• 제목/요약/키워드: ${\alpha}$-helix

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Poly(D-glutamic acid)-Fe(II) 복합물의 형성과 안정도 상수에 관하여 (Poly(D-glutamic acid)-Fe(II) Complex Formation and Its Stability Constant)

  • 조종수;김선웅
    • 대한화학회지
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    • 제31권5호
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    • pp.471-475
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    • 1987
  • 수용액에서 Fe(II)-poly(D-glutamic acid) (PGA) 복합물 형성이 pH와 농도에 따라서 흡수와 원이색성 분광 광도계로 확인되었으며, 철 이온과 복합물 형성에 의한 PGA의 구조 변화와 안정도 상수도 검토되었다. PGA와 Fe(II)사이에 형성된 후 pH4.3에서는 ${\alpha}$-helix를 파괴(${\alpha}$-helix 파괴 효과)하고 pH5.7에서는 ${\alpha}$-helix를 유도(${\alpha}$-helix유도 효과)하는 것을 알 수 있었다. ${\alpha}$-helix의 PGA구조가 random coil의 PGA구조 보다 전 안정도 상수 값이 큰 것으로 보아 random coil의 PGA구조에서 더욱 안정된 복합물을 형성하고 있음을 알 수 있었다.

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SVM과 HMM을 이용한 $\alpha$-Helix 막횡단 단백질 예측 (Predicting Transmembrane $\alpha$-helix protein with SVM and HMM)

  • 송철환;유성준;김민경;설영주
    • 한국정보과학회:학술대회논문집
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    • 한국정보과학회 2003년도 가을 학술발표논문집 Vol.30 No.2 (2)
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    • pp.817-819
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    • 2003
  • 현재 바이오인포매틱스(Bioinformatics) 분야에서 가장 중요한 부분 중의 하나는 유전자 및 단백질의 구조와 기능을 정확하게 예측하는 것이다. 이는 질병 치료 및 신약개발에 유용하여 이로부터 나온 결과로부터 경제적 산업적 효과를 기대할 수 있다. 이 논문에서는 기계학습(Machine Learning)의 한 분야인 SVM(Support Vector Machine)과 HMM(Hidden Markov Model)를 결합하여 단백질의 막횡단(Transmembrane) $\alpha$-Helix 단백질 지역을 예측하는 새로운 알고리즘을 개발, 구현 및 실험하였다. 그 결과 이 두 가지 알고리즘이 결합된 방식을 사용함으로써 성능을 향상 시킬 수 있음을 증명했다.

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Comparison of Oct-2-enyl and Oct-4-enyl Staples for Their Formation and α-Helix Stabilizing Effects

  • Pham, Thanh K.;Yoo, Jiyeon;Kim, Young-Woo
    • Bulletin of the Korean Chemical Society
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    • 제34권9호
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    • pp.2640-2644
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    • 2013
  • The all-hydrocarbon i,i+4 stapling system using an oct-4-enyl crosslink is one of the most widely employed chemical tools to stabilize an ${\alpha}$-helical conformation of a short peptide. This crosslinking system has greatly extended our ability to modulate intracellular protein-macromolecule interactions. The helix-inducing property of the i,i+4 staple has shown to be highly dependent on the length and the stereochemistry of the oct-4-enyl crosslink. Here we show that changing the double bond position within the i,i+4 staple has a considerable impact not only on the formation of the crosslink but also on ${\alpha}$-helix induction. The data further increases the understanding of the structure-activity relationships of this valuable chemical tool.

올리고펩티드 사슬이합체의 헬릭스-코일 전이 이론 (A Theory for the Helix/Coil Transition of Oligopeptide Chain Dimer)

  • 김영구;박형석
    • 대한화학회지
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    • 제39권10호
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    • pp.776-782
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    • 1995
  • .alpha. 트로포마이신솨 파라마이신등은 .alpha. 나선-사슬이합체를 이룰수 있다. 사슬이합체의 나선에서 코일로의 전이 현상을 적절이 설명할수 있는 이론을 얻을 수 있었다. 이전의 이론은 Zimm-Bragg 매개변수를 사용하는 행렬식으로 올리고펩티드 사슬 이합체의 전이를 설명하였지만 이 이론으로는 올리고펩티드에서 무시할 수 없는 dangling H-bond를 고려할 수 없었다. 본 이론에서는 dangling H-bond까지 고려할수 있는 zipper 모형을 사용하였다. 나선도를 단일 사슬에서 사용되는 나선 개시상수(.sigma.), 나선 안정화(.zeta.)와 소수성상호 인력 매개변수(.omega.) 등의 함수로서 계산할 수 있었다. .alpha. 트로포마이신에서 나선 안정화의 경향을 계산 하였다. 이 올리고펩티드의 온도, 올리고펩티드의 온도, 올리고펩티드농도 변화에 의한 전이는 사슬의 해리와 동시에 일어난다. S-S 결합 등으로 이어진 사슬이 합체나 긴 사슬을 가지는 폴리펩티드는 항상 나선구조로 존재하여 전이가 일어나기 힘들다. 올리고펩티드의 농도에 의한 전이는 사슬의 길이 또는 온도계에 의한 전이보다 급격함을 알 수 있었다.

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Effective α-Helix Stabilization via Hexenyl Propionate Cross-Link

  • Yoo, Jiyeon;Kim, Young-Woo
    • Bulletin of the Korean Chemical Society
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    • 제35권12호
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    • pp.3627-3631
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    • 2014
  • In this study we examined two ester-containing cross-links, hex-2-enyl acetate and hex-2-enyl propionate, as new cross-linking systems for helix stabilization of short peptides. We demonstrated that these hexenyl ester cross-links can be readily installed via a ruthenium-mediated ring-closing metathesis reaction of L-aspartic acid 4-allyl ester or L-glutamic acid 5-allyl ester at position i and (S)-2-(4'-pentenyl)alanine at position i+4 using second generation Hoveyda-Grubbs catalyst at $60^{\circ}C$. Between these two cross-links, we found that the hex-2-enyl propionate significantly stabilizes the ${\alpha}$-helical conformations of short model peptides. The helix-stabilizing effects of the hex-2-enyl propionate tether appear to be as powerful as Verdine's i,i+4 all-hydrocarbon stapling system, which is one of the most widely used and the most potent helix-stabilizing cross-linking systems. Furthermore, the hex-2-enyl propionate bridge is reasonably robust against non-enzymatic hydrolytic cleavage at a physiological pH. While extended studies for probing its chemical scopes and biological applications are needed, we believe that this new helix-stabilizing system could serve as a useful chemical tool for understanding protein folding and designing conformationally-constrained peptide drugs.

A New Kind of Slant Helix in Lorentzian (n + 2)- Spaces

  • Ates, Fatma;Gok, Ismail;Ekmekci, Faik Nejat
    • Kyungpook Mathematical Journal
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    • 제56권3호
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    • pp.1003-1016
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    • 2016
  • In this paper, we introduce a new kind of slant helix for null curves called null $W_n$-slant helix and we give a definition of new harmonic curvature functions of a null curve in terms of $W_n$ in (n + 2)-dimensional Lorentzian space $M^{n+2}_1$ (for n > 3). Also, we obtain a characterization such as: "The curve ${\alpha}$ s a null $W_n$-slant helix ${\Leftrightarrow}H^{\prime}_n-k_1H_{n-1}-k_2H_{n-3}=0$" where $H_n,H_{n-1}$ and $H_{n-3}$ are harmonic curvature functions and $k_1,k_2$ are the Cartan curvature functions of the null curve ${\alpha}$.

Characterization of the Unfolding Intermediate State and Equilibrium Unfolding Pathway of Single Chain Monellin

  • Heedouk Hong;Sung, Yoon-hui;Kim, Yong-Rok;Lee, Weontae
    • 한국생물물리학회:학술대회논문집
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    • 한국생물물리학회 1999년도 학술발표회 진행표 및 논문초록
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    • pp.39-39
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    • 1999
  • Single chain-monellin (SCM) was recently constructed by fusing the two chains of monellin. From the view of protein folding, SCM serves as an ideal model system especially in tackling ${\alpha}$-helix-${\beta}$-sheet interactions due to the following reasons: First, it consists of simple distinct structural elements (${\alpha}$-helix and ${\beta}$-sheet) which are assembled in a perpendicular manner.(omitted)

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SLANT HELICES IN MINKOWSKI SPACE E13

  • Ali, Ahmad T.;Lopez, Rafael
    • 대한수학회지
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    • 제48권1호
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    • pp.159-167
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    • 2011
  • We consider a curve $\alpha$= $\alpha$(s) in Minkowski 3-space $E_1^3$ and denote by {T, N, B} the Frenet frame of $\alpha$. We say that $\alpha$ is a slant helix if there exists a fixed direction U of $E_1^3$ such that the function is constant. In this work we give characterizations of slant helices in terms of the curvature and torsion of $\alpha$. Finally, we discuss the tangent and binormal indicatrices of slant curves, proving that they are helices in $E_1^3$.

단백질 분자 내 α-헬릭스의 재구성 (Reconstruction of α-helices in a Protein Molecule)

  • 강범식;김구진;서우덕
    • 정보처리학회논문지:소프트웨어 및 데이터공학
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    • 제3권4호
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    • pp.163-168
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    • 2014
  • 단백질 분자 내에서 ${\alpha}$-헬릭스는 단백질의 구조나 기능, 그리고 다른 단백질과의 결합, 활성 조절 등에 있어 중요한 역할을 하며, 이에 따라 헬릭스에 대한 구조적인 분석이 연구되어 왔다. ${\alpha}$-헬릭스는 그 중심축을 기준으로 다른 ${\alpha}$-헬릭스와의 상호위치를 평가하기 때문에 길게 휘어지거나 꺾인 ${\alpha}$-헬릭스들을 한 개의 헬릭스로 해석할 경우에는 단백질의 구조 분석에 있어서 상당한 오차가 발생할 수 있다. 본 논문에서는 PDB 파일 내에 표시된 단백질 분자의 ${\alpha}$-헬릭스를 주어진 오차 범위 내에서 여러 개의 곧은 형태의 헬릭스로 재구성하는 알고리즘을 제안한다.

Solution Structure of the D/E Helix Linker of Skeletal Troponin-C: As Studied by Circular Dichroism and Two-Dimensional NMR Spectroscopy

  • 이원태;G. M. Anatharamaiah;Herbert C. Cheung;N. Rama Krishna
    • Bulletin of the Korean Chemical Society
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    • 제19권1호
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    • pp.57-62
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    • 1998
  • We have synthesized a 17-residue peptide with the amino acid sequence RQMKEDAKGKSEEELAD corresponding to residues 84-100 of chicken skeletal troponin C. This stretch of the protein sequence is in the middle one-third of the 32-residue 9-turn α-helix that connects the two globular domains of the dumbell-shaped molecule and includes the D/E linker helix. We describe here the solution conformation of the helix linker as studied by circular dichroism (CD) and two-dimensional nuclear magnetic resonance (2-D NMR) spectroscopy. The NOE connectivities together with the vicinal $^3J_{N{\alpha}}$ coupling constants suggest that the peptide exists in a fast conformational equilibrium among several secondary structure: a nascent helix near the N-terminus, a helix, and a substational population of extended and random coil forms. In addition, two interresidue α-α NOEs are observed suggesting a bent structure with a bend that includes the single glycine in position 92. These results are consistent with the ideas that in neutral solution the D/E linker region of the central helix in troponin C can adopt a helical conformation and the central helix may have a segmental flexibility around Gly 92.