• Microbiology and Biotechnology Letters
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• v.10 no.1
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• pp.1-7
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• 1982

A Rhizopus sp. was selected for its strong cellulolytic activity among various strains of molds found in rotting ginseng roots. Studies were made on some properties of the cellyloiytic enzyme produced by the strain. The results obtained were summarized as follows: The optimum pH of the enzyme was 4.5 and the range of its stability to the pH was 3.0 to 7.0. The optimum temperature was 5$0^{\circ}C$, while the enzyme was instantly inactivated above 6$0^{\circ}C$. Mn$^{＋＋}$ and Co$^{＋＋}$ ions increased enzyme activity and the metal ions were found to increased the ther-mostability of the enzyme. This enzyme was inhibited by sodium dodecyl sulfate and 2,4-dinitrophenol. This enzyme had a strong cellulolytic enzyme activity on various native cellulose given a sufficient reaction time. The addition of 0.5% saponin solution into reaction mixture increased the enzyme activity.

• Microbiology and Biotechnology Letters
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• v.20 no.4
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• pp.395-400
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• 1992

A novel strain of HSL613 producing a large amount of cholesterol oxidase as an extra~ cellular enzyme was isolated from soil samples. Experiments were carried out to optimize the condition of cholesterol oxidase production using HSL613 strain. This microorganism was shown to give the maximum yield f)f cholesterol oxidase in the medium containing 2% glucose, 2% yeast extract, 0.2% $K_2HP0_4$, 0.1% NaCl. 0.005% $CaCl_22H_2O, 0.001% $FeSO_47H_20$. The optimum temperature was $30^{\circ}C$ and the enzyme production reached a maximum level at 144 hours of cultivation (10.3$\mu$/ml).

• KSBB Journal
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• v.11 no.6
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• pp.696-703
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• 1996

The bacterium Serratia marcescens QM Bl466 produces selectively large amount of chitinolytic enzymes(about 1mg/L medium). Enzymatic hydrolysis of chitin to N-acelyl-${\beta}$-D-glucosamine(NAG) is performed by a system consisting of two hydrolases : chitinase and chilobiase. Objectives of this study included optimization of a microbial host by using chitin particles for chitinase/chitobiase production and secretion and also development of batch fermentation system for high cell density cultivalion of S. marcescens QM B1466. Also, the influence of chitin source and carboxymethyl(CM) chitin on chitinase/chitobiase production and NAG production was investigated. When carboxymethyl chitin was substituted for colloidal and practical grade chitin, the chitinase activity was increased about 7∼10U/mL. In this case, the ratio of chitinase/chitobiase was 30.03U/3.44U(9:1). The highest amounts of NAG(3.0g/L) was obtained.

• Microbiology and Biotechnology Letters
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• v.18 no.5
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• pp.501-505
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• 1990

Streptomyces sp. KISl3 isolated from soil was found to produce low molecular weight thiol protease inhibitors. The protease inhibitor production was closely linked to the cell growth and regulated by growth condition. The inhibitor was purified from the culture broth through butanol extraction, silicagel 60 column chromatography, Sephadex LH-20 gel filtration and preparative HPLC. The inhibitor showed specific inhibitory activity to thiol protease such as papain, picin and bromelain. The mode of inhibition against papain to Hammersten casein as a substrate was non-competitive.

• Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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• 1978.04a
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• pp.98.4-98
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• 1978

방선균에서 RNA 분해효소력이 강한 균주를 토양으로부터 선별하여 이 균주의 RNA 분해산물을 검토하고 부산물로서 항생물질의 생성을 조사하였다. 먼저 동시 생성 생육조건을 검토한 결과, 유기 질소원으로서 soybean meal 1.5%, 무기 질소원으로서는 $KNO_3$ 0.05% 첨가하였을 때 효과가 있었고, 탄소원으로서는 가용성 전분 2% 첨가시가 조건이 좋았다. 무기염류를 배지에 첨가하였을 때 별 다른 영향이 없었고 오히려 $CuSO_4를$ 가하였을 때는 저해를 보였다. 최초 pH가 7.0, 배양 2일째에 균체증식, 효소생산 및 항생물질의 생산이 최대를 나타내었다.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.28 no.1
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• pp.65-70
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• 1990

The objective of the current study is to elucidate the biological roles of proteinase inhibitor in microorganisms. As the first step, a strain of Streptomyces fradiae was selected as a producer of extracellular proteinase inhibitor. The proteinase inhibitor was purified from culture broth through ultrafiltration, gel-filtration and ion-exchange chromatography. Molecular weight of the proteinase inhibitor was estimated to be 16, 800 by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. It was found that the proteinase inhibitor inhibited only alkaline serine proteinases such as subtilisin, $\alpha$-chymotrypsin and Promase E but not trypsin and other proteinases. The mode of inhibition against Pronase E with succinyl-phenylalanine-p-nitroanilide as a substrate was competitive.

• Food preservation and processing industry
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• v.7 no.2
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• pp.33-36
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• 2008

차는 차나무 잎을 가공한 것으로 녹차 등의 비발효차, 우롱차 등의 반발효차, 홍차 등의 발효차로 분류된다. 우롱차, 홍차 등의 발효는 미생물이 관여하는 발효가 아니고 찻잎에 존재하는 효소에 의한 반응을 이용하므로 효소 발효차로 불리운다. 반발효차는 $10{\sim}65%$ 발효도 그리고 발효차는 85% 이상의 발효도 제품으로 통상 정의되나 발효정도를 판단할 수 있는 기준이 설정되어 있지 않아 발효도 100%에 해당되는 위치를 구명하여 발효차 발효정도 판별 기준으로 활용하고자 발효과정 중 일어나는 성분과 색조의 변화를 검토하였다. 적색도(a 값)와 황색도(b 값)는 위조 및 유념 과정에서부터 색을 띠기 시작하여 발효 진행과 함께 증가하여 발효 시작 일정시간 후 최고점에 도달하고 이후 감소를 보였다. 가시영역의 녹차와 홍차의 스펙트럼에서 가장 큰 차이를 보인 420 nm 흡광도 값은 발효 진행과 함께 증가되어 일정시간 후 최고점에 도달하고 이후 감소를 보였다. 찻잎 성분 중 카테킨류는 5종이 검출되었는데 발효 진행과 함께 모두 급격히 감소하였다. 그러나 카페인은 발효 진행과 관계없이 거의 일정 수준을 유지하여 카페인은 효소 발효에 의해 변환되지 않는 성분으로 확인되었다. 4종의 테아플라빈류는 발효 0%에 해당하는 녹차에는 검출되지 않았으나 발효 진행과 함께 생성됨이 확인되었다. 테아플라빈류는 4종이 검출되었는데 이중 생성량이 많은 것은 TF3,3'G와 TF3G 순이었으며 이 성분들은 발효의 진행과 함께 일정시간 후 최고점에 도달하고 이후 감소를 보였다. 발효차 제조과정 중 발효에 의해 생성되는 적색과 황색 그리고 420 nm의 흡광도 값 그리고 발효에 의해 생성되는 TF3,3'G와 TF3G 생성 최고점에 이르는 발효시간이 일치함이 발견되었다. 이 최고점은 발효도 100%에 해당하는 위치로 판단된다.

• Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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• 1978.04a
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• pp.97.2-97
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• 1978

숙성한 퇴비에서 16종의 사상균을 분리하고 이들의 xylanase 및 cellulase의 활성을 측정하였다. 이 결과 효소활성이 강한 6 균주를 선별하고 이들의 형태학적 특성을 속까지 동정하고 선별된 균주가 생산하는 xylanase와 cellulase의 성질을 비교 검토하였다. 선별된 균주의 배양기질에 따른 효소생산량 산량을 비교하기 위해 cellulose와 xylan으로 배양한 후 이들을 분해하는 효소활성의 비 즉 xylanase/cellulase 비를 계산하고 이들 효소의 일반 성질을 검토하였다. 차후 연구에서 이들 효소를 분리, 정제하기 위해 acetone에 의한 침전성을 아울러 실험하였다.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.33 no.1
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• pp.27-30
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• 1997

Coprinus congregatus를 pH 4.2로 낮춘 YpSs 액체배지에 접종할 경우 세포막연관효소인 laccase가 배양 1일만에 상등액으로 대량 생성분비된다. 분비된 효소는 매우 빠르게 효소력의 감소를 보이며 전기영동상의 이동변화가 있다. 이와 같이 변화된 전기영동상을 보이는 효소단백질을 분광광도계로 분석할 경우 정제된 효소단백질과는 다른 분광 스펙트럼을 보인다.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.33 no.1
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• pp.50-54
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• 1997

이 글에서는 호수생태계에서 일어나는 변화 중 .betha.-glucosidase 활성도를 중심으로 생화학적인 분석과정을 통하여 유기물질의 분해, 생성, 소비등에 대한 과정을 설명하고자 한다. .betha.-glucosidase효소는 비교적 기질특이성이 넓고, glucose, celluhexose, carboxy-methylcellulose등의 .betha.고리를 가수분해시켜 monomer로 분해시키는 효소로서 수환경에서는 매우 중요하다. 즉 cellobiohydrolase에 의해 분해된 oligomer나 dimer를 세균의 세포막을 통과할 수 있는 크기로 분해시키는 효소이고, 이 효소의 분해 산물인 포도당은 세균에 의하여 바로 이용되고, catabolite inhibitor로 작용하므로, 이 효소 활성도의 높고 낮음은 수중생태계에서 탄소의 흐름과 세균 군집의 성장을 이해하는데 매우 중요하다(3).