Catalase from Aspergillus niger KUF-04 was purified by five steps including gel filtration. The overall purification gave 64-fold purified preparation, a yield of about nine percent. The enzyme showed its maximum absorption at 406 nm. The optimum pH and temperature for the enzyme activity were around pH 7.0 and 6$0^{\circ}C$, respectively. The catalase was found to be stable in the range of pH 4.0 to pH 8.3 and temperature 2$0^{\circ}C$ to 6$0^{\circ}C$. However, it lost nearly all of the activity by heating at 8$0^{\circ}C$ for 20 min. The activity was markedly inhibited by hydroxylamine, potassium cyanide and sodium azide.
These experiments were carried out to investigate whether the enzyme is involved in zona hardening during normal activatin of the oocytes by sperm, and demonstrate peroxidase activity during in vitro fertilization of oocytes treated with peroxidase inhibitors(250 $\mu$M phenylhydrazine, 28mM sodium sulfite, 350mM glycine ethyl ester and 50mM sodium azide) and tyrosine analogue(12.5mM tyramine). Also, zona soluble properties of the ovarian oocytes incubated for 0, 5, 10 and 15 hr in the presence of pheylhydrazine or tyramine were studied by using $\alpha$-chymotrypsin. The results obtained from these experiments were summarized as follows ; 1. The rates of fertilizatin in control oocytes and oocytes treated with phenylhydrazine or tyramine were 69.8%, 62.3% and 88.2%, respectively. However in vitro fertilization in oocytes treated with three different peroxidase inhibitors, sodium sulfite, glycine ethyl ester and sodium azide, were not induced. The oocytes treated with phenylhydrazine had no significant effect on in vitro fertilization rate as compared to control. However there was a significantly different in fertilization between tyramine treated group and control group(P<0.01). 2. The zona solubility(t50) of control and fertilized oocytes in culture treated with phenylhydrazine or tyramine were 30.7, 26.0 and 16.3 min., respectively. Phenylhydrazine treated group and tyramine treated group had effect on inhibition of zona hardening as compared to control group. These results suggest that ovoperoxidase is involved in zona hardening during normal activation of the oocytes by sperm. 3. t50 of control oocytes and ovarian oocytes treated with phenylhydrazine or tyramine for 5, 10 and 15 hr in vitro were 14.0, 26.2 and 32.0 min., 14.5, 26.9 and 30.2 min., and 14.0, 24.3 and 31.2 min., respectively. These results suggest that zona hardening in ovarian oocytes matured for various times in vitro cannot be inhibited by peroxidase inhibitors and tyrosine analogue, that the spontaneous zona hardening incultured ovarian oocytes is not caused by the secretory products of cortical granules released during the cortical reaction, ovoperoxidase.
In order to develop the new Miscanthus varieties for biomass, characteristics of collected materials were surveyed. Also, they were treated with S-azide(Sodium-azide) and DES(dethyl sulfate) for promising lines and 0.2% Colchicine for polyploidy, respectively. CNU-J1 line induced with chemical, DES and S-azide treatment showed shorter than others in stem height and stem diameter. CNU-N1 line treated with 10 mM DES showed earlier than non-treated lines in flowering as 7days. Among selected lines, the CNU-J1 line was crossed with DB-1 selected as a superior line and their hybrid was expected to be high in biomass than others. Especially, CNU-W1 line treated with 2.5~5.0 mM DES showed heading in M1 generation.
A multisegmented polystyrene (PS) with pH-cleavable ester and carbamate linkages was successfully synthesized by a combination of atom transfer radical polymerization (ATRP) and Cu(I)-catalyzed 1,3-dipolar cycloaddition of azide and alkynes (click chemistry). ATRP was employed to synthesize polystyrene from hydroxyl-terminated initiator using CuBr/N,N,N',N",N"-pentamethyldiethylenetriamine (PMDETA) as the catalyst. The reaction of the resulting PS with sodium azide yielded the azido-terminated polymer. The hydroxyl group in the other end of the polymer was reacted with 4-nitrophenyl chloroformate (NPC), followed by reaction with propargylamine to produce an alkyne end group with a carbamate linkage. The PS with an alkyne group in one end and an azide group in the other end was then self-coupled in the presence of CuBr/2,2'-bipyridyl (bpy) in DMF to yield a desired multisegmented PS. Molecular weight and molecular weight distribution of the self-coupled polymer increased with time, as in the typical step-growth-type polymerization processes. Finally, we demonstrated that the ester and carbamate linkages of the multisegmented PS were hydrolyzed in the presence of HCl to yield individual PS chains.
In order to demonstrate whether ovoperoxidase hardens the zona of oocytes activated by incubating in M-S buffer supplemented with 20$\mu$M of Ca-ionophore A 23187, the effect of peroxidase inhibitors(250mM pheylhydrazine, 28mM sodilum sulfite, 350mM glycine ethyl ester and 50mM sodium azide), tyrosine analogue(12.5mM tyramine) and exogeneous peroxidase(50$\mu\textrm{g}$/ml horseradishperoxidase ; HRP) on zona hardening in ionorphore-treated oocytes were investigated. The results obtained from thses experiments were summarized as follows : 1. The zona solubility (t50) of ionophore-activated and DMSO-treated oocytes at 1, 2 and 3 hr of culture were 25.0, 31.6 and 40.6min., and 9.7, 10.8 and 15.5 min., respectively. The longest time required for zona lysis of ionophore activated oocytes at 1 hr after onset of ionophore treatment. The diferences int50 for zona was significantly greater as compared to DMSO-treated controls(P<0.01). 2. The inhibition rates of hardening in the oocytes treated with the phenylhydrazine, sodium sulfite, glycine ethyl ester and sodium azide, were 23.8, 61.9, 95.2 and 23.8%l, respectively, and the tyramine, was 14.3%. Several known peroxidase inhibitors and tyrosine analogue were blocked zona hardening in ionophore activated oocytes. 3. The treatment of exogeneous peroxidase promoted the zona hardening of activated oocytes but not unactivated oocytes. These resuls indicate that the ovoperoxidase apparently catalyzes the hardening of the zona following ionophore activation of mouse oocytes.
Lee, Young-Seob;Kim, Hye-Sung;Lee, Jae Won;Lee, Dae-Young;Kim, Geum-Soog;Kim, Hyoun-Wook;Noh, Geon-Min;Lee, Seung Eun;Lee, Sun Ae;Song, Ok Hee;Kwon, Dong-Yeul
Korean Journal of Pharmacognosy
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v.47
no.2
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pp.122-127
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2016
Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus(MRSA) is a multidrug-resistant(MDR) strain. (+)-Usnic acid(UA) is uniquely found in lichens, and is especially abundant in genera such as Usnea and Cladonia. UA has antimicrobial activity against human and plant pathogens. Therefore, UA may be a good antibacterial drug candidate for clinical development. In search of a natural products capable of inhibiting this multidrug-resistant bacteria, we have investigated the antimicrobial activity of UA against 17 different strains of the bacterium. In this study, the effects of a combination of UA and permeable agents against MRSA were investigated. For the measurement of cell wall permeability, UA with concentration of Ethylenediaminetetraacetic acid(EDTA) was used. In the other hand, Sodium azide($NaN_3$) was used as inhibitors of ATPase. Against the 17 strains, the minimum inhibitory concentrations(MICs) of UA were in the range of $7.81-31.25{\mu}g/ml$. EDTA or $NaN_3$ cooperation against MRSA showed synergistic activity on cell wall. UA and in combination with EDTA and $NaN_3$ could lead to the development of new combination antibiotics against MRSA infection.
Various 5-substituted 1H-tetrazole derivatives were synthesized in a simple and environmentally benign method from the reaction of aryl and benzyl nitriles with sodium azide in solvent-free media using montmorillonite K-10 clay as solid recyclable heterogeneous acidic catalyst and microwave irradiation in good yields and short reaction times.
The production media and enzymatic characteristics of laccase from Ganoderma lucidum was investigated. Potato dextrose yeast extract media was proved to be the best for laccase production. The enzyme has optimum pH of 6.45km value of 6.71 mM and appeared to be stable at wide pH range. The enzyme was inactivated partially by methanol and ethanol and totally by sodium azide but not at all by acetone. Also the enzyme purification was performed and the data is given.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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