• 대한방사성의약품학회지
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• 제7권1호
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• pp.33-40
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• 2021

Recently, antibody-drug conjugates (ADCs) are used to deliver efficient cytotoxic payloads selectively in cancer cells. In the designing of an ADC, the antibody is connected to a toxic payload via a covalent linker, which helps to solubilizes the typical hydrophobic payload as well as stabilizes the linkage over circulation. The development of the linkers for the antibody drug conjugate is still in demand. Initially, the acid, disulfide, and cathepsin-sensitive ADCs attracted considerable attention for the delivery of a potent cytotoxic payload but suffer from instability in human and mouse plasma with a short half-life. In addition, It also suffer from a solubility issue that induces aggregation, which is the major problem in their development. ADCs associated with sulfatase and phosphatase cleavable linker are highly soluble due to the anionic nature of sulfate and phosphate groups. The ADCs also showed high stability in human and mouse plasma. Therefore, to overcome these limitations, sulfatase and phosphatase cleavable linkers were developed. This review focuses on the recently reported advantages of sulfatase and phosphatase cleavable linkers for ADCs.

• 공업화학
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• 제16권5호
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• pp.677-683
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• 2005

AEO계 비이온 계면활성제를 주체로 한 세정제 시스템에서 탄화수소 용제가 단일상의 마이크로에멀젼 형성 및 세정력에 미치는 영향을 살펴보았다. 용제로 사용한 포화탄화수소의 사슬 길이가 길어질수록 마이크로에멀젼을 형성하는 온도 영역이 넓어졌으며, $35{\sim}60^{\circ}C$의 온도 조건에서 첨가한 보조계면활성제 조성에 상관없이 단일상의 ${\mu}E$이 존재하는 것을 확인할 수 있었다. 특히 본 실험에서 사용한 탄화수소 중에서 사슬 길이가 가장 큰 헥사데칸을 용제로 사용할 경우, 보조계면활성제 이소프로판올을 첨가하지 않은 경우에도 단일상의 O/W ${\mu}E$이 넓은 온도 영역에 걸쳐서 존재하였다. 상평형 실험을 통하여 선정한 단일상의 마이크로에멀젼을 주체로 한 후보 세정제 시료들은 $40^{\circ}C$에서 abietic acid에 대한 우수한 세정력을 나타내는 것을 세정 실험을 통하여 확인할 수 있었다.

• 대한화학회지
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• 제42권1호
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• pp.84-91
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• 1998

고분자 전해질 복합체 형성이 poly(N-isopropyl acrylamide)(PNIPAAm) 공중합체의 저임계 용해온도 (lower critical solution temperature, LCST)에 미치는 영향을 조사하기 위하여 N-isopropyl acrylamide (NIPAAm)와 acrylic acid (AAc)를 선택하여 온도 감응성과 pH 감응성을 동시에 지니는 pH/온도감응성 고분자를 합성하였다.합성된 고분자들을 FT-IR과 적정실험을 통해 확인하였다. 고분자전해질로서 poly(allylamine) (PAA)과 poly(L-lysine)(PLL)을 사용하여 pH 2로부터 12에 이르는 넓은 범위의 pH 영역에서 고분자전해질 복합체 형성이 pH/온도감응성 고분자의 LCST에 미치는 영향을 조사하였다. 수용액상에서 poly(NIPAAm-co-AAc)중 PNIPAAm의 LCST는 cloud-point 측정 방법으로 결정하였다. 또한 역적정 실험을 통해 공중합체 중의 AAc 함량을 결정하고 AAc의 이온화 정도가 LCST에 미치는 영향을 조사하였다. 수용액상에서 poly(NIPAAm-co-AAc) 중 PNIPAAm의 LCST는 pH, 고분자전해질의 존재 유무, AAc의 함량, 그리고 고분자 사슬에 존재하는 전하밀도 등에 큰 영향을 받았다. 고분자전해질 복합체는 PAAc의 pKa와 PAA또는 PLL의 pKb 사이인 중성영역에서 형성됐으며 PNIPAAm의 LCST에 미치는 PLL의 영향은 PAA에 비해 크게 나타났다.

• 자원환경지질
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• 제34권3호
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• pp.301-306
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• 2001

계면활성제를 이용한 오염복원에 있어서 제거효율에 영향을 주는 계면활성제 용액 pH의 최적범위를 조사하기 위하여 주상실험이 수행되었다. 톨루엔과 1,2,4-trichlorobenzene이 소수성 유기 화합물로서 선택되었다. 4%(v/v)의 sodium diphenyl oxide disulfonate(DOSL), trideceth-19-carboxylic acid(TDCA), octylphenoxypoly ethosye-thanol(OPEE)을 사용하여 두 종류의 아이오와 토양(Fruitfield sand, Webster clay loam)에 대한 용출실험을 수행하였다. 실험결과, 톨루엔과 1,2,4-trichlorobenzene의 제거효율은 계면활성제 용액 pH 10에서 나타났고, Furifield 사질토양에서 DOSL을 이용한 경우 최대 제거효율은 각각 94%, 97%였다. Fruitfield 사질토양에서 DOSL을 사용한 경우, pH 조절에 의하여 증가된 톨루엔과 1,2,4-trichlorobenzene의 제거효율은 각각 16%와 20%였다. Webster clay loam에서 DOSL을 이용한 경우 최대 제거효율은 각각 89%, 93%였다. Webster clay loam에서 DOSL을 사용한 경우, pH 조절에 의하여 증가된 톨루엔과 1,2,4-trichlorobenzene의 제거효율은 각각 26%와 19%였다. 이러한 실험결과는 NAPLs로 오염된 토양을 복원하는데 있어서 계면활성제 용액의 pH를 높게 유지하는 것이 바람직하다는 것을 의미한다.

• 생명과학회지
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• 제21권5호
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• pp.761-765
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• 2011

효소의 염에 대한 안정성은 식품산업 응용에 있어서 중요한 인자이다. 이전에, leucine aminopeptidase (LAP)은 Bacillus sp. N2에서 정제되었다. 본 연구에서는, LAP효소의 염 효과에 관한 연구를 수행했다. LAP은 고농도의 NaCl (4 M)에서 L-leucine-${\rho}$-nitroanilide의 가수분해활성을 가지고 있지만, 다른 중성 염들(LiBr, LiCl, NaBr, KBr, KCl)에서는 활성이 없었다. 그 효소는 0-4 M NaCl 농도에서 C-말단 Xaa쪽에 소수성 아미노산과 친수성 아미노산을 가진 여러 di-peptide 합성 기질들을 가수분해하였는데, 이러한 결과는 LAP의 가수분해성은 기질의 Scissile bond에 있는 아미노산 사이드 체인의 소수성과는 관련이 없다라는 것을 의미한다. 또한, LAP의 가수분해활성은 4.5 M NaCl 농도에서 다른 LAP와 Aminopeptidase의 활성 보다 1-3배가 높다라는 것을 보여주었다. 이러한 결과들은 NaCl에 내성을 지닌 LAP을 치즈와 멸치 젓갈과 같은 식품 산업에 응용될 수 있다는 것을 보여준다.

• BMB Reports
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• 제33권4호
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• pp.326-331
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• 2000

Acidic chitinases from the gizzards of a broiler were purified to homogeneity, using precipitation with $(NH_{4})_{2}SO_{4}$, ion exchanger chromatography, gel filtration, chromatofocusing and hydrophobic interaction chromatography. The enzymes, GAC1 and GAC2, were purified 180- and 194- folds with a recovery of 4.9% and 2.7%, respectively. The molecular mass of GAC1 and GAC2 were 48.2 kDa and 57.8 kDa, respectively. Chromatofocusing resulted in a pI of 3.1 for both enzymes. The purified enzymes were endochitinases that were devoid of ${\beta}-N-acetylglucosaminidase$ and lysozyme activity. Kinetic studies using $[^3H]chitin$ indicate that GAC1 has a $K_m$ and $V_{max}$ of 1.97 mg/ml and 185 mg/mg protein/h, respectively. The GAC2 has a $K_m$ and $V_{max}$ of 0.42 mg/ml and 92.3 mg/mg protein/h, respectively at optimal pH and temperature (pH 5.0 and $60^{\circ}C$). When the pentamer and hexamer of N-acetylglucosamine (GlcNAc) were used as a substrate, the major product by GAC1 was the dimer of GlcNAc with a differential accumulation of the monomer and trimer, depending upon the substrate. However, the GAC2 produced the dimer and trimer in an equal quantity, regardless of the substrate used. The first 9 $NH_2-terminal$ amino acid residues of the purified gizzard chitinase GAC1 and GAC2 shared a 100% homology. The first 25 $NH_2-terminal$ amino acid residues of GAC1 also shared 55-60% homology with animal chitinases and some animal proteins, such as whey protein and oviduct-specific proteins. However, little homology was found with either microbial and plant chitinases, or egg white lysozyme.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제25권11호
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• pp.1944-1953
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• 2015

A novel alkaline protease from Streptomyces sp. M30, SapHM, was purified by ammonium sulfate precipitation, hydrophobic interaction chromatography, and DEAE-Sepharose chromatography, with a yield of 15.5% and a specific activity of 29,070 U/mg. Tryptic fragments of the purified SapHM were obtained by electrospray ionization quadrupole time-of-flight mass spectrometry. Nucleotide sequence analysis revealed that the gene sapHM contained 1,179 bp, corresponding to 392 amino acids with conserved Asp156, His187, and Ser339 residues of alkaline protease. The first 24 amino acid residues were predicted to be a signal peptide, and the molecular mass of the mature peptide was 37.1 kDa based on amino acid sequences and mass spectrometry. Pure SapHM was optimally active at 80℃ in 50 mM glycine-NaOH buffer (pH 9.0), and was broadly stable at 0-50℃ and pH 4.0-9.0. The protease relative activity was increased in the presence of Ni²⁺, Mn²⁺, and Cu²⁺ to 112%, 113%, and 147% of control, respectively. Pure SapHM was also activated by dimethylformamide, dimethyl sulfoxide, Tween 80, and urea. The activity of the purified enzyme was completely inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride, indicating that it is a serine-type protease. The K_m and V_max values were estimated to be 35.7 mg/ml, and 5 × 10⁴ U/mg for casein. Substrate specificity analysis showed that SapH was active on casein, bovine serum albumin, and bovine serum fibrin.

• 대한환경공학회지
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• 제29권2호
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• pp.205-213
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• 2007

입상활성탄 및 생물여과 공정에서 활성탄 종류별 DOC(dissolved organic carbon) 흡착능은 석탄계가 가장 우수한 것으로 나타났고, 다음으로 야자계, 목탄계 순으로 조사되었으며, 활성탄 종류별 부착 미생물의 생체량과 활성도는 석탄계에서 가장 높게 나타났으며, 다음으로 목탄계, 야자계, 안트라사이트 순으로 나타났다. 안트라사이트를 이용한 생물여과 공정에서 OM(natural organic matters)의 생분해율은 15분 이상의 EBCT(empty bed contact time)가 주어져야 bed volume에 따라 평균 $10\sim17%$, 최대 $18\sim24%$ 정도의 생분해율을 얻을 수 있었다. NOM의 활성탄 흡착은 주로 친수성 보다 소수성 유기물질과 10,000 Da 이하의 유기물질의 제거가 용이하였으며 HAA5FP(haloacetic acid 5 formation potential) 보다 THMFP(trihalomethane formation potential), BDOC(biodegradable dissolved organic carbon)$_{rapid}$ 보다는 $BDOC_{slow}$의 제거가 용이한 것으로 조사되었다. 생물여과 공정에 의한 유기물질 제거 특성은 주로 친수성과 1,000 Da 이하의 유기물질 제거가 용이하였으며, THMFP 보다는 HAASFP, $BDOC_{slow}$ 보다는 $BDOC_{rapid}$의 제거가 용이한 것으로 조사되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제24권6호
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• pp.519-523
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• 1992

공업용 protease를 이용하여 홍합을 원료로, 그 extract의 최적 제조조건과 효소의 가수분해 반응에 의한 홍합 단백질 분해물 특징을 조사하였다. 실험에 사용된 6종의 protease 중, Corolase PP가 가수분해도 78.7%로 최대 가수분해도를 나타내었다. 원료의 전처리 공정으로 사용되는 precooking이 홍합이 가지고 있는 자기소화효소를 불활성화시켜 전체 가수분해도를 저하시켰으며, 그 결과 precooking을 하지 않은 경우보다 가수분해도가 $5{\sim}8%$ 정도 낮았다. 효소반응에 따르는 홍합 단백질의 분해 pattern을 전기영동과 HPLC 분석에 의해 살펴본 결과, 반응이 경과함에 따라 분자량 100,000 dalton 이상의 고분자 홍합 단백질이 분해되어 분자량 66,000 dalton 이하의 새로운 분해산물이 나타났다. 분자량 30,000 dalton 이하의 단백질 분해 pattern에 있어서는 분자량이 서로 다른 8개의 주요 fraction이 나타났으며 분자량이 8,000 dalton인 fraction 6가 45.8%로 가장 높은 비율을 나타내었다. 한편, 반응시간이 경과함에 따라 홍합의 주요 아미노산인 glycine, alanine, glutamic acid, lysine은 점차 감소한 반면, 소수성 아미노산인 valine, methionine, isoleucine, leucine의 비율이 증가함을 알 수 있었다.

• 공업화학
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• 제10권4호
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• pp.523-530
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• 1999

아클릴계 점착제는 주로 용제를 사용하여 제조되어 왔으나 용제의 사용에 따른 화재의 위험성과 환경적인 부작용으로 인해 점차 법률적으로 규제의 대상이 되고 있음에 따라 용제를 사용하지 않는 수계 에멀젼 중합을 이용한 제조 방법이 중요하게 대두되고 있다. 따라서 본 연구에서는 $40^{\circ}C$의 반응기에 methacrylic acid(MAA), n-butyl acrylate(n-BA), 그리고 2-ethylhexyl acrylate(2-EHA) 등 3가지 종류의 단량체를 사용하여 유화 중합을 수행하였으며, 실험에 사용된 계면활성제는 음이온 계면활성제로 sodium dodecyl sulfate(SDS), 비이온 계면활성제로 ethylene oxide 계통을 사용하였다. 실험 결과 혼합 계면활성제 시스템에서의 전환율이 단일 계면활성제 시스템에서의 전환율보다 더 높게 나왔으며, 비이온 계면활성제만을 사용한 유화중합은 안정성이 떨어져 상 분리가 일어났다. 반면에 음이온 계면활성제 또는 혼합 계면활성제를 사용한 유화 중합 시스템은 매우 안정한 상태를 유지하여 12주 이상의 저장 안정성을 보였다. 혼합 계면활성제 시스템에서 에멀젼 입자는 비이온 계면활성제 시스템 비해 작은 크기를 가지며, 계면활성제의 양이 증가할수록 입자 크기는 감소하였다. 계면활성제의 형태와 사용량, 그리고 혼합 비율 등은 에멀젼 입자의 Tg와 분자량에 거의 영향을 미치지 않았다. 실험 결과를 종합하여 보면, 50개의 침수성기를 가지고 소수성 chain의 탄소수가 16~18인 비인온 계면활성제를 40~60% 정도 사용한 약 4 g 정도의 혼합 계면활성제 시스템이 에멀젼의 안정성과 접착력에서 가장 최적의 제조 조건임을 알 수 있었다.