• 한국산학기술학회논문지
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• 제19권6호
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• pp.98-103
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• 2018

산업의 발전에 따라 설비 및 재료 등 따라서 재료 표면의 특성을 내식성 및 고강도, 내마모성 등을 향상 시키기 위하여 지금까지 많은 코팅 기술들이 발전해 왔다. 그 중 CCO(CaCoO, 이후 CCO) 박막 형성은 전자재료 영역에서 연구, 사용이 되어오고 있는데, 이 CCO 박막의 특징 중 하나가 고온의 열에 강하다는 것이 있다. 특히 CCO 박막을 형성 시키는 방법 또한 비교적 간단하여 고온의 산화 분위기에 도입이 가능 할 것으로 판단되었다. 따라서 본 연구에서는 이 CCO 박막의 코팅이 용융 아연 도금 설비에 적용을 하기 전에, 고온 및 Zn fume에 대한 부식성을 파악하여 용융 아연 도금 설비에 적용이 가능한지를 파악하기 위한 실험 및 분석을 실시 하였다. 우선 기본 소재 STS304 표면에 CCO 박막을 형성 시키고, 650도의 대기로에서 Zn fume의 분위기 내에서 산화 시킨 후 CCO 박막의 부식 정도를 확인 및 측정 하였다. 산화는 30일간 진행되었고, 30일 후 SEM을 이용하여 CCO박막의 형상을 확인 하였으며 동전위분극 실험을 통하여 부식성을 분석하였다.

• 한국자기학회지
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• 제14권3호
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• pp.94-98
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• 2004

MgCCo$_3$에서 Mg와 Co로 이루어진 (001)표면(MgCo-Term) 또는 C와 Co로 이루어진 (001표면(CCo-term)의 전자구조와 자성을 FLAPW 에너지띠 방법을 이용하여 이론적으로 계산하였다. MgCo-Term의 경우 표면에서 Co원자의 자기모멘트는 1.00$\mu$$_{B}$로서 가운데층에 비하여 많이 증가하였고 표면 바로 밑층에서는 가운데층과 비슷한 값을 보였다. CCo-Term의 경우 Co원자의 자기모멘트는 표면에서 뿐만 아니라 표면 바로 밑층에서도 증가하여 각각 0.75와 0.80$\mu$$_{B}$의 값을 나타내고 있다. C와 Mg원자는 두 경우 모두 Co원자와 반대방향으로 스핀분극되었다. 계산된 상태밀도로부터 이러한 표면에서의 자기모멘트의 증가는 Co-3d 띠의 국소화에 의함을 알 수 있었고 여기서 Co-3d와 C-2p 사이의 띠 혼성이 중요한 역할을 하였다.

• 대한임상검사과학회지
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• 제55권1호
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• pp.45-51
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• 2023

개 파보바이러스(canine parvovirus type 2, CPV-2)와 코로나바이러스(canine coronavirus, CCoV)는 개에서 위장관염을 일으키는 주요 병원체이다. 두 바이러스는 전염성과 이환율이 높고 특정한 치료법이 없어 신속 정확한 진단이 필요하다. 동물용 신속진단키트 (rapid diagnostic test, RDT)는 빠르고, 간편하여 진료현장에서 널리 활용되고 있다. 이에 본 연구에서는 성능평가를 통해 CPV-2/CCoV RDT의 임상적 유용성을 확인하고자 하였다. 성능평가 항목으로 최소검출한계(limit of detection, LoD), 교차반응, 간섭, 민감도, 특이도, 음성우도비(negative likelihood ratio, NLR), 카파통계량(kappa value, κ) 등을 확인하였다. 성능평가 결과, LoD는 CPV-2 9.7×10 50% tissue culture infections dose (TCID₅₀)/mL, CCoV 2.5×10² TCID₅₀/mL로 나타났다. 병원체 9종에 의한 교차반응과 간섭물질에 대한 간섭은 관찰되지 않았다. RDT는 두 바이러스의 검출에 있어 민감도 90.0%, 특이도 100.0%, NLR=0.1, κ=0.90으로 나타났다. 결론적으로 CPV-2/CCoV RDT는 높은 민감도, 특이도, κ와 낮은 NLR을 보여 선별검사로써 유용할 것으로 생각된다.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제38권3호
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• pp.213-222
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• 2010

본 연구에서는 리그닌 전구물질 생합성에 관여하는 CCoAOMT (Caffeoyl-CoA-O-methyltransferase)유전자의 발현을 분자생물학적으로 억제시킨 상태와 정상적인 상태에서 생장한 현사시나무를 대상으로 홀로셀룰로 오스, 리그닌과 단당류 조성에 관한 정량 분석을 각각 실시하였다. 그리고 각각의 목질바이오매스로부터 MWL (milled wood lignin)을 추출하여 메톡실기정량, DFRC, Py-GC/MS, GPC, $^{13}C$ NMR 분석 등 리그닌의 화학 구조적 특성을 비교하였다. 정상재와 형질전환체의 홀로셀룰로오스 함량은 각각 81.6%와 82.3%로 큰 차이는 없었지만, 리그닌 함량은 각각 21.7%와 18.3%로 형질전환체가 약 3.4% 정도 낮았다. 정상재와 형질전환체의 구성 단당류 분석결과, 글루코오스는 각각 511.0 mg/g와 584.8 mg/g, 그리고 자일로오스는 각각 217.8 mg/g와 187.5 mg/g로 나타나 CCoAOMT 발현억제는 단당류 조성에 영향을 미치는 것으로 분석되었다. 각 시 료로부터 단리한 리그닌(MWL)의 메톡실기 정량에 따르면 CCoAOMT 발현을 억제한 시료에서 약 7% 정도의 메톡실기가 감소하는 것으로 나타났고, 이는 $^{13}C$-NMR 분석과 Py-GC/MS 분석을 통하여 확인할 수 있었다. 또한 Py-GC/MS 분석에 의하면 정상재와 형질전환체 리그닌의 G/S 비율이 각각 0.59와 0.44로 나타난점으로 미루어 CCoAOMT 발현 억제는 리그닌 생합성 과정에서 G unit 생합성보다 S unit 생합성에 더 많은 영향을 미치는 것으로 예측할 수 있다.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2005년도 생물공학의 동향(XVII)
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• pp.965-965
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• 2005

• Clinical and Experimental Emergency Medicine
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• 제3권3호
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• pp.148-157
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• 2016

Objective Our aim was to compare the compression quality, exercise intensity, and energy expenditure in 5-minute single-rescuer cardiopulmonary resuscitation (CPR) using 15:1 or 30:2 compression-to-ventilation (C:V) ratios or chest compression only (CCO). Methods This was a randomized, crossover manikin study. Medical students were randomized to perform either type of CPR and do the others with intervals of at least 1 day. We measured compression quality, ratings of perceived exertion (RPE) score, heart rate, maximal oxygen uptake, and energy expenditure during CPR. Results Forty-seven students were recruited. Mean compression rates did not differ between the 3 groups. However, the mean percentage of adequate compressions in the CCO group was significantly lower than that of the 15:1 or 30:2 group ($31.2{\pm}30.3%$ vs. $55.1{\pm}37.5%$ vs. $54.0{\pm}36.9%$, respectively; P<0.001) and the difference occurred within the first minute. The RPE score in each minute and heart rate change in the CCO group was significantly higher than those of the C:V ratio groups. There was no significant difference in maximal oxygen uptake between the 3 groups. Energy expenditure in the CCO group was relatively lower than that of the 2 C:V ratio groups. Conclusion CPR using a 15:1 C:V ratio may provide a compression quality and exercise intensity comparable to those obtained using a 30:2 C:V ratio. An earlier decrease in compression quality and increase in RPE and heart rate could be produced by CCO CPR compared with 15:1 or 30:2 C:V ratios with relatively lower oxygen uptake and energy expenditure.

• 천문학회보
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• 제22권
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• pp.23.1-23.1
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• 1997

• 천문학회보
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• 제22권
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• pp.9.1-9.1
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• 1997

• 한국정보통신학회:학술대회논문집
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• 한국정보통신학회 2012년도 춘계학술대회
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• pp.194-197
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• 2012

본 논문에서는 심폐기능에 이상이 있는 중환자의 상태를 감시 및 진단하기 위한 방법으로 Swan-Ganz Catheter를 체내에 삽입하여, 지속적인 심박출량 데이터를 기존 장비들 보다 정밀하게 측정할 수 있는 모듈을 개발하고자 한다. 이전에 차가운 수액을 심장 내에 주입하여 심박출량을 측정하는 방법은 지속적인 환자의 감시 및 진단이 힘들다는 점을 보완하여 지속적인 심박출량 측정을 통해 심폐기능 문제를 가진 중환자를 보다 효과적이고 정확한 진단과 치료를 가능하게 한다.

• Journal of Microbiology
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• 제44권3호
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• pp.284-292
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• 2006

The cbb3 cytochrome c oxidase has the dual function as a terminal oxidase and oxygen sensor in the photosynthetic bacterium, Rhodobacter sphaeroides. The cbb3 oxidase forms a signal transduction pathway together with the PrrBA two-component system that controls photosynthesis gene expression in response to changes in oxygen tension in the environment. Under aerobic conditions the cbb3 oxidase generates an inhibitory signal, which shifts the equilibrium of PrrB kinase/phosphatase activities towards the phosphatase mode. Photosynthesis genes are thereby turned off under aerobic conditions. The catalytic subunit (CcoN) of the R. sphaeroides cbb3 oxidase contains five histidine residues (H2l4, B233, H303, H320, and H444) that are conserved in all CcoN subunits of the cbb3 oxidase, but not in the catalytic subunits of other members of copper-heme superfamily oxidases. H214A mutation of CcoN affected neither catalytic activity nor sensory (signaling) function of the cbb3 oxidase, whereas H320A mutation led to almost complete loss of both catalytic activity and sensory function of the cbb3 oxidase. H233V and H444A mutations brought about the partial loss of catalytic activity and sensory function of the cbb3 oxidase. Interestingly, the H303A mutant form of the cbb3 oxidase retains the catalytic function as a cytochrome c oxidase as compared to the wild-type oxidase, while it is defective in signaling function as an oxygen sensor. H303 appears to be implicated in either signal sensing or generation of the inhibitory signal to the PrrBA two-component system.