The purpose of this study was to examine the shear bond strength of resin-enamel bond formed at specific time intervals after the termination ov vital bleaching. A total of 72 human extracted maxillary premolars were divided into nine groups : untreated control (group 1) ; enamel treated with 35% hydrogen peroxide(group 2, 3, 4, 5) ; and enamel reated with 15% carbamide peroxide gel (group 6, 7, 8, 9). After the treatment with 35% hydrogen peroxide for 2 hours and 15% carbamide peroxide for 24 hours, adhesion of a resin to bleached enamel was formed at 1 hour (group 2, 6) and 24 hours(group 3, 7) ; 3days(group 4, 8) and 7 days(group 5, 9) post-termination of bleaching treatment. A $3{\times}3mm$ mold was filled with Scotchbond Multi-Purpose and Z100. After 24 hours later, the specimens were shear-tested at crosshead speed 1mm/min and analyzed statistically. Fractured specimens from group 1,2, 6 were gold-coated with Eiko ion coater and observed under Scanning electron microscope at 25KV. The following results results were obtained : 1. Bonds formed at 1 hour post-termination of 35 % hydrogen peroxide(P<0.01) and 15 % carbamide peroxide bleaching treatment groups(P<0.05) showed significantly lower shear bond strength than untreated group. 2. Bonds formed at 24 hours, 3 days and 7 days post-termination of 35% hydrogen peroxide and 15 % carbamide peroxide bleaching treatment groups showed no significant differences in shear bond strength with untreated group(p>0.05). 3. SEM examinations of the untreated fracture specimen indicated cohesive fracture within enamel and exposed enamel prisms, but the bleached fracture specimens indicated adhesive fracture.
A new amine receptor 2 utilizing anthracene and nitrophenyl group as signaling group was designed and synthesized. The receptor 2 only utilizes four amine N-H's and 9-anthracenyl hydrogen to bind anions. The receptor 2 can bind anions through hydrogen bonds with a selectivity of $CH_3CO_2^-$ > $H_2PO_4^-$ > $F^-$ > $C_6H_5CO_2^-$ > $Cl^-$ in highly polar solvent such as DMSO without protonation of amine.
Gluten is the main functional component of wheat, and is the main source of the viscoelastic properties in a dough. One of the gluten group is glutenin, which is composed of high molecular weight (HMW) and low molecular weight (LMW) subunits. The HMW glutenin subunits (HMW-GS) have been shown to play a crucial role in determining the processing properties of the grain. They are encoded by the Glu-1 loci located on the long arms of homeologous group one chromosomes, with each locus comprising two genes encoding x- and y-type subunits. The presence of certain HMW subunits is positively correlated with good bread-making quality. The highly conserved N- and C- terminal contaning cystein residues which form interand intra-chain disulphide bonds. This inter chain disulphide bonds stabilize the glutenin polymers. In contrast, the repetitive domains that comprise the central part of the HMW-GS are responsible for the elastic properties due to extensive arrays of interchain hydrogen bonds. In this review, we discuss HMW-GS, HMW-GS structure and gluten elasticity, relationship between HMW-GS and bread wheat quality and genetic engineering of the HMW-GS.
The crystal structure of alicylaldehyde-4-piperidinothiosemicarbazone, $C_{13}H_{l7}N_3OS$, has been determined by single crystal X-ray analysis. The crystals are orthorhombic, space group $P2_12_12_1$, with unit cell dimensions a = 6.52(2), b = 13.42(4), c = 14.92(4)${\AA}$. There are four formular units in a unit cell. The structure was solved by the heavy atom method and refined by isotropic block diagonal least-squares methods to a final R value of 0.10 for 1019 observed reflections. The oxygen atom of the hydroxyl group is involved in two hydrogen bonds, one as donor in the intramolecular O-H${\cdots}$N hydrogen bond and the other as acceptor in the intermolecular N-H${\cdots}$O hydrogen bond, the distances of the hydrogen bonds 2.56 and 3.00${\AA}$ respectively.The molecules are joined into infinite columns by the N-H${\cdots}o$O hydrogen bonds which form spirals along the two fold screw axis parallel to the a axis. The molecular columns are held together by van der Waals forces.
The crystal structure of $[Co(phen)_2(Cl)(H_2O)] Clㆍ2H_2O$(phen=1,10-phenanthroline) has been determined by X-ray crystallography. It crystallizes in the triclinic system, space group P1, with lattice parameters a=9.662(2), b=11.445(1), c=13.037(2)${\AA}$${\alpha}$=64.02(1), ${\beta}$=86.364(9), ${\gamma}=78.58(2)^°$, and Z=2. The coordinated cations contain a six-coordinated cobalt atom chelated by two phen ligands and one chloride anion and one water ligand in cis arrangement. In addition to the chloride coordinated to the cobalt, there are one chloride ion and four water molecules which complete the crystal structure. In the solid state, the title compound forms three dimensional network structure through hydrogen bonds, within which exists the strongest hydrogen bond (O(3)-O(4)=2.33${\AA}$). The intermolecular hydrogen bonds connect the $[Co(phen)_2(Cl)(H_2O)]1+,\;H_2O$ moieties and chloride ion.
Well-resolved vibronic emission spectra were recorded in the visible region from the corona discharge of precursor alkylbenzenes in a technique of corona excited supersonic expansion using a pinhole-type glass nozzle. From the observed spectra, we found the evidence of the presence of benzyl-type radicals generated by dissociation of C-C or C-H bonds of alkyl group. After identification of benzyl-type radicals formed in the corona discharge, we suggest that energy densities in alkyl chain play a crucial role in determining the bond dissociation during corona excitation.
Deprotection of the benzyl group has been widely used in multi-step organic synthesis with a variety of reaction conditions. including catalytic hydrogenolysis. Lewis acids such as FeCl$_3$ or MgBr$_2$ and lithium naphthalenide. However. these procedures sometimes can be problematic with multifunctional substrates. such as unsaturated bonds during hydrogenolysis. an acid-labile moiety in FeCl$_3$ and a easily reducible functional group in lithium naphthalenide. (omitted)
The crystal structure of sulfapyridine, $C_{11}H_{11}N_{3}O_{2}S$, has been determined by X-ray diffraction method. The compound crystallizees in the monoclinic space group C2/c with a = 12, 80(4), b= 11.72(4), $c= 15.36(5){\AA}, {\beta}= 94(3)^{\circ}$and Z = 8. A total of 1133 observed reflections were collected by the Weissenberg method with CuKaradiation. Structure was solved by the heavy atom method and refined by isostropic block-diagonal least-squares method to the R value of 0.14. The nitrogen in the pyridine ring of sulfapyridine is associated with an extra-annular hydrogen. The C (benzene ring) S-N-C (pyridine ring) group adopts the gauche form with a fonformational angle of $71^{\circ}$. The benzene ring are inclined at angle of $84^{\circ}.to the pyridine ring plane. Sulfapyridine shows three different hydrogen bonding in the crystal. They are two N-H...O hydrogen bonds with the distance of 2.90 and 2.98${\AA}$ respectively, and on N-H...N with the distance of 3.06 ${\AA}$.
The catalytic dehydrocoupling of di-n-butylstannane n-Bu2SnH2 by the Cp2MCl2/Red-Al (M = Ti, Zr, Hf) and M(CO)6/Red-Al in situ combination catalysts yielded a mixture of two kinds of catenated products: one is a cross-linked insoluble solid, and the other is a non-cross-linked soluble solid (≒Sn5) or viscous oil (≒Sn2). The soluble oligostannanes could be produced by simple dehydrocoupling of n-Bu2SnH2, whereas the insoluble polystannanes could be obtained via disproportionation/dehydrocoupling combination process of n-Bu2SnH2. The disproportionation/dehydrocoupling combination process may initially produce a low-molecular-weight oligostannane with partial backbone Sn-H bonds which could then undergo an extensive cross-linking reaction of backbone Sn-H bonds, resulting in the formation of an insoluble polystannane.
The determination of disulfide bonds is important for comprehensive understanding of the chemical structure of protein. So far, many strategies for the disulfide bond analysis have been suggested in terms of speed and sensitivity. However, most of these strategies have not considered free thiol residues in the target protein in the process of determining the disulfide bond. We suggested the strategy which was composed of four steps for the identification of disulfide bonds; the first step was the prediction of possible disulfide bonds, the second step was the determination of free cysteine residues, the third step was the analysis of disulfide bond using a high-resolution mass spectrometry, and the final step was the determination of disulfide bonds based on the comprehensive verification. In this study, we performed the characterization of disulfide bonds for the recombinant protein (HRPE1), where 1 and 5 inter- and intra-chain disulfide bonds were identified, respectively.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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