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산소대사물에 의한 심장근 Sarcoplasmic reticulum의 칼슘운반 억제 기전에 관한연구 (A Study on the Mechanism of Calcium Binding Inhibition of Cardiac Sarcoplasmic Reticulum by Oxygen Free Radicals)

  • 김혜원;정명희;김명석;박찬웅
    • 대한약리학회지
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    • 제21권2호
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    • pp.79-89
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    • 1985
  • 심근 세포의 칼슘 조절에 중요한 역할을 하는 sarcoplasmic reticulum (SR)의 칼슘운반 능력이 허혈 심근에서 현저히 억제됨이 알려져 있다. 이와같은 허혈 심근에서의 SR 칼슘운반승력 저하에 유독성 산소 대사물이 관여할 것으로 생각되고 있으나 그 기전에 관하여는 아직 알려진 바 없다. 본 연구에서는 그 기전의 일단을 규명하기 위하여 산틴 산화효소계에 의하여 발생된 유독성 산소대사물긴 돼지 심실근에서 추출한 sarcoplasmic reticulum의 칼슘흡수 및 막지질 과산화, sulfhydryl group 그리고 단백질 변성에 미치는 영향을 관찰하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 산틴 산화 효소계와 반응시킨 sarcopl smic reticulum의 칼슘흡수는 반응시간 경과에 따라 현저히 억제되었다. 2) sarcoplasmic reticulum 막지질 과산화는 산딘 산화 효소계에 의하여 현저히 증가되었다 3) 항산화제 ${\beta}$-phenylenediamine은 막지질 과산화의 증가는 효과적으로 억제하였으나, 칼슘흡수 억제는 부분적으로 회복시켰다. 4) 산틴 산화 효소계에 의하여 SH-group은 현저히 감소되었으며, 항산화제 첨가에 의하여 그 감소가 일부 억제되었다. 5) sarcoplasmic reticulum을 DTNB로 처리하여 SH-group을 산소 대사물에 의한 산화반응으로부터 보호했을 경우 칼슘흡수의 억제가 부분적으로 방지되었다. 6) Sephadex G-200 크로마토그라피 상에서 산틴 산화효소계와 반응시킨 sarcoplasmic reticulum의 단백질분해가 관찰되었다. 7) 단백질의 polymerization은 관찰되지 않았으며, 아울러 polymerization을 억제하는 semicarbazide로 칼슘흡수 감소를 방지하지 못하였다. 이상의 결과에서 유독성 산소대사물에 의한 sarcoplasmic reticulum의 칼슘흡수 억제는 sarcoplasmic reticulum의 막지질 과산화, SH-group의 산화 및 막 반백절의 분해 등으로 초래되는 복합적인 기전으로 추정되었다.

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Membrane associated Ca2+ buffers in the heart

  • Lee, Duk-Gyu;Michalak, Marek
    • BMB Reports
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    • 제43권3호
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    • pp.151-157
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    • 2010
  • $Ca^{2+}$ is a universal signalling molecule that affects a variety of cellular processes including cardiac development. The majority of intracellular $Ca^{2+}$ is stored in the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum of muscle and non-muscle cells. Calreticulin is a well studied $Ca^{2+}$-buffering protein in the endoplasmic reticulum, and calreticulin deficiency is embryonic lethal due to impaired cardiac development. Despite calsequestrin being the most abundant $Ca^{2+}$-buffering protein in the sarcoplasmic reticulum, viability is maintained in embryos without calsequestrin and normal $Ca^{2+}$ release and contractile function is observed. The $Ca^{2+}$ homeostasis regulated by the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum is critical for the development and proper function of the heart.

Propranolol이 심근 sarcoplasmic reticulum 및 mitochondria 의 $Ca^{++}$ 조절작용에 미치는 효과에 관한 연구 (Effect of Propranolol on the $Ca^{++}$-regulation of Cardiac Sarcoplasmic Reticulum and Mitochondria)

  • 최수승
    • Journal of Chest Surgery
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    • 제19권2호
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    • pp.197-208
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    • 1986
  • Propranolol is one of clinically useful antiarrhythmic agents and electrophysiologically classified as group II. And the negative inotropic effect which is not related to adrenolytic effect has been demonstrated with high concentration of propranolol. On the other hand, it has been well known that the calcium plays a central role in excitation-contraction coupling process of myocardium and also in electrophysiological changes of cell membrane. Author studies the effect of propranolol on calcium uptake and release in sarcoplasmic reticulum and mitochondria prepared from porcine myocardium to investigate the mechanism of action of propranolol on myocardium. The results are summarized as follow: 1] The maximum Ca++-uptake of sarcoplasmic reticulum is inhibited by propranolol in a dose dependent manner. 2] The release of calcium from sarcoplasmic reticulum is not affected by propranolol but with higher than 1x10-3 M of propranolol, rate of calcium release from sarcoplasmic reticulum is decreased. 3] Propranolol inhibits the maximum uptake and uptake rate of calcium in mitochondria non-competitively. [Ki = 6.21 x 10-4 M] 4] The rate of Na+ induced calcium release from mitochondrion shows a function of [Na+]2 and is inhibited by propranolol with the concentration significantly lower than that affect the calcium uptake in sarcoplasmic reticulum and in mitochondria [Ki = 2.91 x 10-5 M]. These results suggest that propranolol affects the intracellular calcium homeostasis which may considered to be one of the mechanism of action of propranolol on myocardium.

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발달중인 인삼(Panax ginseng) 종자 배아세포의 소포체 및 단백과립 형성 (Endoplasmic Reticulum and Protein Body Formation in Developing Endosperm Cells of Ginseng Seed)

  • 유성철;채은주;김우갑
    • Journal of Ginseng Research
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    • 제15권2호
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    • pp.131-138
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    • 1991
  • This study was carried out to investigate the development of endoplasmic reticulum and the formation of Protein body in the endosperm cell during seed formation of Panax ginseng C. A. Meyer with electron microscope. In the endosperm cell of early developmental process after pollination, vesicles that contain storage materials produced in rough endoplasmic reticulum incorporated into central vacuole. The central vacuole is gradually subdivided into several small-sized vacuoles and increased in number. Amorphous proteinaceous materials of high electron density are produced in rough endoplasmic reticulum. Rough endoplasmic reticulum increase in number and surround the protein body and vesicles circularly. Spherical proteinaceous granules with limited membrane appeared from the amorphous granules at the peripheral region of the rough endoplasmic reticulum. Gradually, storage materials are accumulated within the vacuole surrounded by spherosomes. Protein bodies are formed by interfusing between vacuoles and vesicles derived from rough endoplasmic reticulum which contained the amorphous protein of high electron density.

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A Misfolded Thyroglobulin is Retained by Molecular Chaperones in the Endoplasmic Reticulum

  • Kwon, O-Yu;Seong, Yeon-Mun;Shong, Min-Bo
    • Journal of Life Science
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    • 제9권1호
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    • pp.90-92
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    • 1999
  • Deficient thyroglobulin is one of the important causes of congenital hypothyroid goiter with a prevalence of -1/40,000 humans. We now demonstrate that in cog/cog mice showing hypothyroidism, four endoplasmic reticulum-molecular chaperones stably bind to thyroglobulin, providing insight into physiologic regulation of endoplasmic reticulum storage diseases.

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근소포체의 단백질 및 당단백질 조성에 관한 연구 (Studies on the Compositon of Protein and lycoprotein in Sarcopiasmic Reticulum of Skeletal Muscle)

  • 박영철
    • 한국동물학회지
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    • 제33권2호
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    • pp.191-199
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    • 1990
  • 토끼의 골격근에서 근소포체를 순수 분리하여 SDS-polyacrylamide gel전기영동법과 125 I-concanavalin A표지법으로 단백질과 당단백질의 조성을 조사하였다. 전기영동사에 나타난 대표적인 단백질은 $Ca^2$+-AThase, 80 Kd protein,calsequestrin,high affinity calcium binding protein, intrinsic glycoprotein이었으며, 160 Kd protein, 94 Kd protein,38 Kd protein, 34 Kd protein,24 Kd proteins도 존재하였다.특히, 막성계에 있는 heak protein으로 알려져 있는 80 Kd protein은 본 연구를 통해 주로 근소포체의 terminal cisternae에 들어 있음이 확인되었다. 한편 125 I-concanavalin A표지에 의해 전기영동성에 나타난 대표적인 당단백질은 160 Kd glycoprotein, 94 Kd glycoprotein, calsequestrin, intrinsic glycoprotein의 4종이었다. 이 가운데 94 Kd glycoprotein은 94 Kd glucose-regulated protein으로 추정되며, 본 연구를 통해 근소포체에서도 특히 T-tubule에 다량으로 존재함이 밝혀졌다.

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한국 재래유산양(幼山羊)의 제2위와 제4위의 일령 별 발달과 상호관계에 관한 연구 (Studies on Development of Reticulum and Abomasum with Age, and Their Relationship in Korean Native Young Goats)

  • 하정기;이정규;장홍희;김병우
    • Journal of Animal Science and Technology
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    • 제45권6호
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    • pp.967-974
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    • 2003
  • 본 연구는 한국재래 유산양(幼山羊)의 4개 위 형태 상호관계를 구명코자 실시한 연구의 일환으로서 제2위에 대한 12개 조사항목과 제4위에 대한 12개 조사항목간의 관계를 조사하였든 바 다음과 같은 결과를 얻었기에 보고하는 바이다. 1) 제2위와 제4위간에서 구한 상관계수는 총 144개로서 그 중 114개 항목간에서 5%이상의 유의성이 인정되었다. 2) 제4위 중량의 조사항목이 제2위의 조사항목과 가장 높은 상관관계를 보였다. 3) 생체중과 제4위의 중량(r$_1$) 그리고 중심부소실의 상하길이와 제4위의 중량(r$_2$)간에서 구한 각각의 상관계수와 회귀직선방정식은 r$_1$=0.8954$^{**}$와 y=10.703+3.394X, 그리고 r$_2$=0.8430$^{**}$와 y=5.689+4.311X였다. 4) 흉위와 제4위 중량(r$_1$) 그리고 체장과 제4위 중량(r$_2$)간에서 구한 각각의 상관계수와 회귀 직선방정식은 r$_1$=0.8708$^{**}$와 Y=-17.219+1.227X, 그리고 r$_2$=0.8589$^{**}$와 Y=-17.616+1.290X 이었다.

인삼(Panax ginseng C.A. Meyer) 배유세포의 Protein Body 형성에 관한 연구 (Studies on the Developmental Processes of the Protein Body in the Ginseng(Panax ginseng C.A. Meyer) Endosperm Cell)

  • 유성철;정병갑;김우갑
    • Applied Microscopy
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    • 제18권2호
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    • pp.141-152
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    • 1988
  • The developmental processes of the protein body are studied on endosperm cells of Panax ginseng during seed maturation periods. The spherosome, mitochondria, rough endoplasmic reticulum, and ribosome are observed and then are gradually increased in early endosperm cells. Protein body developed from vesicles produced by the rough endoplasmic reticulum and was formed at the enlarged ends of rough endoplasmic reticulum. Also, vacuole-like protein body was observed in associated with rough endoplasmic reticulum. Golgi complex is observed in associated with vacuole and its vesicles containing proteinaceous granules moved and accumulated to the vacuole. Proteinaceous granules are deposited in the spherical or oval shaped vacuole and gradually, vacuole is surrounded by the multi-membranous structure. Rough endoplasmic reticulum, ribosome, Golgi complex, and vacuole are observed in associated with protein body formation.

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筋小胞體 切片에 미치는 Caffeine의 작용에 관한 연구 (On the Possible Interaction of Caffeine with the Fragmented Sarcoplasmic Reticulum of Rabbit Skeletal Muscle)

  • Ha, Doo-Bong;Kim, Han-Do
    • 한국동물학회지
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    • 제19권4호
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    • pp.161-170
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    • 1976
  • 筋小胞體의 Ca能動輸送은 caffeine에 의하여 阻害되므로 筋小胞體 切片에 대한 caffeine의 작용을 조사한 결과는 다음과 같다. caffeine은 근소포체 표면에 結合하지 않거나 결합하여도 그 결합은 극히 약한 결합으로 생각된다. caffeine은 筋小胞體 표면의 遊離 SH基를 증가시킨다. 따라서 caffeine에 의하여 근소포체 단백질의 표면변화가 일어나서 그 결과 Ca에 대한 輸送能이 低下되는 것으로 생각된다.

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Vanadate가 골격근 sarcoplasmic reticulum의 $Ca^{++}-ATPase$$Ca^{++}\;uptake$에 미치는 영향 (Effects of Vanadate on Activity of $Ca^{++}$Activated ATPase and $Ca^{++}$ Uptake of Sarcoplasmic Reticulum in Rat Skeletal Muscle)

  • 주순재;한경희;임중우;강두희
    • The Korean Journal of Physiology
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    • 제20권2호
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    • pp.157-164
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    • 1986
  • Since it has been reported that vanadate inhibits $Ca^{++}-ATPase$ activity without affecting $Ca^{++}$ uptake, this study was undertaken to investigate the effects of vanadate on $Ca^{++}-ATPase$ activity and $Ca^{++}$ uptake in the sarcoplasmic reticulum of rat skeletal muscle. The following results were obtained. 1) $Ca^{++}$ activated ATPase activity of the intact sarcoplasmic reticulum was significantly inhibited when vanadate was added to the incubation medium at concentration greater than $10^{-6}\;M$. However $Mg^{++}$-ATPase activity of the intact SR was not affected by vanadate at concentrations ranging from $10^{-7}\;to\;10^{-4}\;M.$ Similarly, $Ca^{++}-ATPase$ activity in sonicated sarcoplasmic reticulum was significantly reduced by vanadate at a concentration $10^{-7}$ M or higher. 2) The uptake of $Ca^{++}$ by isolated sarcoplasmic reticulum was also inhibited by vanadate under the conditions where the turnover rate of $Ca^{++}-ATPase$ was made to increase. These results suggest that the inhibition of $Ca^{++}$ uptake by vanadate may be correlated with that of $Ca^{++}-ATPase$ if experimental conditions are properly set.

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