Hahn, Ji-Sook;Hu, Zhanzhi;Thiele, Dennis J.;Lyer, Vishwanath R.
Proceedings of the Microbiological Society of Korea Conference
/
2005.05a
/
pp.105-109
/
2005
Heat Shock Transcription Factor (HSF), and the promoter heat Shock Element (HSE), are among the most highly conserved transcriptional regulatory elements in nature. HSF mediates the transcriptional response of eukaryotic cells to heat, infection and inflammation, pharmacological agents, and other stresses. While HSF is essential for cell viability in yeast, oogenesis and early development in Drosophila, extended life-span in C. elegans, and extra-embryonic development and stress resistance in mammals, little is known about its full range of biological target genes. We used whole genome analyses to identify virtually all of the direct transcriptional targets of yeast HSF, representing nearly three percent of the genomic loci. The majority of the identified loci are heat-inducibly bound by yeast HSF, and the target genes encode proteins that have a broad range of biological functions including protein folding and degradation, energy generation, protein secretion, maintenance of cell integrity, small molecule transport, cell signaling, and transcription. Approximately 30% of the HSF direct target genes are also induced by the diauxic shift, in which glucose levels begin to be depleted. We demonstrate that phosphorylation of HSF by Snf1 kinase is responsible for expression of a subset of HSF targets upon glucose starvation.
Ali, M. Yusuf;Khan, M.L.A.;Shakir, M.A.;Kobayashi, K. Fukami;Nishikawa, Ken;Siddiqui, Shahid S.
BMB Reports
/
v.33
no.2
/
pp.138-146
/
2000
In eukaryotes, chromosomes undergo a series of complex and coordinated movements during cell division. The kinesin motor proteins, such as the chicken Chromokinesin, are known to bind DNA and transport chromosomes on spindle microtubles. We previously cloned a family of retrograde C-terminus kinesins in Caenorhabditis elegans that mediate chromosomal movement during embryonic development. Here we report the cloning of a C. elegans klp-12 cDNA, encoding an ortholog of chicken Chromokinesin and mouse KIF4. The KLP-12 protein contains 1609 amino acid and harbors two leucine zipper motifs. The insitu RNA hybridization in embryonic stages shows that the klp-12 gene is expressed during the entire embryonic development. The RNA interference assay reveals that, similar to the role of Chromokinesin, klp-12 functions in chromosome segregation. These results support the notion that during mitosis both types, the anterograde N-terminus kinesins such as KLP-12 and the retrograde C-terminus kinesins, such as KLP-3, KLP-15, KLP-16, and KLP-17, may coordinate chromosome assembly at the metaphase plate and chromosomal segregation towards the spindle poles in C. elegans.
Several members of tumor necrosis factor receptor (TNFR) superfamily that these members activate caspase-8 from death-inducing signaling complex (DISC) in TNF ligand-receptor signal transduction have been identified. In the extrinsic pathway, apoptotic signal transduction is induced in death domain (DD) superfamily; it consists of a hexahelical bundle that contains 80 amino acids. The DD superfamily includes about 100 members that belong to four subfamilies: death domain (DD), caspase recruitment domain (CARD), pyrin domain (PYD), and death effector domain (DED). This superfamily contains key building blocks: with these blocks, multimeric complexes are formed through homotypic interactions. Furthermore, each DD-binding event occurs exclusively. The DD superfamily regulates the balance between death and survival of cells. In this study, the structures, functions, and unique features of DD superfamily members are compared with their complexes. By elucidating structural insights of DD superfamily members, we investigate the interaction mechanisms of DD domains; these domains are involved in TNF ligand-receptor signaling. These DD superfamily members play a pivotal role in the development of more specific treatments of cancer.
Seo, Young-Woo;Park, Sun-Young;Yun, Cheol-Won;Kim, Tae-Hyoung
BMB Reports
/
v.39
no.5
/
pp.556-559
/
2006
The Bcl-2 family of proteins regulates mitochondrial functions during cell death by modulating the efflux of death-promoting proteins such as cytochrome c and endonuclease G. Upon the binding of death ligands to their receptors, caspase-8 cleaves Bid, a BH3-only protein, into tBid that causes the mitochondrial damages resulting in the release of cytochrome c and endonuclease G. Also, another BH3-only protein, hNoxa, has been shown to induce the efflux of cytochrome c from the mitochondria. Whether the efflux proteins from the mitochondria in response to tBid or hNoxa are the same or different, however, has not been addressed. We have demonstrated that endonuclease G activities are not detectable among the proteins released from isolated mitochondria by hNoxa but are detectable in that by tBid. These results suggest that the efflux of proteins from the mitochondria are differentially modulated by tBid and hNoxa.
Oligosaccharide modification by N-acetylglucosaminyltransferase-V (GnT-V), a glycosyltransferase encoded by the Mgat5 gene that catalyzes the formation of ${\beta}1$,6GlcNAc (N-acetylglucosamine) branches on N-glycans, is thought to be associated with cancer growth and metastasis. Overexpression of GnT-V in cancer cells enhances the signaling of growth factors such as epidermal growth factor by increasing galectin-3 binding to polylactosamine structures on receptor N-glycans. In contrast, GnT-V deficient mice are born healthy and lack ${\beta}1$,6GlcNAc branches on N-glycans, but develop immunological disorders due to T-cell dysfunction at 12-20 months of age. We have developed Mgat5 transgenic (Tg) mice (GnT-V Tg mice) using a ${\beta}$-actin promoter and found characteristic phenotypes in skin, liver, and T cells in the mice. Although the GnT-V Tg mice do not develop spontaneous cancers in any organs, there are differences in the response to external stimuli between wild-type and GnT-V Tg mice. These changes are similar to those seen in cancer progression but are unexpected in some aspects. In this review, we summarize what is known about GnT-V functions in skin and liver cells as a means to understand the physiological roles of GnT-V in mice.
Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
/
2000.11a
/
pp.32-34
/
2000
Computational chemistry is a discipline using computational methods for the calculation of molecular structure, properties, and reaction or for the simulation of molecular behavior. Relating and turning the complexity of data from genomics, high-throughput screening, combinatorial chemical synthesis, gene-expression investigations, pharmacogenomics, and proteomics into useful information and knowledge is the primary goal of bioinformatics. In particular, the structure-based molecular design is one of essential fields in bioinformatics and it can be called as structural bioinformatics. Therefore, the conformational analysis for proteins and peptides using the techniques of computational chemistry is expected to play a role in structural bioinformatics. There are two major computational methods for conformational analysis of proteins and peptides; one is the molecular orbital (MO) method and the other is the force field (or empirical potential function) method. The MO method can be classified into ab initio and semiempirical methods, which have been applied to relatively small and large molecules, respectively. However, the improvement in computer hardwares and softwares enables us to use the ab initio MO method for relatively larger biomolecules with up to v100 atoms or ∼800 basis functions. In order to show how computational chemistry can be used in structural bioinformatics, 1 will present on (1) cis-trans isomerization of proline dipeptide and its derivatives, (2) positional preference of proline in ${\alpha}$-helices, and (3) conformations and activities of Arg-Gly-Asp-containing tetrapeptides.
Kim, Min-Jung;Lee, Jin-Young;Kim, Young-Woo;Sung, Ha-Chin;Chang, Hyo-Ihl
BMB Reports
/
v.29
no.5
/
pp.448-454
/
1996
Bacteriophage ${\phi}FC1$ is a temperate phage which was identified as a prophage in the Enterococcus faecalis KBL703 chromosome. Phage ${\phi}FC1$ integrates into the host chromosome by site-specific recombination. The phage attachment site P (attP) was localized within the 0.65-kb XhoI-HindIII fragment and the nucleotide sequence of the region was determined. An open reading frame (mj1) which adjoined the phage attachment site encoded a deduced protein related to the site-specific recombinase family. The organization of this region was comparable to other site-specific recombination systems. The molecular weight of the expressed MJ1 in E. coli was in good agreement with the predicted 53,537 Da of the mj1 gene product. Elucidation of the phage-specific integration process in this study would provide useful genetic tools such as a chromosomal integration system.
Extracellular proteases play an important role in a wide range of host physiological events, such as food digestion, extracellular matrix degradation, coagulation and immunity. Among the large extracellular protease family, serine proteases that contain a "paper clip"-like domain and are therefore referred to as CLIP-domain serine protease (clip-SP), have been found to be involved in unique biological processes, such as immunity and development. Despite the increasing amount of biochemical information available regarding the structure and function of clip-SPs, their in vivo physiological significance is not well known due to a lack of genetic studies. Recently, Drosophila has been shown to be a powerful genetic model system for the dissection of biological functions of the clip-SPs at the organism level. Here, the current knowledge regarding Drosophila clip-SPs has been summarized and future research directions to evaluate the role that clip-SPs play in Drosophila immunity are discussed.
Dimethyl sulfoxide (DMSO) can be reduced to dimethyl sulfide by MsrA, which stereospecifically catalyzes the reduction of methionine-S-sulfoxide to methionine. Our previous study showed that DMSO can competitively inhibit methionine sulfoxide reduction ability of yeast and mammalian MsrA in both in vitro and in vivo, and also act as a non-competitive inhibitor for mammalian MsrB2, specific for the reduction of methionine-R-sulfoxide, with lower inhibition effects. The present study investigated the effects of DMSO on the physiological antioxidant functions of methionine sulfoxide reductases. DMSO elevated hydrogen peroxide-mediated Saccharomyces cerevisiae cell death, whereas it protected human SK-Hep1 cells against oxidative stress. DMSO reduced the protein-carbonyl content in yeast cells in normal conditions, but markedly increased protein-carbonyl accumulation under oxidative stress. Using Msr deletion mutant yeast cells, we demonstrated the DMSO's selective inhibition of the antioxidant function of MsrA in S. cerevisiae, resulting in an increase in oxidative stress-induced cytotoxicity.
Kim, Youn-Sung;Ham, Byung-Kook;Paek, Kyung-Hee;Park, Chung-Mo;Chua, Nam-Hai
Molecules and Cells
/
v.21
no.3
/
pp.389-394
/
2006
Human seven-in-absentia (SIAH)-interacting protein (SIP) is a component of the E3 ligase complex targeting beta-catenin for destruction. Arabidopsis has one SIP protein (AtSIP) with 32% amino acid sequence identity to SIP. To investigate the functions of AtSIP, we isolated an atsip knockout mutant, and generated transgenic plants overexpressing AtSIP. The growth rates and morphologies of the atsip and transgenic plants were indistinguishable from those of wild type. However, atsip plants were more susceptible to Pseudomonas syringae infection, and the transgenic plants overexpressing AtSIP were more resistant. Consistent with this, RNA blot analysis showed that the AtSIP gene is strongly induced by wounding and hydrogen peroxide treatment. In addition, when plants were infected with P. syringae, AtSIP was transiently induced prior to PR-1 induction. These observations show that Arabidopsis AtSIP plays a role in resistance to pathogenic infection.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.