• Applied Biological Chemistry
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• 제39권5호
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• pp.361-367
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• 1996

어류껍질 및 적색육어류의 효율적 이용을 위한 일련의 연구로서 succinylation 처리한 붕장어껍질 젤라틴으로부터 유화성 및 유화안정성이 있는 유화물의 제조조건을 살펴보았고, 아울러 유화물의 첨가에 의한 적색육어류 연제품의 품질개선을 시도하였다. 유화물의 안정성은 20% 수식 젤라틴용액을 예비교반(5,000 rpm, 1분)하고 이어서 교반(15,000 rpm, 5분)하는 동안 젤라틴에 대하여 15배의 대두유를 서서히 첨가하는 것이 가장 좋았고, 이때 정치, 진동 및 저온저장에 의한 안정성은 각각 95%, 90% 및 95%이었다. 수식 붕장어껍질 젤라틴을 유화제로 한 유화물의 수분, 단백질, 지방 및 회분함량은 각각 18%, 5%, 76% 및 0.5%이었고 관능적 색조는 백색을 나타내었으며, 과산화물값 및 지방산조성은 대두유와 유사하였다. 고등어 고기풀에 대하여 6%에 해당하는 유화물의 첨가에 의해 제조된 적색육어류 연제품은 유화물 무첨가 제품에 비하여 과산화물값, 갈변도 등과 같은 유지특가는 차이가 없었으며, 색조, 젤리강도 및 관능적 조직감은 개선되었으며, 휘발성염기질소, 생균수 및 히스타민함량 등은 상당히 낮았다.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제37권2호
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• pp.113-117
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• 2007

The aim of this study was to investigate the effect of different wall material on the microencapsulation efficiency of microcapsules containing fish oil. The present work reports on the microencapsulation of fish oil by spray drying using hydroxypropyl methylcellulose (HPMC) 2910, maltodextrin, gelatin, sodium caseinate as wall materials. The emulsion stability was assessed by emulsion stability index value (ESI). The microstructural properties of microcapsules was evaluated by scanning electron microscopy (SEM) and microencapsulation efficiency (ME) was assessed by soxhlet method. The highest ESI and ME were observed in the case of a 1:1 gelatin/sodium caseinate ratio and 1:1 glycerin fatty acid ester/lecithin ratio, and ME of microcapsules was increased with increasing the ESI of emulsion. Thus, the stability of emulsion was a critical factor for the encapsulation of fish oil.

• 한국수산과학회지
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• 제25권2호
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• pp.93-102
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• 1992

In order to reduce long preparating time for alkali pretreated B-type gelatin, enzyme pretreatment was tried on flounder(Limanda aspera) skin for I-type gelatin. The optimal extraction conditions of the B-type gelatin were 9 folds of added water with material(w/w), 3 hrs of extraction time, $60^{\circ}C$ of extraction temperature and pH 5. The maximum amount of I-type gelatin was extracted at $60^{\circ}C$ for 3 hrs using water controlled to pH 6.0(material : water= 1:9, w/w). The yields of the B- and E-type gelatin were $64.2\%\;and\;59.2\%,$ respectively. The B-type was superior to the B-type in physical properties such as jelly strength, viscosity and electric conductivity. Molecular weight of B-type was so far larger than that of the E-type due to different pretreatment method. Hydrolysis ratio of the E-type was higher than that of the B-type because of its molecular weight. Results suggest that B-type product would be better than I-type as fish skin gelatin but E-type was desirable in hydrolyzate preparation.

• 한국축산식품학회지
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• 제39권2호
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• pp.229-239
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• 2019

The objectives of this study were to determine the interaction between porcine myofibrillar proteins and various gelatins (bovine hide, porcine skin, fish skin, and duck skin gelatins) and their impacts on gel properties of porcine myofibrillar proteins. Porcine myofibrillar protein was isolated from pork loin muscle (M. longissimus dorsi thoracis et lumborum). Control was prepared with only myofibrillar protein (60 mg/mL), and gelatin treatments were formulated with myofibrillar protein and each gelatin (9:1) at the same protein concentration. The myofibrillar protein-gelatin mixtures were heated from $10^{\circ}C$ to $75^{\circ}C$ ($2^{\circ}C/min$). Little to no impacts of gelatin addition on pH value and color characteristics of heat-induced myofibrillar protein gels were observed (p>0.05). The addition of gelatin slightly decreased cooking yield of heat-induced myofibrillar protein gels, but the gels showed lower centrifugal weight loss compared to control (p<0.05). The addition of gelatin significantly decreased hardness, cohesiveness, gumminess, and chewiness of heat-induced myofibrillar gels. Further, sodium dodecyl poly-acrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed no interaction between myofibrillar proteins and gelatin under non-thermal conditions. Only a slight change in the endothermic peak (probably myosin) of myofibrillar protein-gelatin mixtures was found. The results of this study show that the addition of gelatin attenuated the water-holding capacity and textural properties of heat-induced myofibrillar protein gel. Thus, it could be suggested that well-known positive impacts of gelatin on quality characteristics of processed meat products may be largely affected by the functional properties of gelatin per se, rather than its interaction with myofibrillar proteins.

• 한국식품위생안전성학회지
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• 제32권4호
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• pp.254-261
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• 2017

상업적으로 유통되는 젤라틴 캡슐 제품은 소비자의 건강(예: 광우병) 및 종교적 신념에 대한 우려를 야기시킬 수 있다. 젤라틴은 대부분 소, 돼지 등에서 유래한 원료물질을 가공한 것으로서, 가공 후 그 원료 물질을 분석하는 것은 대단히 어렵다. 따라서 정부 규제기관의 표시사항 준수여부 모니터링 연구가 주기적으로 필요하다. 본 연구에서는 인터넷에 유통되는 건강기능식품(n = 181)을 대상으로 젤라틴 캡슐의 원료 물질을 종 특이 PCR 방법으로 분석했다. 55개 제품의 경우 표시사항에 젤라틴 캡슐원료 물질에 대한 정보를 명시하였으나(예: bovine-, fish-and plant-derived gelatin), 126개 제품의 경우 사용 원료에 대한 정보 없이 "gelatin"으로 표시하였다. 이 126개 제품의 젤라틴 캡슐 분석 결과 51개 제품은 소 유래의 젤라틴을, 31개 제품은 돼지 유래의 젤라틴을, 그리고 44개 제품은 소와 돼지의 원료를 혼합하여 제작한 블렌딩 젤라틴을 사용한 것으로 밝혀졌다. 따라서 소비자의 알 권리, 종교적 신념 및 건강을 보호하기 위해 젤라틴 캡슐에 사용된 원료 물질을 표시사항에 제공하는 것은 매우 중요하다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제38권5호
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• pp.393-397
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• 1995

어류껍질 젤라틴의 탄닌산과의 반응성을 개선하여 청정제 및 chewing gum base 등으로 유효 이용할 목적으로 각시가자미껍질 젤라틴의 숙시닐화를 시도하여 탄닌산과의 반응특성에 대하여 검토하였다. 각시가자미껍질 젤라틴의 숙시닐화는 succinic anhydride의 농도가 10%까지는 직선적으로 증가하였고, 그 이상의 농도에서는 거의 변화가 없었다. 본 실험에서는 젤라틴에 대하여 15%에 해당하는 succinic anhydride로 숙시닐화시켜 탄닌산과의 반응성을 살펴 보았고, 이 젤라틴의 숙시닐화 정도는 약 80%이었다. 등전점은 숙시닐화 어류껍질 젤라틴의 경우 4.08로 대조 어류껍질 젤라틴의 5.54에 비하여 감소하였고, 일반성분 및 아미노산 조성은 두 젤라틴이 유사하였다. 용액의 pH가 숙시닐화 어류점질 젤라틴의 경우 4.0부근에서, 대조 어류껍질 젤라틴의 경우 4.8 부근에서 젤라틴 및 탄닌산의 침전율이 최대이었다. 젤라틴 농도는 젤라틴 침전율의 경우 숙시닐화에 관계없이 농도가 증가할수록 감소하였고, 탄닌산의 침전율의 경우 탄닌산에 대하여 숙시닐화 젤라틴은 $2{\sim}4$배, 대조 젤라틴은 $2{\sim}3$배로 첨가한 것이 최대이었다. 젤라틴 및 탄닌산의 침전율은 에탄올의 존재에 의해서는 영향을 받았으나, sucrose의 존재에 의해서는 거의 영향을 받지 않았다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권2호
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• pp.134-139
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• 1996

연근해산 수산물중 부산물의 양이 많은 붕장어껍질, 말쥐치껍질 및 화살오징어껍질을 대상으로 수산 연제품의 품질개선제로 사용하기 적절한 수산물껍질 젤라틴의 원료를 검색하였다. 콜라겐함량은 붕장어껍질(24.69%)이 가장 많았고, 다음으로 말쥐치껍질(20.03%)이었으며 화살오징어껍질은 12.62%에 불과하였다. 콜라겐의 조성은 어류껍질의 경우 가용성획분$(67.4%{\sim}72.3%)$이 불용성획분보다 높았으나, 화살오징어껍질의 경우 불용성획분(69.6%)이 가용성획분보다 높았고, 아미노산조성은 가용성획분 및 불용성획분 간에 차이가 없었다. 연근해산 수산물껍질의 콜라겐은 ${\alpha}$ chain과 ${\beta}$ chain으로 구성되어 있었고, ${\alpha}$ chain은 동일종이 아닌 hetero형 이었다. Imino acid 조성비, proline의 수산화정도 및 열변성온도는 붕장어껍질 콜라겐이 가장 높았고, 다음으로 말쥐치껍질 콜라겐 및 화살오징어껍질 콜라겐의 순이었고 또한 이들 껍질로부터 추출한 젤라틴의 물리적 특성도 열변성온도의 경향과 같았다.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제13권1호
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• pp.1-11
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• 2010

The study was performed to optimize the processing conditions (alkali concentration, extraction time, and temperature) for rockfish skin gelatin based on yield using response surface methodology and comparison of the physicochemical properties with those of rockfish skin gelatin pretreated and extracted under ordinary conditions (alkali treatment concentration: 1.0 M; extraction time: 2 hr; extraction temperature: $60^{\circ}C$). Predicted maximum gelatin yield of 19.1% and gelatin content of 87.8% were obtained by extraction at $106.6^{\circ}C$ for 69.0 min after pretreatment with 1.1 M calcium hydroxide. Yield of gelatin extracted under high temperature/high pressure (G-HT/HP) was 54% higher than that extracted under ordinary temperature/time (G-OT/T). However, G-HT/HP was inferior in gel strength and gelling point to (G-OT/T), but comparable in transmission. Based on the physicochemical properties, G-HT/HP was unsuitable for use in products requiring higher physical properties, but could be useful for health-functional foods.

• 한국어병학회지
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• 제31권2호
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• pp.87-92
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• 2018

본 연구는 육상 순환 양식장, 약 $20^{\circ}C$의 수온에서 양식 중이던 자주복에서 체표에 백탁과 궤양을 보이는 개체가 다수 발생하여 그 원인을 밝히고자 하였다. TCBS 선택배지에서 순수 배양된 균체를 확인하고 계대 배양하여 16S rRNA와 rpoA 유전자의 염기서열 분석을 실시하였으며, 그 결과는 Vibrio atlanticus와 99.77%의 상동성을 가지는 것으로 나타났다. 생화학적 특징을 이미 보고된 같은 균종과 비교한 결과, Voges-Proskauer test와 Gelatin 가수분해능에 대한 결과에서 차이를 나타내는 것으로 확인하였다.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제22권5호
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• pp.10.1-10.14
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• 2019

Fish skin waste accounts for part of the solid waste generated from seafood processing. Utilization of fish skin by bioconversion into high-grade products would potentially reduce pollution and economic cost associated with treating fish processing waste. Fish skin is an abundant supply of gelatin and collagen which can be hydrolyzed to produce bioactive peptides of 2-20 amino acid sequences. Bioactivity of peptides purified from fish skin includes a range of activities such as antihypertensive, anti-oxidative, antimicrobial, neuroprotection, antihyperglycemic, and anti-aging. Fish skin acts as a physical barrier and chemical barrier through antimicrobial peptide innate immune action and other functional peptides. Small peptides have been demonstrated to possess biological activities which are based on their amino acid composition and sequence. Fish skin-derived peptides contain a high content of hydrophobic amino acids which contribute to the antioxidant and angiotensin-converting enzyme inhibitory activity. The peptide-specific composition and sequence discussed in this review can be potentially utilized in the development of pharmaceutical and nutraceutical products.