The Journal of the Korea institute of electronic communication sciences
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v.7
no.6
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pp.1369-1375
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2012
One of important problems in the theory of sequences is to determine the values and number of occurrences of each value taken on by the cross-correlation. In this paper, we find the values and the number of occurrences of each value of cross-correlation between an m-sequence u(t) of period $2^n-1$ and its decimation $u(dt)(0{\leq}t{\leq}2^n-2)$ where n=2m, 2s|m and $d=(2^{2m}+2^{2s+1}-2^{m+s+1}-1)/(2^s-1)$. Also we show that a family of decimations leads to a four-valued cross-correlation.
Two standard Bessel sequences in a Hilbert $C^*$-module are approximately duals if the distance (with respect to the norm) between the identity operator on the Hilbert $C^*$-module and the operator constructed by the composition of the synthesis and analysis operators of these Bessel sequences is strictly less than one. In this paper, we introduce (a, m)-approximate duality using the distance between the identity operator and the operator defined by multiplying the Bessel multiplier with symbol m by an element a in the center of the $C^*$-algebra. We show that approximate duals are special cases of (a, m)-approximate duals and we generalize some of the important results obtained for approximate duals to (a, m)-approximate duals. Especially we study perturbations of (a, m)-approximate duals and (a, m)-approximate duals of modular Riesz bases.
Kim, Jin-Gyoung;Cho, Song-Jin;Kim, Han-Doo;Choi, Un-Sook
The Journal of the Korea institute of electronic communication sciences
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v.8
no.2
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pp.263-269
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2013
In this paper we give a proof for finding the values of the cross-correlation function $C_d({\tau})$, when $d=3{\cdot}2^m-2$ where n=2m, m=4k ($k{\geq}2$). And the linear span of the sequences in the proposed sequence family are derived in the some cases.
A marine bacterium was isolated from brown seaweeds for its ability to degrade alginate. Analysis of 16S ribosomal DNA sequence revealed that the strain belongs to Streptomyces like strain ALG-5 which was reported previously. New alginate lyase gene of Streptomyces sp. M3 was cloned by using PCR with the specific primers designed from homologous nucleotide sequences. The consensus sequences of N-terminal YXRSELREM and C-terminal YFKAGXYXQ were conserved in the M3 alginate lyase amino acid sequences. The homology model for the M3 alginate lyase showed a characteristic structure of $\beta$-jelly roll fold main domain like alyPG from Corynebacterium sp. ALY-1. The homogenate of the recombinant E. coli with the alginate lyase gene showed more degrading activity for polyguluronate block than polymannuronate block. The results from the multiple alignments and the homology modeling elucidated in the M3 alginate lyase can be classified into family PL-7.
The design of large family size with the optimal cross-correlation property is important in spread spectrum and code division multiple access communication systems. In this paper we present the sequences with the decimation $d=2{\cdot}2^m-1$, calculate the cross-correlation spectrum for $0{\leq}t{\leq}2^n-2$ and count the number of the value $2^m-1$ occurring for $0{\leq}{\tau}2^n-2$. The sequences have the optimal cross-correlation property. The work on this paper can make it easier to count the number of the whole value occurring for $0{\leq}{\tau}2^n-2$.
Kim, Jin-Gyoung;Cho, Sung-Jin;Choi, Un-Soon;Hwang, Yoon-Hee
The Journal of the Korea institute of electronic communication sciences
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v.6
no.1
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pp.13-19
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2011
Games gave the calculation method for the crosscorrelation function of a Kasami sequence and a No sequence that have been generated by the same primitive polynomial. In this paper, we calculate the crosscorrelation function of a Kasami sequence and a No sequence that have been generated by the same primitive polynomial with the periodic crosscorrelation function of two base sequences. Our method is different from the Games's method.
Proceedings of the Korea Technical Association of the Pulp and Paper Industry Conference
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1999.11a
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pp.194-204
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1999
The use of genetically cloned xylanase acquired from Bacillus strearthermophillus improves bleachability for oak kraft pulps. Combination of xylanase(X). oxygen(O), ozone(Z). peroxide(P), alkaline extraction(Eo. Eop), and chlorination(C/D, D) have been tested in a variety of bleaching sequences. The effectiveness of xylanase pre-treatment(XO) and post-treatment(OX) in oxygen bleaching is mainly compared. With xylanase treatment the brightness increase by 1.5-2.1% ISO in OZEP, OZEoP, OZEopP and OPZP sequences. There is only numerically difference of brightness gains between OX and XO sequences. With xylanase treatment chemical requirements for bleaching decrease by 42.6-48.6% in OC/DEoD sequence and 47.9-54.7% as active chlorine in OC/DEopD sequence at the same brightness. the reduction of bleaching chemicals is higher in XO sequence than those in OX sequence. Following xylanase treatment the viscosity increases from 11.7-12.0 mPa·s to 12.4-13.5 mPa·s and the brightness stability is considerably improved however the difference of effectiveness between XO and OX sequence is not present. Compared to tensile index vs tear index, the physical properties are similar for TCF bleaching sequences with and without xylanase treatments. However in OC/DEoD and OC/DEopD sequences the physical properties decrease with xylanase treatment. There is no difference in the physical properties between XO and OX sequences. COD, BOD and color of bleaching effluents increase slightly with xylanase treatment, however the discharge of COD end-load into environmental impact decrease.
Kim, Kyoung-Sook;Kim, Cheorl-Ho;Shin, Deug-Yong;Lee, Young-Choon
BMB Reports
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v.30
no.2
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pp.95-100
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1997
Two kinds of cDNA encoding mouse $Gal{\beta}$1,3(4)GlcNAc ${\alpha}$2,3-sialyltransferase (mST3Gal III) and $Gal{\beta}$1,4(3)GlcNAc ${\alpha}$2,3-sialyltransferase (mST3Gal IV) were isolated from mouse brain cDNA library by means of a PCR-based approach. The cDNA sequences included an open reading frame coding for proteins of 374 and 333 amino acids, respectively, and the primary structure of these enzymes suggested a putative domain structure consisting of four regions, like that in other glycosyltransferases. The deduced amino acid sequences of mST3GaI III and IV showed a 98% and 89% identity with rat ST3GaI III and human ST3Gal IV, respectively. Northern analysis indicated that the expression of mST3Gal III mRNA was abundant in heart, liver and adult brain, while that of mST3GaI IV mRNA was detected in all tissues tested except for testis, but the level was the highest in liver. Soluble forms of mST3GaI III and IV transiently expressed in COS cells exhibited enzyme activity toward acceptor substrates containing the terminal either $Gal{\beta}$1,3GlcNAc or $Gal{\beta}$1,4GlcNAc sequences. The substrate preferences of both enzymes were stronger for tetrasaccharides than for disaccharides.
The tRNA structure contains conserved modifications that are responsible for its stability and are involved in the initiation and accuracy of the translation process. tRNA modification enzymes are prevalent in bacteria, archaea, and eukaryotes. tRNA Gm18 methyltransferase (TrmH) and tRNA $m^1G37$ methyltransferase (TrmD) are prevalent and essential enzymes in bacterial populations. TrmH involves itself in methylation process at the 2'-OH group of ribose at the 18th position of guanosine (G) in tRNAs. TrmD methylates the G residue next to the anticodon in selected tRNA subsets. Initially, $m^1G37$ modification was reported to take place on three conserved tRNA subsets ($tRNA^{Arg}$, $tRNA^{Leu}$, $tRNA^{Pro}$); later on, few archaea and eukaryotes organisms revealed that other tRNAs also have the $m^1G37$ modification. The present study reveals Gm18, $m^1G37$ modification, and positions of $m^1G$ that take place next to the anticodon in tRNA sequences. We selected extremophile organisms and attempted to retrieve the $m^1G$ and Gm18 modification bases in tRNA sequences. Results showed that the Gm18 modification G residue occurs in all tRNA subsets except three tRNAs ($tRNA^{Met}$, $tRNA^{Pro}$, $tRNA^{Val}$). Whereas the $m^1G37$ modification base G is formed only on $tRNA^{Arg}$, $tRNA^{Leu}$, $tRNA^{Pro}$, and $tRNA^{His}$, the rest of the tRNAs contain adenine (A) next to the anticodon. Thus, we hypothesize that Gm18 modification and $m^1G$ modification occur irrespective of a G residue in tRNAs.
Proceedings of the Botanical Society of Korea Conference
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1996.07a
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pp.40-47
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1996
The promoters of a variety of plant genes are characterized by the presence of TGACG motif-containing sequences. These genes often exhibit quite diverse expression characteristics and in many case the TGACG-motif has been demonstrated to be essential for expression. Here we report the isolation and characterization of a soybean cDNA that encodes a novel basic/leucine zipper (bZIP) protein, STF1, that specifically interacts with Hex (TGACGTGG) and CRE (TGACGTCA) sequences. This protein contains a bZIP motif at C-teminus and an acidic domain at N-terminus. DNA binding specificities, heterodimer formation, and expression characteristics of STF1 were compared with a soybean TGA1 protein, STGA1. The soybean STF1 interacts with TGACG-sequences containing an ACGT core, while STGA1 requires TGACG as a sufficient binding sequence. The flanking sequences to the TGACG motif affected DNA binding of STF1 siginificantly. The STF1 mRNA is found mainly in dark grown soybean seedling with higher expression in apical and elongating hypocotyl, while STGA1 mRNA is highly abundant in roots of light grown plants. Furthermore, we demonstrate that STF1 heterodimerzes with G-box binding factorss (GBFs) which was not observed with TGA1. The fact that STF1 possesses both distinct DNA binding speficities and heterodimerization properties suggest that STF1 belongs to a new family of plant bZIP proteins which recognize the Hex/CRE motif.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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