• BMB Reports
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• 제32권1호
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• pp.76-81
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• 1999

Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3) belongs to the protein family of pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductases, including glutathione reductase (GR). The two subunits of human GR are covalently linked by an intersubunit disulfide bond between the pair of the Cys-90 residues. The corresponding residue (Ser-79) in human E3 was substituted to Cys using site-directed mutagenesis. The mutant was expressed in Escherichia coli and highly purified using an affinity column. About 40% of the mutants formed a spontaneous intersubunit disulfide bond linkage. This result implies that Ser-79 and possibly surrounding residues constitute one of the several intersubunit contact regions in human E3. It provides another good piece of evidence for the predicted high degree of the structural homology between human E3 and GR. Spectroscopic studies indicate conformational changes in the mutant.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제29권1호
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• pp.51-56
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• 2008

The regioselective ring opening of epoxides using elemental iodine and bromine in the presence of methimazole (MMI, a anti-thyroid drug) and its metabolite methimazole-disulfide as new catalysts are studied. MMI easily converted in vitro to MMI-disulfide without any double activation presented in vivo. FT-Raman and UV spectroscopies are used to study the interaction of iodine with these catalysts. The results indicate that both catalysts are efficient in polyiodide formation, but MMI-disulfide can catalyze this reaction in higher yield and regioselectivity. The complex [(MMI-disulfide)I]+.I3- is considered to be formed initially which could be bulkier by addition of excess of iodine in the course of the reaction. These bulky nucleophiles have a fundamental role in the high regioselectivity by attacking the less sterically hindered epoxide carbon. In this study we suggest that MMI is readily converted to MMI-disulfide by interaction with iodine or activated iodine in thyroid gland, and this process is responsible for high anti-thyroid activity of MMI.

• BMB Reports
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• 제47권11호
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• pp.625-630
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• 2014

Defensins, which are small cationic molecules produced by organisms as part of their innate immune response, share a common structural scaffold that is stabilized by three disulfide bridges. Coprisin is a 43-amino acid defensin-like peptide from Copris tripartitus. Here, we report the intramolecular disulfide connectivity of cysteine-rich coprisin, and show that it is the same as in other insect defensins. The disulfide bond pairings of coprisin were determined by combining the enzymatic cleavage and mass analysis. We found that the loss of any single disulfide bond in coprisin eliminated all antibacterial, but not antifungal, activity. Circular dichroism (CD) analysis showed that two disulfide bonds, Cys20-Cys39 and Cys24-Cys41, stabilize coprisin's ${\alpha}$-helical region. Moreover, a BLAST search against UniProtKB database revealed that coprisin's ${\alpha}$-helical region is highly homologous to those of other insect defensins.

• 한국산업보건학회지
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• 제6권2호
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• pp.202-208
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• 1996

The purposes of this study are the identification and determination of metabolites in the isolated rat liver perfusate of carbon disulfide by two-dimentional thin-layer chromatography and high performance liquid chromatography for understanding the metabolism of carbon disulfide. 2-Thio-thiazolidine-4-carboxylic acid(TTCA) was synthesized by the reaction of carbon disulfide and cysteine, and confirmed by two-dimentional thin-layer chromatography, high performance liquid chromatography, UV spectroscopy, and IR spectroscopy. The absorbance of UV detector for the simultaneous determination of TTCA and thiocarbamide was 254 nm although their maximum spectra were 273 nm and 237 nm, respectively. Two kinds of the developing solvent in the two-dimentional thin-layer chromatography were 2-butanol : 80% HCOOH : $H_2O$ (7 : 2 : 1) as the first developing solvent and 2-propanol : $H_2O$ (4 : 1) as the second developing solvent. After perfusion of carbon disulfide ($8274.23{\mu}mol$), the amount of TTCA and thiocabamide of the perfusate(100 ul) were $12.02-16.4{\mu}mol$ and $5.25-8.15{\mu}g$, respectively. The mean amount of them were $14.08{\mu}mol$ and $6.41{\mu}mol$ respectively, and the former was 2.20 times greater than the latter. For conforming the mechanism of formations of TTCA and thiocarbamide in vivo, we have to clarify whether the reactions between carbon disulfide and ammonia, ammonium salts, amides, cysteine, cystine, or proteins will be formed in vitro.

• 한국식품영양과학회지
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• 제36권3호
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• pp.332-341
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• 2007

마쇄한 생마늘과 생마늘을 동결건조한 분말의 함황화합물과 휘발성 향기성분의 변화를 관찰하기 위하여 마늘을 동결 건조시켜 분말로 제조하고, 마늘과 동결건조 마늘을 콩기름과 참기름에 $180^{\circ}C$에서 각각 5분간 볶은 6개의 시료를 제조하여 향기성분을 추출하였다. 마늘의 독특한 향기를 나타내는 sulfur compounds로서 methyl allyl sulfide, diallyl sulfide, methyl allyl disulfide, diallyl disulfide, methyl allyl trisulfide, diallyl trisulfide 등이 확인되었으며 diallyl disulfide와 diallyl trisulfide의 함량이 풍부하였다. 이 sulfur compounds 성분들은 마늘의 총 향기성분의 98%를 차지하여 마늘의 주요 구성분임을 다시 한 번 확인하였다. 건조마늘에서 확인된 향기성분은 마늘에서 검출되지 않았던 aldehyde, alcohol, furans, esters가 생성되어 개별 향기성분의 수는 마늘의 것보다 더 많았으나 sulfur compounds와 향기성분의 총 함량이 마늘의 것보다 감소하였다. 콩기름에 볶은 건조마늘의 sulfur compounds 함량은 크게 감소하여 건조마늘의 sulfur compounds 함량의 20%에 불과하여 그 함량이 크게 감소하였다. 마늘을 콩기름과 참기름으로 가열하였을 때 allicin의 분해 생성물인 많은 양의 3,4-dihydro-3-vinyl-1,2-dithiin과 2-vinyl-4H-1,3-dithiin이 확인되었다. 그리고 건조마늘을 콩기름과 참기름에 가열하였을 때 마늘의 아미노산과 당류의 반응에 의하여 생성된 2-methyl pyrazine, 2,6-dimethyl pyrazine, 2-ethyl-5-methyl pyrazine 등 17개의 pyrazine이 관찰되었다. 건조마늘을 참기름에 볶은 시료에서 확인된 개별 향기성분의 수는 모든 마늘시료 중에서 가장 많았고 향기성분의 총 함량도 마늘의 것과 거의 동일하여 차이가 없었으나 sulfur compounds의 함량은 마늘의 27%에 해당되었다. 건조마늘을 콩기름과 참기름으로 가열함으로써 그 함량이 마늘 자체의 것보다 오히려 증가한 것은 diallyl sulfide, methyl allyl disulfide, dimethyl trisulfide이었다. 마늘에서 그 함량이 가장 많았고 마늘의 독특한 향기성분을 내는 diallyl disulfide는 건조하여 참기름으로 가열함으로써 파괴되어 완전히 소멸되었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제34권2호
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• pp.230-235
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• 2005

SDE추출방법과 GC/MS 분석에 의하여 동결건조한 양파의 휘발성 유기정분변화를 비교 분석하였다 생양파와 동결건조양파에서 각각40와31종의 화합물이 확인되었으며, 이들은 ester류, aldehyde류, ketone류, alcohol류, 함황화합물류이었다. 함황화함물류들이 생양파와 동결건조 양파에서 주요 화합물로 가장 많은 함량을 차지하였고, 이 중 1-propanethiol과 dipropyl trisulfide, methyl propyl tirsulfide, dimethyl trisulfide는 생양파와 동결건조 양파에서 모두 다량 확인되었다. 생 양파에서 주요 성분으로 확인되었던 1-propanethiol, dipropyl trisulfide는 동결건조 양파에서 매우 감소되었고, methyl propyl trisulfide, methyl propyl disulfide 역시 같은 경향을 보였다. Methyl allyl sulfide, propyl ally sulfide, dially disulfide그리고 3,5-diethyl-1,2,4-trithiolane등의 함황화합물과 propanol, pentanol, hexanol 등의 alcohol류 등은 생양파에서 확인되었으나 동결건조 양파에서 확인되지 않았다. 이러한 결과를 통하여 양파의 건조과정 중 특징적인 휘발성 유기성분의 구성변화와 특성의 손실 그리고 효소 불활정화로 인한 휘발성 성분의 불완전한 생성 등을 알 수 있었다. 또한 동결건조 양파에서 ethyl acetate, dimethyl disulfide와 2-methyl-2-pentenal은 생 양파에서보다 그 함량이 증가되었고, (Z)-propenyl methyl disulfide와 (E)-propenyl methyl disulfide 또한 동결건조 양파에서 증가되어 짐을 확인하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제54권2호
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• pp.126-133
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• 2022

본 연구에서는 달래의 특징적인 향 특성을 확인하기 위해 봄에 수확한 노지 재배 달래와 시설 재배 달래를 SAFE법으로 추출하고 GC-MS-O를 통해 휘발성 향기성분을 분석하였다. 달래는 알데하이드류와 황 함유 화합물의 함량이 높았으며, 휘발성 성분으로는 2-methyl-2-pentenal, 2-methyl-2-butenal 및 (E)-1-propenyl propyl trisulfide의 함량이 높았다. 달래의 향 특성에 기여하는 주요한 향 활성 화합물은 2-methyl-2-pentenal, (Z)-1-propenyl methyl disulfide, dipropyl disulfide, dimethyl trisulfide, (E)-1-propenyl propyl disulfide, dipropyl trisulfide, (E)-1-propenyl propyl trisulfide, 2-isopropyl-3-methoxypyrazine 및 2-sec-butyl-3-methoxypyrazine으로 총 9종이 확인되었다. 2-Isopropyl-3-methoxypyrazine와 2-sec-butyl-3-methoxypyrazine은 달래의 흙 냄새에 기여하는 화합물로 가장 강한 향 강도를 보였다. Dipropyl disulfide, dimethyl trisulfide 및 dipropyl trisulfide는 달래의 양파 및 마늘과 같은 향 특성에 기여하는 화합물로 향 강도가 피라진류 다음으로 강했고, 노지 재배 달래에서 시설 재배 달래보다 더 강하게 감지되었다. 2-Methyl-2-pentenal, (Z)-1-propenyl methyl disulfide 및 (E)-1-propenyl propyl disulfide는 달래에서 자른 양파와 같은 매운 향 특성에 기여하는 화합물로 노지 재배 달래에서 더 높은 함량과 강도를 보였다. (E)-1-Propenyl propyl trisulfide 와 (E)-1-propenyl methyl disulfide은 절인 야채 및 양배추 냄새에 기여하는 화합물로서 노지 재배 달래에서 낮은 함량과 향 강도를 보였다.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제37권1호
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• pp.15-20
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• 2018

Most proteins produced in the endoplasmic reticulum (ER) of eukaryotic cells fold via disulfide formation (oxidative folding). Oxidative folding is catalyzed by protein disulfide isomerase (PDI) and PDI-related ER protein thiol disulfide oxidoreductases (ER oxidoreductases). In yeast and mammals, ER oxidoreductin-1s (ERO1s) supply oxidizing equivalent to the active centers of PDI. We previously identified and characterized the ERO1 of Bombyx mori (bERO1) as a thioredoxin-like protein that shares primary sequence homology with other ERO1s. Here we compare the reactivation of inactivated rRNase and sRNase by bERO1, and show that bERO1 and bPDI cooperatively refold denatured RNase A. This is the first result suggesting that bERO1 plays an essential role in ER quality control through the combined activities of bERO1 and bPDI as a catalyst of protein folding in the ER and sustaining cellular redox homeostasis.

• 한국환경과학회지
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• 제7권5호
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• pp.615-622
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• 1998

생마늘과 김치에서 발생되는 휘발성 유기화합물에 대해 열흡탈착 혹은 퍼지/트랩을 이용한 가스크로마토그래프/질량선택성 검출기법에 의해 분석하였다. 메틸알릴 황, 이메틸 황, 이메틸 이황, 이알릴 황, 이알릴 이황, 메틸알릴 이황, 이알릴 이황 및 이메틸 삼황과 같은 대단히 악취가 강한 성분이 검출되었으며 이들 중 이메틸 이황과 이메틸 삼황은 김치의 숙성과정이나 마늘이 아닌 김치의 재료에서 발생된 것으로 추정되었다. 마늘이나 김치에서 발생되는 악취성분은 우리나라 사람의 입김이나 김치를 보관하는 냉장고 안의 공기 중에서도 검출되었다. 한국인의 입냄새나 냉장고 안의 냄새의 원인은 마늘이나 김치에서 발생되는 이황 화합물이 주성분으로 판단되었다. 이러한 냄새를 없애주는 간단한 방법으로 마늘이나 김치를 열처리하는 것이 대단히 효과가 있음이 밝혀졌다.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제28권5호
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• pp.561-565
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• 2005

Bacterial arylsulfate sulfotransferase (ASST) catalyzes the transfer of sulfate group from a phenyl sulfate ester to a phenolic acceptor. The promoter region and the transcripti on start sites of Enterobacter amnigenus astA have been determined by primer extension analysis. Northern blot analysis resolved two mRNA species with lengths of 3.3 and 2.0 kb, which correspond to the distances between the transcriptional initiation sites and the two inverted repeat sequences (IRSs). By length, the 3.3 kb RNA could comprise the three-gene (astA with dsbA and dsbB) operon. ASST has three highly conserved cysteine residues. Reducing and non-reducing SDS-PAGE and activity staining showed that disulfide bond is needed for the activity of the enzyme. To identify the cysteine residues responsible for the disulfide bond formation, a series of Cys to Ser mutants has been constructed and the enzymatic activity was measured. Based on the results, we assumed that the first cysteine (Cys349) might be involved in disulfide bond mainly with the second cysteine (Cys445) and result in active conformation.