The radioactivity in the spent fuel storage pool is calculated to ensure to maintain its concentration below the permissible limit, when the storage capacity of Uljin nuclear power plant unit 1&2 is extended from 9/3 to 32/3 core using consolidated fuels in maximum density rack (MDR). For this evalulation, two models to calculate the spent fuel pool activities on the continuous and intermittent operating its purification system are developed and these results compared, The results of above two cases show that the current water purification system can not guarantee the radioactivity concentration below the design limit, 5$\times$10$^{-4}$$\mu$Ci/ml, for the extention to 32/3 core. Therefore, it has been concluded that a modification of the current purification system is necessary to extend the spent fuel storage capacity with the above method. The alternative way suggested in this study is to increase the number of cation bed demineralizers.
Elastin-like polypeptides (ELPs) undergo a reversible inverse phase transition upon a change in temperature. This thermally triggered phase transition allows for a simple and rapid means of purifying a fusion protein. Recovery of ELPs-tagged fusion protein was easily achieved by aggregation, triggered either by raising temperature or by adding salt. In this study, levansucrase has been used as a model enzyme in the development of a simple one-step purification method using ELPs. The levansucrase gene cloned from Pseudomonas aurantiaca S-4380 was tagged with various sizes of ELPs to functionally express and optimize the purification of levansucrase. One of two ELPs, ELP[V-20] or ELP[V-40], was fused at the C-terminus of the levansucrase gene. A levansucrase-ELP fusion protein was expressed in Escherichia coli $DH5{\alpha}$ at $37^{\circ}C$ for 18 h. The molecular masses of levansucrase-ELP[V-20] and levansucrase-ELP[V-40] were determined as 56 kDa and 65 kDa, respectively. The phase transition of levansucrase-ELP[V-20] occurred at $20^{\circ}C$ in 50 mM Tris-Cl (pH 8) buffer with 3 M NaCl added, whereas the phase transition temperature ($T_t$) of levansucrase-ELP[V-40] was $17^{\circ}C$ with 2 M NaCl. Levansucrase was successfully purified using the phase transition characteristics of ELPs, with a recovery yield of higher than 80%, as verified by SDS-PAGE. The specific activity was measured spectrophotometrically to be 173 U/mg and 171 U/mg for levansucrase-ELP[V-20] and levansucrase-ELP[V-40], respectively, implying that the ELP-tagging system provides an efficient one-step separation method for protein purification.
Currently, the commercialization of the $5^{th}$ Generation (5G) service is becoming more prevalent in domestic communication network technology. This has reduced communication delay time and enabled large-capacity data transmission and video streaming services in real-time. In order to keep pace with these developments, K-water has introduced a smart process control system in water purification plants to monitor the status of the water purification process. However, since wireless networks are based on the public Long Term Evolution (LTE) network, communication delay time remains high, and high-resolution video services are limited. This is because communication networks still have a closed structure due to expense and security issues. Therefore, with 5G in its current form, it is very difficult to accommodate future services without improving the infrastructure of its communication networks. In recognition of these problems, this study implemented the authentication and management function of wireless networks on a wired network management system in the K-water Bansong water purification plant. The results confirmed that wired Local Area Network (LAN) services give a higher security performance than an expensive commercial wireless LAN system. This was achieved by using an Internet Protocol (IP) address management system of wired networks and the packet filtering function of the Layer2 (L2) switch. This study also confirmed that it is possible to create a wireless LAN service that is 3.7 times faster than the existing LTE communication network.
High levels of xylanase activity (143.98 IU/ml) produced by the newly isolated Paenibacillus campinasensis G1-1 were detected when it was cultivated in a synthetic medium. A thermostable xylanase, designated XynG1-1, from P. campinasensis G1-1 was purified to homogeneity by Octyl-Sepharose hydrophobic-interaction chromatography, Sephadex G75 gel-filter chromatography, and Q-Sepharose ion-exchange chromatography, consecutively. By multistep purification, the specific activity of XynG1-1 was up to 1,865.5 IU/mg with a 9.1-fold purification. The molecular mass of purified XynG1-1 was about 41.3 kDa as estimated by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Sequence analysis revealed that XynG1-1 containing 377 amino acids encoded by 1,134 bp genomic sequences of P. campinasensis G1-1 shared 96% homology with XylX from Paenibacillus campinasensis BL11 and 77%~78% homology with xylanases from Bacillus sp. YA-335 and Bacillus sp. 41M-1, respectively. The activity of XynG1-1 was stimulated by $Ca^{2+}$, $Ba^{2+}$, DTT, and ${\beta}$-mercaptoethanol, but was inhibited by $Ni^{2+}$, $Fe^{2+}$, $Fe^{3+}$, $Zn^{2+}$, SDS, and EDTA. The purified XynG1-1 displayed a greater affinity for birchwood xylan, with an optimal temperature of $60^{\circ}C$ and an optimal pH of 7.5. The fact that XynG1-1 is cellulose-free, thermostable (stability at high temperature of $70^{\circ}C{\sim}80^{\circ}C$), and active over a wide pH range (pH 5.0~9.0) suggests that the enzyme is potentially valuable for various industrial applications, especially for pulp bleaching pretreatment.
The protease produced by a Bacillus pumilus CN8 strain was purified by DEAE-Cellulose-52 ion exchange. It has a molecular weight of approximately 96,920 Dalton. In the present study, this protease showed strong activity over a broad range of pH (6.5-9.5) and temperature from $40^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$, and the protease performed the maximal activity at pH 7.3 at $42^{\circ}C$. The effect of metal ions on protease activity showed that $K^+$ could slightly increase the protease activity, and other ions such as $Zn^{2+}$, $Fe^{2+}$, $Na^+$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$ had no significant activation or inhibition to the protease (P> 0.05), and the more important is that $Cu^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Sn^{2+}$, $Cd^{2+}$ had a strong inhibitory effect on the protease activity.
Hpa I endonuclease from Haemophilus parainfluenzae has been purified of homogeneity and its physical and ezymatic properties have been studied. For the purification of the enzyme, Heparin agarose, SP-sephadex C-25, DEAE-sephadex A-50 and phosphocellulose chromatography columns were used. The denatured and reduced form of the enzyme is a monomer of molecular weight of $30,000{\pm}1,000$ as judged by 10% polyacrylamide gel electrophoresis containing 0.1% sodium dodesyl sulfate. Hpa I endonuclease was maximally active at neutral pH (7.0 to 7.5) in the presence of 50 mM NaCl.
Journal of Korean Society for Atmospheric Environment
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v.11
no.2
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pp.185-190
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1995
Recently, because of the worse of the air pollution, the excessive airtught of building and the inferiority of air conditioning system, the development of high efficiency air purification technology was enlarged to the environmental improvement of an indoor or a harmful working condition. The air purification technology has used chemical filters or charcoal filters or charcoal to remove hazardouse gaseous pollutants (SO$_{x}$, NO$_{x}$, NH$_{3}$, etc.) by air pollutant control technology, but they have many problems of high pressure loss, short life, wide space possession, and treatment of secondary wastes. For these reason, the object of reasearch shall be hazardous gaseous pollutants removal by the surface discharge induced plasma chemical process that is A.C. discharge of multistreams applied A.C. voltage and frequency between plane induced eletrode and line discharge eletrode of tungsten, platinum or titanium with a high purified alumina sheet having a film-like plane. As a result, the control performance for hazardous gaseous pollutants showed very high efficiency in the normal temperature and pressure. Also, after comtact oxidation decomposition of harmful gaseous pollutants, the remainded ozone concentration was found much lower than that of ACGIH or air pollution criteria in Korea.rea.
Park Eu-Jin;Chae Young-Kee;Lee Jee-Young;Lee Byoung-Jae;Kim Yang-Mee
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.16
no.9
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pp.1429-1433
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2006
Application of recombinant protein production and particularly their isotopic enrichment has stimulated development of a range of novel multidimensional heteronuclear NMR techniques. Peptides in most cases are amenable to assignment and structure determination without the need for isotopic labeling. However, there are many cases where the availability of $^{15}N$ and/or $^{13}C$ labeled peptides is useful to study the structure of peptides with more than 30 residues and the interaction between peptides and membrane. CRAMP (Cathelicidin-Related AntiMicrobial Peptide) was identified from a cDNA clone derived from mouse femoral marrow cells as a member of cathelicidin-derived antimicrobial peptides. CRAMP was successfully expressed as a GST-fused form in E. coli and purified using affinity chromatography and reverse-phase chromatography. The yield of the CRAMP was 1.5 mg/l 1. According to CD spectra, CRAMP adopted ${\alpha}$-helical conformation in membrane-mimetic environments. Isotope labeling of CRAMP is expected to make it possible to study the structure and dynamic properties of CRAMP in various membrane systems.
Tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand (TRAIL) is considered as an antitumor agent owing to its ability to induce apoptosis of cancer cells without imparting toxicity toward most normal cells. TRAIL is produced in poor yield because of its insoluble expression in the cytoplasm of E. coli. In this study, we achieved soluble expression of TRAIL by fusing maltose-binding protein (MBP), b'a' domain of protein disulfide isomerase (PDIb'a'), or protein disulfide isomerase at the N-terminus of TRAIL. The TRAIL was purified using subsequent immobilized metal affinity chromatography and amylose-binding chromatography, with the tag removal using tobacco etch virus protease. Approximately 4.5 mg of pure TRAIL was produced from 125 ml flask culture with a purification yield of 71.6%. The endotoxin level of the final product was $0.4EU/{\mu}g$, as measured by the Limulus amebocyte lysate endotoxin assay. The purified TRAIL was validated and shown to cause apoptosis of HeLa cells with an $EC_{50}$ and Hill coefficient of $0.6{{\pm}}0.03nM$ and $2.41{\pm}0.15$, respectively. The high level of apoptosis in HeLa cells following administration of purified TRAIL indicates the significance and novelty of this method for producing high-grade and high-yield TRAIL.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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