세 종류의 산화물($TiO_2$(아나타제), $SiO_2$(비결정성) 및 $Al_2O_3$(비결정성)) 표면에 U(VI)이 흡착될 때 유기산이 미치는 영향을 연구하였다. 유기산으로는 살리실산과 피콜린산을 사용하였다. 유기산의 존재 여부에 따라 달라지는 U(VI)의 흡착률 변화를 pH 함수로 측정하였다. 또한 U(VI)의 존재 여부에 따라 달라지는 유기산의 흡착량을 pH 함수로 측정하였다. $TiO_2$의 경우, 살리실산과 피콜린산이 U(VI)과 수용성 착물을 형성함으로써 U(VI)의 흡착률을 저하시킨다. $SiO_2$의 경우, 살리실산은 U(VI) 흡착에 영향을 주지 않지만, 피콜린산은 오히려 U(VI) 흡착을 증가시킨다. 이 현상을 삼성분 표면착물(ternary surface complex) 생성으로 해석하였으며 U(VI) 흡착에 의존하는 피콜린산의 흡착량 변화, 그리고 흡착된 U(VI)의 형광 특성 변화로 이를 확인하였다. $Al_2O_3$의 경우, 살리실산과 피콜린산 모두 U(VI) 흡착과 무관하게 높은 흡착량을 보였으나 U(VI) 흡착을 감소시키지는 않았다. 따라서 삼성분 표면착물 생성을 배제할 수 없으나 이를 확인하기 위해서는 분광 분석과 같은 추가 연구가 필요하다.
The R3V6 peptide includes a hydrophilic arginine stretch and a hydrophobic valine stretch. In previous studies, the R3V6 peptide was evaluated as a gene carrier and was found to have low cytotoxicity. However, the transfection efficiency of R3V6 was lower than that of poly-L-lysine (PLL) in N2A neuroblastoma cells. In this study, the transfection efficiency of R3V6 was improved in combination with high mobility group box 1A domain (HMGA). HMGA is originated from the nuclear protein and has many positively-charged amino acids. Therefore, HMGA binds to DNA via charge interaction. In addition, HMGA has a nuclear localization signal peptide and may increase the delivery efficiency of DNA into the nucleus. The ternary complex with HMGA, R3V6, and DNA was prepared and evaluated as a gene carrier. First, the HMGA/DNA complex was prepared with a negative surface charge. Then, R3V6 was added to the complex to coat the negative charges of the HMGA/DNA complex, forming the ternary complex of HMGA, R3V6, and DNA. A physical characterization study showed that the ternary complex was more stable than the PLL/DNA complex. The HMGA/R3V6/DNA complex had a higher transfection efficiency than the PLL/DNA, HMGA/DNA, or R3V6/DNA complexes in N2A cells. Furthermore, the HMGA/R3V6/DNA complex was not toxic to cells. Therefore, the HMGA/R3V6/DNA complex may be a useful gene delivery carrier.
Purine catabolite screening enables reliable diagnosis of certain diseases. In this regard, the development of a facile detection strategy with high sensitivity and selectivity is demanded for point-of-care applications. In this work, the simultaneous detection of uric acid (UA), xanthine (XA), and hypoxanthine (HX) was carried out as model purine catabolites by surface-enhanced Raman Spectroscopy (SERS). The detection assay was conducted by employing high-aspect ratio Au nanopillar substrates coupled with in-situ Au electrodeposition on the substrates. The additional modification of the Au nanopillar substrates via electrodeposition was found to be an effective method to encapsulate molecules in solution into nanogaps of growing Au films that increase metal-molecule contact and improve substrate's sensitivity and selectivity. In complex solutions, the approach facilitated ternary identification of UA, XA, and HX down to concentration limits of 4.33 𝜇M, 0.71 𝜇M, and 0.22 𝜇M, respectively, which are comparable to their existing levels in normal human physiology. These results demonstrate that the proposed platform is reliable for practical point-of-care analysis of biofluids where solution matrix effects greatly reduce selectivity and sensitivity for rapid on-site disease diagnosis.
액티나이드(actinide)의 지질물질로의 수착은 핵에너지와 핵무기 개발로 인하여 인위적으로 자연환경에 노출된 핵종 원소의 이동성과 생물이용가능성을 낮추어 줄 수 있을 것으로 기대된다. 3가의 액티나이드 이온은 3가의 란타나이드(lanthanide) 이온과 유사한 화학적 성질을 띠므로, 3가 액티나이드의 산화광물 표면수착량은, 중성 또는 약한 산성의 pH 상태에서 3가의 란타나이드처럼, 인산염 이온(${PO_4}^{3-}$) 이 수착된 상태에서 크게 증가될 것으로 사료된다. 본 연구에서는 3가액티나이드 이온의 화학적 동족체인 3가 유로피움 이온($Eu^{3+}$)이 인산염이 수착된 상태의 뵈마이트 (${\gamma}$-AlOOH; boehmite) 표면에 수착되는 삼성분 수착계를 X선 흡수분석(EXAFS)을 통하여 관찰하였다. Eu X-선 흡수분석은 Eu-$PO_4$-뵈마이트 삼성분 수착계에서 뵈마이트 표면에 $EuPO_4$ 표면침전물이 형성되는 것을 지시하여 준다. 인산염이 뵈마이트 표면에서 $EuPO_4$ 표면침전물을 형성할 뿐 아니라 두자리 단핵 표면착물을 형성한 것을 P X-선 흡수분석을 통하여 확인하였다.
Adsorption on goethite of individual component from a solution containing phosphate, sulfate, or copper ion was investigated. Competitive adsorption in the binary and ternary solution systems composed of phosphate, sulfate, and copper ions was also investigated. In competitive adsorption systems with phosphate and sulfate ions, the presence of phosphate ion reduced the adsorption of sulfate ion largely. On the other hand, the presence of sulfate ion caused only a small decrease in phosphate adsorption. This result suggests that phosphate ion is a stronger competitor for adsorption on goethite than sulfate ion, which is consistent with the higher affinity of phosphate for the surface compared to sulfate ion. Compared to the results from single-sorbate systems, adsorption of copper ion in the binary system of sulfate ion and copper ion was found to be enhanced in the presence of sulfate ion. Addition of sulfate ion to the binary system of copper ion and phosphate ion resulted in a small enhancement in copper sorption. This result implies that the presence of sulfate ion promotes adsorption of the ternary complex FeOHCuSO$_4$. The adsorption isotherms could be well described by the Langmuir adsorption equation.
The sorption of U(Vl) on a domestic granite is studied as a function of experimental conditions such as contact time, solution-solid ratio, ionic strength, and pH using a batch procedure. The distribution coefficients, $K_{d}$'s, of U(VI) are about 1-100mL/g depending on the experimental conditions. The sorption of U(VI) onto granite particles is greatly dependent upon the contact time, solution-solid ratio, and pH, but very little is dependent on the ionic strength. It is noticed that an U(VI)-carbonate ternary surface complex can be formed in the neutral range of pH. In the alkaline range of pH above 7, U(VI) sorption onto granite particles is greatly decreased due to the formation of anionic U(VI)-carbonate aqueous complexes.s.
Toll-like receptor 4 (TLR4) together with MD2, one of the key pattern recognition receptors for a pathogen-associated molecular pattern, activates innate immunity by recognizing lipopolysaccharide (LPS) of Gram-negative bacteria. Although LBP and CD14 catalyze LPS transfer to the TLR4/MD2 complex, the detail mechanisms underlying this dynamic LPS transfer remain elusive. Using negative-stain electron microscopy, we visualized the dynamic intermediate complexes during LPS transfer-LBP/LPS micelles and ternary CD14/LBP/LPS micelle complexes. We also reconstituted the entire cascade of LPS transfer to TLR4/MD2 in a total internal reflection fluorescence (TIRF) microscope for a single molecule fluorescence analysis. These analyses reveal longitudinal LBP binding to the surface of LPS micelles and multi-round binding/unbinding of CD14 to single LBP/LPS micelles via key charged residues on LBP and CD14. Finally, we reveal that a single LPS molecule bound to CD14 is transferred to TLR4/MD2 in a TLR4-dependent manner. These discoveries, which clarify the molecular mechanism of dynamic LPS transfer to TLR4/MD2 via LBP and CD14, provide novel insights into the initiation of innate immune responses.
한국자기공명학회 2002년도 International Symposium on Magnetic Resonance
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pp.90-90
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2002
Syndecans, transmembrane heparan sulfate proteoglycans, are coreceptors with integrin in cell adhesion process. It forms a ternary signaling complex with protein kinase C and phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate (PIP2) for integrin signaling. NMR data indicates that cytoplasmic domain of syndecan-4 (4L) undergoes a conformational transition in the presence of PIP2, forming oligomeric conformation. The structure based on NMR data demonstrated that syndecan-4L itself forms a compact intertwined symmetric dimer with an unusual clamp shape for residues Leu$^{186}$ -Ala$^{195}$ . The molecular surface of the syndecan-4L dimer is highly positively charged. In addition, no inter-subunit NOEs in membrane proximal amino acid resides (Cl region) has been observed, demonstrating that the Cl region is mostly unstructured in syndecan-4L dimmer. However, the complex structure in the presence of PIP2 induced a high order multimeric conformation in solution. In addition, phosphorylation of cytoplasmic domain induces conformational change of syndecan-4, resulting inhibition of PKC signaling. The NMR structural data strongly suggest that PIP2 promotes oligomerization of syndecan-4 cytoplasmic domain for PKC activation and further induces structural reorganization of syndecan for mediating signaling network in cell adhesion procedure.
Il Ryoung Sohn;Tae Chul Kim;Sung Ju Kim;Myung Soo Kim;Jong Sang Kim;Woo Jin Lim;Seong Mo Bae;Su Hee Shin;Doo Jin Paik
Corrosion Science and Technology
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제23권4호
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pp.283-288
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2024
Hot-dip Zn-Mg-Al coatings have a complex microstructure consisting of Zn, Al, and MgZn2 phases. Its crystal structure depends on alloy content and cooling rates. Microstructure and corrosion resistance of these coatings might be affected by heat treatment. To investigate effect of heat treatment on microstructure and corrosion resistance of Zn-Mg-Al coatings, Zn-1.5%Mg-1.5%Al coated steel was heated up to 550 ℃ at a heating rate of 80 ℃/s and cooled down to room temperature. At above 500 ℃, the ternary phase of Zn-MgZn2-Al was melted down. Only Zn and MgZn2 phases remained in the coating. Heat- and non-heat-treated specimens showed similar corrosion resistance in Salt Spray Test (SST). When a Zn-3.0%Mg-2.5%Al coated steel was subjected to heat treatment at 100 ℃ or 300 ℃ for 200 h and compared with GA and GI coated steels, the microstructure of coatings was not significantly changed at 100 ℃. However, at 300 ℃, most Al in the coating reacted with Fe in the substrate, forming a Fe-Al compound layer in the lower part of the coating. MgZn2 was preferentially formed in the upper part of the coating. As a result of SST, Zn-Mg-Al coated steels showed excellent corrosion resistance, better than GA and GI.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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