• 한국환경과학회지
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• 제7권1호
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• pp.41-45
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• 1998

The feasibility of foam separation to remove protein in aquacultural recirculating water was investigated. From the results of batch foam separation on protein removal, superficial air velocity and initial protein concentration in bulk solution were found to be important operational factors In determining removal rates of protein. The protein removal rate by batch foam separation was proportionally increased with the superficial air velocity. Performance characteristics of continous foam separator were highly dependent upon the operating parameters of superficial air velocity, hydraulic retention time(HRT) and foam height. Removal effeciency of protein increases with increasing superficial air velocity and HRT, and independent on foam height. As DO concentration was increased with superficial air velocity, foam separator is also used for oxygen addition. It could be confinned that foam separator might offer better perspective for protein removal in aquacuitural recirculating water.

• 한국수산과학회지
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• 제28권5호
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• pp.599-606
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• 1995

포말 분리관에 단백질 용액을 일정하게 공급하여 분리 실험을 수행하며 초기 단백질 농도, 공탑 공기유속, 온도와 pH 등의 영향에 따른 포말 분리관의 단백질 분리특성을 연구한 결과, 액본체 단백질의 약 65% 이상이 약 10min이내에 제거되는 효과적인 분리특성을 나타내어 포말분리법은 양어장 순환수중의 주된 유기성분인 단백질을 분리하기 위한 매우 효과적인 방법이었다. 액본체 중의 단백질의 초기농도가 증가함에 따라 단백질 제거속도는 일정 농도 이하의 조건에서는 직선적으로 증가하다가 일정한 값을 유지하여 단백질 제거속도는 Langmuir 흡착형태를 나타내었으며, 제거속도는 공탑 공기유속에 대해서는 직선 관계를 보였다. 본 실험조건 범위 내에서는 단백질 제거에 있어 온도 및 pH의 영향은 그다지 크지 않는 것으로 나타났으며, 실험결과를 검토한 결과 이론식은 타당하였다

• 생명과학회지
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• 제8권5호
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• pp.504-508
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• 1998

포말분리 장치를 이용한 해수 중의 단백질 제거 특성을 조사한 결과, 단백질 농도가 높을 수록 그리고 포말층높이가 낮을수록 단백질의 제거속도는 증가는 것으로 나타났다. 단백질의 농도에 따른 제거속도의 변화는 단백질의 농도가 높을수록 그 제거 속도 또한 증가하는 것으로 나타났으며, 본 논문의 폭기량 0.65 cm/sec로 운전한 실험 결과에서 단백질 농도와 제거속도와의 관계가 다음과 같이 나타났다. (equation omitted) 또한 포말층높이의 변화에 대해서도 포말층의 높이가 클수록 그 제거속도는 감소하는 것으로 나타났다. 이때에 폭기량이 많을수록 단백질의 제거속도 또한 크게 나타났으며, 포말층높이의 증가에 따른 제거속도의 감소 정도 또한 폭기량이 많을수록 크게 나타났다. 그러나 상대적인 수치에 따르면, 폭기량에 상관없이 포말층 높이가 10 cm증가함에 따라 낮은 포말층 높이에서의 제거속도의 대략 30 % 정도가 감소하는 것으로 나타나 상대적인 감소율의 비는 일정한 것으로 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제32권2호
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• pp.165-169
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• 1999

포말분리 장치를 이용한 해수 중의 단백질 제거 특성을 조사한 결과, 단백질 농도가 높을 수록 또한 폭기량이 높을수록 단백질의 제거속도는 증가하는 것으로 나타났다. 이러한 각각의 제거특성을 통계학적으로 비선형 회귀분석하여 각각의 인자의 변화에 따른 단백질 농도의 변화를 다음의 식으로 나타낼 수 있었다. $$f\;(Co,\;u)=1.5712\times10^{-7}\timesCo^{3.061}\timesu^{1.258}$$ 위 식을 이용하여 유한차분법으로 시뮬레이션을 수행한 결과 실제 포말분리 운전에서 나타난 결과와 상관성이 아주 높은 결과를 얻을 수 있었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권5호
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• pp.517-524
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• 1990

CTAB/hexanol/isooctane 역미셀을 이용하여 단백질을 선택적으로 분리할 수 있는 분리조건을 밝히기 위해서 먼저 분자량과 등전점이 다른 여러 단백질의 용해와 회수에 미치는 pH, 이온의 종류 및 이온 강도, 계면활성제의 종류 등 system parameters에 대해 연구 검토하였다. pH에 따른 단백질의 용해는 등전점이 낮은 pepsin이 pH5-7 이상, 등전점이 높은 lisozyme이나 ribonuclease-a는 pH11-12 이상으로 단백질이 계면활성제의 (+)전하와 반대전하인 (-)를 띠는 등전점 이상의 pH역역에서 용해가 가능하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제27권5호
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• pp.1019-1025
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• 1998

Proteins and polysaccharides are major food macromolecules. Generally, the mixture of these macromolecules can be separated into two phases because of their thermodynamic incompatibility. Phase separ-ation is explained by equilibrium phase diagram, which comprises binodal curve, critical point, phase separation threshold, tie-line and rectilinear diameter. Phase separation of protein-polysacc-haride solution is affected by pH, temperature, ionic strength, molecular weight, molecular structure, etc. Membraneless osmosis has been developed to concentrate protein solutions, using the phase diagram constituted by proteins and polysaccharides. Protein-polysaccharide mixtures are very promising fat mimetics because solution of mixtures forms water-continuous system with two phase-separated gels, which give plastic texture and a fatty mouthfeel.

• Mass Spectrometry Letters
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• 제15권1호
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• pp.1-25
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• 2024

Protein glycosylation, a highly significant and ubiquitous post-translational modification (PTM) in eukaryotic cells, has attracted considerable research interest due to its pivotal role in a wide array of essential biological processes. Conducting a comprehensive analysis of glycoproteins is imperative for understanding glycoprotein bio-functions and identifying glycosylated biomarkers. However, the complexity and heterogeneity of glycan structures, coupled with the low abundance and poor ionization efficiencies of glycopeptides have all contributed to making the analysis and subsequent identification of glycans and glycopeptides much more challenging than any other biopolymers. Nevertheless, the significant advancements in enrichment techniques, chromatographic separation, and mass spectrometric methodologies represent promising avenues for mitigating these challenges. Numerous substrates and multifunctional materials are being designed for glycopeptide enrichment, proving valuable in glycomics and glycoproteomics. Mass spectrometry (MS) is pivotal for probing protein glycosylation, offering sensitivity and structural insight into glycopeptides and glycans. Additionally, enhanced MS-based glycopeptide characterization employs various separation techniques like liquid chromatography, capillary electrophoresis, and ion mobility. In this review, we highlight recent advances in enrichment methods and MS-based separation techniques for analyzing different types of protein glycosylation. This review also discusses various approaches employed for glycan release that facilitate the investigation of the glycosylation sites of the identified glycoproteins. Furthermore, numerous bioinformatics tools aiding in accurately characterizing glycan and glycopeptides are covered.

• 환경위생공학
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• 제12권2호
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• pp.59-64
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• 1997

For purification of a 70kDa toxic protein of mosquitocidal delta-endotoxin from B. thuringiensis strain H9B, immuno-affinity chromatography was performed. After separation of 70kDa toxic proteins from the delta-endotoxin of the strain H9B on SDS-PAGE, the 70kDa toxic protein was subcutaneously injected into rabbit for making a polyclonal antibody. A anti-70kDa toxic protein was purified by a column chromatography packed with protein A-sepharose 4B gels. The 70kDa toxic protein from delta-endotoxin of the strain H9B was also purified by an immuno-affinity chromatography packed with CNBr-activated sepharose 4B gels conjugated anti-70kDa toxic protein after elution with 1/10M citric acid-1/5M Na$_{2}$HPO$_{4}$ buffer(pH3.2) containing 0.5M NaCl. The 70kDa toxic protein was purified through only one step-separation system, was demonstrated by SDS-PAGE and immunoblot.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권4호
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• pp.503-508
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• 1997

L. edodes의 배양액 및 균사체로부터 항암작용이 있는 단백 다당류의 추출 및 정제방법에 관한 실험을 실시하였다. 단백다당류 추출에서 비이온성 계명 활성제인 2% Triton X-100 용액으로 추출할 경우 상온에서 추출하여도 통상의 10$0^{\circ}C$ 열수 추출을 통해 얻을 수 있는 것보다 수율이 높았다. 그러나 계명활성제 용액에 4N NaCl을 첨가하여 추출하면 ethanol 침전과정에서 단백다당류의 침전물을 얻을 수 없었다. 열수 추출에 있어서 추출 온도는 10$0^{\circ}C$가 효과적이고 추출 시간은 4시간 정도면 충분하였다. 열수 추출 결과 ethanol 침전 및 동결건조를 통하여 얻어진 조단백 다당류의 정제 실험에서는 alumina를 충전제로 하는 gel filtration보다 sephadex에 의한 gel filtration 또는 DEAE-cellulose, DEAE-sephadex를 이용한 ion exchange chromatography가 보다 효과적이다.

• Journal of Ginseng Research
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• 제44권5호
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• pp.680-689
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• 2020

Background: Peptides have diverse and important physiological roles in plants and are ideal markers for species identification. It is unclear whether there are specific peptides in Panax quinquefolius L. (PQ). The aims of this study were to identify Quinetides, a series of diverse posttranslational modified native peptides of the ribonuclease-like storage protein (ginseng major protein), from PQ to explore novel peptide markers and develop a new method to distinguish PQ from Panax ginseng. Methods: We used different fragmentation modes in the LTQ Orbitrap analysis to identify the enriched Quinetide targets of PQ, and we discovered Quinetide markers of PQ and P. ginseng using ultrahigh-performance liquid chromatography-quadrupole time-of-flight mass spectrometry analysis. These "peptide markers" were validated by simultaneously monitoring Rf and F11 as standard ginsenosides. Results: We discovered 100 Quinetides of PQ with various post-translational modifications (PTMs), including a series of glycopeptides, all of which originated from the protein ginseng major protein. We effectively distinguished PQ from P. ginseng using new "peptide markers." Four unique peptides (Quinetides TP6 and TP7 as markers of PQ and Quinetides TP8 and TP9 as markers of P. ginseng) and their associated glycosylation products were discovered in PQ and P. ginseng. Conclusion: We provide specific information on PQ peptides and propose the clinical application of peptide markers to distinguish PQ from P. ginseng.