• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제8권2호
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• pp.118-122
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• 1987

The micelle formation of NaDC was studied by fluorometric and viscometric measurements. The thermodynamic parameters of the primary and secondary micellization of the bile salt were evaluated. The primary micelle formation was appeared to be an entropy driven process due to hydrophobic effect, while the major driving force for secondary micelle formation of the bile salt is the large negative enthalpy. The secondary micelle provides less hydrophobic environment to pyrene than the primary micelle does. The cooperative aggregation of primary micelles via hvdrogen bond formation was proposed for the secondary micelle formation.

• 대한화학회지
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• 제33권5호
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• pp.459-467
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• 1989

계면활성제가 수용액 중에 용해되면 용액내에서 micelle이라는 응집체를 형성하며, micelle은 그 내부에 oil를 용해시켜 swollen micelle을 형성하게 된다. 실제로 물-oil-계면활성계의 상평형도상에서 micelle과 swollen micelle은 동일영역에 존재하게 되나 일반적으로 micelle과 swollen micelle의 형성에 관해서는 서로 다른 관점으로 취급되어 왔다. 본 연구에서는 이러한 계면활성제 응집체의 형성에 관한 일관된 열역학적 모델을 제시하고자 한다. 모든 경우에 저농도 영역에서 이상용액 이론을 적용하였으며, micelle 형성에너지는 소수성 작용에너지와 계면에서의 표면에너지의 합으로 표시하였다. 이론식으로부터 임계마이셀농도, 평균응집분자수, 용해비 등을 예측하였으며 실험관측치와 비교하였다.

• 한국자기공명학회논문지
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• 제22권4호
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• pp.139-143
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• 2018

Short antimicrobial peptide, A4W, have been studied by molecular dynamics (MD) simulation in an explicit dodecylphosphocholine (DPC) micelle. Peptide was aligned with DPC micelle and transferred new peptide-micelle coordinates within the same solvent box using specific micelle topology parameters. After initial energy minimization and equilibration, the conformation and orientation of the peptide were analyzed from trajectories obtained from the RMD (restrained molecular dynamics) or the subsequent free MD. Also, the information of solvation in the backbone and the side chain of the peptide, hydrogen bonding, and the properties of the dynamics were obtained. The results showed that the backbone residues of peptide are either solvated using water or in other case, they relate to hydrogen bonding. These properties could be a critical factor against the insertion mode of interaction. Most of the peptide-micelle interactions come from the hydrophobic interaction between the side chains of peptide and the structural interior of micelle system. The interaction of peptide-micelle, electrostatic potential and hydrogen bonding, between the terminal residues of peptide and the headgroups in micelle were observed. These interactions could be effect on the structure and flexibility of the peptide terminus.

• 한국응용과학기술학회지
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• 제36권2호
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• pp.609-622
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• 2019

계면활성제가 수용액 중에 용해되면 용액 내에서 micelle (< 20 nm) 이라는 응집체를 형성하며, micelle은 그 내부에 활성물질을 담지하여 가용화 제형이 형성될 수 있다. Swollen micelle은 50~100 nm 정도로 일반 가용화 제형보다 더 많은 양의 활성물질을 담지할 수 있는 제형이다. Swollen micelle은 고압유화와 같은 별도의 공정이 필요한 liposome이나 nanoemulsion과는 달리 특별한 공정이 필요 없어 생산적인 면에서 좀 더 효율성 있는 가용화 및 입자형성 방법이라고 할 수 있다. 본 연구에서는 Poloxamer 407을 이용하여 swollen micelle 제형에 대한 안정화 실험을 진행한 후, Response Surface Methodology (RSM)을 이용하여 tocopheryl acetate 가용화에 대한 제형 최적화 실험을 진행하였다. 가용화에 영향을 주는 계면활성제와 활성물질인 tocopheryl acetate를 요인(factor)로 설정하고 서로 간의 상관관계를 확인하였다. 평가방법으로서 온도 및 시간에 따른 안정성과 입자 분포 및 크기를 확인하였으며, FIB를 통해 효능 물질을 담지한 swollen micelle의 입자 구조 및 모양을 확인하였다. 이러한 실험 결과들을 통하여 tocopheryl acetate를 안정화시킨 swollen micelle은 poloxamer 407 0.500%, octyldodeceth-16 0.387%, tocopheryl acetate 0.945%일 때 가장 최적화된 처방이라 할 수 있다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제22권8호
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• pp.897-902
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• 2001

The protein back-extraction processes were discussed from the viewpoint of the micelle-micelle interaction. Bovine serum albumin (BSA) suppressing the cluster formation of reverse micelle (positive value of ${\beta}pr)$ has the high back-extra cted fraction (Eb), but cytochrome c enhancing the formation of reverse micelle (negative value of ${\beta}pr)$ has the low back-extracted fraction, relatively. We have also examined quantitatively the effects of alcohol addition and protein solubilization on the percolation process of reverse micelle. The alcohols suppressing the formation of micellar cluster (high values of ${\beta}t)$, remarkably improved the back-extraction rates of BSA and cytochrome c. The values of ${\beta}t$, defined by the variation of percolation process, and the back-extraction behavior of proteins have a good linear correlation. These results indicate that the micelle-micelle interaction or micellar clustering plays an important role in the back-extraction process of proteins.

• 대한화학회지
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• 제10권2호
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• pp.103-108
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• 1966

The effect of temperature on the critical micelle concentration of dodecylpyridinium chloride has been determined by electrical conductance method over the range from $5^{\circ}C\;to\;50^{\circ}C$. The values of the change in heat content, ${\Delta}H_m$, and the other thermodynamic parameters have been estimated using the equation of temperature dependence on the critical micelle concentration for the same temperature range. The significance of these thermodynamic quantities and their relations to the various current theories of micelle forming processes were discussed.

• 대한화장품학회지
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• 제49권1호
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• pp.17-27
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• 2023

본 연구에서는 탈모방지 토너의 활성 성분인 tocopheryl acetate, salicylic acid 및 niacinamide 성분 중 유용성 성분인 tocopheryl acetate의 피부흡수를 높이기 위한 연구를 진행하였다. Salicylic acid와 niacinamide를 함유함과 동시에 tocopheryl acetate를 투명하게 가용화시키려는 방법으로, 계면활성제가 회합하여 형성되는 micelle의 크기를 증가시킨 swollen micelle 구조를 이용하였다. 제조한 swollen micelle 용액은 3종의 활성 성분을 함유하며 투명한 성상과 안정성을 높이기 위해 계면활성제로 poloxamer 407과 octyldodeceth-16을 사용하였다. 또한 micelle의 크기를 증가시키기 위한 보조계면활성제로서 isostearic acid를 사용하였다. 제조한 swollen micelle의 물리적 특성을 평가하기 위해 실온(25 ℃)에서의 탁도를 측정하였다. Swollen micelle에 함유된 탈모방지 성분 중, tocopheryl acetate의 피부흡수율을 평가하기 위해 Franz diffusion cell method를 이용하였다. 24 h 후 tocopheryl acetate의 경우 대조군보다 6 배 향상된 피부흡수량을 보여주었다. 따라서 본 연구에서 개발한 swollen micelle은 탈모방지 제품 또는 여러 기능성 화장품의 가용화 제형에 응용될 수 있음을 알 수 있다.

• 대한화학회지
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• 제10권4호
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• pp.161-165
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• 1966

The critical concentrations of ${\alpha}$-amino capric acid for micelle formation have been determined by the surface tension measurements in both acidic and alkaline solutions, and also by the dye titration using Rhodamine B in alkaline solutions. The critical micelle concentrations obtained by the two methods show the good agreements within experimental errors. Since ${\alpha}$-amino acid is an ampholyte, it may aggregate to form the micelles in both more acidic and basic media than its isoelectric point. It is found that the basic media are rather preferable for the micelle formation than the acidic media. The effect of gegen ions upon the critical concentration for micelle formation in alkaline media is similar to that expected from the salt effect on the CMC (Critical Micelle Concentration).

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제7권5호
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• pp.399-402
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• 1986

The critical micelle concentration (CMC) of sodium deoxycholate (NaDC) and the effects of amides on the micellization processes have been studied by fluorometric technique using pyrene as a probe. The addition of amides as cosolvent destabilized the NaDC micelle and increased the CMC. The order of effectiveness for the perturbation of NaDC micelle was N-methylacetamide ${\ge}$ DMF > acetamide > formamide, which is the order of hydrophobicity of the amines. This indicated that the effect of amides on the micellization processes of NaDC arises from diminution of the hydrophobic effect. The electrostatic repulsion between ionic head groups in the NaDC micelle appeared to be much less than that in aliphatic ionic micelle. This was also revealed in the weaker dependence of the CMC on ionic strength. The premicellar association of NaDC was not significantly involved in the micellization processes of the bile salt.

• 한국식품과학회지
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• 제20권2호
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• pp.170-175
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• 1988

초유 casein micelle의 특성을 조사하였다. 분만직후의 초유로부터 정상유로 이행됨에 따라서 총단백질의 함량은 감소하였으며, casein과 유청단백질의 비율에 있어서 casein은 증가한 반면 유청단백질은 감소하였다. 한편 탈지시킨 초유를 $100,000{\times}g$에서 10분(pellet 1), 30분(pellet 2)및 60분(pellet 3)동안 초원심분리하여 casein micelle을 크기별로 분리하였고, 상징액 중의 casein(serum casein)을 pH4.6에서 산침전 시킴으로 제조하였다. 분만직후의 초유로부터 정상유로 시간이경과함에 따라서 크기가 큰 micelle (pellet 1)의 양은 점차 감소하는 경향을 나타내었고, 중간크기의 micelle (pellet 2)의 양은 분반직후의 것을 제외하면 거의 일정한 수준을 유지하였으며, 작은 크기의 micelle (pellet 3)의 양은 점차 증가하였고, serum casein의 양은거의 일정하게 나타났다. 또 초원심분리에 의하여 얻은 각 casein micelle의 casein함량 중 ${\alpha}_{s1}-$및${\alpha}_{s2}-casein$과${\beta}-casein-5P$의 양은 micelle의 크기가 작아짐에 따라 감소하였으나, x-casein의 양은 현저히 증가하였으며, ${\beta}-casein-1P$(f29~209), (f106-209) 및 (f108~209)의 양에 있어서는 큰 차이가 없었다. 또 serum casein의 조성은 전 casein과 비교하여 볼 때 차이가 있었다.