• 생명과학회지
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• 제9권6호
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• pp.737-742
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• 1999

천일염에서 분리된 고호염성균인 Haloarual sp. EH-1으로부터 PHA를 생산하여 PHA의 구조 및 성질 등을 검토하였다. 그 결과는 다음과 같다. PHA를 GC chromatogram, IR 및 300MHz H-NMR로 분석한 결과 Haloarcnly sp. EH-1으로부터 추출된 PHA는 3-hydroxybutyric acid와 3-hydroxyvaleric acid 와 3-hydroxyvaleric acid의 중합체인 PBB/HV로 추정되었으며, thermal property는 $152.46^{\circ}C.$ 점도는 1.25dl/g 그리고 분사량은 $1.44 X 10^5$이었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제12권3호
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• pp.518-521
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• 2002

Poly(3-hydroxyalkanoate) copolyesters containing both carbon-carbon double and carbon-carbon triple bonds were produced by Pseudomonas oleovorans grown in mixtures of 10-undecynoic acid (10-UND($\equiv$)) and 10-undecenoic acid (10-UND(=)). The PHA content in the dry cells was usually 40 wt%. The bioconversion yield of ($10-UND({\equiv})$) to PHA by P. oleovorans was remarkably enhanced from 1% to over 24% as the fraction of 10-UND(=) in the carbon substrate mixtures increased from 0 to 50%. These values were higher than those obtained when P. oleovorans was grown in the same molar mixtures of ($10-UND({\equiv})$) and nonanoic acid (NA), indicating that 10-UND(=) was more efficient than NA as a cosubstrate in inducing cometabolic PHA production.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2002년도 생물공학의 동향 (X)
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• pp.66-67
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• 2002

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제16권12호
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• pp.1935-1939
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• 2006

The gene encoding the extracellular medium-chain-length poly(3-hydroxyalkanoate) (MCL-PHA) depolymerase of Pseudomonas luteola Ml3-4, $phaZ_{plu}$, was cloned and analyzed. It was found to be 849 bp, with a deduced protein of 282 amino acids, and was revealed to have a typical leader peptide at its N terminus. The amino acid sequence of $PhaZ_{plu}$ revealed relatively low identity (69 to 72%) with those of other Pseudomonas MCL-PHA depolymerases. In comparison with the amino acid sequences of all available MCL-PHA depolymerases, the depolymerase was found to consist of three domains in sequential order; signal peptide, an N-terminal substrate binding domain, and a catalytic domain, indicating that $PhaZ_{plu}$ belongs to the type IV depolymerases family. The enzyme also contained Asn as an oxyanion hole amino acid.

• 폴리머
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• 제27권6호
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• pp.536-541
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• 2003

불포화 폴리(3-히드록시알칸오에이트) (UPHA)를 생합성하고 이 고분자 매트릭스 내에서의 약물방출 경향을 조사하였다. UPHA의 생합성에 사용된 균주는 Pseudomonas oleovorans (ATCC 29347)이고 탄소원은 10-undecenoic acid를 사용하였으며 산-염기조절방법 배취형태 발효법을 이용하여 미생물 배양을 행하였다. 생합성된 UPHA는 $^1$H- 및 $^{13}$C-NMR, FT-IR, GPC 및 DSC 등을 사용하여 물리 및 화학적 분석을 행하였다. 약물방출 실험은 확산셀을 이용하여 모델약물인 케토프로펜의 방출량을 HPLC를 이용하여 측정하였고 UPHA의 가교도, 패취두께, 경피투과 향상제 등의 영향에 대하여 조사하였다. UPHA의 가교도의 증가에 따라 약물방출 속도가 늦어지고 약물방출 속도가 일정해지는 경향을 나타내었다. 경피투과용 패취의 두께가 두꺼워질수록 약물방출 지속시간이 길어지고 경피투과 향상제인 프로필렌 글리콜의 함량 증가에 따라 방출 속도가 향상되는 경향을 나타내었다.

• 한국미생물학회:학술대회논문집
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• 한국미생물학회 1998년도 제38회 춘계학술발표대회
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• pp.45.2-45.2
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• 1998

• 폴리머
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• 제27권6호
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• pp.542-548
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• 2003

미생물을 배양하여 불포화 폴리히드록시알칸오에이트 (PHAs)를 생합성하고 이 고분자를 유화상태에서 자발적인 용매 확산방법을 이용한 나노입자의 제조와 다양한 실험적 변수가 입자형성에 어떠한 영향을 미치는지에 대하여 조사하였다. 생합성된 고분자의 물리화학적 특성은 핵 자기 공명 분광계, ATR 적외선 분광분석, 시차 주사 열분석, 젤 투과크로마토그래피로 확인하였으며, 나노입자의 형태는 주사 전자 현미경을 통하여 관찰하였고 입자크기 및 분포는 전기영동 광산란 광도계를 사용하여 확인하였다. 초음파의 강도와 시간이 증가함에 따라 나노입자의 평균 입자직경은 감소하였고 고분자용액의 농도, 유화제의 검화도와 중합도의 증가에 따라서 나노입자의 평균 입자직경은 증가하였고 유화제의 농도 2∼4%에서 평균 입자직경이 최소였으며, 비용매인 에탄올의 첨가가 양용매인 클로로포름만 첨가하였을 때보다 평균 입자직경이 감소하는 것을 관찰하였다.

• 한국섬유공학회:학술대회논문집
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• 한국섬유공학회 1998년도 봄 학술발표회 논문집
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• pp.45-49
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• 1998

The production of unsaturated poly(3-hydroxyalkanoate)s, PHAs, by Pseudomonas oleovorans has been studied extensively in this laboratory$\^$1-3/, and recently a procedure has been developed for the quantitative conversion of the unsaturated groups to epoxide groups$^4$.(omitted)

• 한국동물학회:학술대회논문집
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• 한국동물학회 2000년도 한국생물과학협회 학술발표대회
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• pp.228.3-229
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• 2000

No Abstract, See Full Text

• Journal of Microbiology
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• 제40권2호
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• pp.129-133
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• 2002

The fungus, Emericellopsis minima W2, capable of degrading poly(3-hydroxybutyrate) (PHB) was isolated from a waste water sample. Production of the PHB depolymerase from E. minima W2 (PhaZ/ sub Emi/) was significantly repressed in the presence of glucose. PhaZ/ sub Emi/ was purified by column chromatography on Octyl-Sepharose CL-4B and Sephadex G-100. The molecular mass of the PhaZ/ sub Emi/), which consisted of a single polypeptide chain, was estimated to be 48.0 kDa by SDS-PAGE and its pI vague was 4.4. The maximum activity of the PhaZ/ sub Emi/ was observed at pH 9.0 and 55$\^{C}$. It was significantly inactivated by 1mM dithiothreitol, 2mM diisopropyl fluorphosphate, 0.1mM Tween 80, and 0.1 mM Triton X-l00, but insensitive to phenylmethylsulfonyl fluoride and N-ethylmaleimide. The PhaZ/ sub Emi/ efficiently hydrolyzed PHB and its copolyester with 30 mol% 3-hydroxyvalerate, but did not act on poly(3-hydroxyoctanoate). It also hydrolyzed p-nitrophenylacetate and p-nitrophenylbutyrate but hardly affected the longer-chain forms. The main hydrolysis product of PHB was identified as a dimer of 3-hydroxybutyrate.