L-Arabinose inhibits intestinal sucrase in an uncompetitive manner and, consequently, inhibits the absorption of sucrose from the small intestine. The addition of $3{\sim}5%$ L-arabinose to sucrose causes about a 60% reduction in the digestion of sucrose in the small intestine. In addition, it reduces the increase of the levels of blood sugar, insulin, triglycerides, and cholesterol caused by the ingestion of sucrose. The taste of L-arabinose is quite similar to that of sucrose, with approximately 50% the sweetness of sucrose. Naturally occurring arabinose is an L-form and a noncaloric sugar that is not metabolized in animals. L-Arabinose is a common component of plant cell walls and is widely distributed in the plant kingdom. It is the main component of cereal hemicellulose, such as corn, wheat, and rice, pectic substances of beet, apple pulps, and some plant gums. L-Arabinose can be produced by either the acid hydrolysis or the enzymatic hydrolysis of some plant gums, corn fiber, and beet pulps. This novel sugar has a potential to be used as a food additive for improving obesity and maintaining good health.
Ra, Chae Hun;Jung, Jang Hyun;Sunwoo, In Young;Kang, Chang Han;Jeong, Gwi-Taek;Kim, Sung-Koo
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제25권6호
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pp.856-862
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2015
The objective of this study was to optimize the slurry contents and salt concentrations for ethanol production from hydrolysates of the seaweed Eucheuma spinosum. A monosaccharide concentration of 44.2 g/l as 49.6% conversion of total carbohydrate of 89.1 g/l was obtained from 120 g dw/l seaweed slurry. Monosaccharides from E. spinosum slurry were obtained by thermal acid hydrolysis and enzymatic hydrolysis. Addition of activated carbon at 2.5% (w/v) and the adsorption time of 2 min were used in subsequent adsorption treatments to prevent the inhibitory effect of HMF. The adsorption surface area of the activated carbon powder was 1,400-1,600 m2/g and showed selectivity to 5-hydroxymethyl furfural (HMF) from monosaccharides. Candida tropicalis KCTC 7212 was cultured in yeast extract, peptone, glucose, and high-salt medium, and exposed to 80, 90, 100, and 110 practical salinity unit (psu) salt concentrations in the lysates. The 100 psu salt concentration showed maximum cell growth and ethanol production. The ethanol fermentations with activated carbon treatment and use of C. tropicalis acclimated to a high salt concentration of 100 psu produced 17.9 g/l of ethanol with a yield (YEtOH) of 0.40 from E. spinosum seaweed.
유기용매 이상계에서의 thermolysin을 사용하여 아스파탐 전구체 합성시 pH, 온도, 기질농도, 그리고 유기용매상에 대한 수용액상의 부비피 ($\alpha$)등의 변화에 따른 기질의 분해 반응, 효소의 안정성, 그리고 Z-APM 합성에 미치는 복합적인 영향을 조사함으로써 반응조건의 최적화를 도모하였다. 유기용매 이상계에서의 L-PM.HCL의 자연분해는 수용액에서보다 훨씬 느리게 일어나며, 또한 $\alpha$가 증가할 수록 분해속도가 감소하는 것을 알 수 있었다.
효소반응과 부분 산가수분해 결과를 해석하여 Leuconostoc mesenteriodes M-12 덱스트란수크라제 억셉터 반응 산물인 새로운 분지올리고당의 구조를 확인하였다. 분지올리고당 B4의 구조는 62-O-$\alpha$-D-kojibiosylmaltose인 것으로 확인되었으며, 분지올리고당 B5의 구조는 63-O-$\alpha$-D-kojibiosylpanose였다. 억셉터 반응산물을 덱스트라나제로 분해한 결과 새로운 올리고당인 D4를 확인할 수 있었다. 억셉터 반응산물을 억셉터로 이용한 두 번째 억셉터 반응의 생성물을 덱스트라나제 처리하여 D4를 얻었는데 덱스트라나제와 글\ulcorner아밀라제에 의해 분해되지 않았다. 그 구조는 62-O-$\alpha$-D-kojibiosylisomaltose로 확인되었다. 직선상 또는 분지 결합을 가진 d.p. 6 이하의 억셉터 반응산물의 생성 패턴도 확인하였다.
실크 피브로인의 가수분해를 통해 생산된 펩타이드 성분에 의해 murine macrophage RAW264.7 세포에 의한 nitric oxide 생성이 촉진됨을 발견하였다. 산 및 효소적 가수분해물의 가수분해도를 비교한 결과 실크 피브로인 단백질은 산 가수분해에 의해 가장 효과적으로 분해되었으며 효소적 가수분해의 경우에는 pepsin, trypsin, Alcalase의 순으로 가수분해도가 높았다. 산 가수분해물을 단독으로 macrophage에 처리하였을 때 처리농도에 따라 NO 생성촉진활성이 높아졌으나 이 활성은 가수분해물 내의 펩타이드 성분들과 오염되어 혼재하는 LPS 성분의 상호작용에 의한 것임이 확인되었다. 함유된 LPS 성분들을 한외여과에 의해 제거한 효소적 가수분해물들의 NO 생성촉진활성은 peptic hydrolysate가 가장 높았고 tryptic-, Alcalase hydrolysate 순이었다. 이러한 활성의 차이는 가수분해물 내의 고분자량 펩타이드 분포가 많을수록 활성이 높다는 관계에 기인하였으나 산 가수분해물의 경우에는 예외적으로 나타났다. 각 가수분해물의 아미노산 조성을 분석한 결과 arginine, lysine의 함량이 높을수록 활성이 높으며 alanine의 glycine에 대한 비율이 커질수록 활성이 높아졌다. 산 가수분해물의 경우에는 낮은 분자량의 펩타이드들이 많이 분포하지만 arginine 및 alanine의 함량이 높아 비교적 높은 NO 생성 촉진활성을 나타내는 것으로 확인되었다.
Lactic acid(젖산)는 가장 널리 사용되는 Hydroxy-carboxylic acid로서 일반적으로 식품, 화장품, 의약품 및 화학산업의 원료로 사용된다. 하지만 다양한 분야의 적용과 대량생산의 광범위한 잠재력에도 불구하고 원재료의 높은 가격으로 인하여 Lactic acid 생산의 주된 문제가 된다. Lactic acid는 발효 또는 화학적 합성에 의하여 얻어진다. 최근, 자연적으로 생산되는 Lactic acid의 시장 수요가 증가하여 미생물 발효 방법에 의한 Lactic acid 생산을 일반적으로 사용한다. 일반적으로 Lactic acid 생산의 원재료는 순수한 전분 또는 글루코오스를 이용한다. 이의 경제적인 원재료의 대안으로, 지구상에서 가장 풍부한 재생가능 자원인 바이오매스를 가수분해물로 전환하여 이용한다. 본 연구에서는 Lactobacillus rhamnosus ATCC 10863을 이용하여 전처리 된 가수분해물로부터 발효 방법에 의해 L(+)-Lactic acid를 생산하였다. 전처리 된 가수분해물은 암모니아 침출 공정(AP) 후 효소 당화에 의하여 얻었다. 효과적으로 Lactic acid 생산 수율과 전환율을 높이기 위하여 순수 글루코오스 조건에서 배지, 온도, 글루코오스 농도를 조절하여 수행하였다. 발효 최적조건에서 순수 글루코오스와 가수분해물의 Lactic acid 생산을 비교하였다.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제33권2호
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pp.78-84
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2016
The antioxidant activity of silkworm powder treated by proteolytic enzyme was investigated. Total protein content of silkworm power was assayed using BCA, Bradford assays and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) with alkaline protease treatment conditions including temperature and pH. The optimum condition of alkaline protease treatment for silkworm powder was found to be $60^{\circ}C$ and pH 7. The alkaline protease treatment resulted in increased contents of free amino acids, total polyphenol and total flavonoid compared to control group. The silkworm hydrolysates showed excellent antioxidant activities in various in vitro models such as 2,2 diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) radical scavenging activity, 2,2 - azino-bis(3-ethylbenzthiazoline-6)-sulfonic acid (ABTS) radical scavenging activity. These results provide useful information for using silkworm powder as an ingredient in functional foods and for exploiting alkaline protease treatment to improve the extractability and bioactivity of a raw material.
In this study, an angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitor from squid skin was purified and characterized. Squid (Todarodes pacificus) skin protein isolates were hydrolyzed using six commercial proteases: alcalase, ${\alpha}$-chymotrypsin, neutrase, papain, pepsin, and trypsin. The peptic hydrolysate had the highest ACE inhibitory activity. The ACE inhibitory peptide was purified using Sephadex G-25 column chromatography and reverse phase high-performance liquid chromatography (HPLC) with a $C_{18}$ column. The purified ACE inhibitory peptide was identified and sequenced, and found to consist of seven amino acid residues: Ser-Ala-Gly-Ser-Leu-Val-Pro (657Da). The $IC_{50}$ value of the purified ACE inhibitory peptide was 766.2 ${\mu}M$, and Lineweaver-Burk plots suggested that the purified peptide acts as a noncompetitive ACE inhibitor. These results suggest that the ACE inhibitory peptide purified from the peptic hydrolysate of squid skin may be of benefit in developing antihypertensive drugs and functional foods.
Botrytis cinerea T91-1 has been shown to produce at least four different polygalacturonases into a liquid medium containing citrus pectin, a carbon sousrce. One of the enzymes, which had an apparent molecular weight of 66 kDa estimated by denatured polyacrylamide gel electrophoresis, was purified to electrophoretic homogeneity by a series of procedures including a cetone precipitation, ion exchange, heparin affinity, and reverse phase column chromatographies. The molecular weight of native enzyme was determined to be 64 kDa by gel permeation chromatography indicating the enzyme to be a single polypeptide chain. By viscometric analysis, the enzyme was revealed as exo-polygalacturonase. The enzyme activity was inhibited by divalent cations such as $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, and Cu$^{2+}$. Km and Vmax for polygalacturonic acid hydrolysis were 0.33 mg/ml and 28.6 nM/min, respectively. The optimum temperature for enzymatic activity was 5$0^{\circ}C$. And the enzyme showed optimal pH values between 4.0 and 5.0. The enzyme was stable upto 12 hours in the range of pH 3 to 8 and at temperature below 3$0^{\circ}C$.
We developed a one-step method for fabrication of addressable suspended SWNT films and demonstrate excellent detection performance of paraoxon based on OPH-immobilized SWNT films for environmental monitoring. For dispersed SWNT suspension, COOH-SWNT was prepared by the oxidation of carbon nanotubes using acid treatment and sonication. Suspended SWNT-film was fabricated between cantilever electrodes by dielectrophoretic force and surface tension of the water meniscus. After that, OPH were immobilized on suspended SWNT-films by nonspecific binding for enzymatic hydrolysis of paraoxon. The electrical properties of the SWNT films were measured in real time at room temperature. Structurally suspended SWNT films from substrate surface made possible rapid and highly sensitive detection of target molecules with increased convectional and diffusional fluxes of the molecules and with a large binding surface area. SWNT film FET resulted in a real-time, label-free, and electrical detection of paraoxon to the concentration of ca. $10{\mu}m$ with a step-wise rapid response time of several seconds.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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