The feasibility of foam separation to remove protein in aquacultural recirculating water was investigated. From the results of batch foam separation on protein removal, superficial air velocity and initial protein concentration in bulk solution were found to be important operational factors In determining removal rates of protein. The protein removal rate by batch foam separation was proportionally increased with the superficial air velocity. Performance characteristics of continous foam separator were highly dependent upon the operating parameters of superficial air velocity, hydraulic retention time(HRT) and foam height. Removal effeciency of protein increases with increasing superficial air velocity and HRT, and independent on foam height. As DO concentration was increased with superficial air velocity, foam separator is also used for oxygen addition. It could be confinned that foam separator might offer better perspective for protein removal in aquacuitural recirculating water.
The feasibility of foam separation to remove protein produced from fish culture water was investigated, By assuming foam separation column as a single well-mixed pool, a simplified model for foam separator conditions was alse studied under the batch operation. The model indicated that the protein removal could be described as a first-order reaction whose rate increases with both superficial air velocity and protein concentration in the bulk solution. from ,the results of an experimental study on the effects of superficial air velocity, the protein concentration, temperature, and pH on protein removal, the superficial air velocity and initial protein concentration in bulk solution were found to be important operational factors. Other experimental results important that foam separator operated under batch conditions would be considered as a completely mixed reactor. The protein removal rate by foam separation process was increased proportionally with the superficial air velocity, and the adsorptive removal rate of protein was found to obey Langmuir adsorption formula. The preposed simplified model was verified with the experimental data obtained from this study. Under the experimental range used, both temperature and pH did not affect the protein removal.
A study was conducted to evaluate a protein removal characteristics by foam separation. The foam separator was operated in well-mixed tank which would be considered as a completely mixed condition. The feasibility of foam separation to remove protein from fresh and sea water was investigated. Protein removal characteristics of the foam separator were obtained by batch reactor operations. To find the effect of the operating parameter to protein removal rate, the foam separation was carried with variation of initial protein concentration and foam height. The results indicated that the protein removal efficiency was increased with increasing protein concentration and decreased with increasing foam height. The relationship between protein concentration and protein removal rate was evaluated by linear regression.
HUR Hyun-Chul;SEO Jae-Koan;PARK Eun-ju;KIM Sung-Koo
Korean Journal of Fisheries and Aquatic Sciences
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v.32
no.2
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pp.165-169
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1999
Experiments were conducted to evaluate a experimental model developed for the protein removal by foam separation. The foam separator was operated in well-mixed tank which would be considered as a completely mixed condition. The feasibility of foam separation to remove protein from sea water was investigated. Protein removal characteristics of the foam separator were obtained by batch experiments. To find the effect of the operating parameter to protein removal rate, the foam separation was carried with variation of initial protein concentration and superficial air velocity. The result indicated that the protein removal efficiency was increased with increasing protein concentration and superficial air velocity. The relationship between operation parameters and protein removal rate were evaluated by non-linear regression as the form of exponential function, Using both relationships, the simplified model was determined. The simplified foam separator operation model was verified by the batch operation. The simulation results showed a good relationship with the experimental data.
The solubilization and desolubilization of proteins in CTAB/hexanol/isooctane reverse micellar system were investigated for the selective separation of proteins. Several proteins were used, including bovine serum albumin (BSA), pepsin, trysin and ribonuclease-a. Most proteins could be solubilized into reverse micelles in the pH range above the isoelectric point of each protein, where the net charge of protein was opposite to that of surfactant. However BSA was solubilized above pH 10, which is serveral pH units above the pI 4.9. The kinds of anions in aqueous phase influenced on protein solubilization while no significant trend was observed with different cations, Protein solubilization decreased with increase of the ion size in the order of F -, C1-, Br- and I -. The size of CTAB micelles did not change significantly with increasing ionic strength, but the solubilization decreased. Protein desolubilization showedropposite behaviors to the solubilization. Several model mixtures such as pepsin/ trypsin, pepsin/ribonuclease-a and BSAlribonucleaee-a were successfully separated from each other without changing enzymatic activities.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.27
no.5
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pp.1019-1025
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1998
Proteins and polysaccharides are major food macromolecules. Generally, the mixture of these macromolecules can be separated into two phases because of their thermodynamic incompatibility. Phase separ-ation is explained by equilibrium phase diagram, which comprises binodal curve, critical point, phase separation threshold, tie-line and rectilinear diameter. Phase separation of protein-polysacc-haride solution is affected by pH, temperature, ionic strength, molecular weight, molecular structure, etc. Membraneless osmosis has been developed to concentrate protein solutions, using the phase diagram constituted by proteins and polysaccharides. Protein-polysaccharide mixtures are very promising fat mimetics because solution of mixtures forms water-continuous system with two phase-separated gels, which give plastic texture and a fatty mouthfeel.
Protein glycosylation, a highly significant and ubiquitous post-translational modification (PTM) in eukaryotic cells, has attracted considerable research interest due to its pivotal role in a wide array of essential biological processes. Conducting a comprehensive analysis of glycoproteins is imperative for understanding glycoprotein bio-functions and identifying glycosylated biomarkers. However, the complexity and heterogeneity of glycan structures, coupled with the low abundance and poor ionization efficiencies of glycopeptides have all contributed to making the analysis and subsequent identification of glycans and glycopeptides much more challenging than any other biopolymers. Nevertheless, the significant advancements in enrichment techniques, chromatographic separation, and mass spectrometric methodologies represent promising avenues for mitigating these challenges. Numerous substrates and multifunctional materials are being designed for glycopeptide enrichment, proving valuable in glycomics and glycoproteomics. Mass spectrometry (MS) is pivotal for probing protein glycosylation, offering sensitivity and structural insight into glycopeptides and glycans. Additionally, enhanced MS-based glycopeptide characterization employs various separation techniques like liquid chromatography, capillary electrophoresis, and ion mobility. In this review, we highlight recent advances in enrichment methods and MS-based separation techniques for analyzing different types of protein glycosylation. This review also discusses various approaches employed for glycan release that facilitate the investigation of the glycosylation sites of the identified glycoproteins. Furthermore, numerous bioinformatics tools aiding in accurately characterizing glycan and glycopeptides are covered.
For purification of a 70kDa toxic protein of mosquitocidal delta-endotoxin from B. thuringiensis strain H9B, immuno-affinity chromatography was performed. After separation of 70kDa toxic proteins from the delta-endotoxin of the strain H9B on SDS-PAGE, the 70kDa toxic protein was subcutaneously injected into rabbit for making a polyclonal antibody. A anti-70kDa toxic protein was purified by a column chromatography packed with protein A-sepharose 4B gels. The 70kDa toxic protein from delta-endotoxin of the strain H9B was also purified by an immuno-affinity chromatography packed with CNBr-activated sepharose 4B gels conjugated anti-70kDa toxic protein after elution with 1/10M citric acid-1/5M Na$_{2}$HPO$_{4}$ buffer(pH3.2) containing 0.5M NaCl. The 70kDa toxic protein was purified through only one step-separation system, was demonstrated by SDS-PAGE and immunoblot.
The extraction and separation methods of protein-bound polysaccharides from the mycelium and culture broth of L. edodes were investigated. The use 2% solution of surface active agent, Triton X-100 was effective for extraction of the protein-bound polysaccharide from the mycelium. The extraction of the protein-bound polysaccharides from mycelium with hot water was achieved by 4 hours extraction at 10$0^{\circ}C$. For the separation and partial purification of the protein bound polysaccharides the column chromatography using DEAE-Cellulose, DEAE-Sephadex and Sephadex proved to be effective.
Background: Peptides have diverse and important physiological roles in plants and are ideal markers for species identification. It is unclear whether there are specific peptides in Panax quinquefolius L. (PQ). The aims of this study were to identify Quinetides, a series of diverse posttranslational modified native peptides of the ribonuclease-like storage protein (ginseng major protein), from PQ to explore novel peptide markers and develop a new method to distinguish PQ from Panax ginseng. Methods: We used different fragmentation modes in the LTQ Orbitrap analysis to identify the enriched Quinetide targets of PQ, and we discovered Quinetide markers of PQ and P. ginseng using ultrahigh-performance liquid chromatography-quadrupole time-of-flight mass spectrometry analysis. These "peptide markers" were validated by simultaneously monitoring Rf and F11 as standard ginsenosides. Results: We discovered 100 Quinetides of PQ with various post-translational modifications (PTMs), including a series of glycopeptides, all of which originated from the protein ginseng major protein. We effectively distinguished PQ from P. ginseng using new "peptide markers." Four unique peptides (Quinetides TP6 and TP7 as markers of PQ and Quinetides TP8 and TP9 as markers of P. ginseng) and their associated glycosylation products were discovered in PQ and P. ginseng. Conclusion: We provide specific information on PQ peptides and propose the clinical application of peptide markers to distinguish PQ from P. ginseng.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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