• 한국동물학회지
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• 제33권1호
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• pp.70-77
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• 1990

생쥐의 정자가 부정소에서 성숙하는 동안 Phosphatase 활성도의 변화를 알아보기 위하여 본 연구를 실시하였다. 효소의 활성도는 Ernst(1975)의 방법을 변용하여 측정하였으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 부정소으 두부내 정자와 미부내 정자으 단백질 함량은 각각 59.1 $\pm$8.4(mg/10 9 sperm), 14.0$\pm$12.3(mg/10 9 sperm)으로 나타났다. 기본 반응액에서 나타난 두부내 정자의 효소 활성도를 100%로 할 때, 미부내 정자의 활성도는 ALPase가 29.2%, ALPase가 44.9% 그리고 ALPase가 53.8%였으며, 초음파로 정자를 분쇄하였을 경우에 ALPase는 16.5%, ALPase는 33.3% 그리고 ALPase는 38.7%였다. 따라서 미부내 정자의 phoshatase 활성도는 두부내 정자에 비하여 현저히 감소하였다. 그리고 부정소의 미부내 정자에서 K+ -dependent ALPase와 ALPase의 활성도는 두부내 정자에 비하여 유의하게 감소하였으며, 초음파로 정자를 분쇄하였을 때 $Ca^2$+ -dependent phoshatase의 활성도는 유의하게 증가하였다. 이상의 결과로 보아 생쥐의 정자가 부정소에서 성숙하는 동안 phoshatase의 활성도가 감소하는 것은 성숙과정에서 정자가 수정능력을 획득하는 데 어떤 중요한 역할을 할 것으로 사료된다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제29권4호
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• pp.277-280
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• 2002

무 유식물에서 acid phosphatase의 활성은 산성인 pH 5.5에서 최대치를 보였다. 0.5 mM ABA처리로 acid phosphatase의 활성이 대조구보다는 오래 지속되였고, 0.5 mM NaCl 처리시 도 acid phosphatase 활성의 변화는 ABA 처리 때와 유사하였다. 그러나 저온처리를 하면, 대조구에 비해서 효소의 활성이 급속히 감소되었다가, 대조구의 acid phosphatase는 거의 같은 활성을 유지하는 동안 처리구의 acid phosphatae의 활성은 6 일까지 서서히 증가되었다. Acid phosphatase는 저온처리, ABA와 NaCl처리에 대항하여 식물이 스트레스에 대처하도록 생화학적인 반응에 관하는 것으로 보인다.

• KSBB Journal
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• 제7권4호
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• pp.302-307
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• 1992

protein phosphatase 2A는 bovine brain homogenate의 세포질 fraction에서 얻어졌다. 기질로서 인산화된 histione H1을 이용하여 측정한 phosphatase 의 활성은 dipalmitoyIphophatidylcholine(DPPC) 혹은 phosphatidylserine/DPPC의 혼합물로 구성된 liposome의 존재하에서 저해되었다. Protein phosphatase 2A의 lipid membrane에의 결합은 다중층 지질막의 혼합물 계에서 liposome 의 양이 증가함에 따라서 상등액 중의 phosphatase의 활성이 감소하는 것으로 확인할 수 있었다. 또한 [$^{125}I$]protein phosphatase 2A가 liposome과 동시에 용출되는 것으로도 확인되었다. 그러나 liposome에 대한 protein phosphatase의 친화력은 높지 않았다. 한편, okadaic acid와 liposome은 협동으로 phosphatase의 활성을 감소시켰다. 이것은 okadaic acid가 lipid membrane이나 membrane에 결함한 phosphatase에는 결합하지 않는다는 것을 의미한다. 그러므로 lipid membrane에 의한 protein phosphatase 2A의 활성 저해 효과는 phosphatase 2A와 lipid membrane과의 결합에 의한 것이라고 설명될 수있다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권4호
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• pp.403-408
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• 1985

Rhizopus oryzae를 액체배양하는 동안, $\alpha$-amylase, acid phosphatase 그리고 alkaline phosphatase와 같은 분비효소의 분비능에 대한 계면활성 제의 촉진효과를 조사하였다. 그 결과 집락의 형태적인 변화를 볼 수 있었는바, 0.18mM SDS 처리구에서는 작은 pelletal형, 0. 48mM DOC 처리구에서는 pulpy형, 계면활성제를 처리하지 않은 시험구에서는 사상형의 집 락을 나타내었다. SDS를 첨가함으로써 $\alpha$-amylase는 9배, acid phosphatase는 25배의 활성도 증가가 유도되었다. DOC첨가 시험구에서 alkaline phosphatase 활성도는 배양액에서 11배 증가가 나타났을 뿐 아니라 세포질에서도 역시 상승하였다.

• 미생물학회지
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• 제23권3호
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• pp.172-176
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• 1985

본 연구는 효모세포 (Saccharomyces uvarum)의 ACPase, ALPase의 Isoenzyme type을 규명함과 아울러, iso-enzyme type중 어느 것이 constituitive 또는 repressible enzyme type인가를 조사하고, 각각의 isoenzyme활성도 비율을 살펴보아 배양조건(catabolic repression and derepression) 및 무기인산 제한에 따른 각 type의 세포내 조절기능을 분석하고자 하였다. Acid phosphatase는 또 다른 isoenzyme type이 발견되지 않았으나, alkaline phosphatase의 경우는 3가지 type이 p-NPP에 specificity를 지녔다. 세포질의 수용성단백질 분석결과 exponential phase의 세포는 주로 음전하를 띤 단백질이 높은 함량을 나타내었다. 당과 인산이 결핍된 배지에서 생육권(catabolic repression)세포에서 AL P Pase isoenzyme 중 type “B"의 활성도가 매우 높아졌으나, 완전배지에서 배양된 (catabolic derepression)세포에서는 type “B"의 활성도 감소 및 type “C"의 활성도 증가 현상을 볼 수 있었다. ALPase 중 “A" peak는 constituitive enzyme, “B" peak는 repressible enzyme, peak “C"는 L-histidinol phosphatase로 추정되었다.

• 한국동물학회지
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• 제23권2호
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• pp.61-68
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• 1980

발정주기에 EK라서 생쥐자궁의 alkaline phosphatase와 transport ATPases의 활성변화를 알아보기 위하여 정량적으로 분석하였다. 발정주기의 각 시기에 있어서 이 효소활성들의 비율은 대체로 그 양상이 서로 비슷하나, 발정기의 $K^+$-dependent와 $Na^+, K^+$-activated ATPases를 제외한 다른 효소들의 활성은 다른 어떤 시기보다도 유의하게 (p<0.025) 높았다. 즉, $K^+$-dependent와 $Na^+, K^+$-activated ATPases의 활성은 발정간기에서 발정기에 이르는 동안 무시할 정도이고, 다만 발정후기에 약간의 활성(0.04$\\sim$0.05 $\\mu$M/mg protein/hr), 총활성의 6$\\sim$7%)이 나타났다. 한편, 발정기에서 $Mg^++$-dependent phosphatase, transport ATPase와 alkaline phosphatase의 활성들은 급속히 현저하게 증가하였으며 각각 0.69(35%), 0.42(21%), 1.58(79%)였다. Alkaline phosphatase는 전 발정주기를 통해 0.60$\\sim$1.58(79$\\sim$90%)의 활성을 보여 그 주종을 이루었다. Alkaline phosphatase의 활성중에는 $Mg^++$-dependent의 것이 총활성의 12$\\sim$16%로 추정되었다. 그러므로 $K^+$-dependent와 $Na^+$-activated ATPases는 발정기 때에 자궁액의 누적을 조절하는 요인이 아니고 발정후기에는 자궁상피 속으로 내액을 재흡수하는 요인인 것으로 짐작되며, EH한 $Mg^++$-dependent phosphatase, transport ATPase 그리고 alkaline phosphatase는 생쥐의 자궁 상피세포에서부터 내액을 분지하는 데에 밀접히 관련되어 있는 것으로 사려된다.

• 대한치과교정학회지
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• 제26권4호
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• pp.449-454
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• 1996

교정력에 의한 치아이동은 세포반응의 결과로 나타난다. 이에 힘의 양상에 따른 세포의 반응을 알아보고자 MC3T3-E1 세포를 24well 배양접시에 배양한 후 밀생상태가 되었을 때, incubator 속의 특수 제작된 사각상자에 배양 접시를 넣고 타이머에 연결된 Diaphram pump를 이용하여 $300gm/cm^2$의 압력을 10분간 가압후 10분간 가압이 중지되도록 한 간헐적 가압군과 지속적으로 가한 가압군으로 하여 각각 실험 24시간, 48시간, 72시간후의 alkaline phosphatase활성도를 대조군과 비교하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 가압 24시간 후에서는 각 군간에 alkaline phosphatase 활성도에 유의한 차이가 나타나지 않았다. 2. 가압 48시간 후에서는 간헐적 가압군과 지속적 가압군 모두 대조군 보다 alkaline phosphatase 활성도가 증가 되었다. 3. 가압 72시간 후에서는 간헐적 가압군의 alkaline phosphatase 활성도 증가가 대조군에 비하여 더욱 현저하였으나 지속적 가압군에는 대조군에 비하여 유의한 차이가 나타나지 않았다. 4. 가압 72시간 후에서는 간헐적인 가압군이 지속적인 가압군에 비하여 alkaline phosphatase의 활성도가 증가되었다. 5. 가암에 의한 세포의 뚜렷한 형태학적인 변화는 관찰되지 않았다.

• 한국동물학회지
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• 제17권4호
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• pp.177-184
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• 1974

발생중의 무당개구리에서의 전신 및 중신 alkaline phosphatase 활성을 Gomori 변법을 써서 관찰하였다. 전신 분비세관의 분화와 함께 세관 刷子綠에 출현한 alkaline phosphataseghkf성은 　蓋완성기에 최고도에 달하였다가 제3후지 형성기에 전신의 퇴화와 함께 효소활성은 감소 소실되었다. 　蓋완성기에 출현한 중신세관에서의 alkaline phosphatase 활성은 변태기를 통하여 강한 양성반응을 보였다.

• 환경생물
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• 제17권4호
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• pp.493-498
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• 1999

포도박과 같은 쥬기성 폐기물의 퇴비화에서 효소활성도가 퇴비의 안정성 혹은 부숙도를 나타내는 지표로서의 사용가능성이 있는지를 검증하기 위해 $\beta$-glucosidase, cellobiohydrolase 및 alkaline phosphatase의 활성도를 측정하였다. 측정한 모든 효소가 퇴비화초기에 최대의 활성도를 나타냈는데 이는 포도박에 잔류해있던 분해가 용이한 유기물질과 관련이 있는 것으로 추정되며 그 후 활성도는 점차감소하였다. 그러나 퇴비화 60일이 경과한 후에 $\beta$-glucosidase와 cellobiohydrolase활성도는 다시 급격히 상승했고 alkaline phosphatase의 활성도는 큰 변화를 나타내지 않았다. 퇴비화 후반기에 나타나는 이와 같은 효소활성도의 증가는 퇴비의 안정성을 나타내는 하나의 지표로 사용할 수 있음을 시사해 준다.

• 한국동물학회지
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• 제36권3호
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• pp.425-432
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• 1993

Culex pipiens pallens에 존재하는 Alkaline phosphatase의 연구를 위한 적정 분석조건과 우화 후, 시간 경과에 따른 Alkaline phosphatase 활성 경향에 대해서 연구하였다. C. pipiens에 존재하는 Alkaline phosphatase의 활성은 우화 직후부터 지속적으로 감소하다가, 흡혈 자극에 의해서 급격하게 증가한다. 흡혈 후 30시간이 경과했을 때, 최대의 활성도를 보이고 감소하나, 흡혈 48시간 이후에는 다시 증가하여 지속적으로 유지됨을 알 수 있다. 기관별 분석에서 첫번째 활성 증가는 중장에서 일어나고, 두번째 활성 증가는 난소에서 일어남을 알 수 있다. 그리고 흡혈 후 30시간된 성체에서는 5개의 동위효소 밴드가 보이는데, 난소에서 ALP-1와 ALP-2가 나타나고, 가슴에서는 ALP-3, ALP-4와 ALP-5가 보인다. 지방체에서는 ALP-4와 ALP-5가, 중장에서는 ALP-3, ALP-4와 ALP-5가 나타남을 알 수 있다. 그리고 흡혈 후 72시간된 성체에서, ALP-1, ALP-2가 동일하게 존재함을 알 수 있다.