• 제목/요약/키워드: histidine

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진균과 식물의 Phenylalanine Ammonia-lyase 그리고 세균의 Histidine Ammonia-lyase 간의 면역학적 관계 분석 (Immunological Relationships among Fungal and Plant Phenylalanine Ammonia-lyases and Bacterial Histidine Ammonia-lyase)

  • 현민우;윤여홍;서동연;한지혜;김성환
    • 한국균학회지
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    • 제39권3호
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    • pp.205-212
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    • 2011
  • 진균의 phenylalanine ammonia-lyase(PAL)와 식물의 PAL간 그리고 PAL과 histidine ammonia-lyase (HAL)간의 구조적 특성 관계에 대한 이해를 얻기 위해 옥수수병원균인 깜부기균(Ustilago maydis)의 PAL에 대한 면역학적 분석을 수행하였다. 진균의 PAL 항체와 식물의 PAL 항체를 이용하여 분석하였을 때 실험한 모든 종의 PAL 간에 교차반응이 나타났다. 알팔파 PAL 항체와 포플라 PAL 항체 모두 식물 PAL은 강하게 인식하였으나 진균의 PAL은 약하게 인식하였다. U. maydis PAL은 Rhodotorula glutinis 효모의 PAL만 약하게 인식하였다. U. maydis PAL은 식물의 PAL에 대해서 낮은 친화성을 보였으나 Pseudomonas 세균의 HAL에 대해서는 강한친화성을 보였다. 2종의 식물 PAL 항체들 또한 Pseudomonas 세균의 HAL에 대해 강한 친화성을 보였다. 진균과 식물의 PAL 항체는 PAL 효소의 활성 저해를 나타냈으며 세균의 HAL 효소의 활성에 대해서도 중도적 저해를 나타냈다. 세균의 HAL 항체는 식물과 효모와 Ustilago PAL 중에 Ustilago PAL 활성만 저해하였다. 식물의 PAL과 진균의 PAL 모두 효모의 PAL 활성은 저해하지 못했다. 본 연구는 PAL과 HAL간에 면역학적 관계가 있음을 처음으로 보고한다.

멸치젓갈추출물이 돌연변이 유발에 미치는 영향 (Effect of Fermented Anchovy Extracts on the N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine-Induced Mutagenicities)

  • 정근옥;강갑석;박건영
    • 한국식품과학회지
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    • 제32권6호
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    • pp.1426-1432
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    • 2000
  • Ames 실험계에서 소금에 절인 생멸치는 생멸치보다 돌연변이유발성이 높았고, 잘 숙성된 멸치액젓(12개월)은 6개월된 멸치젓갈보다 낮은 보돌연변이성을 나타내었다. MNNG에 의한 돌연변이 실험에서 12개월간 발효시킨 멸치액젓 2.5 mg에 함유된 천일염 1.4 mg과 histidine $8\;{\mu}g$은 12개월간 발효시킨 멸치액젓보다 2배 이상 높은 보돌연변이성을 보였다. 따라서 histidine의 함량이 높은 멸치젓갈의 안전성을 Ames test로 판정하는 것은 바람직하지 못한 것으로 나타났다. 반면 SOS 실험계에서 생멸치, 소금에 절인 생멸치와 발효된 멸치젓갈 자체는 돌연변이유발성이 없었고, 오히려 12개월된 젓갈은 6개월 된 젓갈보다 높은 항돌연변이성을 보였다. 따라서 멸치젓갈 제조시 멸치에 소금이 첨가되어(생젓갈) 돌연변이 유발이 일어날 수 있지만 숙성기간이 길어지면(12개월, 익은 젓갈) 항돌연변이 효과가 있는 것으로 나타났다.

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열처리에 의한 Morganella morganii와 Photobacterium phosphoreum 유래 Histidine Decarboxylase의 불활성화 (Effects of Thermal Treatments on Inactivation of Histidine Decarboxylase from Morganella morganii and Photobacterium phosphoreum)

  • 박원민;김꽃봉우리;김민지;박지혜;배난영;박선희;안동현
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제45권3호
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    • pp.396-401
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    • 2016
  • Histamine을 생성하는 Morganella morganii와 Photobacterium phosphoreum으로부터 crude histidine decarboxylase(HDC)를 추출하여 $65{\sim}121^{\circ}C$로 열처리한 다음 균의 생육 및 효소 활성 변화에 대해 살펴보았다. 그 결과 M. morganii와 P. phosphoreum은 모든 열처리 조건에서 비 가열 처리구와 비교 시 균의 생육이 저해됨을 확인하였다. M. morganii와 P. phosphoreum 유래 HDC의 효소 활성은 $65^{\circ}C$에서 90% 이상의 효소 활성이 저해됨을 확인하였고, 온도가 증가함에 따라 유의적으로 활성이 억제되는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 결과에서는 $65{\sim}100^{\circ}C$ 범위에서 비가열 처리구와 비교 시 조효소액의 단백질 패턴의 변화가 크지 않았으나, $121^{\circ}C$에서 단백질 band의 강도가 크게 약해졌다. Native-PAGE에서는 $65^{\circ}C$ 처리 조건에서부터 단백질 패턴의 변화가 크게 나타났다. 따라서 가열처리($65{\sim}121^{\circ}C$)는 histamine 생성균인 M. morganii와 P. phosphoreum의 생육을 억제할 뿐만 아니라 HDC의 효소 활성도가 저해됨을 확인하여, 식품산업에서 적용되고 있는 열처리 조건에서 histamine 생성 억제에 큰 효과가 있는 것으로 생각한다.

RBL-2H3 세포에서 탈과립과 histidine decarboxylase 발현에 미치는 석곡(Dendrobium monilifrme)의 효과 (Inhibitory Effect of Dendrobium moniliforme on Degranulation and Histidine Decarboxylase Expression in RBL-2H3 Cells)

  • 이영지;마디 이스칸데르;김영희
    • 생명과학회지
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    • 제33권2호
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    • pp.176-182
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    • 2023
  • 석곡의 줄기는 전통 동양의학에서 위를 보하고, 진액을 보충하며, 열을 내리는 것에 사용되어 왔다. 본 연구에서는 RBL-2H3 세포에서 비만세포 탈과립과 TNF-α, IL-4, histidine decarboxylase (HDC) 발현에 미치는 석곡 열수추출물(DME)의 효과를 조사하였다. DME는 PMA와 Calcium ionophore 병행처리(PMACI)에 의해 유도되는 β-hexosaminidase 분비와 TNF-α, IL-4, HDC 발현을 현저히 억제하였다. 또한 PMACI에 의해 유도되는 NF-κB, AP-1 활성과 p38 kinase, extracellular signal-regulated kinase 1/2 (ERK1/2)과 c-Jun N-terminal kinase (JNK)의 인산화가 DME 전처리에 의해 저해되었다. 이러한 결과들은DME가 비만세포 탈과립을 억제하고, MAPKs/NF-κB/AP-1 신호전달 경로를 통해 TNF-α, IL-4, HDC 발현을 억제한다는 것을 시사한다. 본 연구결과들로 보아 DME는 과민반응과 염증성 질환을 치료하는 약물로 개발될 가능성을 가지는 것으로 사료된다.

Regulation of Glycogen Concentration by the Histidine-Containing Phosphocarrier Protein HPr in Escherichia coli

  • Koo, Byung-Mo;Seok, Yeong-Jae
    • Journal of Microbiology
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    • 제39권1호
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    • pp.24-30
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    • 2001
  • In addition to effecting the catalysis of sugar uptake, the bacterial phosphoenolpyruvate::sugar phosphotransferase system regulates a variety of physiological processes. In a previous paper [Seok et al.,(1997) J. Biol. Chem. 272, 26511-26521], we reported the interaction with and allosteric regulation of Esiherichia coli glycogen phosphorylase activity by the histidine-containing phosphocarrier protein HPr in vitro. Here, we show that the specific interaction between HPr and glycogen phosphorylase occurs in vivo. To address the physiological role of the HPr-glycogen phosphorylase complex, intracellular glycogen levels were measured in E. coli strains transformed with various plasmids. While glycogen accumulated during the transition between exponential and stationary growth phases in wildtype cells, it did not accumulate in cells overproducing HPr or its inactive mutant regardless of the growth stage. From these results, we conclude that HPr mediates crosstalk between sugar uptake through the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system and glycogen breakdown. The evolutionary significance of the HPr-glycogen phosphorylase complex is suggested.

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Optimization of media components for cordycepin production from Paecilomyces japonica

  • 변학규;한대석;홍억기
    • 한국생물공학회:학술대회논문집
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    • 한국생물공학회 2001년도 추계학술발표대회
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    • pp.386-389
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    • 2001
  • 본 연구는 P. japonira의 액체배양을 통해 HPLC를 이용하여 유용물질인 cordycepin의 농도를 분석하였다. 배지성분중 무기질소원, 아미노산, 무기염류 및 금속이온의 영향을 검토하였다. 그 결과 균사체의 경우에서는 cordycepin의 농도가 매우 낮음을 알 수 있었고, 배양여액의 경우에서는 $(NH_4)_2HPO_4$. histidine. $CaCO_3$ 등을 첨가했을 때 control에 비해 높은 농도의 cordycepin의 생성을 확인할 수 있었다.

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Diethylpyrocarbonate Inactivation of Aspartase from Hafnia Alvei

  • Shim, Jae-Hee;Kim, Hyo-Joon;Yoon, Moon-Young
    • BMB Reports
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    • 제32권4호
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    • pp.326-330
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    • 1999
  • An aspartase purified from Hafnia alvei was inactivated by diethylpyrocarbonate (DEP) in a pseudo-first-order inactivation. The first-order plot was biphasic. The inactivation process was not saturable and the second order rate constant was $1.3\;M^{-1}s^{-1}$. The inactivated aspartase was reactivated with NH₂OH. The difference absorption spectrum of DEP-inactivated vs native enzyme preparations revealed a marked peak around 242 nm. The pH dependence of the inactivation rate suggests that an amino acid residue having a pK value of 7.2 was involved in the inactivation. L-aspartate, fumarate (substrates), and chloride ion (inhibitor) protected the enzyme against inactivation, indicating that histidine residues for the enzyme activity are located at the active site of this aspartase. Inspection of the presence and absence of $Cl^-$ ion demonstrated that the number of essential histidine residues is less than two. Thus, one or two histidines are in or near the aspartate binding site and participate in an essential step of the catalytic reaction.

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