Weakly coordinating anions show little affinity for binding to unfunctionalized iron(II) porphyrins. The electron-deficient 5, 10, 15, 20-tetrakis(pentafluorophenyl)porphinatoiron(II) compound is utilized in this study to demonstrate solution coordination by chloride, bromide and acetate ions. The binding strength of anions to the iron(II) porphyrin is reflected by a systematic change in pyrrole proton chemical shift in $^1H$ NMR spectra; the pyrrole resonance moves downfield when the ${\sigma}$-donor ability of anions is decreased.
This study was performed to evaluate the effect of iron supplement for 4 weeks on iron status, immunity, and antioxidant status of national female soccer players (n = 25). This study was performed at summer hard training period right before competition. A single blind design was used to divide the subjects into iron-supplement (IS) or placebo group (P). Iron-supplement group was supplemented with iron (40 mg/d) for 4 weeks. The mean age of the subjects was 23.3 $\pm$ 2.5 years old. Mean height and body weight of the subjects were 164.4 $\pm$ 5.7 em and 57.4 $\pm$ 4.6 kg, respectively. The mean carrier as soccer player was 11.0 $\pm$ 2.6 years and mean training time was 7.0 $\pm$ 1.3 hr/day. The mean hemoglobin, hematocrit, total iron binding capacity and ferritin concentrations before iron supplementation were not different between two groups. After 4 weeks of summer training and iron supplementation, serum ferritin level was significantly increased only in IS group after supplementation. Mean corpuscular volume and total iron binding capacity were significantly decreased in both groups. Meanwhile, hemoglobin and red blood cell count were significantly lowered only in placebo group. The IgM concentration increased significantly in both groups, but IgG concentration had increasing tendency only in IS group (p < 0.064). Therefore, iron supplementation during hard training period may be helpful to improve work capacity of the athletes by improving ferritin status and humoral immune responses.
Wang, Ju-Hua;Xue, Xiu-Heng;Zhou, Jie;Fan, Cai-Yun;Xie, Qian-Qian;Wang, Pan
Parasites, Hosts and Diseases
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v.53
no.3
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pp.335-339
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2015
Cryptosporidium andersoni ATP-binding cassette (CaABC) is an important membrane protein involved in substrate transport across the membrane. In this research, the nucleotide binding domain (NBD) of CaABC gene was amplified by PCR, and the eukaryotic expression vector of pEGFP-C1-CaNBD was reconstructed. Then, the recombinant plasmid of pEGFP-C1-CaNBD was transformed into the mouse intestinal epithelial cells (IECs) to study the iron transportation function of CaABC. The results indicated that NBD region of CaABC gene can significantly elevate the transport efficiency of $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, $K^+$, and $HCO_3{^-}$ in IECs (P<0.05). The significance of this study is to find the ATPase inhibitors for NBD region of CaABC gene and to inhibit ATP binding and nutrient transport of CaABC transporter. Thus, C. andersoni will be killed by inhibition of nutrient uptake. This will open up a new way for treatment of cryptosporidiosis.
This study was designed to assess the iron nutritional status and growth development of children provided with and without the national school -lunch program(NLSP). The subjects consisted of 590 elementary school children (313 boys, 277 girls) in the 2nd, 4th and 6th grades provided with (n=390) and without (n=200) NSLP. anthropometric measurements were taken for body weight, height, triceps skinfold thickness and body fat percentage. Nutrient intakes were assessed by a modified 24 -hour recall method. Fastinig blood samples were obtained and analyzed for hemoglobin concentration, hematocrit, serum iron and total iron binding capacity. The results obtained are summarized as follows. No significant differences between children provided with and without NSLP were found in height and body weight, but triceps skinfold thickness and body fat(%) were significantly higher in children without NSLP than in those with NSLP. There was no significant difference in hemoglobin concentration and hematocrit between children provided with and without NSLP. However, serum iron concentration and transferrin saturation were higher in the children provided with NSLP(81.9$\mu\textrm{g}$/dl and 22.8%) than in the children without NSLP(73.1$\mu\textrm{g}$/dl and 20.9%). When comparing iron and vitamin C intakes , iron intake was significantly higher in children provided with school-lunch, but vitamin C intake was significantly higher in children provided without school-lunch. Percentages of iron -deficient anemia in underweight, normal and obese children when judged by total iron binding capacity were 14.9%, 12.5% and 25.8% respectively.
Kim, Sang-Bum;Ku, Min-Jung;Cho, Won-Mo;Ki, Kwang-Seok;Kim, Hyeon-Shup;Nam, Myoung-Soo
Food Science of Animal Resources
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v.30
no.6
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pp.923-929
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2010
Colostral whey prepared from colostrum (pooled from first six post-partum milkings) was heated for 10 min at $100^{\circ}C$ Heated colostral whey was incubated with 1% enzymes (protein equivalent basis) for 15, 30, 60, 90, and 120 min at $50^{\circ}C$. Papain, pepsin, trypsin, and alcalase produced different degrees of hydrolysis (DH), 10.66%, 12.42%, 10.83%, and 25.31%, respectively, at an incubation time of 120 min. The SDS-PAGE reveals that significant amounts of bovine serum albumin (BSA), ${\beta}$-lactoglobulin (${\beta}$-LG), and ${\alpha}$-lactalbumin (${\alpha}$-LA) survived papain digestion. In contrast, pepsin completely removed BSA but not ${\beta}$-LG present in heated colostral whey. Alcalase completely eliminated BSA, ${\beta}$-LG, and ${\alpha}$-LA. This differential hydrolysis was confirmed by reversed-phase HPLC analysis. Using ion-exchange chromatography, fraction-1 (F-1) was obtained from alcalase hydrolysate at a NaCl gradient concentration of 0.25 M. Reversed-phase HPLC chromatograms of alcalase F-1 showed numerous small peaks, which probably indicate that a variety of new peptides were produced. Iron content of alcalase F-1 was 28.94 ppm, which was the highest among all enzyme fractions, whereas iron content of colostral whey was 36.56 ppm. Main amino acids contained in alcalase F-1 were Thr (15.45%), Glu (14.12%), and Ser (10.39%). Therefore, alcalase can be used to generate good iron-binding peptides in heated colostral whey, and the resulting iron-binding peptides could be suitable as a value-added food ingredient for food supplements.
Anemia is a usual finding in advanced malignant diseases. Various mechanisms were reported as to be involved in the development of anemia of this kind, and they may differ in individual cases. Tumor anemias may be due, for instance, to chronic blood loss, shortened life span of the red blood cells or a decreased hemopoiesis in the bone marrow. The serum iron and copper levels, total iron binding capacity, apparent half survival of $^{51}Cr$-labelled red blood cells were measured along with the ferrokinetic studies using $^{59}Fe$ in 64 patients with various malignant tumors. Following were the results: 1. The serum iron levels were decreased in all cases. There existed no correlation between the serum iron levels and the severity of the diseases. 2. The serum copper levels were increased, particularly in lung cancer, rectal cancer, hepatoma and various sarcomas. There was also no correlation between the serum copper levels and the severity of the diseases. 3. The serum iron levels appeared to be inversely proportional to the serum copper levels. 4. The total iron binding capacities were within normal limits in all cases. There were also no correlations between the total iron binding capacities, serum iron levels and the severity of the diseases. 5. The patients could be classified according to the ferrokinetic patterns, namely, that of iron deficiency anemia in 10 cases, that of refractory anemia in 6 cases, normal in 1 case and that of atypical abnormal in 9 cases. 6. Apparent half survival time of $^{51}Cr$-labelled red blood cells were definitely shortened in half of the cases.
The Vibrio vulnificus vuuA gene, of which expression is repressed by a complex of iron and ferric uptake regulator (Fur), was characterized to localize the Fur-binding site in its upstream regulatory region. In silico analysis suggested the presence of two possible Fur-binding sites; one is a classical Fur-box and the other is a previously reported distinct Fur-binding site. Site-directed mutagenesis and DNase I protection assays revealed the binding site for the iron-Fur complex, which includes an extended inverted repeat containing a homologous sequence to the classical Fur-box.
When casein was hydrolyzed by trypsin, alcalase, neutrase, protamax, and S. aureus type V8, peptides $(100\;{\mu}g/mL)$ which were produced by trypsin and alcalase solubilized $6.42\;and\;2.37\;{\mu}g/mL)$ of added irons at pH 6, respectively, while peptides which were produced by other proteases solubilized less than $1\;{\mu}g/mL$. Peptides produced by trypsin and alcalase were fractionated to 10 fractions on a reverse phase column and each fraction was tested for its iron solubilizing ability at pH 6. Among peptides produced by trypsin, fraction 5 showed the highest iron solubilizing ability $(2.33\;{\mu}g/mL)$. In the case of alcalase, fraction 7 showed the highest iron solubilizing ability $(1.56\;{\mu}g/mL)$. To isolate iron binding peptides from peptides produced by trypsin and alcalase, immobilized iron affinity chromatography which irons were chelated to imino diacetic acids in chelating sepharose fast flow were utilized. Our results showed that immobilized iron affinity chromatography was an effective method to isolate iron binding peptides produced by either trypsin or alcalase from milk casein.
As byproducts of chicken slaughtering, chicken feathers are produced and mostly discarded without proper treatment, which results in serious environment pollution. Therefore, the appropriate treatment and utilization of chicken feathers are needed. In particular, chicken feathers can be used as protein sources for the preparation of protein hydrolysates, considering that chicken feathers have a large amount of proteins. In this study, chicken feather protein hydrolysates were prepared and their iron-binding peptides were isolated. Chicken feather protein was extracted from feathers of slaughtered chicken, and its hydrolysates were prepared via hydrolysis with Flavourzyme for 8 h. Then the chicken feather protein hydrolysates were ultra-filtered to obtain small peptide fractions and fractionated using Q-Sepharose and Sephadex G-15 columns to isolate their iron-binding peptides. Two major fractions were produced from each of the Q-Sepharose ion exchange chromatography and the Sephadex G-15 gel filtration chromatography. Among the fractions, the peptide fraction with a high iron-binding activity level, F12, was isolated. These results suggest that chicken feather protein hydrolysates can be used as iron supplements.
Park Ra Young;Sun Hui Yu;Choi Mi Hwa;Bai Young Hoon;Shin Sung Heui
Journal of Microbiology
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v.43
no.2
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pp.183-190
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2005
Staphylococcus aureus is known to be capable of utilizing transferrin-bound iron, via both siderophoreand transferrin-binding protein (named IsdA)-mediated iron-acquisition systems. This study was designed in order to determine which iron-acquisition system plays the essential or dominant role with respect to the acquisition of iron from human transfenin, in the growth of S. aureus. Holotransferrin (HT) and partially iron-saturated transferrin (PT), but not apotransferrin (AT), were found to stimulate the growth of S. aureus. S. aureus consumed most of the transferrin-bound iron during the exponential growth phase. Extracellular proteases were not, however, involved in the liberation of iron from transferrin. Transferrin-binding to the washed whole cells via IsdA was not observed during the culture. The expression of IsdA was observed only in the deferrated media with AT, but not in the media supplemented with PT or HT. In contrast, siderophores were definitely produced in the deferrated media with PT and HT, as well as in the media supplemented with AT. The siderophores proved to have the ability to remove iron directly from transferrin, but the washed whole cells expressing IsdA did not. In the bioassay, the growth of S. aureus on transferrin-bound iron was stimulated by the siderophores alone. These results demonstrate that the siderophore-mediated iron-acquisition system plays a dominant and essential role in the uptake of iron from transferrin, whereas the IsdA-mediated iron-acquisition system may play only an ancillary role in the uptake of iron from transferrin.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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