• Proceedings of the Korean Fiber Society Conference
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• 2003.04a
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• pp.198-201
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• 2003

양모와 견과 같은 동물성 섬유는 주성분이 단백질로 구성되어 있으며 그 기본성분은 아미노산이다. 단백질섬유는 모두 동물에서 형성된 생체고분자의 일종으로서 우리 인간의 세포조성물질과 유사하여 가장 친화성이 있는 섬유라고 할 수 있다. $^{1)}$ 아미노산을 구성물질로 하는 이들의 섬유 중에는 -NH2 등의 염기성기, -COOH 등의 산성기, 그 외 -SH 등을 가지고 있으므로 광범위한 염료가 염착한다. 즉, 산성, 크롬착염, 반응, 직접, 염기성, 그리고 배트염료 등이 적용가능하다. (중략)

• Korean Journal of Food Science and Technology
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• v.23 no.4
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• pp.428-432
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• 1991

This study was carried out to investigate the effect of NaCl, pH and phosphate on the functional properties of a mixed system of plasma protein and myofibrillar proteins. The solubility of plasma protein, myofibrillar protein and the mixture (plasma+myofibrillar protein) increased according to the increase of NaCl concentration ($0{\sim}4%$) and pH $pH4{\sim}8$). The solubility, emulsifying activity and capacity of the mixture were lower than those of plasma protein, whereas higher than those of myofibrillar protein. The gel strength of the mixture and myofibrillar protein showed a significant increase when NaCl concentration was increased from 2 to 3%. The gel strength of myofibrillar protein increased about four times when 0.3% polyphosphate added to the sample containing 2% NaCl, whereas the moisture loss of the mixture and myofibrillar protein decreased significantly. The gel strength of plasma protein, myofibrillar protein and the mixture increased slightly at $3{\sim}5%$ protein concentration, whereas the gel strength of those increased significantly as the protein concentration increased from 5 to 9%.

• Journal of Korean Ophthalmic Optics Society
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• v.1 no.2
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• pp.1-6
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• 1996

The most common cause of blindness is cataract. The possible causes, radiation, sugar, drugs, trauma, nutrition, congenital, secondary to eye disease etc. Generally, the opacification of the lens are the result fa oxidation of the lens fibers. The basis for lens transparency is the structural integrity of lens fibers. Opacities were occur if there is a significant amount of high molecular weight protein aggregates. If Ca ions combined with lens ${\alpha}$-crystallin proteins, the lens fibers were aggregated by high molecular weight proteins and the lens were opacified. If Ca ions detached from lens ${\alpha}$-crystallin proteins, the lens fibers were aggregated by low molecular weight proteins and the lens were re-cleared. We need to find out the variety of factors can initiated the process of age-related cataract. And to understanding the mechanism how the various kind, of diabetic cataracts occur.

• Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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• 2006.05a
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• pp.170-174
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• 2006

근육 단백질과 우유 단백질간의 상호작용의 촉매제로써 TGase의 최적화를 위한 온도와 배양시간을 결정하고자 본 실험을 실시하였다. 돼지 등심에서 근원섬유 단백질을 추출하였고 배양온도는 4, $37^{\circ}C$로, 배양시간은 0, 0.5, 2, 4시간으로 설정하였다. 단백질의 열량분석, 점도, 겔 강도, 단백질 밴드의 변화를 측정하였으며, 그 결과 단백질 열량 변화는 각 단백질 별로 열량 변화 패턴이 상이하게 나타났으며 근원섬유와 카제인 염의 혼합액은 각각의 단백질의 피크와 유사하게 나타났고 배양시간과 온도에 따라 차이를 보여 $4^{\circ}C$에 비하여 $37^{\circ}C$에서 열량 변화가 크게 나타났다. 점도의 경우 배양하지 않은 것과 비교했을 때 $37^{\circ}C$에서 2시간 배양했을 때부터 유의적인 차이를 보이며 증가했으나 4시간 배양한 것과는 차이를 나타내지 않았다. 전기영동의 경우에도 $37^{\circ}C$에서 30분 배양한 처리구는 큰 변화를 나타내지 않았으나 2시간부터 저분자의 밴드가 소멸되고 고분자의 biopolymer를 형성되었다.

• Korean Journal of Fisheries and Aquatic Sciences
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• v.14 no.1
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• pp.15-23
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• 1981

Protein compositions of filefish (Navoden modestus) skeletal muscle and their changes in postmortem with reference to freshness kept at $0^{\circ}C$ were investigated. The muscle protein was approximately composed of $31\%\;sarcoplasmic,\;55\%$ myofibrillar, $10\%$residual intracellular, and $4\%$stroma protein. The sarcoplasmic and myofibrillar protein decreased while the residual intracellular protein increased with the decline of freshness during post-mortem lapse. In the analysis of electrophoretograms and its densitograms, the myofibrillar protein resembled to other fishes in protein composition: $70\%$ actin and myosin, $20\%$ regulatory proteins, and $10\%$ unknown proteins. And most of the residual intracellular protein was estimated as myofibrillar protein. Troponin T, troponin C and myosin light chain 2 of the myofibrillar protein constituents were decreased during storage. Amino acid composition of the protein from the at-death muscla was similar to those of other fishes except that tryptophan and sulfur-containing amino acids were scant. Proline and cysteine were remarkably decreased whereas leucine, isoleucine and phenylalanine were slightly increased in the protein from the muscle lapsed of 18 days. In free amino acid composition, alanine, glycine, lysine, and especially taurine were rich in the at-death muscle. The muscle lapsed of 18 days showed an increase of taurine, histidine, valine and methionine, and a decrease of lysine, arginine, aspartic acid, threonine, leucine, and isoleucine.

• Proceedings of the Korean Fiber Society Conference
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• 2003.10b
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• pp.227-228
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• 2003

단백질계 섬유의 일종인 양모섬유는 화학적으로는 케라틴이라는 단백질로 되어 있으며, 케라틴 단백질의 열린 구조 때문에 염료의 흡착이 용이하므로 양모 염욕의 흡진이 용이하다고 알려져 있다. Bacillus subtilis는 일종의 토양 미생물로 수계, 공기, 식물퇴적층 등 자연계 어디에나 존재하는 가장 흔한 세균으로 동양에서는 이를 이용한 발효식품이 오래 전부터 발달하였으며 사람에게 병을 일으키는 성질을 가지고 있지 않다. (중략)

• Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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• 2005.10a
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• pp.177-181
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• 2005

근원섬유 단백질에 카제인염을 첨가함으로써 유화안정성이나 보수력을 증진시킬 수 있으나 가제인염은 열에 안정성이 떨어지는 단점을 가지고 있다. TGase가 이러한 카제인염의 단점을 보완해주는지 알아보기 위해 열량분석기와 전기영동을 이용하여 단백질의 변화를 측정하였다. 열량분석기의 경우 근원섬유 단백질과 카제인 염 단백질의 상호교차결합을 TGase의 첨가유무에 따라 실시하였으며 그 결과 TGase의 첨가는 각 단백질 열량변화가 나타나는 온도를 변화시켰으며 배양시간을 증가할수록 각 단백질별 열량변화의 차이를 보였고 peak의 크기에도 차이를 보였다. 또한 전기영동의 경우 MFP, SC, MFP:SC의 1:1 혼합액을 각각을 TGase 첨가한 것과 하지 않은 것을 비교한 결과, TGase의 첨가는 고분자 polymer를 만들어줌으로써 두 단백질간의 상호작용에 촉매제로써 작용한다는 것을 확인하였다.

• KSBB Journal
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• v.9 no.2
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• pp.98-103
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• 1994

A bed configuration wherein sheets of modified fibrous polyethylene are potted within a Millipore Filter Cartridge matrix has been developed. Polyethylene fibers form sturdy beds but the native hydrophobicity and inertness of polyethylene have precluded their use in protein chromatography The polyethylene fibers used in this system were modified by plasma oxidation and further derivatization. The resulting fibers are hydrophilic, bind protein reversibly and serve as an anion-exchange stationary phase. Separation of Bovine Serum Albumin on this bed, as well as results of basic studies on capacity and reversibility of binding within a fibrous bed and experimental data handling system are shown.

• The Korean Journal of Food And Nutrition
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• v.10 no.2
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• pp.160-165
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• 1997

The actomyosin and myosin of the squid at 3$0^{\circ}C$ showed the highest Vmax and the actomyosin and myosin of the clam at 35$^{\circ}C$ and HMM at $25^{\circ}C$ showed the highest Vmax the thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the clam showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that there was a difference between animals in the denaturation velocity.

• Proceedings of the Korean Society of Dyers and Finishers Conference
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• 2011.11a
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• pp.5-5
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• 2011

나노섬유를 제조하는 방법 중에는 상분리 현상을 이용한 방법, 자가 조립성을 이용한 방법, 템플레이트를 이용한 방법, 전기방사법이 있으며 특히 전기방사법은 연속적으로 균일한 나노섬유를 제조할 수 있다. 또한 전기방사법은 장비가 간단하며 고분자 blend ratio와 무기재료의 함량에 따라 뛰어난 특성을 나타내는 나노복합섬유를 만들 수 있다. 최근 식물에서 추출한 단백질을 전기방사법을 이용하여 나노입자 및 나노섬유를 제조하고 이를 의료 분야 등에 적용하기 위한 연구가 활발히 진행되고 있으며 이런 식물성 단백질은 동물성 단백질에 비하여 인체 적용이 용이하고 매장량이 풍부한 장점이 있다. 본 연구에서는 전기방사법을 이용하여 옥수수에서 추출한 단백질인 zein의 나노입자 및 나노섬유를 제조하였다. 또한 천연 추출물이 혼입된 복합 나노입자 및 나노섬유를 제조하여 zein이 가진 고유 특성 이외에 천연 추출물의 특성을 추가로 부여해서 더욱 발전된 나노입자 및 나노섬유를 제조하였다. 고분자 농도, 전압, 방사거리 등 다양한 공정변수를 조절하여 최적의 조건을 확립하였으며 제조된 나노입자 및 나노섬유는 field-emission type scanning electron microscope (FE-SEM), transmission electron microscopy (TEM), ultraviolet-visible spectroscopy (UV/vis), fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR), differential scanning calorimetry (DSC)를 이용하여 특성분석을 실시하였다.