• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.151-159
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• 1997

근원섬유단백질의 이온강도에 따른 Ca-ATPase 활성, Mg-ATPase 활성 및 EDTA-ATPase 활성은 오징어와 대합에서 그 차이점이 뚜렷하였으며, activity-pH curve에서 오징어 actomyosin의 Ca-ATPase 활성은 biphasic response가 소실되었고 대합의 actomyosin은 미약한 bipasic response가 나타났다. 또한 저농도의 dioxane에 의하여 오징어의 근원섬유단백질은 급격한 활성의 감소를 보였으나 대합의 근원섬유단백질은 활성이 증가되었다. 그리고 에탄올과 메탄올은 오징어와 대합의 myosin 및 MM에 대하여 저농도에서 활성을 증가시켰다. 한편 NEM으로 근원섬유단백질을 modification시키며 10-6M 이하의 NEM 농도에서는 활성이 증가되었으나 10-5M 이상의 농도가 되면 활성의 급격한 감소가 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제30권3호
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• pp.349-354
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• 1997

6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제9권1호
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• pp.45-50
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• 1980

우리나라에서 사육되는 오리고기로 부터 Myofibrillar protein 을 추출하여 생채 촉매인 ATPase의 활성을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. Mg- activated ATPase 활성은 이온 강도가 낮을때 활성은 증가하고 이온농도가 높으면 활성은 감소되었으며 바다오리와 사육장오리고기 사이에 차이가 있었다. 2. Myofibrillar protein 의 ATPase 활성에 EDTA의 영향은 $4.6{\mu}g$ 을 넣었을때 ATPase 활성은 오히려 증가 되었으나 $6.9{\mu}g$ 이상인때 활성이 감소되었다. 3. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Ca^{++}$ 의 영향은 $3{\mu}g$ 이상을 첨가할때 활성이 현저히 감소되었다. 4. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Mg^{++}$의 영향은$3.6{\mu}g$ 을 첨가하면서 활성은 현저히 감소되었다. 사사: 본 실험을 수행하는데 수고한 조교 임경애의 노고에 감사한다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제30권4호
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• pp.574-578
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• 2001

담수어인 향어와 해수어인 방어의 white muscle과 red muscle로 부터 근원섬유단백질을 조제하여 생육 환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의 존성과 열안정성을 실험하였다. 향어와 방어 근원섬유단백질의 기질친화도와 $V_{max}$ 값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응온도 및 반응시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향어가 4$0^{\circ}C$에서도 활성증가를 나타낸 반면에 방어는 45$^{\circ}C$, 5$0^{\circ}C$와 같이 반응시간에 따른 활성증가를 나타내지 않았다. 그리고 일반적으로 향어가 방어보다 그리고 white muscle이 red muscle에 비해 높은 반응생성물을 나타내었다. 열안정성에 대한 열역학량(D value, Z value, )은 muscle 종류간 그리고 환경이 다른 어종간에 차이를 보였다. 향어와 방어 둘다 white muscle이 red muscle에 비해 안정하였으며, 향어 myofibrillar protein이 방어 myofibrillar protein보다 열에 안정한 값을 보여 환경조건이 열안정성에 차이를 줄 수 있는 것으로 나타났다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제28권2호
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• pp.292-298
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• 1999

Myofibril and actomyosin were prepared from red muscle and white muscle of fresh water fish and sea water fish, and their biochemical characteristics and SDS PAGE patterns of myofibril were compared. SDS PAGE analysis showed that electrophoretic patterns of myofibril were similar be tween white muscle and red muscle, while difference of 30kDa component of myofibril was detected between fresh water fish and sea water fish. When myofibril were treated with trypsin, difference in hydrolysis of heavy chain was observed between white muscle and red muscle. In activities of Ca ATPase, Mg ATPase, EDTA ATPase and ATPase activity pH curve, myofibrillar protein from fresh water fish showed higher specific activity than those from sea water fish.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.371-379
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• 1988

한류성 어류(연어, 명태)와 난류성 어류(상어, 조기)의 근원섬유 단백질의의 생화학적인 특성을 규명하기 위하여 각각으로부터 actomyosin과 myofibril을 조제하여 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상을 조사하였으며, 또한 어류의 환경온도에 대한 적응성을 알아보기 위하여 생물활성의 온도 의존성을 조사하였다. 각 어류의 myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상으로부터 SDS-PAGE pattern은 어종간에 차이를 보였으며 또한 myofibril과 actomyosin의 생물활성과 activity-ph curve도 어종간에 차이를 나타내었다. 한류성 어류인 명태의 근원섬유 단백질의 ATPase의 활성은 환경온도$(5^{\circ}C-10^{\circ}C)$ 부근에서 상어보다 높은 활성을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권6호
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• pp.443-449
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• 1986

근원섬유구성단백질의 SDS-polyacrylamide gel 전기 영동상으로 부터 돼지근육의 red muscle과 while muscle의 근원섬유단백질사이에는 30K성분함량의 특징적 차이가 나타났으며, 생물활성에서도 red muscle쪽이 white muscle쪽보다 높은 ATPase 활성을 나타내었다. 근원섬유단핵질의 열안정성은 D값에서 확실한 차이를 보여 white muscle쪽이 red muscle쪽보다 높은 열안정성을 나타냈고, 열역학량에서도 근섬유 type간의 차이를 보였다. 한편 근원섬유단백질의 열안정성은 생체조직에 가까운 형태일수륵 안정하다는 사실도 확인되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제8권2호
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• pp.113-117
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• 1980

식물성 식용유를 기본식이에 첨가하여 일정한 조건하에서 사육한 토끼 근육에서 근원섬유 단백질을 추출하여 ATPase활성과 이에 미치는 EDTA, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$ 등의 여러가지 농도변화에 따른 한성도 저해 양상을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. 근원섬유 단백질의 ATPase 환성은 KCI의 농도가 크면활성은 감소되고, 농도가 감소되면 황성은 증가되었으며 대조군보다 식용유를 급여한 군이 더 높았다. 2, EDTA의 농도변화에 따른 ATPase 학성은 0.2mM EDTA 이상부터 찬성방해작용이 현저히 나타났다. 3. $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$이 ATPase 활성에 미치는 영향을 보면 0.2mM $Ca^{2+}$ 이상의 농도에서부터, 1.0mM $Mg^{2+}$ 이상의 농도에서부터 ATPase 활성 방해작용이 뚜렷이 나타났다. 4. In vitro 소화율은 pepsin으로 처리하여 대조군이 71.66%, 들깨기름 급여군이 70.62%, 콩기름 급여군이 67.93%, 미강유 급여군이 86.79% 이었고, Trypsin으로 처리하면 대조군이 73.87%, 들깨기름 급여군이 77.93% 콩기름 급여군이 76.52%, 미강유 급여군이 90.22%를 보였다. 이는 pepsin에 의한 소화보다 Trypsin에 의한 소화력이 더 좋음을 나타내며 식물성 기름을 급여한 군의소화율이 더 좋음을 알 수 있었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제16권3호
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• pp.55-61
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• 1987

산란노계육(産卵老鷄肉)(Arbor Acres, 72주령(週齡))의 가슴근육과 다리근육을 냉장 및 동결저장하면서 pH, 단백질의 추출성, 근원섬유단백질의 ATPase 활성, 소편화, 냉동감량 및 드립량의 변화를 비교하였다. 가슴근육과 다리근육의 pH는 각각 냉장 1일 및 동결저장 1주에 가장 낮았다. 근원섬유단백질의 추출성은 냉장기간이 경과하면서 점차 증가하였으며, 동결저장에서는 1주에 가장 높은 수준을 보였다. 근원섬유단백질의 $Mg^{2+}-ATPase$활성은 냉장 1일 및 동결저장 1주에 각각 높게 나타났다. 근원섬유의 소편화 정도는 냉장 1일 및 동결저장 1주에 크게 변화하였으며 냉동감량과 드립량은 동결저장 기간이 경과하면서 점차 많아졌다. 냉장 및 동결저장 중 가슴근육은 다리근육에 비하여 pH가 낮았고, 근원섬유단백질의 추출성, $Mg^{2+}-ATPase$활성, 드립량 및 소편화 정도가 높았으나 저장기간 중 변화되는 양상은 비슷하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권5호
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• pp.536-541
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• 1998

This study was carried out to investigate the changes of characteristics of myofibrillar protein for the vacuum chilled, the air frozen or the rechilled Holstein beef loin. The vacuum chilled beef was stored at 1$^{\circ}C$ and the air frozen beef was stored at -20$^{\circ}C$ for 60 days. The rechilled beef was restored for 3 days at 1$^{\circ}C$ by using the vacuum chilled or the air frozen beef. Myofibrillar protein extractability, 30,000 dalton component content and Mg-ATP ase activity for the vacuum chilled beef were higher than those of the air frozen beef. Each parameters increased significantly for the vacuum chilled beef after the 20 days storage, but there was no significant difference for the vacuum chilled beef after the 20 days storage, but there was no significant difference for the air frozen beef during the 60 days storage. By the rechilling process, myofibrillar protein extractability of the vacuum chilled and the frozen beef were not significant difference. The 30,000 dalton component of the vacuum chilled beef was showed not significant increment by rechilling, but the frozen beef was showed significant increment by rechilling. The Mg-ATPase activity of myofibrillar protein of the vacuum chilled beef was not changes by rechilling, but the frozen beef after the 20 days storage was significant increment by rechilling.