• 제목/요약/키워드: tylactone

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Streptomyces fradiae에서 대사중간산물 이용속도에 의한 균체 성장과 tylosin 생합성의 조절 (Regulation of Cell Growth and Tylosin Biosynthesis through Flux Control of Metabolic Intermediate in Streptomyces fradiae)

  • 강현아;이계준
    • 미생물학회지
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    • 제25권3호
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    • pp.189-197
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    • 1987
  • 배지성분으로 첨가된 glutamate의 농도가 균의성장고 tylosin 생합성에 미치는 영향을 조사하였다. 그 결과 oxaloacetate를 공동기질로 사용하는 효소의 활성에 의하여 균의 성장과 tylosin의 생합성이 조절됨을 알았다. 즉, citrate synthase와 aspartate aminotransferase의 활성은 균의 성장에 아주 긴요하며 methylmalonyl-CoA carboxytransferase의 활성은 tylosin 생합성에 아주 중요한 효소임을 알았다. Glutamate의 농도는 우의 효소의 활성에 직접적으로 영향을 주고 있음을 알았다.

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Biosynthesis of Glycosylated Derivatives of Tylosin in Streptomyces venezuelae

  • Han, Ah-Reum;Park, Sung-Ryeol;Park, Je-Won;Lee, Eun-Yeol;Kim, Dong-Myung;Kim, Byung-Gee;Yoon, Yeo-Joon
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제21권6호
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    • pp.613-616
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    • 2011
  • Streptomyces venezuelae YJ028, bearing a deletion of the entire biosynthetic gene cluster encoding the pikromycin polyketide synthases and desosamine biosynthetic enzymes, was used as a bioconversion system for combinatorial biosynthesis of glycosylated derivatives of tylosin. Two engineered deoxysugar biosynthetic pathways for the biosynthesis of TDP-3-O-demethyl-D-chalcose or TDP-L-rhamnose in conjunction with the glycosyltransferaseauxiliary protein pair DesVII/DesVIII were expressed in a S. venezuelae YJ028 mutant strain. Supplementation of each mutant strain capable of producing TDP-3-O-demethyl-D-chalcose or TDP-L-rhamnose with tylosin aglycone tylactone resulted in the production of the 3-O-demethyl-D-chalcose, D-quinovose, or L-rhamnose-glycosylated tylactone.

Streptomyces tubercidicus에 존재하는 stu I endonuclease의 정제와 특징 (Purification and Characterization of stu I Endomuclease from Streptomyces Tubercidicus)

  • 김기태;정미영;유욱준
    • 미생물학회지
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    • 제25권3호
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    • pp.180-183
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    • 1987
  • Type II제한효소 Stu I을 순수정제하고 그 효소적 특성을 연구하였다. 100g(we weight)의 Streptomyces tubercidicus(ATCC 25502)로부터 얻은 crude extranct를 ammonium sulfate fractionation한 후, DEAE-Sephadex(A-50), QAE-Sephadex(A-50) 그리고 Heparin-agarose의 순서로 column chromatography를 수행하여 1,2mg의 비특이성 nuclease가 없는 Stu I 제한효소를 얻었다. 이 시료에 포함되어 있는 다른 오염 단백질은 Sephadex G-100 column으로 gel filtration 하여 제거함으로써, 순수한 Stu I 단백질을 얻을 수 있었다. 정제된 Stu I 제한효소는 10% SDS-polyacrylamide gel electrophoresis 결과 한 개의 band로 나타났으며, 그 분자량은 34,000 $\pm$ 1,000 dalton이었다. 이 효소는 $Mg^{2+}$이온 존재하에 중성의 pH(7.0-8.0)에서 최대의 활성을 나타내었다. NaCl은 이 효소의 활성에는 필요하지 않았다.

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