국내에서 생산한 천잠 누에고치의 일반 특성을 고찰한 결과 국내산 천잠 누에고치는 연두색 고치를 지으며, 층상구조를 가지고 있었다. 천잠 누에고치는 외피는 연두색이었고 내피는 흰색을 나타내어 천잠 누에고치의 색상을 나타내는 색소 성분은 외피에 존재하였다. 천잠 누에고치는 고치층의 무게는 0.528 g, 견층두께는 0.424 mm로 측정되었다. 천잠 누에고치를 구성하는 주요 아미노산은 알라닌, 글리신, 세린, 아스파르트산, 티로산, 아르기닌 순으로 나타났으며, X-선 회절분석 결과 $2{\theta}=16.8^{\circ}$, $20.4^{\circ}$ 부근에서 강한 회절 피크와 $2{\theta}=15.0^{\circ}$, $24.3^{\circ}$, $30.0^{\circ}$ 부근에서 날카로운 회절 피크를 나타내었다. 천잠 누에고치는 폭이 $20{\mu}m$ 정도인 섬유가 적층된 구조를 가지고 있으며, 고치의 안쪽과 바깥쪽에 흰색 결정을 가지고 있었다. 천잠 누에고치의 최대 열분해 온도는 $370^{\circ}C$ 부근이었다. 이러한 천잠 누에고치에 대한 연구 결과는 향후 천잠 누에고치를 이용한 소재 개발의 기초 자료로 활용될 수 있을 것으로 기대한다.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제1권2호
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pp.171-175
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2000
Determined sequences of 384 randomly selected clones in a PCR-based cDNA library of Antheraea yamamai could identify expressed sequence tags (ESTs) of highly expressed gene. One EST (fibroin) appeared 15 times, one EST (40S ribosomal protein S18) twelve times, one EST (ribosomal protein S24a) eleven times, ten times (ribosomal protein S8), nine times (60S ribosomal protein L10A), seven times (60S ribosomal protein S15A, S17, S17 and seroin), six times (ribosomal protein S8), five times (ribosomal protein S24, mariner transposase and P8 protein), four times (serpin 2), three times (heat shock protein 70 and poly A binding protein), and the remaining 6 ESTs twice (amylase, KIAA1006, elongation factor-1, transposon mag, translation initiation factor 4C, QM protein, transposase). Therefore, the 94 EST make it possible to identify 24 redundant clones that are candidates for highly expressed genes in posterior silk gland of this insect. The 24 redundant EST clones were identified in GenBank, but none of them was related to A. yamamai, suggesting that there are many unidentified genes which are highly expressed in the A. yamamai genome.
In order to understand molecular events during silk synthesis and provide genetic resources for molecular breeding, we had analyzed the cDNA library constructed from the posterior silkgland of Antheraea yamamai and partially sequenced 276 randomly selected genes from the cDNA library. Database comparisons of the expressed sequence tags (ESTs) revealed that 26 non-redundant clones showed a high similarity with previously identified genes. Among them, 17 clones exhibited a homology with previously identified insect genes and 9 clones were identical to genes that were previously identified from other organisms. A functional categorization showed that silk synthesis-defense- or stress-related genes, as well as genes involved in the metabolic pathways and in the transcriptional or translational apparatus are represented. In this report, the clone (AY479) which had high similarity with fibroin from A. pernyi was particularly analyzed in detail. The AY479 clone was carboxyl terminal region of fibroin. The 472 bp cDNA has 123 amino acids that shared 85% homology with the fibroin from A. pernyi and its deduced peptide had unique feature, that is, sites of alanine rich residues.
천잠의 우량형질 선발을 위하여 실내와 야외에서 사육하면서 수정율, 부화율, 용화율, 전견중 등을 비교 조사하였다. 실내사육 결과, 유충체색에 있어서 강건성은 담록체색이 우수하였으나, 견질은 암록체색이 우수한 것으로 나타났다. 전견중에 따라 분리된 등급간에는 약간의 차이가 인정되었다. 또한 $F_1$ 교잡종은 수정율과 부화율은 원종보다 떨어졌으나, 용화율과 견질 등에서 잡종강세효과가 확인되었으나 $F_2$ 교잡종은 효과가 인정되지 않았다. 야외사육의 경우 실내사육에 비해 감잠비율은 낮으나 유실잠이 많은 경향을 보였다. 또한 전견중, 전층중 및 견층비율 등 견질성적 이 실내사육보다 우수하였다.
천잠 견단백질을 이용한 비의류용 소재개발을 위한 기초 연구의 일환으로 천잠 가수분해 견단백질 분말을 제조하여 그 구조 및 별 특성을 살펴보고 중금속 함량을 분석하였다. 1. 천잠 고치를 가수분해하여 제조한 분말의 평균분자량은 430 정도였으며 아미노산 조성 분석 결과 일반적인 천잠 견피브로인의 조성과 유사하였다. 2. 천잠 분말의 X-선 회절 분석 결과 $2{\theta}=20.34^{\circ}$ 부근과 $31.5^{\circ}$ 부근에서 강한 회절 피크를 보였으며 원이색분석 결과 220nm의 피크와 215nm의 shoulder를 나타내어 ${\alpha}-helix$와 ${\beta}-sheet$ 구조임을 알 수 있었다. 3. 시차열분석 및 열중량분석 결과 천잠 가수분해 분말은 $250^{\circ}C$ 부근에서 열분해 흡열피크를 보였으며 $270^{\circ}C$ 부근에서 열분해에 의한 최대 중량감소가 나타났다. 4. 천잠 분말에서는 수은, 비소 등 인체 독성이 강한 중금속을 관찰할 수 없었으므로 기능성 소재 개발을 위한 재료로 천잠 가수분해 분말을 활용할 수 있을 것으로 사료된다.
세크로핀(cecropin)은 곤충의 체액성 면역에 있어서 효과적인 방어인자로 작용하는 항균 펩타이드로 잘 알려져 있다. 본 연구에서는 면역 유도된 천잠, Antheraea yamamai 유충 혈림프로부터 세크로핀 항균 펩타이드 분리 및 정제를 실시하였다. 먼저 항균 펩타이드를 분리하기 위해서, 면역 유도된 유충 및 정상 유충으로부터 추출된 혈림프 단백질 시료에 대한 단백질 전기영동(SDS-PAGE)를 통하여 비교분석하였다. 정상누에 혈림프 시료에 비해 면역 유도된 혈림프 추출물에서만 특이적으로 발현되는 분자량 4,223.01 Da의 펩타이드 밴드를 검출하였다. 선발된 면역유도 특이적 발현 펩타이드의 특성 분석을 위해서 이온교환 크로마토그래피 및 gel permeation 크래마토그래피을 수행하여 특이적으로 발현되는 펩타이드를 성공적으로 순수 정제하였다. 정제된 펩타이드는 Edman degradation법으로 N말단 아미노산 서열을 결정하였고 다른 나비목곤충의 세크로핀과 매우 높은 상동성을 나타내어 세크로핀으로 동정하였다. 또한 정제된 천잠 세크로핀 항균 펩타이드는 그람음성세균, 그람양성세균 및 곰팡이에 대해 폭 넓은 항균 스펙트럼을 나타냈었다.
Park, Nam-Suk;Lee, Sang-Mong;Moon, Jae-Yu;Su, Il-Seong
한국잠사곤충학회지
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제41권2호
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pp.75-81
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1999
The storage protein-like protein has been purified from the 5th instar larval haemolymph of the Chinese osk silkwom, Antheraea pernyi, and the preparation was shown to be homogeneous by 7.5% native-PAGE. The molecule was consisted of a single subunit with a molecular weight of 80K, but the number of the subunits was not determined. The protein was defied as glycoprotein by Schiff's regent stining. Rabbit antibody prepared against the purified protein crotein crossreacted with the 5th instar larval haemolymph proteins of Antheraea pernyi and antheraea yamamai, but not with those of Bombyx mori and Bombyx mandarina.
가잠과 천잠 및 작잠의 실크 단백질 분획물로부터 피부섬유아세포에 대한 증식 효과를 알아본 결과 다음과 같은 결과를 얻을 수 있었다. 1. 가잠 및 천${\cdot}$작잠 단백질로부터 다양한 분자량대의 실크 단백질을 순수 분리 분획화 하여 사람 피부세포(human skin fibroblast; CCD-986sk)에 기계적 상처를 준 후 처리한 결과, 평균분자량(Mw)이 300-500 및 950-1500 분획군이 세포 증식에 뛰어난 효과가 있음을 확인${\cdot}$선발하였다. 2. 가잠의 경우 평균 분자량 590(BM-1), 1400(BM-2)에서, 천잠은 340(AY-1), 940(AY-2), 작잠에서는 300(AP-1), 1440(AP-2)에서 $10\;{\mu}g/ml$의 농도로 처리했을 경우 피부섬유 아세포의 증식이 무처리구에 비하여 40% 이상의 증식 효과를 갖았다. 또한 유효 농도 범위에서 대식세포인 RAW 264.7 세포에 대해서는 세포독성을 지니지 않았다. 3. 아미노산 조성에 있어 저분자량 AY-1 분획의 전아미노산 및 유리아미노산은 Tyr 함량이 매우 높게(25-48 g/100g)나타났으며, 작잠의 저분자 분획인 AP-1에서는 Lys 함량이 높게(5.2 g/100g) 나타남을 확인하였다. 4. 동일한 실크 단백질일 경우 저분자량 분획물에서 피부 세포 증식에 좀 더 효과적이였다.
작잠 arylphorin 항 혈청을 사용하여 천잠, 가중나무 산누에 나방 및 옥색긴꼬리 산누에나방의 5령 유충의 혈림프, 피부, 지방체, 중장 및 실샘에 대한 종(species) 공통항원의 존재 여부를 비교${\cdot}$검토하였다. 4개종은 혈림프, 피부, 지방체, 중장 실샘 등 종별 조직에 따라 다소간 검출유무의 차이는 있으나 작잠 arylphorin 항 혈청에 대한 공통항원의 존재는 4종의 야생곤충 모두에서 확인되었으며, 특히 혈림프에서 가장 강력한 항원-항체 반응이 관찰되었다. 이상의 결과에서 A. pernyi arylphorin은 천잠 등 4개의 공시곤충들의 공통 조상유전자로부터 유래한 단백질일 가능성이 높은 것으로 사료된다.
면역 유도된 천잠(Antheraea yamamai) 유충에서 cecropin-A 유전자를 분리하였고 이 유전자를 Ay-CecA로 명명하였다. 전체 Ay-CecA cDNA 크기는 419 bp로 64개의 아미노산 잔기를 인코딩하는 195 bp ORF로 구성되어 있다. 천잠 CecA 유전자는 22개 잔기의 signal peptide, 4개 잔기의 propeptide 및 항균활성을 갖는 37개 잔기로 구성된 성숙 단백질(mature protein) 영역으로 구성되고 예상 분자량은 4046.81 Da으로 산출되었다. 천잠 CecA의 아미노산 서열은 다른 나비목 곤충에서 분리된 cecropin와 매우 높은 상동성(62 ~ 78%)을 나타냈다. Ay-CecA 유전자의 C말단에 기존에 보고된 곤충의 cecropin에서와 동일하게 C말단 아미드화를 위한 glycine 잔기가 존재하고 있다. 이 펩타이드의 항균활성을 검정하기 위해서 대장균 발현 시스템을 이용하여 활성이 있는 재조합 Ay-CecA 발현에 성공하였다. 발현 기주인 대장균에 대한 재조합 CecA 독성 중화를 위해서 불용성 단백질인 ketosteroid isomerase(KSI) 유전자를 CecA 유전자와 융합하였다. 융합 CecA-KSI 단백질은 대부분 불용성 단백질로 발현되었다. 발현된 융합단백질은 Ni-NTA immobilized metal affinity chromatography(IMAC)에 의해서 정제하였으며 CNBr 반응을 통하여 재조합 CecA를 절단하여 용출하였다. 최종적으로 양이온 교환 chromatography 과정을 통하여 CecA를 순수 정제하였다. 정제된 재조합 Ay-CecA는 그람음성균인 E. cori ML 35, Klebsiella pneumonia 및 Pseudomonas aeruginosa에 대해 매우 높은 항균활성을 나타냈었다. 따라서 본 연구 결과, 높은 항균활성 지닌 CecA는 천잠의 면역 반응에서 중요한 역할을 담당할 것으로 사료된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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