Thirteen subspecies of Bacillus thuringiensis including B. t. israelensis, B. t. morrisoni PG-14 and B.t. darmstadoemsos known to be toxic to dipteran insects were treated on the mushroom (Flammulina velutipes) compost to estimate the biological control effect of a sciarid fly, Lycoriella sp. According to the results, it was found that there were no significant effects of the tested strains of B, thuringiensis on the control of Lycoriella sp. For further confirmation, larval gut juice of Lycoriella sp. and trypsin were respectively treated into the parasporal crystal proteins of three subspecies of B. t. israelensis, B. t. morrisoni PG-14, and B. t. darmstadiensis. The proteins were separated by SDS-PAGE. According to the results, the major parasporal crystal proteins were respectively produced by B. t. morrisoni as the amount of 52 kd, B. y. israelensis as 37kd and B. t. darmstadiensis as 39kd, but the activity of these proteins could not be unfortunately confirmed in this study.
Kim, Nam-Jae;Bae, Eun-Ah;Han, Myung-Joo;Kim, Dong-Hyun
Korean Journal of Pharmacognosy
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v.30
no.3
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pp.269-274
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1999
To analyze scientifically the prescription principle of polyprescriptions (Gamchotang, Daewhanggamchotang, Jakyakgamchotang, Gamchogungangtang and Gilkyungtang) containing Glycyrrhizae Radix, the transforming rate of glycyrrhizin in these polyprescriptions to 18 ${\beta}-glycyrrhetinic$ acid and their inhibitory effect on ${\beta}-glucuronidase$, hyaluronidase, phosphodiesterase and trypsin were investigated. When Glycyrrhizae Radix containing polyprescriptions were extracted with water, the contents of glycyrrhizin in water extract of Glycyrrhizae Radix with Rhei Rhizoma or with Zingiberis Rhizoma were higher than that of Glycyrrhizae Radix only, but that in water extract of Glycyrrhizae Radix with Platicodi Radix was lower than that of Glycyrrhizae Radix only. By human intestinal bacteria, glycyrrhizin was metabolized to 18 ${\beta}-glycyrrhetinic$ acid. These metabolism of glycyrrhizin in polyprescriptions containing Glycyrrhizae Radix was inhibited by Rhei Rhizoma, Paeoniae Radix and Platicodi Radix, but was not affected by Zingiberis Rhizoma. The inhibitory activity of Glycyrrhizae Radix on hyaluronidase and ${\beta}-glucuronidase$, was synergistic with Rhei Rhizoma or Zingiberis Rhizoma, but was antagonistic by Platicodi Radix.
Biochemical characterization of lectin isolated from fruit of cherry tomato through neutral saline extraction, ammonium sulfate precipitation, and affinity chromatography on Sephadex G-200 was studied. The lectin was agglutinated by trypsin-treated human ABO erythrocytes, and the most pronounced activity of agglutination was observed at B type erythrocyte. The analysis of the lectin by SDS-PAGE showed the high intensity band with molecular weights of 10.7 kDa. The optimal temperature and thermal stability of the lectin was $40^{\circ}C$ and $40-60^{\circ}C$, respectively. The maximal pH of this lectin was pH 7.2.
A prolyl endopeptidase inhibitor was isolated from the ethyl acetate soluble fraction of Phyllanthus ussurensis. The active compound was identified as an ellagitannin, corilagin. It was shown to non-competitively inhibit prolyl endopeptidase (PEP) with the $IC_{50}$ value of $1.17 \times $10^{-6}\mu$M. The Ki value was $6.70 \times 10^{-7}$ M. Corilagin was less inhibitory to other serine proteases such as chymotrypsin, trypsin, and elastase, indicating that it was relatively a specific inhibitor of PEP. Corilagin also effectively inhibited reactive oxygen species such as hydroxide and superoxide anion radical, hydrogen peroxide, and DPPH. Especially, corilagin showed potent scavel1ging activity on the superoxide anion radical in the ESR method ($IC_{50} =3.79 \times 10^{-6}$M) as well as xanthine oxidase system.
Using racemic (R,S)-2-(4-chlorophenyl)-3-methylbutyramide, an intermediate for the chiral pyrethroid insecticide Esfenvalerate, as a sole nitrogen source in a minimal medium, several strains with high enatioselectivity (${\geq}98%$) were isolated by enrichment techniques. One of the strains, LG 31-3, was identified as Burkholderia multivorans, based on physiological and morphological tests by a standardized Biolog station for carbon source utilization. A novel amidase was purified from B. mutivorans LG 31-3 and characterized. The enzyme exhibited (S)-selective amidase activity on racemic (R,S)-2-(4-chlorophenyl)-3-methylbutyramide. Addition of the racemic amide induced the production of the enantioselective amidase. The molecular mass of the amidase on SDS-PAGE analysis was shown to be 50 kDa. The purified amidase was subjected to proteolytic digestion with a modified trypsin. The N-terminal and internal amino acid sequences of the purified amidase showed a high sequence homology with those deduced from a gene named YP_366732.1 encoding indole acetimide hydrolase from Burkholderia sp. 383.
In this study, an angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitor from squid skin was purified and characterized. Squid (Todarodes pacificus) skin protein isolates were hydrolyzed using six commercial proteases: alcalase, ${\alpha}$-chymotrypsin, neutrase, papain, pepsin, and trypsin. The peptic hydrolysate had the highest ACE inhibitory activity. The ACE inhibitory peptide was purified using Sephadex G-25 column chromatography and reverse phase high-performance liquid chromatography (HPLC) with a $C_{18}$ column. The purified ACE inhibitory peptide was identified and sequenced, and found to consist of seven amino acid residues: Ser-Ala-Gly-Ser-Leu-Val-Pro (657Da). The $IC_{50}$ value of the purified ACE inhibitory peptide was 766.2 ${\mu}M$, and Lineweaver-Burk plots suggested that the purified peptide acts as a noncompetitive ACE inhibitor. These results suggest that the ACE inhibitory peptide purified from the peptic hydrolysate of squid skin may be of benefit in developing antihypertensive drugs and functional foods.
Protein methylase inhibitor which is a modulator of biological methylation has been purified and characterized from porcine liver soluble fraction by cell fractionation, Sephadex G25 chromatography, reverse phase HPLC, size exclusion HPLC. The results are summarized as follows. 1) The purified inhibitor shows apparent homogeneity, as judged by HPLC. 2) A molecular weight of the purified inhibitor which is composed of 18 amino acid residues is about 1,400 daltons. 3) A single absorption peak of ultraviolet spectrum was observed at 260nm. 4) The inhibitor was not inactivated by heating at $100^{\circ}C$ until 60min. and its activity was not influenced by treatment with digestive enzymes, such as trypsin, pepsin, pronase, chymotrypin, lysozyme, DNase, and RNase. 5) The purified inhibitor inhibited protein rnethylase I, II, III and phospholipid methyltransferase activities. 6) The purified inhibitor inhibited noncompetitively protein methylase II from porcine liver, spleen, and testis. 7) The $K_{i}$ values for protein methylase II from porcine liver, spleen, and testis were 300nM, 250nM, 297nM, respectively.
In this study, soybean is used to produce soymilk according to various extracting methods and heating time. Specifically, the soy slurry is being filtered before being heated, or heated before being filtered. Following that the soymilk produced is freeze-dried to be powdered, and then, the quality characteristics of the powdered soymilk are mutually compared to determine the applicability of various food additives. The freeze-dried soymilk powder shows 2.03~6.35% of moisture content, and in terms of unit quantity, retained more proteins, which suggests that the ratio of protein extraction is higher than any other nutrients. Accordingly, the protein coefficient is significantly higher in soymilk powder being heated and processed than in raw soybeans. In particular, protein coefficient is the highest in the soymilk which is heated for 20 minutes before being filtered (SHBF20). The longer the heating time was, the trypsin inhibitor (TI) tended to be far less active. Such an inactivation seems to be more apparent in the "SHAF" soymilk powder than "SHBF" soymilk powder. Because protein had to be denaturated by heating for soymilk, the nitrogen solubility index (NSI) of soymilk powder is decreased considerably, while the protein digestibility, water absorption, emulsification and foaming activity all increase. Oil absorption tends to decrease slightly. As discussed above, the soymilk heated for 10 minutes after being filtered (SHAF10) and the soymilk heated for 20 minutes before being filtered (SHBF20) show optimum processing conditions for soymilk powder.
This study was designed to investigate the antioxidative activity of enzymatic hydrolysates prepared from defatted anchor muscle by various pretenses. In these hydrolysates, the hydrolysates derived from pepsin and Protamex showed the strongest antioxidative activity. Enzymatic hydrolysates also showed the synergistic effects on antioxidative activity of $\alpha-tocopherol$, and almost no change in butylated hydroxytoluene (BHT). Peroxidation of metal ions $(Fe^{3+},\;Cu^{2+})$ was inhibited by enzymatic hydrolysates. Ten fractions (P-1 to P-10) were fractionated from the peptic hydrolysates by Amberlite IR-120 and Bio-gel P-2 column chromatography. The maximum antioxidative activity was observed in the traction P-2 (fraction No. $26\~31$). In amino acid composition of before and after hydrolysis of defatted anchovy muscle and the active fractions (P-2), contents of aspartic arid and glutamic acid were increased, but alanine, cysteine, tyrosine and phenylalanine were decreased.
Al-Qahtani, Mohammed;Ahiwe, Emmanuel Uchenna;Abdallh, Medani Eldow;Chang'a, Edwin Peter;Gausi, Harriet;Bedford, Michael R;Iji, Paul Ade
Animal Bioscience
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v.34
no.6
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pp.1049-1060
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2021
Objective: This study assessed the effect of different levels of xylanase, β-glucanase and phytase on intestinal enzyme activities and tibia bone development in broiler chickens fed wheat-based diets. Methods: Twelve experimental diets were formulated using a 3×2×2 factorial design (three doses of phytase and two doses of both xylanase and β-glucanase) and offered to 648 day-old Ross 308 male chicks having 6 replicates groups with 9 birds per replicate and lasted for 35 days. Results: An interaction between the enzymes products improved (p<0.01) the activity of chymotrypsin. Protein content at d 10 was highest (p<0.001) with addition of phytase while general proteolytic activity (GPA) (p<0.02) and lipase activity (p<0.001) were decreased. At d 24, there were improvements in protein content (p<0.01) and lipase (p<0.04) with supplementation of superdose phytase. Addition of superdose phytase decreased in chymotrypsin (p<0.02), trypsin (p<0.01) and GPA (p<0.001). The optimum dose of xylanase decreased the chymotrypsin activity (p = 0.05), while the GPA (p<0.001) was increased with the optimum level of β-glucanase. Superdose phytase supplementation at d 10 improved maltase (p = 0.05), sucrase (p<0.001) and alkaline phosphatase (p<0.001) activities in the jejunum while aminopeptidase activity was highest (p<0.005) with the low level of phytase. Protein content of jejunum mucosa was bigger (p<0.001) in birds fed superdose phytase while maltase activity (p<0.001) at d 24 was reduced by this treatment. Sucrase (p<0.04) and aminopeptidase activities (p<0.001) improved when diets supplemented with low levels of phytase. Tibia bone breaking strength was highest (p<0.04) with addition of low level of superdose phytase or optimum level of β-glucanase. Bone dry matter content decreased (p<0.04) when diets supplemented with phytase. Conclusion: From the results obtained in this study, supplementation of superdose phytase was the most effective, however, the cost-benefit analysis of the use of such a dose needs to be evaluated.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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