• 제목/요약/키워드: glucose conjugates

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콩과 벼 현탁배양시(懸濁培養時) PCP 수용성대사물(水溶性代謝物)의 동정(同定);2. PCP glucose conjugates의 분리(分離) 및 분석(分析) (Identification of Water Soluble Metabolites of Pentachlorophenol(PCP) in the Suspension Cultures of Soybean and Rice Cells;2. Isolation and characterization of PCP glucose conjugates)

  • 김필제;박창규
    • 한국환경농학회지
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    • 제15권1호
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    • pp.37-45
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    • 1996
  • 수도재배환경(水稻栽培環境) 및 현탁배양세포(懸濁培養細胞) 조건에서 생성된 PCP의 수용성대사물(水溶性代謝物)을 확인에 필요한 정보를 확보하기 위해서 이를 여러 chromatography로 충분히 정제한 다음 이것의 aglycons과 glycon(전보(前報)에서 ${\beta}-glucose$ conjugates인 것으로 추정)을 GC/MS로 분석, 동정하였다. Glycon, 즉 대사물의 polar부위(endocon)가 glucose임을 확인하므로써 전보에서 효소특이성을 통해 추론한 것을 입증할 수 있었다. 또한 conjugates의 source에 따라 다르기는 하였지만 배양세포에서의 aglycon(exocon)s는 주로 PCP, tetrachlorophenol이성체 및 tetra chlorocatechol을, 그리고 수도재배환경에서는 이 외에도 2,4,5- 및 2,4,6-trichlorophenol을 각각 확인할 수 있었다. 이러한 사실은 PCP glucose conjugates의 구조는 PCP뿐만 아니라 이것의 대사물인 Polychlorinated phenols가 개별적으로 glucose와 ${\beta}-anomeric$ conjugation을 이루고 있는 것으로 판단할 수 있었다. 그리고, 대사초기에 이미 여러 종류의 aglycon이 생성되는 것으로 보아 PCP자체도 빠르게 PCPs로 전환되는 것을 알 수 있었다.

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대두(大豆) 및 벼 현탁배양(懸濁培養) 중 PCP 수용성대사물(水溶性代謝物)의 동정(同定);1. PCP glucose conjugates의 형성 (Identification of Water Soluble Metabolites of Pentachlorophenol ( PCP ) in the Suspension Cultures of Soybean and Rice Cells;1. Metabolic Conversion of PCP to Glucose conjugates)

  • 김필제;박창규
    • 한국환경농학회지
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    • 제11권3호
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    • pp.215-223
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    • 1992
  • Pentachlorophenol(PCP)가 대두(大豆) 및 벼 현탁배양(縣濁培養)과 과 수도체 중에서 수용성성분(水溶性成分)으로 전환(轉換)되는 것을 경시적으로 조사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 현탁배양에서 처리한 PCP의 50%가 수용성 대사물로의 전환되는 시간은 대두의 경우 4시간, 벼는 48시간 이내였다. 수용성 대사물의 생성속도와 양은 PCP의 cell 생육 저해 정도와 밀접한 관계가 있었다. 2. 식물 cell에서 PCP의 주(主) 대사과정(代謝過程)은 생육시기(生育時期) 및 약제(藥劑) 처리시간(處理時間)을 달리한 전환시험에서 얻은 수용성 대사물 및 glucose cunjugates 함량변화 조사와 conjugates가 가수분해 되는 성질로부터 glucose conjugates(${\beta}$-anomers)형성 반응(反應)임을 알 수 있었다. 3. Cell에서 glucose conjugates는 약제처리(藥劑處理) 초기 및 대수성장기 이전에 생성 속도가 매우 빨라 전체 수용성 대사물의 70% 이상이었으며, 점차 비가수분해성 극성성분(極性成分)으로 전환되었고, 일부는 배양액(培養液)으로 분필(分泌)되었다.

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콩과 벼 현탁배양(懸濁培養) 중 PCP 수용성대사물(水溶性代謝物)의 동정(同定);3. PCP glucose conjugates의 동정(同定) (Identification of Water Soluble Metabolites of Pentachlorophenol(PCP) in the Suspension Cultures of Soybean and Rice Cells;3. Identification of PCP Glucose conjugates)

  • 김필제;박창규
    • 한국환경농학회지
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    • 제15권2호
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    • pp.167-178
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    • 1996
  • 전보에서 대두(大豆)와 벼의 현탁배양세포(懸濁培養細胞)에서 생성된 PCP의 주요 수용성대사물은 PCP를 비롯한 여러 종류의 염화페놀과 glucose간 ${\beta}-linkage$로 연결된 ${\beta}-glucoside$ 구조를 가질 것으로 추정한 바 있다. 본 연구에서는 conjugates를 가수분해시키지 않는 조건에서 기기적인 방법으로 그 구조를 확인하고자 하였다. Acetyl화(化) 한 glucose conjugates는 aglycones 분석에서 예상한 대로 3종류 이상이 존재하는 것으로 확인할 수 있었으며, 충분히 정제한 각각의 acetyl화(化) 대사물을 FAB-MS로 분석한 결과 분자량과 aglycones part와 관련된 특징적 spectral data 등 conjugates 구조 확인에 필수적인 정보를 얻을 수 있었다. 이러한 구조적 정보와 지금까지의 연구 결과, 즉 현탁배양초기에 생성된 PCP의 glucose conjugates는 ${\beta}-glucosidase$에 의해 특징적으로 가수분해되고, aglycones이 PCP 외에도 tetrachlorophenol 및 tetrachlorocatechol 등이라는 사실을 종합할 때 현탁배양에서 생성된 conjugates는 주로 pentachlorophenyl ${\beta}-D-glucopyranoside$, tetrachlorophenyl ${\beta}-D-gluco$ pyranoside 및 2-hydroxy-3,4,5,6-tetrachlorophenyl ${\beta}-D-glucopyranoside$인 것으로 확인할 수 있었다.

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리포솜-아미노산 결합체의 제조와 안정성 측정 (Preparation and Stability Measurement of Liposome-amino Acid Conjugates)

  • 문제영;이기영;김진철
    • KSBB Journal
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    • 제15권1호
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    • pp.96-99
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    • 2000
  • Octadetkanubc으로 수식된 아미노산을 DPPC 혹은 DSPC와 혼합하여 리포솜-아미노산 결합체를 제조하였다. 리포솜의 크기는 100nm이고 구형이었다. DPPC와 글루탐산을 혼합하여 제조한 리포솜-아미노산 결합체가 글루타민이나 아스파라긴을 사용했을 때보다 포도당과의 친화성이 컸다. 제조한 리포솜의 안정성 면에서도 DPPC와 glucamic acid으로 구성된 리포솜-아미노산 결합체의 안정성이 높았다. 결국 포도당 친화성과 안정성을 갖춘 리포솜은 DPPC 와 글루탐산의 비가 7 : 3 으로 제조된 리포솜이었다.

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Enhanced Performance of Immunoassays with Affinity-Purified Analyte-Enzyme Conjugates as Signal Generators

  • 백세환
    • Bulletin of the Korean Chemical Society
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    • 제18권5호
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    • pp.515-519
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    • 1997
  • In a competitive enzyme immunoassay, the performance was tested with different analyte-enzyme conjugates (signal generators) in their binding constants to antibody. Analyte (progesterone)-enzyme (glucose oxidase; GO) conjugates were chemically synthesized and purified by using a gel column with an immobilized antibody to progesterone. In an elution range from the column, four peaks were detected by measuring total enzyme activities. Results from further analysis indicated that the first peak contained mainly unreacted GO while the next three peaks conjugated GO with progesterone. These three conjugate preparations were compared in dose-response curves along with the unpurified mixture. The purified conjugates showed higher detection capabilities than did the mixture. Especially, the preparation in the second peak next to the free GO peak improved the detection limit five times. This performance was comparable to that of a progesterone-horseradish peroxidase conjugate that has been identified to have one progesterone ligand.

Development of Homogeneous Enzyme Immunoassay for the Organophosphorus Insecticide Fenthion

  • Kim, Bok-Hee;Park, Eun-Yong;Lee, Yong-Tae;Lee, Jung-Hun;Lee, Sang-Hee
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제17권6호
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    • pp.1002-1009
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    • 2007
  • A rapid, convenient homogeneous competitive enzyme immunoassay for estimating the amount of fenthion is described. The assay utilizes glucose-6-phosphate dehydrogenase-hapten conjugates that are inhibited in solution by antibodies obtained from bovine serum albumin-hapten conjugates. In order to investigate the effects of bridging group recognition on the sensitivity of dose response characteristics, the bridging groups of varying alkyl chain length were attached at the phosphate position of fenthion. Among the antibodies used, the one obtained from the use of hapten (fenthion analog) with the same bridging group structure that was used in preparing the enzyme-fenthion conjugates showed maximum inhibition (up to 51.8%) in the absence of fenthion. In the presence of fenthion, the activity of the enzyme-hapten conjugate is regained in an amount proportional to the fenthion concentration. Under the optimized condition, the $ED_{50}$ value for fenthion was $0.809{\mu}g/ml$. The assay developed in this study is a rapid effective screening method for fenthion prior to precise analysis.

DPPC-ODA-asparagine 리포솜의 포도당 친화도 및 콜레스테롤 첨가에 따른 안정성 측정 (Glucose Binging Affinity of DPPC-ODA-asparagine and Stability of Liposomes Adding Cholesterol)

  • 문제영;이기영;김진철;박기남
    • KSBB Journal
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    • 제16권2호
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    • pp.170-173
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    • 2001
  • Liposome-amino acid conjugates were prepared using dipalmitolyphosphatidylcholine(DPPC) and hydrophobically modified asparagine. A microdialyzer was used to measure glucose diffusion. The glucose binding affinity of DPPC-ODA-asparagine liposomes higher than that of DPPC liposomes and distilled water. The size of DPPC-ODA-asparagine was approximately 75-150 nm. Cholesterol increased the stability of liposomes, and reduced the size of liposome particles.

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대두 요구르트 제조에서 이소플라본 배당체의 가수분해 (Hydrolysis of ${\beta}-glycosidic$ Bonds of Isoflavone Conjugates in the Lactic Acid Fermentation of Soy Milk)

  • 최연배;우제구;노완섭
    • 한국식품과학회지
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    • 제31권1호
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    • pp.189-195
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    • 1999
  • 두유에 존재하는 이소플라본은 주로 포도당 잔기가 aglycone인 genistein과 daidzein에 ${\beta}-glycoside$ 결합을 하고 있는 배당체인 genistin과 daidzin이다. 두유에 설탕을 첨가하여 유산균으로 대두 요구르트로 발효를 시키면 젖산의 생성은 매우 낮아 약 $0.16{\sim}0.29%$에 불과하였지만 대부분의 이소플라본 배당체가 가수분해되어 aglycone으로 전환되었다. 포도당이나 젖당을 첨가하여 발효시키면 정상적인 젖산발효는 일어났지만 이소플라본 배당체의 가수분해는 균주에 따라 변하였다. Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047은 당의 첨가와 무관하게 이소플라본 배당체를 완전히 가수분해시켰다. 그 밖의 균주는 daidzin은 약 $25{\sim}40%$, genistin은 약 $65{\sim}80%$ 정도만을 가수분해시켜 이들 당에 의해 가수분해가 감소하였다. 즉 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047을 제외한 Lactobacillus bulgaricus KCTC 3188, Lactobacillus casei KCTC 3109, Lactobacillus delbrueckii subsp lactis KCTC 1058, Lactobacillus lactis KCTC 2181과 같은 균주의 경우 이소플라본 배당체의 가수분해에 관여하는 효소인 ${\beta}-glucosidase$가 유도 효소로 포도당이나 젖당에 의해 생산이 저해되었을 것으로 예상된다. 또한 MRS 배지에서 배양하였을 때에도 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047만이 이 효소를 생산하였다.

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영지버섯에서 분리한 항암성 다당체에 관한 연구 (Studies on the Polysaccharide Extracted from Ganoderma Incidum)

  • 김성환;김을상;김영식
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제24권1호
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    • pp.147-153
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    • 1995
  • The cultured mycelial cells of Ganoderma lucidum was extracted by alkali, and then neutralized by acid. The extract was passed through the column of DEAE cellulose for more purification. The neutral fraction was concentrated and precipitated with 95% ethanol. The precipitate was lyophilized and then PSG(polysaccharides) was obtained. PSG was composed of 82.2% polysaccharide, 0.7% protein and 17.1% uronic acid. Sugar conjugates of its hydrolysates were produced using with fluorescent compound(7-amino-1,3-naphthalene disulfonic aicd : 7-AGA), and then fluorescent labeled sugar conjugates were separated by reverse phase high perfomance liquid chromatography. Hydrolysates of PSG were composed of sixteen amino acids and 95.7% glucose, 2.7% xylose, 1.6% fucose and tract amount of galactose and mannose. The immunomodulating effects of PSG on macrophage were perfomed using murine macrophage cell line ATCC TIB 71 cells. PSG augumented the phagocytic activity of TIB 71 cells against fluorescent latex beads.

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Enzymatic synthesis of sugar esters of L-lysine and L-aspartic acid

  • 전규종;박오진;신문식;양지원
    • 한국생물공학회:학술대회논문집
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    • 한국생물공학회 2001년도 추계학술발표대회
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    • pp.646-647
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    • 2001
  • The enzymatic synthesis of conjugates of lysine and aspartic acid with D-glucose was studied. Optimase M-440 showed the very poor regioselectivity in the transesterification of $N{\alpha}$,$N'{\varepsilon}-di-t-Boc-L-Lys-OTFE$ and N-t-Boc-L-Asp-diOTFE with D-glucose. The acylation of glycosidic -OH and primary -OH of D-glucose occurred. However, Optimase M-440 catalyzed only the acylation of primary -OH group in the transesterification of $N{\alpha}$,$N'{\varepsilon}-di-t-Boc-L-Lys-OTFE$ and N-t-Boc-L-Asp-diOTFE with ${\alpha}-$ and ${\beta}-methylglucopyranoside$ in high yields without any other transesterification. Optimase M-440 also discriminated carboxyl groups of N-t-Boc-L-Asp-diOTFE.

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