To verify the usefulness of enzyme activities as a index for the stability or maturity of organic refuse composting such as grape pomace, Vmax of $\beta$-glucosidase, cellobiohydrolase and alkaline phosphatase were measured. The peak values of all measured enzymes at the initial stage of composting were probably associated with easily degradable organic matter in the grape pomace and decreased gradually. But the activities of $\beta$-glucosidase and cellobiohydrolase were increased again rapidly whereas that of alkaline phosphatase remained approximately constant after 60 composting days. These results suggest that the increase of enzyme activities during the later periods of grape pomace composting process could be used as a index for their stability.
In this study of the simultaneous saccharification and fermentation (SSF) of paper sludge, fed-batch cultivation of Lactobacillus paracasei subsp. paracasei KLB58 was attempted to produce viable KLB58 cells and lactic acid. Optimal culture conditions, including the temperature and concentration of the supplemented enzyme, were examined in terms of lactic acid production and viable cell count. When the effects of culture temperature and $\beta$-glucosidase concentration were examined in fed-batch SSF, the highest viable cell counts and lactic acid production (i.e. 5$\times$$10^9$ CFU/ml and 45 g/L, respectively) were obtained at 37$^{\circ}C$ and 2 unit/ml of $\beta$-glucosidase.
Some properties of cellulolytic enzymes produced by Pleurotus sajor-caju JAFM 1017 during its growth in synthetic medium were investigated. The optimum pH of avicelase, CMCase, and ${\beta}-glucosidase$ was pH 5.5, pH 4.5 and pH 6.0, respectively. Avicelase and CMCase were stable within pH 5.0 to 6.0 and 4.0 to 6.0, respectively, and ,${\beta}-glucosidase$ was within pH 5.5 to 6.5. The optimum temperature of avicelase, CMCase and ${\beta}-glucosidase$ was the same of $40^{\circ}C$. The enzymes were stable below the optimum temperature, but the enzymes were unstable over the temperature of $50^{\circ}C$, and avicelase was losing about 91.7% of activity at $70^{\circ}C$ for 10 min. The enzyme activity of avicelase and CMCase was increased in proportion to the substrate concentration within 1% and 0.7%, respectively, and ${\beta}-glucosidase$ was within 0.1%. The Michaelis constants (Km) of avicelase and CMCase were 30.77mg avicel/ml and 14.64m Na-CMC/ml, respectively and ${\beta}-glucosidase$ was 5. 13mg salicin/ml. The reducing sugar production of avicelase was proportionaly increased until 120 min. and CMCase and ${\beta}-glucosidase$ were until 60min. The activity of three cellulolytic enzymes were increased by $Ca^{2+}$ at the concentration of $10^{-2}M$, but were inhibited by $Hg^{2+}$, $Ag^+$.
Isoflavone distribution and $\beta$-glucosidase activity in 16 commercially available doenjang samples were determined. Twelve of the samples were home-made doenjang (HMD) with a relatively long fermentation period and 4 of the samples were factory-produced doenjang (FPD) from four different manufactures. Total isoflavones (TI) in the HMD ranged from $370-723\;{\mu}g/g$, while those in FPD ranged from $179-537\;{\mu}g/g$. The isoflavone distribution in HMD was different from those in FPD. Generally, the TI in HMD was higher than those in FPD. The major isoflavone was aglycones, which ranged from 42.98 to 89.96% in HMD and from 35.51 to 93.48% in FPD. Isoflavones in the $\beta$-glucoside forms were not detected in tested FPD samples. Principal components analysis (PCA) of the isoflavone profiles showed that HMD were differentiated from FPD. First principal component (PC1) and second principal component (PC2) expressed 43.6 and 22.9% of the data variability, respectively. $\beta$-Glucosidase activity in doenjang was lower than that in raw soybeans. The results of this study can be used to understand the differences in the isoflavone distribution in traditionally manufactured and factory produced doenjang.
${\beta}$-Glucosidase is necessary for the bioconversion of glycosidic phytochemicals in food. Two Bifidobacterium strains (Bifidobacterium animalis subsp. lactis SH5 and B. animalis subsp. lactis RD68) with relatively high ${\beta}$-glucosidase activities were selected among 46 lactic acid bacteria. A ${\beta}$-glucosidase gene (bbg572) from B. lactis was shotgun cloned, fully sequenced, and analyzed for its transcription start site, structural gene, and deduced transcriptional terminator. The structural gene of bbg572 was 1,383 bp. Based on amino sequence similarities, bbg572 was assigned to family 1 of the glycosyl hydrolases. To overexpress bbg572 in Bifidobacterium, several bifidobacteria expression vectors were constructed by combining several promoters and a terminator sequence from different bifidobacteria. The maximum activity of recombinant Bbg572 was achieved when it was expressed under its own promoter and terminator. Its enzyme activity increased 31-fold compared with those of its parental strains. The optimal pH for Bbg572 was pH 6.0. Bbg572 was stable at $37-40^{\circ}C$. It hydrolyzed isoflavones, quercetins, and disaccharides with various ${\beta}$-glucoside linkages. Bbg572 also converted the ginsenosides Rb1 and Rb2. These results suggest that this new ${\beta}$-glucosidase-positive Bifidobacterium transformant can be utilized for the production of specific aglycone products.
A hyperthermophilic bacterium Thernotoga maritima produced thermostable ${\beta}-glucosidase$. The gene encoding ${\beta}-glucosidase$ from T. maritima MSB8 was cloned and expressed in Escherichia coli. The en-zyme (BgIB) hydrolyzed ${\beta}-glucosidase$ linkages between glucose and alkyl, aryl of saccharide groups such as salicin, arbutin, and $_pNPG$. The insert DNA contained ORF with 2,166 bp encodes a 721 amino acids (calculated molecular mass of 80,964 and pl of 4.93). The amino a.id sequence of BglB showed the similarity to family 3 glycosyl hydrolases. The molecular weight of the enzyme was estimated to be approximately 81kDa by MUG-nondenaturing PAGE (4-methylumbelliferyl 13-D-glucoside-nondenaturing polyacrylamide gel electophoresis) and SDS-PACE. The ${\beta}-glucosidase$ exhibited maximal activity at pH 7.0 and $80^{\circ}C$. By exchanging two possible residues (Glu-232 and Asp-242) to Ala by site-directed mutagenesis method, it was found that these were essential for enzymatic activity.
Heterologous secretory expression of endoglucanase E (Clostridium thermocellum) and ${\beta}$-glucosidase 1 (Saccharomycopsis fibuligera) was achieved in Saccharomyces cerevisiae fermentation cultures as an ${\alpha}$-mating factor signal peptide fusion, based on the native enzyme coding sequence. Ethanol production depends on simultaneous saccharification of cellulose to glucose and fermentation of glucose to ethanol by a recombinant yeast strain as a microbial biocatalyst. Recombinant yeast strain expressing endoglucanase and ${\beta}$-glucosidase was able to produce ethanol from ${\beta}$-glucan, CMC and acid swollen cellulose. This indicates that the resultant yeast strain of this study acts efficiently as a whole cell biocatalyst.
The effects of water soluble materials in paper mill sludge on cellulase and $\beta$-glucosidase activities were studied while the optimization of enzyme system for hydrolysis of the paper mill sludge for production of glucose was made. Water soluble materials in the paper mill sludge showed stimulatory effect on carboxymethyl cellulose (CMC) activity, inhibitory effect on filter paper (FP) activity, and no effect on avicelase and $\beta$-glucosidase activities. CMC and ${\beta}$-glucosidase activities at 5 and 10, 5 or 10 and 10, and 10 and 10 U/ml were optimal for hydrolysis of 5, 10, and 20% of the paper mill sludge, respectively.
A total of 106 Penicillium species were tested to examine their ability of degrading cellobiose, pectin and xylan. The activity of ${\beta}$-glucosidase was generally strong in all the Penicillium species tested. P. citrinum, P. charlesii, P. manginii and P. aurantiacum showed the higher ability of producing ${\beta}$-glucosidase than other tested species. Pectinase activity was detected in 24 Penicillium species. P. paracanescens, P. sizovae, P. sartoryi, P. chrysogenum, and P. claviforme showed strong pectinase activity. In xylanase assay, 84 Penicillium species showed activity. Strong xylanase activity was detected from P. megasporum, P. sartoryi, P. chrysogenum, P. glandicola, P. discolor, and P. coprophilum. Overall, most of the Penicillium species tested showed strong ${\beta}$-glucosidase activity. The degree of pectinase and xylanase activity varied depending on Penicillium species.
Isoflavone distribution and ${\beta}$-glucosidase activity in cheonggukjang, a traditional Korean whole soybean-fermented food prepared with or without addition of Bacillus subtilis, were analyzed every 6 hr for 36 hr. Thermal cooking of raw-soaked soybeans significantly increased ${\beta}$-glucoside isoflavone level by 57.1 % and decreased malonyl-${\beta}$-glucosides by 57.6% (p<0.05). Consistent changes of isoflavone profiles in cheonggukjang without B. subtilis addition (COB) and samples with addition of B. subtilis (CWB) were not observed during 36 hr fermentation. ${\beta}$-Glucosides of isoflavones are major forms in both COB and CWB. ${\beta}$-Glucosidase activity in cheonggukjang decreased significantly compared to that of soaked soybeans due to thermal denaturation, while recovery of enzyme activity in COB was observed. Two new unidentified peaks were detected, and their relative peak areas in CWB were significantly larger than those in COB with increasing fermentation period (p<0.05), which indicates both peaks could be associated with fermentation metabolites.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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