Abstract
The actomyosin and myosin of the squid at 3$0^{\circ}C$ showed the highest Vmax and the actomyosin and myosin of the clam at 35$^{\circ}C$ and HMM at $25^{\circ}C$ showed the highest Vmax the thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the clam showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that there was a difference between animals in the denaturation velocity.
오징어의 actomyosin과 myosin은 3$0^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35$^{\circ}C$에서, HMM은 $25^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.
