• 한국식품과학회지
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• 제49권2호
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• pp.141-145
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• 2017

본 연구에서는 알코올 분해능이 높은 기능성 치즈를 제조하기 위하여 L. kitasatonis, L. amylophillus, L. mesenteroides sub. 및 무화과 효소를 이용하였다. 각각 균주의 에탄올, 내산 및 내담즙에 내성이 우수함을 확인하였고, ADH 및 ALDH 활성도를 측정한 결과 10%의 무화과 효소를 첨가하였을 때의 ADH 활성도는 각각 $688.39{\pm}51.63$, $1054.98{\pm}79.12$, $825.28{\pm}61.89{\mu}mol$로 나타났으며 ALDH는 각각 $751.91{\pm}54.14$, $1209.93{\pm}87.11$, $891.09{\pm}64.16{\mu}mol$로 무화과를 첨가하지 않았을 때보다 각각 증가하는 것으로 나타났다. 또한 L. amylophillus 균주를 이용하여 치즈를 제조한 뒤, 10%의 무화과 효소를 첨가하였을 때 ADH 및 ALDH 분해능이 무화과효소를 첨가하지 않았을 때 보다 각각 252, 246% 증가함을 확인하였다. 결론적으로 무화과 효소를 첨가하였을 때, L. amylophillus을 이용한 치즈의 제품이 높은 알코올 분해능을 가지는 것으로 확인되었고, 이를 통해 기능성 식품의 제조로써 무화과 효소의 적용 가능성을 확인하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제23권6호
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• pp.1027-1031
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• 1994

A method for the process of making fig conserves to prevent the denaturation of ficin (EC3.422.3) that is a proteolytic enzyme in fig (Fixus carica L. ) has been developed. The suutable composition ratio of materials such as, fig, sugar, citric acid and potassium sorbate, to make fig conserves was 1,000, 600 , 1.0 and 0.67g , respectively. to maintain the ficin activity, it was necessary that these materials were heated on 55$^{\circ}C$ and concentrated in the reduced pressure. At a result of sensory evaluation , meat treated with fig was the softest among samples. Then the treated beef with 55$^{\circ}C$ converse, 7$0^{\circ}C$ conserves, sugar and control have been shown the decreased rate respectively. There was significantly different in the effect of tenderness between each group(0.1%) . The nitrogen content of connective tissue was relatively low in the groups of the treated beef with fig and 55$^{\circ}C$ converses, 7$0^{\circ}C$ converses sugar and control , which was similar to the order of the ficin activity. This research revealed that the constituent protein of meat muscle was decomposed by ficin and its solubility was relatively higher than before.

• 한국식품영양과학회지
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• 제28권3호
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• pp.511-519
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• 1999

To prevent the denaturation of ficin(EC 3.4.22.3) that is a proteolytic enzyme in fig(Ficus carica L.), fig conserve was heated to 55oC. The fig conserve was added as a tenderizer to native Korean cattle beef(KCB), dairy cattle beef(DCB), castrated dairy cattle beef(CDCB), and imported beef(IB). The composition of free amino acids, hydroxyproline content, shear force, cooking loss, morphological changes and sensory evaluation were then investigated to observe the effect of tenderizing beef with fig conserve. Free amino acids and cooking loss of treated beef were higher than those of control, whereas hydroxyproline and shear force were lower. Glutamine in treated beef decreased relatively but asparagine increased. Hydroxyproline was found, in increasing order of abundance, in DCB, CDCB, IB and KCB. By portion, loin was higher than tenderloin in free amino acids, hydroxyproline and shear force but was lower in cooking loss. Observation with a light microgram revealed a surprising loss of muscle fiber in treated beef. In sensory evaluation of uncooked beef, the control was redder than the treated beef(p<0.01~p<0.05). Treatment with fig conserve increased the juiciness of both cooked CDCB and IB(p<0.001) and decreased their hardness(p<0.01~p<0.001).

• 한국축산식품학회지
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• 제18권1호
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• pp.19-26
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• 1998

In order to study the tenderizing effect of the proteolytic enzyme, ficin, from fig fruit (Ficus carica L), the enzyme was purified from fig latex by precipitation and chromatography. The ficin separated from Bongraesi showed single band on SDS-PAGE. However, the ficin from Masui showed tow bands. The specific activity of ficin purified from Bongraesi species was 2.8 unit/mg protein and that from Masui species was 6.5 unit / mg protein. The amounts of ficin purified from 50 mL of crude latex of Bongraesi and Masui were 1,760 mg and 657 mg, respectively. the water holding capacity of beef decreased to the large extent, when sugar Bongraesi latex and Masui latex were added. The hardness of beef showed decreasing tendency with the time, however, after 60 min, it decreased and thereafter increased a little after 120 min. the hardness of beef decreased sharply with addition of the latex of Bongraesi and Masui. The Masui has more tenderizing effect than the Bongraesi. When meat was mixed with tenderizing agent(ficin) and not heated, the change of color showed significant difference (p＜0.01). when meat was mixed with tenderizing agent(ficin) and heated, the toughness showed significant difference (p＜0.01) and the softness showed significant difference (p＜0.001).

• 한국잠사곤충학회지
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• 제10권
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• pp.73-75
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• 1969

There are two fold aims in this experimental study. The aim is to investigate the bacteria which produce the high activity enzyme or the cocoon for utilization to the textile and the industry. The ether is to protect against the bacteria that damage silk protein during storage. The results are summarized as followes: 1. Among the isolated bacteria from the cocoon, No 4 strain had the high activity of the $\alpha$-amylase. But this strain had not been identified. The results of experiment is shown in the table II. 2. Among the isolated bacteria from the cocoon, No II strain had the high activity of the protease on substance of the casein. The results of the experiment is shown in the table II. 3. The bacteria which had the high activity of the degumming effect of the sericin, the part of the operation for 7 days was higher part of the operation for 3 days. The results of the experiment are indicated in Fig I and Fig II.

• 한국식품과학회지
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• 제30권5호
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• pp.1169-1178
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• 1998

무화과 PE를 추출하여 ammonium sulfate로 분획 투석한 후 Q-Sepharose column 및 CM-cation exchanger column을 이용한 chromatography와 HPLC에 의해 1개의 음이온성 PE와 2개의 양이온성 PE로 분리되었으며, 이들은 모두 전기영동상에 분자량 27,000정도의 밀접한 두 개의 band로 나타난 부분 정제된 단백질이었다. 이 효소 단백질들은 보관 중에 활성을 급격히 상실되므로 현실적인 이용성을 고려하여 분말화한 시료 현탁액을 이용한 in situ PE의 특성을 조사하였다. 그 결과 분말 시료는 냉동 저장뿐 만 아니라 $5^{\circ}C$에서도 장기간 저장할 수 있었으며, 최적 pH는 8.5, 최적온도는 $50^{\circ}C$이였고, 활성화 에너지는 7,671 cal $mol^{-1}\;K^{-1}$ 이었으며 $55^{\circ}C$까지는 열 안정성을 유지하였다. 또한 $0.2{\sim}0.4$ M NaCl에서 활성이 촉진되었으며 PE의 용출은 0.8 M 이상의 NaCl 에서 효과적이였고 $0{\sim}1.0$ M NaCl까지의 범위에서는 특별히 안정성에 영향을 미치지 않았다.

• 한국초지조사료학회지
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• 제11권4호
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• pp.199-202
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• 1991

Red clover, ladino clover, white clover, alfalfa, 차풀 그리고 갈키나물등 6종의 콩과식물에서 잎과 줄기의 Esterase Isozyme를 추출하여 starch gel 전기영동법으로 분리한 후 염색하여 종간 차이점을 고찰하였다. 공시된 식물의 Esterase Isozyme의 band수, 염색강도, 이동속도는 종간에 차이가 있었다. 그러나 동일종에 있어서는 alfalfa를 제외하고는 잎과 줄기사이에 band의 수는 차이가 없었으며 차풀과 갈키나물에서는 전혀 나타나지 않았다.(Fig. 2). Esterase Isozyme의 염색강도와 이동속도는 Est 1 이 가장 강하고 빨랐다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권4호
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• pp.270-277
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• 1986

Ammonium sulfate 염분획과 CM-cellulose chromatography로 Fig latex에서 ficin을 분리하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 분리한 crude ficin을 전기영동한 결과 main band 와 3개의 minor band로 나타났으며 main peak의 정제에서 얻은 ficin은 단일 band로 나타났다. 분리한 ficin의 pH 및 열에 대한 영향을 PH7.0, $60^{\circ}C$에서 최적 작용을 나타내었다. 분리한 ficin의 pH에 대한 안정성은 pH $2{\sim}8$로 비교적 넓은 범위로 나타났고 열에 대한 안정성은 $0{\sim}55^{\circ}C$의 범위로 안정성이 나타났다. 분리한 ficin의 분자량은 19500으로 나타났다. 산성 아미노산 21.8%. 염기성 아미노산 3.5%, 중성아미노산74.7%로 나타났으며 cystine과 tryptophan을 제외한 아미노산 잔기수는 174로 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제33권2호
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• pp.153-157
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• 2000

고등어 유래의 peptide를 제조하고, Sephadex G-25 column, ODS AQ column, Vydac column, Superdex peptide column을 이용하여 순차적으로 분리, 정제하였으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 고등어 선어로부터 두부, 내장 및 뼈를 제거하여 얻은 고등어육의 수율은 $65.5{\%}$였으며, 고등어육의 단백질 함량은 $63.3{\%}$, 그리고 지질함량은 $32.6{\%}$로 나타났다. 지질을 제거하기 위하여 알칼리 처리한 후 동결 건조한 고등어 단백질의 수율은 고등어 육에 대하여 $18.2{\%}$로 나타났고, 고등어 단백질을 효소가수분해하여 제조한 고등어 가수분해물의 수율은 $50.6{\%}$로 나타났다. 고등어 가수분해물 cut-off 1만의 membrane으로 ultrafiltration한 결과, MW 10,000이하가 $79.6{\%}$, 10,000 이상이 $20.4{\%}$였으며, ACE저해효과는 10,000이하 획분이 10,000이상 획분보다 높은 것으로 나타났다. (Table 1). 1만 이하의 획분을 Sephadex G-25 column으로 분획하여, 7개의 획분을 얻었고 (Fig. 1), 이 가운데 MS2획분의 ACE 저해효과가 가장 높았다(Table 2). ACE 저해효과가 가장 좋은 MS2획분을 ODS AQ column으로 분획하석 4개의 획분으로 분획하였고 (Fig.2), 이 가운데 Ms2O3획분의 ACE저해효과가 가장 좋았다 (Table 3). Ms2O3획분을 Vydac column으로 재분획하여 8개의 획분으로 분취하였다(Fig.3), 이 가운데 MS2O3V5획분의 ACE저해효과가 가장 좋았다(Table 4). Superdex peptide column으로 재정제하여 얻은 peptide의 N-말단으로부터 아미노산 배열은 Tyr-Val-Ala으로 ACE저해활성은 IC-(50)이 $1.4{\mu}M$로 나타났다. Matsumura등 (1993)은 가다랭이 가수분해물로부터 분리한 6개의 peptides 가운데 tripeptide의 ACE저해활성이 높았다고 하였으며, 본 연구 결과에서도 유사한 경향을 나타내었다.

• 한국작물학회지
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• 제5권1호
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• pp.69-86
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• 1969

인삼식물의 종간교잡에 있어서 일대잡종식물은 양친에 대하여 약 1.6~3.0배의 강제를 나타내지만 심한 불임현상으로 거의 잡종 제삼세대를 얻을수 없었다는 점에서 그 원인을 밝히고저 고려인삼${\times}$인 미국인삼의 잡종에 대한 발생학적조사관찰을 하였던 바 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 잡종인삼의 영양생장은 양친과 같이 정상적이며 강세를 나타내나 생식생장에서는 심한 조해를 받는다. 2. 생식기관형성에 있어서도 감수분열기 이전까지는 제조직의 발생은 거의 정상적으로 진행된다. 3. 대포자모세포나 소포자모세포의 감수분 장과정은 심한 불규칙성을 나타내며 어떠한 것은 분열직전부터 퇴화되기 시작한다. 4. 소포자모세포의 핵분열에 있어서 제1분열 중기 또는 후기에 일가염색체 또는 염색체교 등이 출현하는 이상분열상을 관찰할 수 있었으나 감수분열이 끝난 것은 역시 사분자가 대부분이고 이분자나 사분자 이상의 소포자형성은 볼 수 없었다. 5. 소포자형성 또는 화분형성과정에 있어서 한 약내에서 여러 단계의 발육상을 볼 수 있었다. 6. 거대, 미소, 공허화분은 극히 적었다.(Fig. 23). 7. 대포자모세포기 이후 배주의 발육속도는 전반적으로 지연된다. 8. 감수분열을 마친 후 대포자는 오분자를 형성하는 것도 있다.(Fig. 5). 9. 대개는 합점측의 대포자가 활성화하는데 중간에 위치하는 것이 활성대포자인 것도 불 수 있다.(Fig. 6). 10. 배주의 퇴화는 대포자모세포기부터 팔핵배낭기까지 사이에 일어나는데 그 시작 시기는 개체마다 조만이 있으며 각양각색이다. 11.0 대포자의 배열은 양친에서는 선장, 중간형인데 F1에서는 선장, 중간형, T형, ㅗ형 등 여러 가지 형을 볼 수 있다.(Fig. 5, 7). 12. 배주에 있어서 감수분열이나 배낭핵분열 또는 배낭형성에 불규칙성에 심할수록 합점기부에 잔재하는 배심조직이 크다(Fig. 8, 10). 13. 배낭형성기까지 도달한 것이라 하더라도 배낭핵은 항시 불안정하여 정해진 장소에 배치되지 못한다.(Fig. 10, 11, 12). 14. 배유조직을 결한 배낭내에 선장의 4세포원배를 형성한 것을 볼 수 있었다.(Fig. 20) 15. 인삼의 잡종에 있어서의 불임원인을 다음과 같이 추정하였다. a) 잡종의 불임현상은 교잡에 의한 Gene-action system의 재조합으로 생체대사계에 혼란을 일으켜 배우자형성세포와 위요세포간의 우열관계가 전도되여 성적결함을 가져오는데 있다고 보았다. 즉 정상배낭에서는 배우자형성세포는 그것을 둘러싸고 있는 위요세포보다 크고 농염되며 활성적이어서 위요세포를 소화흡수하여 발육케 된다. 그러나 퇴화배낭에서는 재조합으로 인한 세포질의 변화는 극성 (Polarity) 또는 내생리듬 (Endogneousrhythm)의 변화 혹은 교란을 가져와 발육과정에서 성적결함을 일으켜 불임으로 된다고 추정하였다.