• Tuberculosis and Respiratory Diseases
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• 제45권5호
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• pp.975-983
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• 1998

연구배경: 3p는 종양억제유전자의 존재가 강력히 의심되는 염색체의 부위로 폐암을 비롯한 여러 암에서 변이가 관찰되고 있다. 본 연구에서는 한국인의 비소세포폐암을 대상으로 3p의 4부위의 microsatellite locus에 대한 PCR-LOH를 시행하여 deletion의 빈도를 관찰하고 그 임상적 의의를 알아보고자 하였다. 방 법: 3p의 3부위의 CA repeat [D3S1228 (3p14.1-14.3), D3S1067 (3p14.3-21.1), D3S1029 (3p21.1-21.3)] 및 1부위의 tetra repeat [D3S1537 (3p22-24.2)] 의 microsatellite를 대상으로 PCR을 시행한 후 polyacrylamide gel에서 전기영동 후 X-ray film에 현상하였다. 정상 폐의 DNA의 PCR product와 폐암 DNA의 PCR product의 band를 비교하여 LOH가 있는 경우를 관찰하였다. 결 과: 62명의 비소세포폐암환자 중 59명에서 informative case이었고 이중 31명 (52.5%)에서 PCR-LOH를 보여 3p의 deletion이 있음을 관찰하였다. 3p deletion의 유무에 따라 환자의 흡연력, 병기 및 병리소견의 차이(squamous cell carcinoma : 55%, adenocarcinoma : 47%)를 관찰할 수 없었다. 또한 3p deletion의 유무는 비소세포폐암환자의 생존기간에도 영향을 주지 못 했으며 squamous cell carcinoma 및 adenocarcinoma로 나눈 군에서도 생존기간에 차이가 없었다. 결 론: 본 연구의 결과로 3p deletion은 한국인의 비소세포폐암 환자에서 많이 관찰되어 중요 역할을 하고 있으나 임상적인 특정과의 연관성은 관찰할 수 없었다.

• 한국조리학회지
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• 제19권5호
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• pp.158-169
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• 2013

도다리를 이용한 뼈째썰기회는 봄철 대표적인 생선회로 비교적 양식이 어려운 어종이다. 따라서 대부분 자연산 도다리를 이용하여 뼈째썰기회를 만들어야 하지만 최근 자연산 도다리의 수급과 비용의 문제로 인해 유사어종인 양식산 소형넙치 및 중국산 양식 돌가자미를 도다리로 둔갑시켜 판매 되는 실정이다. 양식을 통하여 계절에 관계없이 구입이 가능한 소형넙치와 중국에서 수입되는 양식산 돌가자미는 도다리에 비해 가격이 저렴하고, 회로 만들면 동일한 가자미과에 속해있어 구별이 어려운 어종이다. 따라서 봄철 소비가 많은 도다리 뼈째썰기회를 저렴한 돌가자미 및 소형넙치로 둔갑시켜 파는 경우가 많으며, 도다리회 전문점의 수조에서 돌가자미 및 소형넙치가 도다리 대신 판매되기 위해 볼 수 있는 경우가 많다. 따라서 이러한 도다리 유사어종에 대한 판별법이 중요하기 때문에 본 연구에서는, 도다리 및 도다리 유사어종의 근육 중 SDS 전기영동과 지방함량을 통해 어종을 판별하였다. 즉, 자연산 도다리와 양식산 소형넙치, 중국산 양식 돌가자미 근육의 식품학적 성분을 분석, 비교를 통해 도다리의 크기에 따른 성분 함량의 차이를 알아보고, 시판 뼈째썰기회를 구입하여 SDS 전기영동 및 지방함량을 이용하여 분석, 비교하였다. 본 연구를 바탕으로 얻어진 결과는 외식산업에 자연산 도다리 뼈째썰기회에 대한 기초지식을 제공 할 것으로 사료되어지지만 분자량과 성분적인 측면에서만 연구된 사항에 대해 좀 더 명확한 결과를 위하여 차후 필수 연구인 정밀분석적인 측면에서 연구가 필요할 것으로 판단되어지며 검증을 통한 확실한 방법 확립 등이 추가적으로 필요할 것으로 판단된다.

• Journal of Ginseng Research
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• 제35권2호
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• pp.209-218
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• 2011

Ginseng has been used as a general tonic agent to invigorate the human body as an adaptogenic agent. In a previous report, we have shown that ginseng contains a novel glycolipoprotein called gintonin. The main function of gintonin is to transiently enhance intracellular free $Ca^{2+}$ $[Ca^{2+}]_i$ levels in animal cells. The previous method for gintonin isolation included multiple steps using organic solvents. In the present report, we developed a simple method for the preparation of crude gintonin from ginseng root as well as stem and leaf, which produced a higher yield of gintonin than the previous one. The yield of gintonin was 0.20%, 0.29%, and 0.81% from ginseng root, stem, and leaf, respectively. The apparent molecular weight of gintonin isolated from stem and leaf through sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis was almost same as that from root but the compositions of amino acids, carbohydrates or lipids differed slightly between them. We also examined the effects of crude gintonin from ginseng root, stem, and leaf on endogenous $Ca^{2+}$-activated $Cl^-$ channel (CaCC) activity of Xenopus oocytes through mobilization of $[Ca^{2+}]_i$. We found that the order of potency for the activation of CaCC was ginseng root > stem > leaf. The $ED_{50}$ was $1.4{\pm}1.4$, $4.5{\pm}5.9$, and $3.9{\pm}1.1$ mg/mL for root, stem and leaf, respectively. In the present study, we demonstrated for the first time that in addition to ginseng root, ginseng stem and leaf also contain gintonin. Gintonin can be prepared from a simple method with higher yield of gintonin from ginseng root, stem, and leaf. Finally, these results demonstrate the possibility that ginseng stem and leaf could also be utilized for ginstonin preparation after a simple procedure, rather than being discarded.

• 한국동물학회지
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• 제28권1호
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• pp.31-43
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• 1985

$(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 쥐의 근소포체로부터 sucrose density gradient centrifugation의 방법을 사용하여 분리 정제하였다. 정제된 효소를 폴리아크릴 아마이드 젤에서 전기영동한 결과, 토끼와 닭의 경우에서와 같이 분자량 115,000인 단일 단백질 띠로 나타났다. 정제된 이 효소의 활설도는 50 $\\muM$의 $Mg^{2+}, Ca^{2+}, Co^{2+}, Fe^{2+}, Min^{2+}$에 의해서는 증가되었고, 같은 농도의 $Zn^{2+}, Cu^{2+}, Hg^{2+}$에 의해서는 감소되었다. Quinine와 quinacrine 같은 antimalarial drug는 이 효소의 활성도에 큰 영향을 주지 않았으나, p-hydroxymercuric benzoate와 phenylmethylsulfonylfluoride는 이 효소의 활성을 억제하였다. 이 효소는 pH 6과 7 사이에서 가장 높은 활성을 나타내었고, ATP를 기질로 사용하였을 때 Km 값은 98 $\\muM$이었다. $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase는 microsomal fraction에서 선택적으로 분해되었다. $^{3}H-casein$ 이나 ^{125}I-insulin같은 방사성 동위원소로 표지된 기질을 사용하여 단백질 분해에 대한 활성도를 조사해 본 결과, microsomal preparation에 metalloendoprotease가 존재하였다. 그러나 아직까지는 그 효소가 $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 분해하는지는 확실하지 않다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제24권6호
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• pp.820-826
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• 2017

대두는 된장, 간장, 스낵 등 전통식품의 주요 원료이며, 열처리 공정은 대두의 가공과정에서 대부분 수반되는 단위 조작이다. 본 연구에서는 열처리가 대두의 이화학적 특성에 미치는 영향을 조사하기 위하여 상업적인 조건에서 대두를 증자, 가열팽화, 튀김 처리한 다음 단백질의 분자량 분포와 용해도, 수분과 유지 흡착력 및 열 특성과 산패도의 변화를 조사하였다. 대두는 가열처리에 의하여 단백질이 10-40 kDa 범위의 작은 분자량으로 분해되는 경향을 나타내었다. 대두의 용융 엔탈피는 199.62 J/g이었으며 열처리에 의하여 123.07-135.90 J/g 범위로 엔탈피가 감소하였고 지질 산화를 보여주는 fluorescence intensity도 열처리로 증가하였으며 열처리 효과는 튀김, 증자, 가열팽화의 순으로 높았다. 또한 대두의 수분 흡착력은 열처리 한 경우가 비열처리 대두보다 상대적으로 높았으며, 단백질의 용해도는 산성 영역(pH 3-6)에서 같은 경향을 보였다. 결과적으로 대두는 가열처리에 의하여 용융 엔탈피가 감소하고 단백질이 분해되며 지질 산화와 용해도 및 수분흡착력이 증가하는데 대두에 대한 열처리의 효과는 튀김 공정에서 뚜렷하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권6호
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• pp.1635-1641
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• 1999

재래식 메주로부터 분리한 Bacillus subtilis PCA203이 생산하는 protease를 분리 정제하였다. 먼저 효소 생산용 배지$(0.2%\;soytone,\;2%\;soluble\;starch,\;0.1%\;(NH_4)_2SO_4,\;0.1%\;CaCl_2,\;0.01%\;yeast\;extract,\;0.1%\;K_2HPO_4,\;0.1%\;KH_2PO_4)$를 이용하여 $30^{\circ}C$에서 20시간 배양한 다음, 원심분리하여 상징액을 분획한 후, 80% 포화 황산암모늄에 의한 염석과 CM Sephdex C-50 및 Sephadex G-100을 이용하여 비활성도 76.0 unit/mg, 수율 2.7%, 정제배수 7.6배로 효소를 정제하였다. 정제 단백질의 YMC-pack protein-RP column chromatography에 의한 순도검증에서 순도가 95% 이상인 것으로 나타났다. SDS-PAGE 분석에서 주 밴드의 분자량은 약 31.5 kDa이었고 아미노산 조성은 alanine, glycine, serine, valine의 함량이 많았으며 분자량 31,500 Da를 기준으로 하였을 경우 본 protease의 잔기수는 321잔기였다. RP-HPLC로 분획한 main peak의 N-terminal amino acid sequence를 확인한 결과 $Val^1-Pro^2-Tyr^3-Gly^4-Val^5-Ser^6-Gln^7-Gly^8-Lys^9-Ala^{10}$인 것으로 밝혀졌다.

• 한국식품과학회지
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• 제16권2호
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• pp.211-217
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• 1984

본(本) 연구(硏究)는 분리(分離) 대두단백질(大豆蛋白質)에 단백분해(蛋白分解) 효소(酵素)를 작용(作用)시킬 때 일어나는 효소반응성(酵素反應性) 및 단백질(蛋白質) 기능성(機能性)에 미치는 영향(影響)을 조사(調査)하였다. 사용(使用)된 효소(酵素)는 동물성(動物性)인 trypsin과 세균성(細菌性)인 alcalase 및 pronase였으며 열(熱) 처리(處理)되지 않은 대두단백질(大豆蛋白質)에 대(對)하여 trypsin보다 세균성(細菌性) 효소(酵素)가 높은 친화력(親和力)을 나타냈으며 열(熱) 처리(處理)된 대두단백질(大豆蛋白質)에 대(對)하여서는 효소종류(酵素種類)에 관계없이 기질농도(基質濃度)가 증가(增加)함에 따라 반응(反應)이 저해(沮害)되었다. 가수분해(加水分解)된 대두단백질(大豆蛋白質)의 전기명동(電氣鳴動) 결과(結果) alcalase가 특이적(特異的)으로 대두단백질(大豆蛋白質) 중(中) 2S 단백질(蛋白質)에 어떤 변화(變化)를 가져오는 것이 관찰되었다. 대두단백질(大豆蛋白質)의 기능성(機能性)에 있어서 효소처리(酵素處理)는 등전점(等電点)에서 $25{\sim}30%$의 가용성(可溶性) 단백질(蛋白質)의 증가(增加)를 가져왔으며 또한 열(熱) 응고성(凝固性)의 증가(增加), 칼슘 침전성(沈澱性)의 감소(減少)를 초래하였다. 그리고 에멀젼 특성(特性), 거품 형성능(形成能) 및 유리(遊離) SH기(基) 등에 대(對)하여서는 큰 변화(變化)가 없었으나 거품 안전성(安全性)은 크게 감소(減少)하는 경향을 보였다.

• 한국식품과학회지
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• 제8권2호
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• pp.107-112
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• 1976

본(本) 실험(實驗)은 Gonda-type 치이즈의 숙성중(熟成中) casein의 변화(變化)를 구명(究明)하고자 총질소(總窒素), 수용성질소(水溶性窒素), 12% TCA 가용성질소(可溶性窒素) 및 5% NaCl 가용성질소(可溶性窒素)의 양(量)을 정량(定量)하여 비교(比較)하였고 또한 DEAE-cellulose column과 polyacryl amide gel electrophoresis를 사용(使用)하여 그 변화(變化)를 실험(實驗)한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. 총질소중(總窒素中) 수용성질소량(水溶性窒素量)은 숙성(熟成) 2개월(個月)과 4개월(個月)에 각각 19.03% 및 30.61%이였으며, 12% TCA 가용성질소량(可溶性窒素量)은 각각 7.72% 및 11.73%이였다. 2. 5% NaCl 가용성질소량(可溶性窒素量)은 총질소중(總窒素中) 제조직후(製造直後)에 10.76%에서 숙성(熟成) 2개월(個月)에는 41.13%로 증가(增加)하였으나 숙성(熟成) 4개월(個月)에는 22.86%로 감소(減少)하였다. 3. 각종(各種) 질소화합물(窒素化合物)을 분가(分加)한 바 각각 모두 5개의 주(主) peak와 $3{\sim}4$개의 minor peak가 나타났으며 각 fraction의 면적비(面積比)가 숙성기(熟成期)에 따라서 증가 또는 감소를 나타내었다. 4. 4개월(個月) 숙성(熟成)된 치이즈를 전기영동(電氣泳動)한 결과(結果) 질소화합물(窒素化合物)에 따라서 $5{\sim}8$개의 band를 나타내었다. 5. 12% TCA에서 침전(沈澱)된 부분(部分)과 가용성(可溶性) 부분(部分)을 아미노산(酸) 조성(組成)을 분석(分析)한 바 모두 16개의 아미노산(酸)으로 나타났으나 조성(組成)의 비율(比率)은 서로 다르게 나타났다.

• 생명과학회지
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• 제16권7호
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• pp.1148-1157
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• 2006

초고온성 세균인 Thermotoga maritima로부터 ${\beta}-glucosidase$ 유전자를 클로닝한 후 대장균 숙주에서 발현시켰다. 이 효소는 salicin, arbutin, $_pNPG$과 같은 탄소원의 ${\beta}$-글루코시드 결합을 가수분해하였다. 721개의 아미노산을 암호화하는 2,166 bp의 DNA 염기서열로된 유전자이였다. 다른 ${\beta}-glucosidase$ 효소들과 단백질 유사성을 비교한 결과 glycosyl hydrolase family 3에 속하였으며 MUG-nondenaturing PAGE와 SDS-PAGE에 의해 확인된 단백질의 크기는 약 81 kDa이었다. 효소활성은 pH 7.0, $80^{\circ}C$에서 가장 높은 활성을 나타냈으며 이 효소의 아미노산 서열에 있는 두 개의 아미노산 잔기 (232번 글루탐산과 242번 아스파르트산 잔기)를 알라닌으로 치환시켜 활성이 없어지는 것으로 보아 이 두 잔기가 효소활성에 중요한 역할을 하는 것으로 추정된다.

• 생명과학회지
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• 제17권10호
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• pp.1321-1329
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• 2007

사슴뿔은 동물세계에서 가장 빨리 성장하는 조직이다. 따라서 성장중인 사슴뿔은 뼈 성장을 촉진하는 인자가 풍부하게 포함된 것으로 생각된다. 이들 성장인자들 중 IGF-1은 뼈를 자라게 하는 조골세포의 대사에 중요한 역할을 한다고 알려져 있어 이를 정제하고자 하였다. IGF-1의 정제는 상대라고 불리는 신선한 사슴뿔을 유안침전, DEAE-Sepharose CL-6B 이온교환수지, CM-Sepharose CL-6B 양이온교환수지, Sephadex G-50의 순차적인 방법으로 할 수 있었다. 각 과정마다 IGF-1의 거동을 HPLC, SDS-PAGE, Dot blot, 그리고 western blot으로 분석하였다. IGF-1의 정량은 ELISA기술로 재조합 인간 IGF-1을 이용하여 계산되었으며, 최종 분별 액은 두 개의 단백질을 보였으나, Western-blot에서 작은 분자량인 12 kDa으로 최종 판명할 수 있었다. 정제된 단백질은 HPLC에서 retention 시간 8분만에 검출되었으며, 총 농도는 2910 ng/ml 이고 중량은 0.291 g 이었다.