• 한국미생물·생명공학회지
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• 제6권1호
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• pp.9-16
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• 1978

인삼액기스의 첨가량을 달리한 배지에 시간별로 국균의 첨가력($\alpha$-amylase, $\beta$-amylase, protease)에 미치는 영향을 조사한 결과는 다음과 같다. 1) Asp. oryzae의 $\alpha$-amylase 활성도는 48시간 배양까지는 대조구보다 다소 높았으나 그 이후는 같은 경향을 나타내었고, Asp. oryzae의 $\beta$-amylase 활성도는 배양 24시간에서 인삼엑기스, 첨가량순으로 촉진되어 1%구까지 증가하고 3~5%구는 그 활성이 첨가량 순으로 감소되었다. Asp. oryzae의 protease 활성도에서 acid protease는 배양 72시간까지 대조구보다 활성이 높았고, 그중 3.0%구의 48시간때가 가장 역가가 높았으며 120시간 배양에서는 인삼엑기스 3.0% 이상이 효소활성의 감소가 컸다. Alkaline protease는 대조구보다 객처리구의 역가가 떨어졌다. 그러나 alkaline protease는 aeid protease보다 활성도가 높았다. 2)Asp. niger의 $\alpha$-amylase 활성도는 인삼엑기스 첨가량 순으로 높아지고 그 활성이 급증가하였다가 급감소되는 경향을 보였고, Asp. niger의 $\beta$-amylase 활성도는 인삼엑기스, 첨가량에 따라 활성이 높아졌으며 0.5~3.0% 첨가시에는 대조구 및 5.0%보다 활성이 빨고 높게 나타났으며 5.0구는 그 활성이 억제되었다. Asp. niger의 protease 활성도는 acid protease가 alkaline protease보다 효소역가가 현저하게 높았다. acid protease는 배양 48시간까지는 인삼엑기스의 첨가량에 따라 효소역가가 조해되었으나 72시간에서는 인삼엑기스 첨가량 순으로 역가가 높았고, 단 5.0%구만 현저하게 효소력이 감소되었다. Alkaline protease는 배양 24시간에서 48시간까지는 0.1%구와 0.5%구가 대조구보다 효소력이 높았고 그 이상의 인삼엑기스가 첨가된 처리구보다 효소력이 낮았다. 그러나 48시간 이후부터는 효소력은 인삼엑기스 첨가량 순으로 감소를 나타내었다.

• KSBB Journal
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• 제11권2호
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• pp.125-131
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• 1996

Bacillus amyloliquefacieus 01용한 회분식 배양시 탄소원인 maltose와 glucose에서 저해제 acetic a acid, lactic acid가 세포성장과 생성물 생성에 미치 는 영향에 대해 검토한 결과, acetic acid가 저해제 로 작용함을 확인하였고, acetic acid 첨가시 초기농 도가 증가할수록 세포성장은 현저하게 감소되었다. ${\alpha}$-Amylase 생성 최대치는 maltose $10g/\ell$ 의 경우 a acetic acid 초기농도 $0.5g/\ell$ 일때 24시간 배양시에 l25unit/ml로 가장 높았고, glucose $10g/\ell$ 의 경우 acetic acid 초기놓도 $2.0g/\ell$ 일때 20시간 배양시에 331.55unit/ml로 가장 높았다. Acetic acid 초기농 도가 과량 일때는 세포의 성장이 최저 상태이고, ${\alpha}$-amylase 생성도 급격히 감소하였다. 저해제로 ace­t tic acid 첨가시 탄소원인 maltose와 glucose를 비 교하면 glucose에서 maltose 보다는 세포가 더 성장되었고, ${\alpha}$-amylase의 생성도 더 많게 나타났으며, 두 가지 탄소원에 다같이 저해 작용을 나타냈다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제13권8호
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• pp.1044-1049
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• 2000

Three wethers fitted with silastic catheters for collection of pancreatic juice, and cannulas located in the abomasum and the duodenum were used to investigate the effects of different hay and energy intake on pancreatic exocrine secretion. The wethers were fed Italian ryegrass hay or alfalfa hay at maintenance energy requirement and alfalfa hay ad libitum. High energy intake from alfalfa significantly increased abomasal flow of dry matter and both the concentration and daily secretion of ${\alpha}-amylase $. The high energy intake also tended to increase daily secretion of lipase, trypsin and chymotrypsin through the large volume of pancreatic juice. Compared with Italian ryegrass hay, alfalfa hay at the maintenance decreased abomasal dry matter flow, but increased concentration of ${\alpha}-amylase $ in the pancreatic juice, and tended to increase daily secretion of ${\alpha}-amylase $. The secretion of the other enzymes was not different between the two hays at maintenance intake. These results suggest that the kind of hay could change the concentration of ${\alpha}-amylase $ in the pancreatic juice, and that the intake level of alfalfa hay affects the ${\alpha}-amylase $ concentration and the juice volume secreted from the pancreas.

• Journal of Plant Biology
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• 제21권1_4호
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• pp.21-27
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• 1978

The effect of tannic acid on GAs and cyclic-AMP promoted amylase induction in barley aleurone layers was examined. Of a variety of adenine compounds, only cyclic-AMP and ADP showed significant activity, and these activities were promoted by addition of theophylline to the incubation medium. When aleurone layers of barley endosperm tissues were incubated with GAs in the presence of tannic acid, the amylase activity in the incubation medium was reduced. Cyclic-AMP induced amylase activity was also reduced by additiion of tannic acid. The cyclic-AMP response promoted was more sensitive to tannin inhibition than GAs response. The inhibitory effect of tannic acid shwoed reversibility by addition of higher concentration of GAs or cyclic-AMP. The tannic acid effect on GAs response was also recovered by addition of a higher concentration of cyclic-AMP. Experiment with polyacrylamide disc electrophoresis showed different isozyme patterns according to the additions in the incubation medium. Inhibitory effects of decursinol and coumarin was compared with that of tannic acid. They showed different zymogram patterns.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권2호
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• pp.190-195
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• 1992

Polythylene glycol/dextran 수성 2단계에서 polyethylene glycol의분자량과 농도가 증가할수록 체적비는 증가하고 분배계수는 감소하였다. 또한 dextran의 분자량이 증가할 수록 체적비는 감소하고 분배계수는 증가하였다. 한편 dextran의 농도가 증가할수록 체적비와 분배계수는 감소하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제33권3호
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• pp.288-293
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• 2001

콩물의 ${\alpha}-amylase$ 활성은 콩물 농도에 따른 유의적인 차이가 없었으나, ${\beta}-amylase$와 glucoamylase의 활성은 7% 콩물보다 14% 콩물의 활성이 유의적으로 높았으며, 각각의 효소는 온도 변화 및 기질에 따른 차이를 나타내었고, 생전분보다 호화전분 기질에 대한 활성이 높게 나타났다. 유과 반죽의 pH는 콩물 농도 증가에 따라 증가하였고 incubation 시간 증가에 따라서 감소하였으며, 점도는 콩물 농도가 증가할수록 incubation 시간이 길어질수록 감소하였다. 반죽의 환원당 함량은 생반죽, 호화 반죽 모두 콩물 농도가 증가할수록, incubation 시간이 길어질수록 높게 나타났으며, 특히 호화 반죽에서는 0% 콩물 첨가군보다 7%, 14% 콩물 첨가군의 환원당 함량이 $3{\sim}4$배 이상 높게 나타났다. 반죽의 ${\alpha},{\beta}-amylase$, glucoamylase 역시 콩물 농도가 증가할수록 활성이 증가하였고 생전분보다 호화전분에 대한 활성이 매우 높게 나타났다. 유과 반죽을 동결 건조시켜 미세구조를 관찰한 결과 콩물 무첨가군에 비해 콩물 첨가군에서 incubation 시간이 증가함에 따라 입자의 크기가 작아지고, 입자 표면에 구멍이 관찰되어 콩물 첨가시 전분 분해 효소 작용이 일어났음을 알 수 있었다.

• KSBB Journal
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• 제8권5호
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• pp.457-464
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• 1993

회분식 배양을 통해 탄소원으로 초기 glucose 농도를 5g/$\ell$, lOg/$\ell$, 20g/$\ell$, 30g/$\ell$ 로 변화시키고, 초기 glucose 농도 20g/$\ell$ 에 저해제의 초기 acetIcacid 농도를 19/$\ell$, 2g/$\ell$, 3g/$\ell$, 4g/$\ell$, 5g/$\ell$ 로 변화시키면서 Bacillus amyloliquefacieηs 23350 균주를 이용하여 최적의 세포성장과 생성물 생산을 얻기 위한 배양을 시도하였다. 최대 건조세포밀도는 초기 glucose 농도가 증가할수록 증가하였고, 저해제로 acetic acid를 첨가하면 세포의 성장이 감소하였다. 탄소원 중 최대 $\alpha$-amylase의 생산은 초기 glucose 농도 lOgje 일 때 225unit/ml이었으며, 배양 기질 중 초기 acetic acid 농도가 2g/$\ell$ 일 때가 376unit/ml이었고, 최대 비세포성장속도와 최대 $\alpha$-amylase 의 비생성속도는 초기 glucose 농도가 109/E 일 때 $0.1239(hr^{-1})$ 과 2.34930unit/mg-hr로 최적이었다. 최적의 $\alpha$-amylase 생산 및 비생성속도를 얻기 위해서는 저해제로서 초기 acetic acid 농도를 2-4g/$\ell$ 정도 첨가하여 배양을 행하여야 한다.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권3호
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• pp.247-252
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• 1996

$\beta$-Amylase was purified from sweet potato by acetone fractlonatlon, Sephadex A-50 ion exchange chromatography and Sepgadex G-200 gel chromatographyl The higher enzyme concentration was, the higher heat stability of enzyme became. After 1 hour 30 minute. At 6$0^{\circ}C$ in pH 5, enzyme under concentration of 30$\mu$l/ml lost its activity completely and over the concentration of 100$\mu$g/ml remained 25% of activity. The enzyme was stabilized at range of pH 4~10 and pH stability was increased by glycerol. Five moles of NaCl inhibited completely of the enzyme activity. SDS of 0.05% inhibited the enzyme completely after 12 hours at 37$^{\circ}C$ in pH5. One mole guanidine-HCl and 8M urea inhibited the entire enzyme after 13 hours at 37$^{\circ}C$ in pH 5.

• KSBB Journal
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• 제9권4호
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• pp.418-427
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• 1994

For the production of ${\alpha}$-amylase cloned from Bacillus licheniformis expressed in E. coli, cultivating factors including the concentrations of glucose, maltose and acetic acid were investigated. The results were as follows: 1) Maximum ${\alpha}$-amylase yield and maximum specific production rate obtained from glucose source were better than those achieved from maltose source. 2) The optimum production yield of ${\alpha}$-amylase was obtained at 1.0ml/$\ell$ or less of initial acetic acid concentration.

• International Journal of Oral Biology
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• 제31권4호
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• pp.127-133
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• 2006

[ $H_2O_2$ ], a member of reactive oxygen species (ROS), is known to be involved in the mediation of physiological functions in a variety of cell types. However, little has been known about the physiological role of $H_2O_2$ in exocrine cells. Therefore, in the present study, the effect of $H_2O_2$ on cholecystokinin (CCK)-evoked $Ca^{2+}$ mobilization and amylase release was investigated in rat pancreatic acinar cells. Stimulation of the acinar cells with sulfated octapeptide form of CCK (CCK-8S) induced biphasic increase in amylase release. Addition of $30\;{\mu}M\;H_2O_2$ enhanced amylase release caused by 10 pM CCK-8S, but inhibited the amylase release induced by CCK-8S at concentrations higher than 100 pM. An ROS scavenger, $10\;{\mu}M$ Mn(III)tetrakis(4-benzoic acid)porphyrin chloride, increased amylase release caused by CCK-8S at concentrations higher than 100 pM, although lower concentrations of CCK-8S-induced amylase release was not affected. To examine whether the effect of $H_2O_2$ on CCK-8S-induced amylase release was exerted via modulation of intracellular $Ca^{2+}$ signaling, we measured the changes in intracellular $Ca^{2+}$ concentration $([Ca^{2+}]_i)$ in fura-2 loaded acinar cells. Although $30\;{\mu}M\;H_2O_2$ did not induce any increase in $[Ca^{2+}]_i$ by itself, it increased the frequency and amplitude of $[Ca^{2+}]_i$ oscillations caused by 10 pM CCK-8S. However, $30\;{\mu}M\;H_2O_2$ had little effect on 1 nM CCK-8S-induced increase in $[Ca^{2+}]_i$. ROS scavenger, 1 mM N-acetylcysteine, did not affect $[Ca^{2+}]_i$ changes induced by 10 pM or 1 nM CCK-8S. Therefore, it was concluded that $30\;{\mu}M\;H_2O_2$ enhanced low concentration of CCK-8S-induced amylase release probably by increasing $[Ca^{2+}]_i$ oscillations while it inhibited high concentration of CCK-8S-induced amylase release.