• BMB Reports
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• 제28권3호
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• pp.238-242
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• 1995

The tadpole H-ferritin produced in E. coli was purified and its molecular properties were investigated to obtain information about the contribution of the H-subunit in the reaction of iron core formation. All the expressed subunits were assembled into complete holoprotein in vitro, presumably 24-mer, and the protein was heat-stable. Electron microscopy revealed that the recombinant ferritin forms spherically and contains iron core. No difference was observed in the absorption spectrum of the expressed protein compared to that of the natural ferritin. The Ouchterlony double diffusion of the expressed protein showed that the H-chain ferritin shares an antigenic determinant with natural tadpole ferritin. Rabbit anti-horse spleen ferritin discriminated the H-ferritin from natural ferritin. The rate of ferritin formation by the recombinant H-chain apoferritin was determined to be higher than that shown by natural tadpole ferritin, which consists of H, M and L-subunits. This phenomenon may be caused by the absence of M and L-subunits in the recombinant H-chain apoferritin.

• 생태와환경
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• 제43권1호
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• pp.142-149
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• 2010

일시적으로 조성되는 수환경에 서식하는 갑각류에 속하는 긴꼬리투구새우는 현존하는 화석생물로서 외국에서는 분포, 형태 및 번식 등 다양한 연구가 수행되었다. 그러나 우리나라에서는 환경부 지정 멸종위기야생동물로 지정될 만큼 희귀생물임에도 불구하고 기초연구가 매우 미흡하다. 본 연구는 한국산 긴꼬리투구새우 (T. longicaudatus)의 분포와 서식지의 특성을 파악하기 위하여 2006년 5월부터 2008년 7월까지 조사를 수행하였다. 조사결과 긴꼬리투구새우는 남한의 21개 지역의 논과 일시적으로 형성된 웅덩이에 서식하는 것으로 밝혀졌다. 긴꼬리투구새우는 조사기간 중 주로 5월에서 7월 사이에 발견되었으며, 이때 서식지의 온도범위는 약 $10.7{\sim}33.5^{\circ}C$ 이었으며, 서식지에서 약 30일 정도 생존하는 것으로 확인되었다. 환경요인 중 서식지의 평균 혼탁도는 176.8 (${\pm}239.3$) NTU로서 대조구로 선정한 논 ($28.9{\pm}26.7$ NTU)보다 상당히 높게 나타났다. 본 연구를 통해 긴꼬리투구새우는 일시적으로 형성되는 환경에 비교적 잘 적응하는 종이며, 물대기와 같은 영농활동이 이들의 개체발생과 생장에 큰 영향을 미치는 것을 확인하였다.

• Applied Microscopy
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• 제40권2호
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• pp.81-88
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• 2010

변태중인 참개구리(Rana nigromaculata) 유생의 상피에서 세포자멸사가 초래된 세포를 확인하고 이들의 핵과 세포질에서 나타나는 퇴행과정의 미세구조 변화를 TUNEL 염색법과 투과전자현미경 관찰을 통해 분석하였다. 꼬리의 퇴화가 진행되는 Shumway 발생단계 31기부터 33기까지의 유생 상피는 다층의 입방형세포로 이루어져 있었고, TUNEL 염색으로 관찰한 결과, 상피 전역에 걸쳐 광범위한 세포자멸사가 진행되고 있음을 확인할 수 있었다. 자멸사에 의해 초래되는 상피세포의 초기 변형은 먼저 핵에서 관찰되었는데, 염색질이 응축되어 핵막 주변부로 편재되었고 핵의 분절과 세포질의 응축, 그리고 세포막의 변형이 뒤따르는 것으로 확인되었다. 이어서 세포질의 분절에 의해 자멸소체가 형성되었는데 막으로 둘러싸인 소체 내부에서는 비교적 잘 보존된 형태의 세포소기관들이 관찰되었다. 자멸사가 초래된 세포들은 상피내 대식세포(intraepithelial macrophage)로 추정되는 인접 세포들에 의해 탐식되어 잔여소체를 형성하였으며, 급속한 퇴화과정을 거쳐 층판구조를 지닌 소포의 형태로 변형된 후 세포질에서 소멸됨이 확인되었다.

• BMB Reports
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• 제29권5호
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• pp.411-416
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• 1996

In order to study the role of the protein shell in both iron uptake and iron core formation of ferritin, we constructed a deletion mutant of the ferritin gene and expressed the mutant gene in Escherichia coli, This mutant was obtained by introducing an amber mutation at position Pro-157 and a deletion of the 19 amino acid residues at the carboxy-terminus of the recombinant tadpole H-chain ferritin. The deleted amino acids correspond to E-helix forming the hydrophobic channel in the protein. E. coli harboring the plasmid pTHP157, which contains the deleted gene, was grown at $23^{\circ}C$ in the presence of 0.1 mM IPTG, and the induced protein appeared to be partly soluble. Nondenaturing polyacrylamide gel electrophoresis showed that the expressed mutant H-chains coassemble into holoprotein, suggesting that E-helix is not necessary for assembly of the subunits as reported for human H-chain ferritin. Its ability in iron core formation was proven in an Fe staining gel, the result disagreeing with the observation that the hydrophobic channel is necessary for iron core formation in human H-chain ferritin.

• 한국환경생물학회:학술대회논문집
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• 한국환경생물학회 2004년도 학술대회
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• pp.124-126
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• 2004

Molinate is thiocarbamate herbicide used primarily in rice production. Chondrogenesis is a multistep process that is essential for endocondral bone formation. The transcription factor Sox9 has an essential role during the sequential steps of chondrocyte differentiation. Bombina orientalis is one of the most common amphibians in the world and comprises a large proportion of their total number. We examined the embryotoxic and survival effects of molinate at various concentration in B. orientalis embryos. The survival rates of embryos at 312h post fertilization treated with molinate was decreased with concentration dependent manner. Also, developmental malformations appeared by molinate in B. orientalis embryos. the expression levels of Sox9 mRNA was examined by RT-PCR. In our result showed that Sox9 expression was found to be increased in malformed tadpole compared to normal tadpole. These results suggested that molinate was detrimental for survival and development of B. orientalis embryo.

• 대한화학회지
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• 제37권1호
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• pp.68-75
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• 1993

분자구조를 기술하는 molecular connectivity index, Wiener index 및 ad hoc descriptor와 알코올, 에스테르, 케톤 화합물들이 생체내에서 나타내는 enzyme inhibitory potency, lipoxygenase inhibition, tadpole narcosis potency, 증기독성(vapor toxicity), 증발열(heat of vaporization)과 같은 성질들 사이의 상관관계를 조사하였다. 생물학적 활성의 종류에 따라 molecular descriptor 사이의 우열은 있으나, 대체로 좋은 상관관계식을 얻었다.

• Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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• 제3권2호
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• pp.67-70
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• 1998

In order to understand the influence of ferroxidase center on the protein assembly and solubility of tadpole ferrin, three mutant plasmids, pTH58K, pTH61G, and pTHKG were constructed with the aid of site-directed mutagenesis and mutant proteins were produced in Eshcerichia coli. Mutant ferritin H-subunits produced by the cells carrying plasmids pTH58K and pTHKG were active soluble proteins, whereas the mutant obtained from the plasmid pTH61G was soluble only under osmotic stress in the presence obtained from the plasmid pTH61G was soluble only under osmotic stress in the presence of sorbitol and betaine. Especially, the cells carrying pTH61G together with the plasmid pGroESL harboring the molecular chaperone genes produced soluble ferritin. The mutant ferritin H-subunits were all assembled into ferritin-like holoproteins. These mutant ferritns were capable of forming stable iron cores, which means the mutants are able to accumulate iron with such modified ferroxidase sites. Further functional analysis was also made on the individual amino acid residues of ferroxidase center.

• 한국전자현미경학회:학술대회논문집
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• 한국현미경학회 1996년도 제27회 춘계학술대회
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• pp.59-62
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• 1996

• 한국동물학회:학술대회논문집
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• 한국동물학회 2000년도 한국생물과학협회 학술발표대회
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• pp.179.2-179
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• 2000

No Abstract, See Full Text

• 한국환경생태학회:학술대회논문집
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• 한국환경생태학회 2006년도 임시총회 및 학술논문발표회
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• pp.79-81
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• 2006