$Dy^{3+}$ and $Eu^{3+}$-co-doped $La_2MoO_6$ phosphor thin films were deposited on sapphire substrates by radio-frequency magnetron sputtering at various growth temperatures. The phosphor thin films were characterized using X-ray diffraction (XRD), scanning electron microscopy, ultraviolet-visible spectroscopy, and fluorescence spectrometry. The optical transmittance, absorbance, bandgap, and photoluminescence intensity of the $La_2MoO_6$ phosphor thin films were found to depend on the growth temperature. The XRD patterns demonstrated that all the phosphor thin films, irrespective of growth temperatures, had a tetragonal structure. The phosphor thin film deposited at a growth temperature of $100^{\circ}C$ indicated an average transmittance of 85.3% in the 400~1,100 nm wavelength range and a bandgap energy of 4.31 eV. As the growth temperature increased, the bandgap energy gradually decreased. The emission spectra under ultraviolet excitation at 268 nm exhibited an intense red emission line at 616 nm and a weak emission line at 699 nm due to the $^5D_0{\rightarrow}^7F_2$ and $^5D_0{\rightarrow}^7F_4$ transitions of the $Eu^{3+}$ ions, respectively, and also featured a yellow emission band at 573 nm, resulting from the $^4F_{9/2}{\rightarrow}^6H_{13/2}$ transition of the $Dy^{3+}$ ions. The results suggest that $La_2MoO_6$ phosphor thin films can be used as light-emitting layers for inorganic thin film electroluminescent devices.
The cysteine 43, potentially important in the activity of O-acetylserine sulfhydrylase (OASS) from Salmonella typhimurium, has been changed to serine. This mutant enzyme (C43S) has been studied in order to gain insight into the structural basis for the binding of inhibitor, substrate and product. UV-visible spectra of C43S exhibit the same spectral change in the presence of OAS as that observed with wild type enzyme, indicating C43S will form an ${\alpha}$-aminoacrylate Schiff base intermediate. At pH 6.5, however, the deacetylase activity of C43S is much higher than wild type enzyme indicating that cysteine 43 plays a role in stabilizing the ${\alpha}$-aminoacrylate intermediate. The fluoroscence spectrum of C43S exhibits a ratio of emission at 340 to 502 nm of 16.9, reflecting the lower fluorescence of PLP and indicating that the orientation of cofactor and tryptophan are different from that of the wild type enzyme. The emission spectrum of C43S in the presence of OAS gives two maxima at 340 and 535 nm. The 535 nm emission is attributed to the fluoroscence of the ${\alpha}$-aminoacrylate intermediate. The visible circular dichroic spectrum was similar to wild type enzyme, but the negative effect observed at 530~550 nm and the molar ellipicity values for the mutant are decreased by about 50% compared to wild type enzyme. The circular dichroic and fluoroscence studies suggest binding of the cofactor is less asymmetric in C43S than in the wild type enzyme.
The silver colloidal effects on the excited-state structure and intramolecular charge transfer (ICT) of p-N,N-dimethylaminobenzoic acid (DMABA) in aqueous cyclodextrin (CD) solutions have been investigated by UV-VIS absorption, steady-state and time-resolved fluorescence, and transient Raman spectroscopy. As the concentration of silver colloids increases, the ratio of the ICT emission to the normal emission (Ia /Ib) of DMABA in the aqueous $\alpha-CD$ solutions are greatly decreased while the Ia /Ib values in the aqueous B-CD solutions are significantly enhanced. It is also noteworthy that the ICT emission maxima are red-shifted by 15-40 nm upon addition of silver colloids, implying that DMABA encapsulated in $\alpha-CD$ or B-CD cavity is exposed to more polar environment. The transient resonance Raman spectra of DMABA in silver colloidal solutions demonstrate that DMABA in the excited-state is desorbed from silver colloidal surfaces as demonstrated by the disappearance of νs (CO2-)(1380 cm-1 ) with appearance of ν(C-OH)(1280 cm -1) band, respectively. Thus, in the aqueous B-CD solutions the carboxylic acid group of DMABA in the excited-state can be readily hydrogen-bonded with the secondary hydroxyl group of B-CD while in aqueous and $\alpha-CD$ solutions the carboxylic acid group of DMABA has the hydrogen-bonding interaction with water. Consequently, in the aqueous B-CD solutions the enhancement of the Ia /Ia value arises from the intermolecular hydrogen-bonding interaction between DMABA and the secondary hydroxyl group of B-CD as well as the lower polarity of the rim of the B-CD cavity compared to bulk water. This is also supported by the increase of the association constant for DMABA/ B-CD complex in the presence of silver colloids.
Succinic semialdehyde reductase was inactivated by o-phthalaldehyde. The inactivation followed pseudo-first order kinetics, and the second-order rate constant for the inactivation process was 28 $M^{-1}s^{-1}$ at pH 7.4 and $25^{\circ}C$. The absorption spectrum ($\lambda_{max}$ 337 nm) and fluorescence excitation ($\lambda_{max}$ 340 nm) and fluorescence emission spectra ($\lambda_{max}$ 409 nm) were consistent with the formation of an isoindole derivative in the catalytic site between a cysteine and a lysine residue approximately about 3 $\AA$ apart. The substrate, succinic semialdehyde, did not protect enzymatic activity against inactivation, whereas the coenzyme NADPH protected against o-phthaladehyde induced inactivation of the enzyme. About 1 isoindole group per mol of the enzyme was formed following complete loss of enzymatic activity. These results suggest that the amino acid residues of the enzyme participating in a reaction with o-phthalaldehyde are cysteinyl and lysyl residues at or near the NADPH binding site.
This study examined the effects of environmental conditions and the presence of refractory organic matter on oxidation rates of total organic carbon (TOC) measurements based on high temperature combustion and ultraviolet-sulfate methods. Spectroscopic indices for prediction of oxidation rates were also explored using the UV spectra and fluorescence excitation-emission matrix (EEM) of humic acids. Furthermore, optimum TOC instrument conditions were suggested by comparing oxidation rates of a standard TOC material under various conditions. Environmental conditions included salts, reduced ions, and suspended solids. Salts had the greatest influence on oxidation rates in the UV-sulfate method. However, no effect was detected in the high temperature combustion method. The UV-sulfate method showed lower humic substance oxidation rates, refractory natural organic matter, compared to the other methods. TOC oxidation rates for the UV-sulfate method were negatively correlated with higher specific-UV absorbance, humification index, and humic-like EEM peak intensities, suggesting that these spectroscopic indices could be used to predict TOC oxidation rates. TOC signals from instruments using the UV-sulfate method increased with increasing chamber temperature and increasing UV exposure durations. Signals were more sensitive to the former condition, suggesting that chamber temperature is important for improving the TOC oxidation rates of refractory organic matter.
The response of Spirulina (Arthrospira) platensis to high salt stress was investigated by incubating the cells in light of moderate intensity in the presence of 0.8 M NaCl. NaCl caused a decrease in photosystem II (PSII) mediated oxygen evolution activity and increase in photosystem I (PSI) activity and the amount of P700. Similarly maximal efficiency of PSII (Fv/Fm) and variable fluorescence (Fv/Fo) were also declined in salt-stressed cells. Western blot analysis reveal that the inhibition in PSII activity is due to a 40% loss of a thylakoid membrane protein, known as D1, which is located in PSII reaction center. NaCl treatment of cells also resulted in the alterations of other thylakoid membrane proteins: most prominently, a dramatic diminishment of the 47-kDa chlorophyll protein (CP) and 94-kDa protein, and accumulation of a 17-kDa protein band were observed in SDS-PAGE. The changes in 47-kDa and 94-kDa proteins lead to the decreased energy transfer from light harvesting antenna to PSII, which was accompanied by alterations in the chlorophyll fluorescence emission spectra of whole cells and isolated thylakoids. Therefore we conclude that salt stress has various effects on photosynthetic electron transport activities due to the marked alterations in the composition of thylakoid membrane proteins.
수용액 중의 fluorene 과 anthracene을 동시화 형광분광법을 이용하여 동시에 정량하는 방법에 대하여 연구하였다. 두 화합물 용액에서의 형광특성을 조사하였고, 화합물 혼합용액을 이용하여 동시화 형광스펙트럼을 측정할 때에 파장차이 (${\Delta}{\lambda}$)가 봉우리의 분리에 미치는 영향을 조사한 결과 ${\Delta}{\lambda}$가 50 nm일 때 가장 좋은 봉우리의 분리가 일어났다. 혼합 수용액으로 최적 ${\Delta}{\lambda}$에서 동시화 형광스펙트럼을 측정하여 검정곡선을 작성하였을 때 fluorene의 경우에는 $5.0{\times}10^{-8}M$에서 $1.0{\times}10^{-3}M$, anthracene의 경우에는 $5.0{\times}10^{-8}M$에서 $1.0{\times}10^{-3}M$까지 직선범위 가 성립하였다. Fluorene과 anthracene의 검출한계는 각각 $3.0{\times}10^{-9}M$과 $7.0{\times}10^{-9}M$이었다.
Photosynthesis uses light energy to drive the oxidation of water at an oxygen-evolving catalytic site within photosystem II (PSII). Chlorophyll binding by the photosystem II subunit S protein, PsbS, was found to be necessary for energy-dependent quenching (qE), the major energy-dependent component of non-photochemical quenching (NPQ) in Arabidopsis thaliana. It is proposed that PsbS acts as a trigger of the conformational change that leads to the establishment of nonphotochemical quenching. However, the exact structure and function of PsbS in PSII are still unknown. Here, we clone and express the recombinant PsbS gene from Arabidopsis thaliana in E. coli and purify the resulting homogeneous protein. We used various biochemical and biophysical techniques to elucidate PsbS structure and function, including circular dichroism (CD), fluorescence, and DSC. The protein shows optimal stability at $4^{\circ}C$ and pH 7.5. The CD spectra of PsbS show that the conformational changes of the protein were strongly dependent on pH conditions. The CD curve for PsbS at pH 10.5 curve had the deepest negative peak and the peak of PsbS at pH 4.5 was the least negative. The fluorescence emission spectrum of the purified PsbS protein was also measured, and the ${\lambda}_{max}$ was found to be at 328 nm. PsbS revealed some structural changes under varying temperature and oxygen gas condition.
새로운 녹색의 $CaZrO_3$ : $HO_{3+}$ 축광성 형광체를 고온의 약한 환원 분위기에서 전통적인 고상 반응법으로 합성하였다. $CaZrO_3$ : $HO_{3+}$ 축광성 형광체에 첨가 된 융제 $H_3BO_3$의 역할과 부활제의 적정농도에 대하여 연구하였으며, 합성한 축광성 형광체의 형광 분석 및 광 발광 분석을 행하였다. 고온의 질소 분위기에서 합성한 $CaZrO_3$ : $HO_{3+}$ 축광성 형광체는 546nm의 발광 피크가 나타남을 확인 하였으며, 장잔광 스펙트럼 또한 폭이 좁은 546 nm의 발광 피크가 나타남에 따라 순수한 녹색의 발광색을 띄고 있음을 확인하였다 녹색의 $CaZrO_3$ : $HO_{3+}$ 축광성 형광체의 발광 지속시간은 254 nm UV lamp로 여기 시킨 후 어두운 곳에서 5시간 이상 발광이 유지되었다. 발광 피크는 $HO_{3+}$ 이온의 $^5F_4$, $^5S_2{\to}^5I_3$ 전이에 의한 것이며, 잔광 특성은 $CaZrO_3$ 격자 내에 trap center가 생성됨 의하여 발생되는 것으로 판단된다.
플로라이드, 설파이드 및 셀레나이드 유리에 각각 첨가된 홀뮴 이온의 $^{5}$ I$_{5}$ \$\longrightarrow$$^{5}$ I$_{7}$ 전자천이에 기인하는 1.6$\mu$m 형광의 여기 스펙트럼을 $^{5}$ I$_{5}$ 준위가 위치하는 ∼900nm 대역에서 측정하였다. $^{5}$$F_{1}$ 준위로의 상향전이가 발생하는 특정 파장대역에서 1.6$\mu$m발광의 여기효율이 감소하는 현상이 플로라이드 및 설파이드 유리에서 관찰되었으나 셀레나이드 유리에서는 $^{5}$ I$_{8}$ \$\longrightarrow$$^{5}$ I$_{5}$ 흡수 스펙트럼과 여기 스펙트럼의 모양이 유사하였으며, 이러한 현상은 각 비정질 유전체 재료의 광학적 비선형성과 단파장쪽 투과단의 차이에 기인한다. 한편, Tb$^{3+}$ , Dy$^{3+}$ , Eu$^{3+}$ 또는 N$d^{3+}$ 이온을 공동 첨가함으로써 $^{5}$ I$_{7}$ 준위의 형광수명을 효과적으로 감소시킬 수 있으나 Eu$^{3+}$ 이온을 제외한 나머지 공동 첨가제는 기저상태 흡수를 통하여 1.6 $\mu$m 대역에서의 흡수 손실을 크게 한다. 따라서 형광수명 감소 효과가 Tb$^{3+}$ 이온보다 크지는 않지만 추가적인 흡수 손실이 없는 Eu$^{3+}$ 이온이 공동 첨가제로 더 적합하다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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