• 예술인문사회 융합 멀티미디어 논문지
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• 제8권8호
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• pp.301-312
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• 2018

본 연구는 재일 한인 디아스포라 3세 손 마사요시의 어떠한 정체성과 가치관이 기업의 성공에 영향을 미쳤는지 연구하였다. 한 기업의 경영 방식은 경영자의 정체성과 가치관에 따라 크게 좌우되고, 이는 기업의 성공에도 영향을 미치게 된다. 재일한인디아스포라 3세 경영자인 손 마사요시의 정체성과 가치관에 대한 사례 연구 결과, 성공의 열쇠는 첫째, 탈민족적인 성향과 미국유학을 통한 글로벌 세계?, 둘째, 차별과 억압된 성장기와 료마의 영향으로 형성된 도전정신, 셋째, 재일한인디아스포라로서의 콤플렉스 극복을 통해 생겨난 오뚝이 정신, 넷째, 조모 이원조를 통한 사람중심 경영이념 등으로 나타났다. 이러한 그의 정체성과 가치관들은 소프트뱅크의 경영 방식에 복합적으로 영향을 주었고, 이는 기업의 성공으로 이어졌다. 따라서 본 연구는 재일한인디아스포라 3세 연구에 대한 또 다른 시각을 제공하고 있다. 특히 재일 한인 디아스포라에 대한 기업 연구가 부족한 가운데 재일한인 3세 경영인과 그가 경영하고 있는 글로벌 기업에 대한 연구라는 점에서 본 연구는 의미가 있다.

• Molecules and Cells
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• 제26권5호
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• pp.443-453
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• 2008

The Bric-a-brac, Tramtrack, Broad-complex (BTB) domain is a protein-protein interaction domain that is found in many zinc finger transcription factors. BTB containing proteins play important roles in a variety of cellular functions including regulation of transcription, regulation of the cytoskeleton, protein ubiquitination, angiogenesis, and apoptosis. Here, we report the cloning and characterization of a novel human gene, KLHL31, from a human embryonic heart cDNA library. The cDNA of KLHL31 is 5743 bp long, encoding a protein product of 634 amino acids containing a BTB domain. The protein is highly conserved across different species. Western blot analysis indicates that the KLHL31 protein is abundantly expressed in both embryonic skeletal and heart tissue. In COS-7 cells, KLHL31 proteins are localized to both the nucleus and the cytoplasm. In primary cultures of nascent mouse cardiomyocytes, the majority of endogenous KLHL31 proteins are localized to the cytoplasm. KLHL31 acts as a transcription repressor when fused to GAL4 DNA-binding domain and deletion analysis indicates that the BTB domain is the main region responsible for this repression. Overexpression of KLHL31 in COS-7 cells inhibits the transcriptional activities of both the TPA-response element (TRE) and serum response element (SRE). KLHL31 also significantly reduces JNK activation leading to decreased phosphorylation and protein levels of the JNK target c-Jun in both COS-7 and Hela cells. These results suggest that KLHL31 protein may act as a new transcriptional repressor in MAPK/JNK signaling pathway to regulate cellular functions.

• 한국균학회지
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• 제6권2호
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• pp.1-10
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• 1978

검정곰팡이(Aspergillus niger)의 액침배양과 액체표면배양을 통한 동조적 형태분화에 있어서 체외효소인 단백질분해효소, 알파 및 굴루크아밀라제의 신생적 생합성 상황을 연구하였다. 굴루크아미라제는 경자(phialide)가 성숙하는 단계 즉 포자 형성의 전단계에서만 그 활성이 왕성하였다. 단백질분해효소(산성, 중성 및 알칼리성)들은 분생자병의 성장단계에서 활성이 약간 증가하였으나, 경자의 성숙단계에서는 활성이 극히 활발하였다. 알파아밀라제는 경자의 성숙시기와 포자형성기에서 활성이 활발하였으며 그 활성은 장기간 지속 되었다. 알파아밀라제의 활성은 포자형성 기간중 계속 증가하였으므로 신생적으로 생합성된다고 할 수 있으며, 포도당배지에서 많은 량이 생합성되었고, 또 포도당량의 고갈에 즈음하여 그 생합성이 개시되었으므로 이 효소는 구성적 효소이며 이화 대사물의 억제작용(catabolite repression)을 받는 효소라고 할 수 있다. 포리아크릴아미드 젤(polyacrylamide gel)을 이용한 전기영동으로서 포자형성기와 그 전단계의 균체로부터 다양하고 선명한 세포외성 단백질을 분리할 수 있었다. 균사형성기나 포자발아기의 균체로부터는 극소수의 선명치 못한 분리상을 얻었다. C-14 우라실이 균체의 RNA핵산으로 섭취되어 들어가는 비율과 C-14 굴루탐산이 균체 단백질으로 섭취되어 들어가는 비율은 포자형성전기에서 왕성하였으며 포자형성 기간중에는 극히 저조하였다. 알파아밀라제의 신생적 생합성과 포자형성이 일치하는 현상은 유전인자의 표현과정이 내포되는 분화(포자형성)라는 점에서 볼 때 의의와 인과관계가 있을 것으로 사료된다.(1.9 eV)와 $e_g$ $(2.8{\sim}3.0\;eV)$로의 전이 즉, $O^{2-}(2p){\rightarrow}Mn^{4+}(3d)$ 및 $O^{2-}$에서 $Mn^{3+}$ 이온의 $t_{2g}$ (2.3 eV)와 $e_g$ ($3.4{\sim}3.6$ eV)로의 전이 즉, $O^{2-}(2p){\rightarrow}Mn^{3+}(3d)$ 등에 의한 것으로 해석된다. 또한, 1.6, 1.8, 1.9 eV 부근에서 관측된 좁은 에너지 영역의 흡수구조 들은 팔면체 $Mn^{3+}$ 이온 내에서의 d-d 결정장(crystal-field) 전이에 의한 것으로 해석된다. 이러한 흡수구조는 Ni 치환량이 증가함에 따라 그 강도가 감소한다. x = 0.6의 경우 $e_g$ 상태와 관련된 CT 전이구조 들이 $t_{2g}$ 상태와 관련된 전이구조 들에 비하여 큰 폭으로 감소하는데 이것은 Jahn-Teller 효과에 의해서 격자상수가 tetragonal 구조로 확장됨에 따라 $e_g$ 상태와 $O^{2-}(2p)$ 상태 간의 파동함수 중첩이 감소한 것에 기인하는 것으로 해석된다.)의 영향(影響)을 더 많이 받고 있었다. 마. total ginsenosides의 분해반응시(分解反應時)의 활성화(活性化)에너지($E_a$)는 17.7kcal/mole이었고

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제29권3호
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• pp.181-185
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• 2001

유방암 세포주에서는 우수한 항암활성을 가진 것으로 알려진 indole-3-carbinol을 HepG2세포주에 시간과 농도별로 처리한 결과 cell growth inhibition을 확인하였으며, $IC_{50}$ 값은 48시간배양에서 $446\mu$M 72시간 배양에서 444$\mu$M로 나타났다. $400\mu$M의 I3C을 투여하고, 24, 48, 72시간에 HePG2 세포주의 cell cycle pattern을 분석한 결과, G1 phase에서 P21의증가와 함께 Cdk 6와 cyclin D의 확연한 감소와 Pb protein의 hypo-phosphorylation을 확인하였다. 반면 G2 phase에서는 I3C의 직접적인 억제로 인해 24시간 후부터 Cdc2와 cyclin B1가 급격히 감소하는것을 확인하였다. Flow cytomery 분석결과 I3C 처리 24시간 뒤 G2 arrest (25%)가 발생하였으며, 72시간이 지난후 G1 arrest (53%)가 발생하였다. 이러한 I3C의 간암세포주인 HePG2 cell의 cell cycle arrest가 apoptosis를 유발하는지를 알고자 caspase 3 Bcl2 Bax protein의 발현양상을 확인한 결과 아무런 변화가 보이지 않았다. 즉 I3C은 간암세포주인 HepG2 cell에서 apoptosis를 유도하지 못한다는것을 확인하였따. 결론적으로 I3C은 HepG2 세포주에서 G1와 G2 phase에서 cell cycle arrest는 발생시키나, 특이적으로 apoptosis 와는 연관되지 않는다는 사실을 확인하였다.

• KSBB Journal
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• 제15권2호
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• pp.125-133
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• 2000

Astaxanthin의 산업적인 생합성을 위하여 wild type인 P.rhodozyma B30 효모를 UV, NTG 등으로 돌연변이 처리하여 0.5 mM $\beta$-ionone이 포함된 선별배지에서 carotenoids 합성능력이 우수한 변이주 B76을 분리하였다. 변이주 B76은 wild type과 비교시 균체 생성능력은 큰 차이가 없었으나 carot-enoids 합성능력은 40% 이상, astaxanthin 합성능력은 50% 이상 향상되었다. 선별된 변이주 B76의 최적 발효배지 및 배양 조건 선정을 위한 플라스크 배양실험 결과 최적 탄소원으로 glucoserk, 최적 질소원은 CSL : (NH4)2SO4 : yeast extract = 6 : 2 : 0.1이 혼합된 배지가 선정되었다. C/N ratio는 1.7~2.0 범위에서 유사한 발효성능을 보았으며(산업적인 생산성을 고려하여 2.0을 최적으로 선정), 배양온도는 $22^{\circ}C$가 최적이었다. 초기 pH는 가장 높은 세포농도를 나타낸 6.0을 최적으로 하였다. 종균 접종량은 전반적으로 균체량과 carotenoids 합성능력에는 영향을 미치지 않았으며 산업적인 생산성을 고려하여 3%(v/v) 수준이 적절한 것으로 사료되었다. 이와 같이 플라스크 배양을 통해 확립된 최적 배지 및 배양조건을 기초로 5 L 발효조를 이용한 회분식 배양실험을 통해 탄소원의 최적 농도는 18%임을 확인하였다. 특히 B76 변이주는 22%(w/v)까지의 고농도 glucose 존재하에서는 catabolite rep-ression을 받지 않는 것으로 나타났다. 용존산소가 부족한 경우에는 균체성장 및 색소합성이 저해되었고, 따라서 통기속도 1.0 v/v/m, 교반속도 400 rpm 이상을 유지함이 필요하였다. B76 세포는 배양 3일차에 exponential phase에 진입한 후(최대 Yx/s = 0.37) 배양 4일차에 stationary phase에 도달하였다. Carotenoids 및 astaxanthin 생합성은 세포성장이 정지한 후인 배양 5일차에 급격하게 증가하는(최대 Yp/s = 1.08) 전형적인 mixed-growth-associated 형태를 나타냈다. 이는 exp-onential phase 동안 급격한 균체성장으로 용존산소가 부족하여 NADH balance에 의해 astaxanthin 생합성 경로 중 탈수소화 단계가 저해되기 때문으로 사료되었다. 최종 세포농도는 43.3 g/L, 단위부피당 carotenoids 함량은 149.4 mg/L, astaxanthin 함량은 110.6 mg/L로서 산업적인 생산성이 있는 것으로 나타났다. 이번 연구를 통하여 개발된 변이주 B76 및 이의 대량 발효를 위한 최종조건의 정립은 향후 astaxanthin의 산업적 생산공정에 필요한 기초자료로 이용될 것으로 기대된다.

• 한국수산과학회지
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• 제33권4호
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• pp.273-279
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• 2000

본 연구는 소건 대멸치의 저장 중 저장온도 및 포장방법에 따른 지질의 산화를 알아보기 위하여 수행되었다. 소건 대멸치를 저장 중 유지특가는 저장온도가 높을수록 빠르게 변화하여 $25^{\circ}C$에 저장 하였을때 과산화물가의 변화는 저장 4일째 최대에 도달한 후 감소하였고, $5^{\circ}C$에 저장한 경우에는 저장 20일째 최대에 도달한 후 저하하였으며, $-20^{\circ}C$ 저장은 저장 중 계속 증가하였다. 산가와 카르보닐가는 $25^{\circ}C$ 와 $5^{\circ}C$에 저장하였을 때 저장초기와 저장 중간에 증가하였으며, 카르보닐가는 과산화물가의 감소시기와 대체로 일치하였다. 포장방법에 따른 유지특가의 변화는 일반포장에서 가장 빠르게 진행되었으며, 그 다음으로 탈산소제동봉포장, 진공포장의 순으로 나타났다. $20^{\circ}C$ 냉풍건조한 대멸치의 지방산 조성은 폴리엔산 ($52.3{\%}$), 포화산 ($29.2{\%}$), 모노엔산 ($18.5{\%}$)의 순으로 많았으며, 저장 중 저장온도가 높고 기간이 길어짐에 따라 포화산은 증가하고 폴리엔산은 감소하는 경향을 나타내었다. 또한 진공포장한 대멸치의 지방산 조성이 일반포장이나 탈산소제동봉포장 한 것에 비하여 지방산 조성의 변화가 적었다. 지질산화가 진행됨에 따라 폴리엔산 중 20 : 5와 22 : 6이 현저하게 감소하였으며, 18 : 3, 20 : 4, 22 : 4등도 점차 감소하는 경향을 나타낸 반면, 포화산 중의 16 : 0은 증가하였고, 14 : 0과 18 : 0등도 증가하는 경향을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권5호
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• pp.919-924
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• 1997

취반후 저온보온(63, 66, 69, $72^{\circ}C$) 및 변온에 따른 쌀밥의 이화학적 특성을 측정하였다. 보온시간이 경과할수록 모든 시험구에서 고온성 세균이 증식하기 시작하여 6시간째부터 균수가 급속하게 증가하였고, 저온보온중 보온온도가 낮을수록 세균의 증식속도가 더 빨랐으며, 대체로 보온 18시간 부근에서 생균수가 최대로 되는 경향이었다. 또한 고온성 세균수가 보온 6시간때에 $10^6$ CFU/g이었던 것이 1차 열충격 후 보온 8시간째에는 $10^5$ CFU/g이하로 줄어들었으나, 그 이후에 점차 증가하였고, 이를 다시 보온 6시간 이후에 2차 열충격을 한 결과 24시간 보온 때까지 이취를 생성하는 것으로 추측되는 균수 이하로 고온성 균의 성장을 억제하여 이취의 생성을 방지할 수 있었다. 변온 보온중 수분함량은 $63^{\circ}C$보온보다는 낮게 나타났으나, $72^{\circ}C$보온보다는 높게 나타났고, 명도(L)는 변온보온시가 $72^{\circ}C$보온시보다 높았고, $63^{\circ}C$보다는 낮았으며, 황색도(b)는 명도와 반대경향이었다. 밥의 보온중 텍스쳐는 보온온도 및 변온에 따라 유의적인 변화는 없었으며, 관능검사에서 변온보온은 저온보온에 비하여 이취 발생 및 황변도가 억제되었으며, 조직감 및 종합적인 기호도가 더 좋게 평가되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권6호
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• pp.443-448
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• 1996

xylA 유전자의 프로모터상에서 조절양상을 조사하기 위하여 xylA 유전자의 프로모터(Pxyl)와 lacZ 유전자를 연결한 Pxyl-lacZ 융합 유전자를 제작하여 xylose에 의한 ${\beta}-galactosidase$ 생산의 조절양식을 조사하였다. xylA 프로모터 부위를 분리하여 lac 프로모터가 없는 고복제수의 lac 오페론 백터인 pMC1403에 클로닝시켜 pMCX191을 제작하여 reading frame에 변화가 없는 Pxyl-lacZ 융합 유전자를 만들었으며 이 벡터에서 Pxyl-lacZ 단편을 분리한 후 저복제수 벡터인 pLG339에 클로닝시켜 pLGX191을 제작하였다. 상기 플라스미드들을 xylA 변이주인 DH77에 형질전환시켜 Pxyl-lacZ 융합 유전자에서 ${\beta}-galactosidase$의 발현조절을 조사한 결과 xylose 농도에 따른 유도, glucose에 의한 발현억제 및 cAMP에 의한 억제해제 양상 등이 염색체상의xylA 유전자의 발현조절과 같은 경향을 나타내었다. pMCX191과 pLGX191을 이용하여 유전자 투여 량 효과를 본 결과도 복제수에 따른 차이가 크지 않았다. xylA 프로모터 부위내 조절영역를 추정하기 위해 구조유전자 상류 -209 bp를 포함한 xylA 유전자를 pUC19에 클로닝시킨 pUX30에서 프로모터 부위가 부분결손된 벡터들을 제작하여 결손부위의 염기서열을 확인하였다. 이들 부분결손 xylA 프로모터를 가진 xylA 유전자에서 xylose isomerase의 발현을 조사한 결과, 번역 개시점에서 -166 bp 이상의 영역을 결손시킨 pUX31과 pUX32의 경우pUX30과 비슷한 발현 양상을 보인 반면 -120 bp 이상의 영역을 결손시킨 pUX33과 pUX34에서는 모벡터에 비해 약 30% 수준의 발현을 보였다. 또한 pUX33과 pUX34에서는 xylose 유도시 cAMP에 의한 발현 촉진효과도 볼 수 없었다. -59 bp 이상의 부위가 결손된 pUX35의 경우에는 전혀 xylA 유전자의 발현이 일어나지 않았다. 이러한 결과로 볼때 xylA 프로모터내의 조절부위는 -165 bp에서 -59 bp 사이에 존재하는 것으로 추정되었다.

• 동아시아식생활학회지
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• 제10권2호
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• pp.107-115
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• 2000

다진 마늘의 상품화를 위한 방법을 모색하기 위하여 생 마늘을 다진 마늘로 제조한 후. 구연산과 식염, 그리고 천연보존제를 각각 첨가하거나 복합 첨가하여 그 효과를 검증한 결과는 다음과 같다. 1. 본 실험에서 구연산의 첨가효과를 알아보기 위하여 구연간 농도 0.5%와 l%의 두 구간으로 설정하여 결과를 검증하였는바, citric acid 0.5%구간에서는 a값의 저하에 상당한 차이를 보였다. 또한 citric acid l%구간에서도 L값의 상승, a값의 저하, b값의 저하 등 결과적으로 갈변억제 효과에 상당히 우수한 영향을 미쳤다. 2. 식염 1%구간에서는 오히려 역효과(가스량 증가)를 보여 주었으며, 식염 농도가 2%이상에서는 미생물 증식에 있어 억제효과를 보여 주어 식염의 방부제 역할을 충분히 인식할 수 있었다. 이러한 결과로 보면 Gas의 형성량은 미생물의 증식량과도 밀접한 관계를 보여 준다고 할 수 있다. Hunter 계수값을 살펴보면 식염의 농도가 a값의 변화에는 많은 영향을 주지 않았지만, salt 3% 구간에서 b값의 현저한 제어능력을 보여 주어 결과적으로 L값의 저하효과를 가져와 갈변억제효과를 보여 주었다. 3. 구연산 0.5%와 Salt 3%의 복합첨가가 갈변억제에 상당히 큰 효과를 보여 주었음을 알 수 있다. 즉, b값의 수치에는 영향력이 거의 없으나 a값(적색도)의 저하에는 효과가 좋아 결과적으로 L값(명도)의 유지에 상당히 좋은 반응을 보여 주었다. 그리고 CA l%와 Salt 3%의 복합첨가 구간에서는 미생물수 증식억제, L값 유지(갈변 억제) 등에 좋은 결과를 보여 주었지만, pH의 수치는 상당히 낮아지는 결과를 보여 주었다. 4. 천연종실추출액(GF, 500ppm)과 구연산(0.3%)의 복합첨가효과에 있어서는 미생물생성억제효과가 좋았으며, 갈변억제효과는 보통이었다. GF(500ppm)와 구연산(0.3%), 그리고 여기에 Ascorbic acid(0.1%)를 첨가한 복합효과측정에 있어서는 갈변억제의 효과에 그다지 영향을 끼치지 않았고, 미생물생성억제효과는 약간 있었다. 첨가농도를 다르게 한 구연산과 겨자의 혼합액(CA+Mustard 0.5%)의 효과는 Sample D의 경우와 크게 다르지 않았으나. 농도의 비중에 비하여 미생물 억제기능은 오히려 약간 상승하였다. 5. 다진 마늘을 제조하여 2주 경과한 후의 색상과 맛에 대한 기호성(평균 점수로 표시)점수는 전반적으로 낮아졌으나, 대체적으로 다진 마늘의 색상과 맛에 있어 식염 3% 구간에서 가장 좋은 결과를 보여 주었다. 구연산 5%와 l% 구간의 관능검사 결과는 2주 경과 후 색상과 맛에 있어 식염첨가효과보다 더욱 좋은 평균점수로 나타났다. 식염과 구연산의 복합첨가 구간에 있어서는 구연산 0.5%와 NaCl 3%의 복합첨가 구간에서 관능검사의 색상과 맛이라는 두 가지 측면에서 가장 좋은 점수를 보여 주었다. 또한 천연종실추출액과 Citric Acid 그리고 Ascorbic acid 등의 3가지 복합첨가효과에 있어서도 비교적 좋은 점수의 관능검사 결과가 나타났다. 6. 쵸핑 사이즈(choppin size)에 따른 점도의 변화 및 포장적성을 위한 관능검사의 결과는 다진 마늘의 입자 직경이 3mm size일 때, 즉 점도(Viscosity)가 4500cp에서 가장 좋은 점수(7점)의 관능 평가를 받았다.

• 대한치과교정학회지
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• 제27권1호
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• pp.105-117
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• 1997

본 연구는 기능적 교합장애에 의한 하악골 측방편위가 하악골의 성장에 미치는 영향과 교합장애 제거후 나타나는 하악골의 성장양상을 알아 보기 위하여 생후 4주령의 웅성 백서에서 상악우측, 하악좌측 절치를 2주 및 4주간 절단한 실험군과 4주간 절치절단을 시행하고 2주간 절단을 중지한 실험군에서 하악골계측 및 과두연골의 조직학적 변화를 관찰하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 실험 2주군에서 좌측의 하악골장경, 과두장경, 하악골고경, 과두단면적은 우측및 정상군에 비해 작은 경향을 보였고 우측의 하악골장경, 과두단면적은 정상군에 비해 작았다. 2. 실험 4주군에서는 좌측 과두단면적이 우측에 비해 작았으나 좌측 하악골의 빠른 적응성 변화로 좌,우측 하악골장경은 유사하였다. 그러나 정상군에 비해서는 하악골장경, 과두단면적이 여전히 작은 경향을 보였다. 3. 절치절단 중지 후 2주경과한 실험 6주군에서는 기능이 정상화됨에 따라 좌측과 우측이 동일한 성장을 보이나 정상군에 비해서는 여전히 하악골장경이 짧았다. 4. 시상면에서 실험 2주군의 좌측 과두연골은 우측및 정상군에 비해 연골층의 증식이 전반적으로 억제된 소견을 보이며 우측 또한 정상군에 비해 성장이 억제되었다. 그러나 실험 4주군, 6주에서는 정상군과 유사한 소견이 관찰되었다. 5. 두연골층체적은 전 실험기간 동안에 실험군의 좌,우측간, 그리고 실험군과 정상군의 동측간 비교시 유의성있는 차이를 관찰할 수 없었다. 이상에서 성장기 백서에 편측 절치절단을 시행한 경우, 시상면에서는 절단측의 하악골및 과두의 성장이 억제되는 효과를 관찰할 수 있었으며 또한 빠른 시일내에 적응하여 좌,우측 하악골은 유사한 성장변화를 일으킴을 알 수 있었다. 그러나 과두연골체적변화는 실험군 좌, 우측및 정상군에서 전 실험기간동안에 유사한 양상이 관찰됨을 미루어 보아 전체적인 과두연골의 성장은 억제되지 않았음을 알 수 있었고 과두연골의 성장은 다방면으로 일어남을 인지할 수 있었다.