• Applied Biological Chemistry
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• 제36권3호
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• pp.172-177
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• 1993

참깨박에 함유되어 있는 불용성 형태의 단백질을 Bacillus sp. CW-1121이 생성하는 효소를 이용하여 가용성 형태의 단백질로 용출시키기 위하여 효소를 작용시켰다. 효소 처리 참깨박 단백질의 기포 형성력은 염용성 단백질이 수용성 단백질에 비해 현저히 낮았다. 기포 안정성은 염용성 단백질이 10분 이내 크게 감소된 반면 수용성 단백질의 기포 안정성은 30분 까지 완만하게 감소하였다. 유화력은 각 단백질의 등전점 부근에서 가장 낮았으며, 염용성 단백질이 수용성 단백질에 비해 낮았다 유화 안정성은 유화력과 비슷한 크기로 나타나 $80^{\circ}C$에서의 30분 가열에서도 이들 단백질이 열에 안정함을 보였다. 유지 및 수분 흡착력은 염용성 단백질이 수용성 단백질 보다 높은 값을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제37권2호
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• pp.164-170
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• 2005

미생물유래의 중합화효소(microbial transglutaminase, MTGase)를 이용하면 식품 단백질의 기능특성을 향상시키는 것이 가능하다. 본 연구에서는 MTGase를 이용, 동물성 단백질인 ${\beta}$-casein 및 식물성 단백질인 11S globulin의 동종 혹은 이종간을 bio-hybrid시킴으로써 단백질의 기능특성을 향상시키고자 하였다. 즉, SDS-PAGE에 의한 susceptibility 확인, particle size 분석 및 Reddy and Foster 방법에 의한 유화안정성(emulsion stability) 실험, 그리고 유화안정성에 영향을 주는 bio-hybrid된 단백질이 어떤 형태로서 안정성에 영향을 미치는지 주사형 전자현미경(SEM)을 이용하여 유적(oil droplet)에 결합된 단백질을 고배율로 분석하였다. SDS-PAGE에 의해 동종 흑은 이종의 단백질간의 가교결합이 형성되었으며, 특히 이종간의 결합은 그 밴드가 약하게 형성되었으며 oligomer의 형태를 나타내었다. 또한 유화안정성은 동종간에서는 ${\beta}$-casein이 우수하였으며, glycinin은 안정성이 거의 없는 것으로 나타났다. 그러나, 두 단백질 이종간의 안정성은 glycinin보다 더 우수하였다. 전자현미경 사진에서는 유적에 bio-hybrid된 단백질이 고르게 분포될수록 안정성이 더 우수한 것으로 판단되었다.

• 대한화학회지
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• 제63권6호
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• pp.427-434
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• 2019

단백질 폴딩 연구에 유용하도록 유비퀴틴 단백질의 페닐알라닌 45를 트립토판으로, 발린 26을 알라닌으로 변이시킨 HubWA 단백질을 모델로 삼아 소수성 상호작용이 단백질 폴딩 반응에 끼치는 영향을 탐구하였다. HubWA의 소수성 아미노산 중 14 개를 알라닌으로 치환한 변이 단백질을 제조하였고 이들 중 폴딩 연구에 적절한 4 개의 변이 단백질(V5A, I13A, V17A, I36A)을 얻어서 폴딩 반응의 진행 과정을 stopped-flow 장치로 측정하였다. 변이 단백질 V17A의 폴딩 반응은 HubWA와 마찬가지로 three-state 메커니즘을 따르며, V5A, I13A, I36A의 반응은 two-state 폴딩 메커니즘을 따르는 것으로 관찰되었다. 이는 HubWA 단백질의 폴딩 반응은 지엽적으로 구조적인 안정성을 지닌 부분이 존재하는 중간 단계가 먼저 형성된 다음 이들이 서로 퍼즐을 맞추는 것과 같은 방식으로 폴딩이 일어나는 collision-diffusion 메커니즘을 따르다가 소수성이 약한 아미노산으로 치환하였을 때 구조적인 안정성을 지닌 중간 단계가 관찰되지 않지만 폴딩 핵의 형성과 핵 주위로 native 구조가 형성되는 반응이 짝지어서 일어나는 nucleation-condensation 메커니즘으로 전환되는 것으로 해석되었다. 이러한 관찰은 단백질의 폴딩 경로는 지엽적인 구조의 안정성에 따라 서로 다른 메커니즘을 띨 수 있음을 시사한다.

• 대한화학회지
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• 제60권1호
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• pp.82-87
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• 2016

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2000년도 춘계수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.259-260
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• 2000

넙치는 횟감으로 선호도가 높은 고급 어종으로 양식생산량이 꾸준히 증대되고 있는 주요양식 종이며, 단백질 요구량이 높은 육식성 어류이다. 배합사료의 단백질원으로서 가장 높은 비중을 차지하는 어분은 단백질 함량이 높고 필수아미노산 및 지방산이 골고루 갖춰진 양질의 단백질원이지만, 어획량의 변동으로 생산량이 불안정하기 때문에 영양소 조성, 소화율, 가격, 공급의 안정성 및 대상 어종의 기호성 등을 고려하여 어분을 대체할 수 있는 단백질원의 개발이 시급하다. 어분의 대체 단백질로 이용되는 원료 가운데 대두박은 아미노산 조성이 비교적 양호하고, 가격이 저렴할 뿐만 아니라 공급이 안정적이어서 여러 어종을 대상으로 활발히 연구되어 왔다. 따라서 경제적인 넙치 배합사료 개발의 일환으로 본 연구에서는 어분 대체 단백질원으로서 대두박의 이용성을 조사하였다. (중략)

• Applied Biological Chemistry
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• 제35권3호
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• pp.152-156
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• 1992

분리 대두 단백질의 유화 안정성에 관한 인산 염 $(Na_2HPO_4,\;K_2HPO_4)$의 농도와 첨가방법의 영향을 연구 하였다. 유화 과정 이전에 인산염을 첨가하였을 경우 10mM의 농도에서 유화 안정성이 증가하였으나, 유화 과정 이후에 첨가한 경우에는 유화 안정성이 감소하였다. 반면에 높은 인산 염 농도에서는 첨가 방법에 관계없이 유화 안정성이 감소하였다. 한편 분리대두 단백질의 등전점(pH 4.5)이나 $CaCl_2$의 존재 하에서 인산염을 첨가한 경우 유화 안정성은 크게 증가 하였으며, 이 때 전체적인 유화 안정성은 분리 대두 단백질의 용해도와 유사한 경향을 보였다. 이는 분리 대두 단백질의 유화 안정성은 그 용해도와 밀접한 관계가 있다는 것을 의미한다.

• 미생물학회지
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• 제27권4호
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• pp.323-333
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• 1989

Transposon Tn5의 단백질 합성을 E. coli 내에서 증폭 합성시키기 위하여 Bacteriophage의 Pt 촉진유전자가 Tn5의 두 개 module인 IS50L 과 IS50R을 전사시킬 수 있도록 plasmid를 재구성하였다. P1 촉진유전자로부터의 전사를 탈억제시켰을 경우, IS50R으로부터 합성되는 두 개의 단백질은 모두 그 세포내 축적량이 SDS-polyacrylamid gel에서 확인 될 정도로 증폭합성되었으나 IS501L의 두 개 단백질들은 동일 gel 상에서 확인되지 않았다. Minicell system에서 합성양상과 각 단백질들의 안정성을 조사한 결과, IS50R 단백질은 모두 안정하게 유지되었으나 IS501, 단백질은 모두 불안정하여 생분해 되어 진다는 사실을 밝혔다. 이러한 Is50L 단백질의 불안정성은 IS50L이 transposition에 있어서 불활성을 나타내는 원인이라 추정된다. 또한 IS50L고 IS50R의 단백질은 모두 동일한 open reading frame에 의하여 합성되어짐을 tryptic peptide 양상을 통하여 알 수 있었다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.160-165
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• 1997

오징어의 actomyosin과 myosin은 3$0^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35$^{\circ}C$에서, HMM은 $25^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.

• EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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• 제3회(2014년)
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• pp.263-274
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• 2014

펩타이드 중합체의 이차 구조는 화학적, 생물학적 기능을 갖는 단백질 삼차 구조를 결정하는 중요한 구성요소이다. 이러한 단백질의 이차구조에 대한 정보는 치매, 광우병과 같은 단백질 응집관련 질병에서 응집유발 단백질의 형성과정 및 안정도와 밀접한 연관이 있다. 본 연구는 폴리알라닌을 모델 펩타이드로 선택하여, 이들의 가능한 7가지 이차구조들에 대한 구조적, 열역학적 특성을 계산화학방법을 통해 비교 분석하였다. 우선 기체상에서 7가지 구조들의 구조최적화를 통해 상대적 안정도를 비교하였고, 나아가 EDISON의 용매화 자유 에너지의 열역학적 계산방법을 통해 수용액상에서의 상대적인 안정도와 그 원인을 비교, 분석하였다. 특히, 기체상에서와 수용액상애서 폴리알라닌 이차구조들의 상대적 안정도가 바뀌는 원인에 대해, 폴리알라닌의 구조적 특징과 수소결합과의 상관관계를 통해 규명하였다. 본 연구에서 밝힌 단백질 이차 구조의 상대적 안정도 및 물과의 상관관계에 미치는 구조적, 열역학적 원인은 응집 유발 단백질에서 제시된 특정 이차 구조의 선택적 안정성에 대한 근거를 제시하며, 그 기작을 이해하는 중요한 단서를 제공한다.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2005년도 제36차 추계 학술발표대회
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• pp.177-181
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• 2005

근원섬유 단백질에 카제인염을 첨가함으로써 유화안정성이나 보수력을 증진시킬 수 있으나 가제인염은 열에 안정성이 떨어지는 단점을 가지고 있다. TGase가 이러한 카제인염의 단점을 보완해주는지 알아보기 위해 열량분석기와 전기영동을 이용하여 단백질의 변화를 측정하였다. 열량분석기의 경우 근원섬유 단백질과 카제인 염 단백질의 상호교차결합을 TGase의 첨가유무에 따라 실시하였으며 그 결과 TGase의 첨가는 각 단백질 열량변화가 나타나는 온도를 변화시켰으며 배양시간을 증가할수록 각 단백질별 열량변화의 차이를 보였고 peak의 크기에도 차이를 보였다. 또한 전기영동의 경우 MFP, SC, MFP:SC의 1:1 혼합액을 각각을 TGase 첨가한 것과 하지 않은 것을 비교한 결과, TGase의 첨가는 고분자 polymer를 만들어줌으로써 두 단백질간의 상호작용에 촉매제로써 작용한다는 것을 확인하였다.