• 한국식품과학회지
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• 제32권1호
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• pp.147-153
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• 2000

구조와 용해도가 다른 4종류의 다당류(옥수수전분, 쌀전분, 고구마전분 및 셀룰로오스) 내의 1차 alcohol기를 특이적으로 산화시켜 제조된 polyglucuronic acid를 polyglucuronic acid C5-epimerase와 반응시켜 algin 유사 물질을 값싸게 대량으로 구득하고자 하였는 바, 신선한 소의 간을 마쇄한 후 $100,000{\times}g$에서 1시간 원심분리한 상등액에서 조효소 용액을 구득하여 개선된 Dische carbazole 방법으로 효소활성도를 측정하였다. 이때 효소 활성 측정을 위한 반응식을 다음과 같이 확립하여 활성도를 계산하였다. Abs. at $530nm=-(5.3958{\times}10^{-3})$(Concentration of epimerized product) +0.8090. 또한 polyglucuronic acid C5-epimerase 효소반응을 위한 최적 기질은 산화된 고구마전분이었으며, 최적 pH 및 온도는 각각 7.0과 $30^{\circ}C$이었다. 따라서 특이적으로 산화된 고구마전분과 소의 간으로부터 추출된 polyglucuronic acid C5-epimerase를 이용하여 polyglucuronic acid가 polyiduronic acid로 전환된 algin 유사 물질의 효소적 생산이 가능한 것으로 판단되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권2호
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• pp.482-487
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• 1999

과요오드산으로 산화시킨 당을 유리아미노산과 반응시켜서 ${\alpha}-NH_2$기와 펩티딜리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 반응하여 결합한 것을 확인하였다. 그래서, 제조한 과요드산-산화당은 단백질 분자 표면의 리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 Schiff 염기 반응으로 공유결합하여 당단백질을 만드는 것으로 볼 수 있다. 과요드산 산화당으로 변형한 고구마 ${\beta}$-아밀라아제는 C, H는 증가, N은 감소하였다. N말단의 ${\alpha}-NH_2$기는 70% (pentamer), 73% (monomer), ${\varepsilon}-NH_2$기는 33% (pentamer), 26% (monomer)가 산화당과 반응하였다. 페놀-황산법에 의한 총당 정량과 DNP 법으로 분석한 결과, $IO_4$-산화말토헥사오스는 고구마 ${\beta}$-아밀라아제 1몰당 6몰이 결합된 것으로 나타났고, 고구마 ${\beta}$-아밀라아제에 결합된 산화가용성 전분은 효소단백질 대비 13.2% (monomer), 13.5% (pentamer), 산화말토헥사오스는 9.7% (pentamer), 9.3% (monomer)로 나타났다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권2호
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• pp.159-164
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• 1998

고구마 $\beta$-아밀라아제를 NaIO4-산화 가용성 전분으로 변형하여 안정성을 측정하였다. 그 결과, 치적안정 pH는 3 및 4를 나타냈고, pH 3, 5~9, 11에서 비변형 효소보다 높은 안정성을 나타냈다. 6$0^{\circ}C$에서 15분 동안 변형효소는 비변형 효소보다 안정성이 증가하였다. 변형 보리 $\beta$-아밀라아제는 전체 pH에 걸쳐서 넓은 pH 안정성을 나타냈고, $\alpha$-cyclodextrin은 이를 더욱 증가 시켰다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권5호
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• pp.561-564
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• 1998

The stabilizatio of amaylolytic enzyme such as $\beta$-amylase of barley, $\beta$-amylase of wheat, $\beta$-amylase of sweet potato, $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis, $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. and $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori was attained by modification with periodate-oxidized soluble starch. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 9 for $\beta$-amylase of sweet potato, pH 3~5 and 8~11 for $\beta$-amylase of barley, pH 2~3 and 7~12 for $\beta$-amylase of wheat and pH 6 for $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori. Thermal stability increased 17.6% for $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. at 6$0^{\circ}C$ for 10min, 30% for $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis at 10$0^{\circ}C$ for 5min and 4.5% for $\alpha$-amylase of sweet potato at 6$0^{\circ}C$ for 10min compared with those of native enzymes.

• 한국식품과학회지
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• 제31권1호
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• pp.62-67
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• 1999

과요오드산 산화 가용성전분 및 말토올리고당을 고구마 ${\beta}-amylase$, 밀 ${\beta}-amylase$, aldolase, bovine serum albumin, catalase, carboxypeptidase, ferritin, pronase와 반응시켜서 전기영동하였다. 이들 단백질은 전기영동상의 이동도가 달라지고, 단백질 밴드와 같은 위치에서 PAS 염색 밴드를 나타내어 당이 부가된 것으로 확인되었다. 당의 부가는 과요오드산 산화당의 알데히드기가 단백질 분자 표면 리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 Schiff 염기를 형성하여 일어난다. 변형효소는 자외흡광곡선에 변화를 나타내지 않았다.

• 한국식품영양학회지
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• 제3권2호
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• pp.123-132
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• 1990

Sweet potato $\beta$-amylase is a tetrameric enzyme consisting of four identical polypeptide chains with a molecular weight of 5.6$\times$104, though most of the other $\beta$-amylases are monomeric enzymes. But, the relationship between subunit structure and catalytic function of the enzyme is not known. This study was done to know what the function of the subunit structure of the enzyme is. We obtained the monomer from the enzyme by the treatment of SDS, alkali pH buffer and urea. But the monomer had not activity. We tried to prepare the active monomer from the enzyme by the modification with periodate-oxidized soluble starch , In the result, we succeeded in isolating an active monomer as an oxidized soluble starch-conjugated form The active monomer had 57% of the original activity, 13.2% of the sugar and the molecular weight was estimated to be 5.4$\times$104. This results suggest that the tetrameric form of the enzyme is a most stable one and exists in nature, and the subunit structure of the enzyme Plays an important role in stabilization but not catalytic function.

• 한국식품과학회지
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• 제33권3호
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• pp.313-318
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• 2001

당면에 적합한 옥수수 변성전분을 개발하기 위하여 실험실규모로 원료전분별 당면을 제조하여 이화학적 특성을 살펴보았고 몇 가지 옥수수 변성전분을 제조하여 당면을 만들어 당면의 특성을 조사하였다. 우선 원료전분의 호화특성을 amylograph로 살펴본 결과 감자전분의 점도가 가장 높았으며 녹두전분이 가장 낮았다. 옥수수 전분을 oxidation, hydroxypropylation, hydroxypropylation+cross-linking시킨 결과 호화온도가 떨어지고 점도가 상승하였다. 실험실에서 제조한 당면의 DSC endotherm과 X-ray diffraction을 측정한 결과 대부분 당면의 Ti가 $60^{\circ}C$ 이상으로 시판당면의 peak 온도보다 높았고 X-ray 회절도의 peak가 분명하게 나타나 시판 당면과는 달리 실험실 당면 제조 조건하에서 당면이 완전히 호화되지 않았음을 보여주었다. 변성시킨 옥수수전분을 이용하여 만든 당면의 경우 hydroxypropylation에 의하여 peak 온도가 $3^{\circ}C$정도 낮아졌으며 oxidation에 의하여는 Ti가$2.5^{\circ}C$ 정도 높아졌다. 당면의 물리적 특성을 보면 원료전분별로는 고구마전분, 녹두전분의 hardness와 compression slope가 각각 $11,726{\sim}12,555\;g/cm^2$, $29,914{\sim}30,604\;g/cm^3$으로 가장 높았으며 찰옥수수전분으로 만든 당면이 가장 낮았다. 옥수수 전분을 변성시켜 만든 당면의 경우 산화전분으로 만든 당면의 hardness와 compression slope가 타 전분에 비하여 높게 나타났으며 고형분의 손실 면이나 조리과정 중의 팽윤 정도 등을 종합적으로 고려해 볼 때 옥수수 전분을 pH 9.0, $40^{\circ}C$에서 NaOCl 0.5% 농도로 30분간 약하게 산화반응을 시킨 옥수수 전분이 당면제조에 매우 적합한 특성을 갖고 있음을 확인하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권3호
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• pp.446-451
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• 1997

구조와 용해도가 다른 4종류의 다당류(옥수수전분, 쌀전분, 고구마전분 및 셀룰로오스)내의 1차 alcohol group을 $25^{\circ}C$에서 2,2,6,6-tetramethyl-1-piperidine oxoammunium (TEMPO)을 사용하여 carboxyl group으로 산화, 전환하였다. TEMPO/bromite 촉매를 이용한 산화반응계에서 최적 pH, TEMPO함량 및 NaBr 함량은 각각 $10.5{\sim}11.0$, 10 mmol/mol of primary alcohol, 0.49 mol/mol primary alcohol이였으며, 반응 최적조건하에서의 산화율은 4종류의 다당류 모두 90%이상이였다. 산화반응은 다당류의 물에 대한 용해도를 매우 증가시켰는 바, 물에 불용성인 셀룰로오스의 경우 산화에 의하여 8.42% (w/v)로 증가되었으며, 옥수수전분, 쌀전분 및 고구마전분과 같이 물에 거의 불용성인(0.10% (w/v) 이하) 다당류들도 약 45% (w/v) 수준으로 물에 대한 용해도가 증가하였다. 또한 본 실험에서의 산화공정에 의하여 제조된 산화물질은 $Ca^{2+}$이온과의 겔 형성능을 갖게됨을 확인하였는 바, 각종 gum, gel 및 film의 새로운 소재로 활용될 수 있을 것으로 기대되었다.