본 연구에서는 넙치, Pafalichthys olivaceus 뇌 조직에서 인지질가수분해효소 D (phospholipase D, PLD) 활성의 특성 규명 및 이 활성을 억제하는 단백질을 분리 정제하여 그 특성을 규명하였다. 넙치 뇌 조직에서 PLD 활성이 관찰되었으며, 이 활성은 포스파티딜 이노시톨 비스인산염 (phosphatidyl-inositol 4,5-bisphos-phate, $PIP_2$)에 대해서 의존성을 나타내었으나, ADP-rebosylation factor (ARF)에 의해서는 영향을 받지 않았다. PLD 억제물은 넙치 뇌 조직의 세포질 분획물을 사용하여 여러 종류의 칼럼을 통하여 분리 정제하였고, 그 억제물의 분자크기 및 기작의 특성을 규명하였다. 마지막 chromatography을 통하여 여섯 개의 억제를 나타내는 분획물을 얻었으며, 이 중 두 개의 분획물인 IIA IIB는 $PIP_2$-phosphatase activities를 나타내었다. 이 중 IIA 분획물은 면역화학적 분석을 통하여 inositolpolyphosphate 5-phosphatase family로 알려져 있는 신경말단 단백질인 synaptojanin으로 동정되었다. 그리고 IIB fraction은 Superose 12 gel filtration chromatography을 통하여 158-kDa의 크기로 확인되었으며, 이것은 면역화학적 분석을 통하여 synaptojanin과는 별개의 단백질로 판명되었다. 또한, IIB 분획물은 $PIP_2$ phosphatase activity 확인 실험에서 대사산물로서 phosphatidylinositol phosphate (PIP)만을 생성하였다. 이 결과는 IIB 분획물이 $PIP_2$의 4혹은 5 위치의 인산 (phosphate) 중 어느 하나만을 선택적으로 가수분해시킨다는 것을 암시한다. 이상의 연구 결과들을 종합하여 보면, 넙치 뇌 조직에는 다양한 형태의 $PIP_2$-phosphatases가 존재하며, 이들은 $PIP_2$-의존적인 PLD 활성의 억제조절과정에서 중요한 역할을 할 것으로 사료된다.
본 연구는 돈분뇨 여과 및 농축액비를 이용한 양액재배의 가능성을 검토하기 위하여 여과액비와 농축액비와 부산물, 양액 혼합처리가 토마토 생육에 미치는 영향을 검토하였다. 퇴비화 과정 중 과수분 상태에서 배출되는 퇴비단 여과액비와 막분리 처리과정에서 한외 여과막을 통과하고 역삼투막 처리에서 역류되어 나오는 돈슬러리 농축액비를 공시재료로 하였다. 본 연구는 질소함량을 기준으로 액비와 부산물, 양액의 혼합하는 처리구를 두어 전기전도도와 pH를 조정하여 토마토의 양액재배를 실시한 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 여과액비와 농축액비는 다량 및 미량원소를 함유하고 부유물질(SS)이 낮아 양액재배시 관배수의 막힘문제 없이 활용이 가능하였다. 여과, 농축액비는 인산, 칼슘, 마그네슘 함량이 낮고 칼륨이 높은 양분불균형를 나타내었다. 2. 여과액비는 원예연 표준양액 대비 총수량 91%, 상품수량 70%를 나타내어 여과액비 단독급액으로 토마토의 유기 수경재배 생산이 가능하였다. 3. 막처리 농축액비 100% 처리구는 토마토의 지상부의 생육이 지연되고 과중이 감소되어 화학양액 대비 40%의 수량을 나타내었다. 4. 퇴비단 여과액비+부산물, 농축액비+부산물 혼합처리구의 토마토 수량은 대조구 대비 각각 87, 76%를 나타내어 여과액비 단독시용구의 수량에 미치지 못하였다. 5. 질소기준으로 여과액비와 농축액비에 양액을 50% : 50% 비율로 혼합하여 균형처방 처리한 경우 표준양액 처리와 대등한 수량을 나타내었다. 결론적으로 토마토 양액재배에서 생육과 수량을 고려할 때 액비와 양액의 50 : 50 혼합 재배시 수량이 유지되어 가축분뇨 유래 유기액비에 의하여 화학양액를 50% 대체할 수 있을 것으로 판단된다.
팽나무버섯을 수확한 후의 톱t웹사체에서 항암효과가 뛰어난 것으로 알려진 단백다당류를 열수추출, 분 , 정제하였으며 그 특성을 조사하였다. F. velutipes 룹밥균사체로부터 추출한 조단백다당류(Fr.CA)의 수율은 ethanol의 농도가 95%일때 1.464g으로서 원재료인 톱밥균사체를 기준으로 0.366 % 였다 Fr. CA의 당 및 단백질조성은 총당 19.8%, 총단백질 2 23.8% 이었다. Fr.CA를 박막여과하여 분획한 결과 분자량 30만 이상의 Fr.A분획이 44.6%를 차지하여 고분자 단백다당류가 주성분임을 알 수 있었다. Fr.A를 DEAE-sephadex column chromatogra phy로 분리한 결과 세개의 분획이 Fr.A를 기준으로 5 5.8% (Fr.A-l), 8.5% (Fr.A-2), 13.2% (Fr.A-3)의 수율로 얻어졌다. 이들 분획을 sepharose 28 gel fil tra tion으로 정제한 결과 순수한 단일 단백다당류의 peak를 얻을 수 있었는데 이들 중 Fr.A-l-a의 수율 은 Fr.A -1을 기준으로 20.9%이었으며 분자량은 8 800kDa정도였다. 단백다당류의 단당류 조성은 모든 분획에서 glucose, galactose, mannose, xylose및 fucose의 5종류가 검출되었으며 특히 neutral poly saccharide분획인 Fr.A-1-${\alpha}$에서는 glucose와 gal lactose의 함량이 상대적으로 높게 나타났다.
60% 수용성 에탄올 이용하여 대두콩(정선, 한국), 다원콩(수원, 한국), 작두콩(홍성, 한국), 대두콩(길림, 중국), 검정콩(길림, 중국), 붉은 강낭콩(길림, 중국), 대두콩(캘리포니아, 미국)에 포함된 이소플라본을 추출하였다. 본 연구에서의 전처리 단계는 교반추출, 여과, 농축, 원심분리, 막분리로 구성되었다. HPLC 분석은 $C_{18}$ 칼럼을 사용하였고, 이동상 조성은 A는 물/아세트산, 99.9/0.1 vol%, B는 아세토니트릴/아세트산, 99.9/0.1 vol%이며, A/B를 85/15-65/35 vol%로 50분 동안 선형적으로 변화시켰다. 이 중에서 한국산, 중국산, 미국산 대두콩에서 4개의 이소플라본(다이드진, 제니스틴, 다이드제인, 제니스테인)의 추출량은 각각 1,374.09, 1604.53, $2257.41{\mu}g/g$이었다. 또한, 비배당체 이소플라본인 다이드제인과 제니스테인의 추출량은 미국산 대두콩에 $144.06{\mu}g/g$으로 실험한 7개 콩 중에서 가장 많이 포함되었다.
암모니아의 질산염으로의 산화는 2개의 산화과정으로 구분된다. 나이트로좀머나스(Nitrosomonas)에 의한 암모니아의 아질산염으로의 산화와 나이트로박터(Nitrobacter)에 의한 아질산염의 질산염으로의 산화이다. 아질산염 축적 과정을 거치는 질소의 제거는 포기를 위한 에너지의 절약, 탈질과정에서 투입되는 유기물의 절약 및 발생되는 슬러지의 양을 감소시킬 수 있는 다양한 장점들을 가지고 있다. 본 연구에서는 아질산염 축적의 조건들을 찾기 위해 막분리 장치를 장착한 생물분리막 반응조(MBR)가 사용되었다. 생물 분리막 반응조는 성장속도가 늦어 쉽게 유실되어질 수 있는 독립영양 질산화 박테리아를 반응조내 충분히 유지시키는데 중요한 역할을 한다. 반응조내 용존산소와 암모니아의 농도를 변화시키며 아질산염 축적의 영향인자들을 조사하였다. 연구의 결과로 반응조내 높은 암모니아 농도는 아질산염 축적을 시작하는데 매우 효과적이었으며, 이러한 효과는 반응조내 낮은 용존산소 농도가 동시에 존재할 시 더욱 강화되었다. 낮은 용존산소 농도 $c'_{O2}<0.3$$mgL^{-1}$$O_2$와 높은 암모니아 농도 $c_{NH3}=6.3\sim14.9$$mgL^{-1}$$NH_3N$에서 아질산염 축적율 74%에 달성될 수 있었다. 특히 아질산염 축적이 많은 연구자들이 제시하는 것처럼 생물막 반응조에서 뿐만 아니라, MBR 반응조에서도 일어날 수 있음을 밝힌 것은 본 연구의 중요한 성과라 할 것이다.
자색고구마 색소추출액을 막분리법과 진공농축법을 사용하여 농축하였다. 초기 anthocyanin함량이 1.6 g/L인 색소추출액을 막분리법을 이용하여 5시간 동안 연속 농축시켜 부피의 비로 25배 농축시켰으며, 이 때 조색소의 함량은 10.7 g/L이었다. 농축이 진행되는 동안 고형분의 농도는 계속 증가하였으며, frux는 계속 감소하였다. 막분리에 의한 색소 추출액의 농축과정 중 degradation index (DI)의 변화는 미미하였는데, 이는 이 농축방법이 색소의 변색에 아무 영향을 미치지 않음을 의미한다. 비교실험으로서 진공농축법을 사용하여 부피의 비가 5배로 농축될 때까지 농축하였다. DI값은 $40^{\circ}C$보다 $60^{\circ}C$에서 더 증가하는 경향을 나타냈다. 농축색소액의 total color difference값은 막분리법을 사용하는 경우 그 변화가 미미하였으며, 진공농축법을 사용했을 때에는 $40^{\circ}C$보다 $60^{\circ}C$농축에서 더 증가하였다. 이러한 사실들을 자색고구마색소 추출액을 농축시키는데 낮은 온도의 진공농축법이 효과적이며 ethanol및 citric acid의 재사용 등 경제적인 면으로는 막분리법이 효율적인 방법임을 입증한다.
알코홀 증류폐액은 통상적으로 COD 50,000-60,000 ppm, TS 3-8%, SS 2-4%, TN 0.05-0.2% 정도가 포함되어 있어 높은 SS와 TN 함량 때문에 종합폐수로써 생물학적 처리를 하거나 혐기성 소화를 통하여 처리하는 데 문제가 있다. SS의 주성분으로는 미발효 원료 잔류물과 함께 균체, 단백질, 섬유질, 그리고 기타 현탁성 또는 용해성 물질들이 포함된다. 본 연구에서는 알코홀 증류폐액 처리의 한 해결책으로써 0.1 $\mu$m Pore size를 갖는 스테인레스 재질의 분리막을 이용한 pilot scale 정밀여과(microfiltration)를 실시하였다. Decanter로 처리된 증류폐액을 정밀여과 처리한 결과 2.5 bar, 6$0^{\circ}C$ 조건에서 VCR 농축도 10X 정도가지 원활한 permeate flux를 얻으며 24시간 이상 장시간 여과가 가능하였고 feed 중 0.7%였던 SS가 100% 가까이 제거된 permeate를 얻을 수 있었다. SS는 retentate 중에 7%까지 농축 가능하였으며 COD는 25-27% 정도 제거되었다. SS가 2.6%인 decanter를 거치지 않은 증류 원폐액의 경우, VCR 3X 이내의 조건으로 여과할 때 SS를 100% 가까이 그리고 COD는 약 50% 정도 제거 가능하였다. 무방류 시스템으로의 전용을 위하여 정밀여과로 얻어진 permeate와 retentate를 발효배지 사입수으로 재활용하여 알코홀 발효에 미치는 영향을 검토한 결과, 재활용 사입수를 사용하지 않은 경우에 비해 발효 도중 이상 현상이나 발효속도와 알코홀 생산량에 부정적인 영향을 미치는 징후는 발견되지 않았다. 발효에 의한 총 $CO_2$ 발생량과 최종 알코홀 함량은 약간 증가하고 큰 차이를 보이지 않았으나, 발효시간 동안의 $CO_2$ 발생속도는 비교적 빨라져서 $CO_2$ 발생량 450 L/ton에 도달하는 시간은 재활용 사입수를 15% 사용했을 때 83-87%, 30%를 사용했을 때 72-76% 정도 단축되는 효과를 얻었다. 증류폐액을 처리하기 위해 사용되는 기존 decanter를 대체하여 정밀여과 막분리장치를 이용한다면 SS가 완벽하게 제거됨으로써 폐수처리의 부하를 줄이는 한편 부가적인 농축 공정을 줄일 수 있을 것으로 기대된다. 또한 여과 permeate를 발효배지 사입수로 재활용함으로써 발효속도를 증진시킬 수 있으며 용수사용량을 절약할 수 있다.
Carbon nanotubes (CNTs) are attractive material because of their superior electrical, mechanical, and chemical properties. Furthermore, their geometric features such as a large aspect ratio and a small radius of curvature at tip make them ideal for low-voltage field emission devices including backlight units of liquid crystal display, lighting lamps, X-ray source, microwave amplifiers, electron microscopes, etc. In field emission devices for display applications, the phosphor anode is positioned against the CNT emitters. In most case, light generated from the phosphor by electron bombardment passes through the anode front plate to reach observers. However, light is produced in a narrow depth of the surface of the phosphor layer because phosphor particles are big as much as several micrometers, which means that it is necessary to transmit through the phosphor layer. Hence, a drop of light intensity is unavoidable during this process. In this study, we fabricated a transparent cathode back plate by depositing an ultra-thin film of single walled CNTs (SWCNTs) on an indium tin oxide (ITO)-coated glass substrate. Two types of phosphor anode plates were employed to our transparent cathode back plate: One is an ITO glass substrate with a phosphor layer and the other is a Cr-coated glass substrate with phosphor layer. For the former case, light was radiated from both the front and the back sides, where luminance on the back was ~30% higher than that on the front in our experiments. For the other case, however, light was emitted only from the cathode back side as the Cr layer on the anode glass rolled as a reflecting mirror, improving the light luminance as much as ~60% compared with that on the front of one. This study seems to be discussed about the morphologies and field emission characteristics of CNT emitters according to the experimental parameters in fabricating the lamps emitting light on the both sides or only on the cathode back side. The experimental procedures are as follows. First, a CNT aqueous solution was prepared by ultrasonically dispersing purified SWCNTs in deionized water with sodium dodecyl sulfate (SDS). A milliliter or even several tens of micro-liters of CNT solution was deposited onto a porous alumina membrane through vacuum filtration. Thereafter, the alumina membrane was solvated with the 3 M NaOH solution and the floating CNT film was easily transferred to an ITO glass substrate. It is required for CNT film to make standing CNTs up to serve as electron emitter through an adhesive roller activation.
Jong Min Choi;Yongwei Piao;Kyong Hoon Ahn;Seok Kyun Kim;Jong Hoon Won;Jae Hong Lee;Ji Min Jang;In Chul Shin;Zhicheng Fu;Sung Yun Jung;Eui Man Jeong;Dae Kyong Kim
Molecules and Cells
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제46권9호
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pp.545-557
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2023
Sphingomyelinase (SMase) catalyzes ceramide production from sphingomyelin. Ceramides are critical in cellular responses such as apoptosis. They enhance mitochondrial outer membrane permeabilization (MOMP) through self-assembly in the mitochondrial outer membrane to form channels that release cytochrome c from intermembrane space (IMS) into the cytosol, triggering caspase-9 activation. However, the SMase involved in MOMP is yet to be identified. Here, we identified a mitochondrial Mg2+-independent SMase (mt-iSMase) from rat brain, which was purified 6,130-fold using a Percoll gradient, pulled down with biotinylated sphingomyelin, and subjected to Mono Q anion exchange. A single peak of mt-iSMase activity was eluted at a molecular mass of approximately 65 kDa using Superose 6 gel filtration. The purified enzyme showed optimal activity at pH of 6.5 and was inhibited by dithiothreitol and Mg2+, Mn2+, Ni2+, Cu2+, Zn2+, Fe2+, and Fe3+ ions. It was also inhibited by GW4869, which is a non-competitive inhibitor of Mg2+-dependent neutral SMase 2 (encoded by SMPD3), that protects against cytochrome c release-mediated cell death. Subfractionation experiments showed that mt-iSMase localizes in the IMS of the mitochondria, implying that mt-iSMase may play a critical role in generating ceramides for MOMP, cytochrome c release, and apoptosis. These data suggest that the purified enzyme in this study is a novel SMase.
Protein arginine methylation is a posttranslational modification involved in various cellular functions including cell signaling, protein subcellular localization and transcriptional regulation. We analyze the protein arginine methyltransferases (PRMTs) that catalyze the formation of methylarginines in porcine brain. We fractionated the brain extracts and determined the PRMT activities as well as the distribution of different PRMT proteins in subcellular fractions of porcine brain. The majority of the type I methyltransferase activities that catalyze the formation of asymmetric dimethylarginines was in the cytosolic S3 fraction. High specific activity of the methyltransferase was detected in the S4 fraction (high-salt stripping of the ultracentrifugation precipitant P3 fraction), indicating that part of the PRMT was peripherally associated with membrane and ribosomal fractions. The amount and distribution of PRMT1 are consistent with the catalytic activity. The elution patterns from gel filtration and anion exchange chromatography also indicate that the type I activity in S3 and S4 are mostly from PRMT1. Our results suggest that part of the type I arginine methyltransferases in brains, mainly PRMT1, are sequestered in an inactive form as they associated with membranes or large subcellular complexes. Our biochemical analyses confirmed the complex distribution of different PRMTs and implicate their regulation and catalytic activities in brain.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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