• 한국식품과학회지
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• 제16권2호
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• pp.228-234
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• 1984

탈지 대두박으로 부터 추출 분리하여 얻어진 분리대두 단백질에 효소(pepsin 및 trypsin)를 처리하여 부분적 단백질 가수분해물을 만들고 이들 제품의 가수분해 정도를 고유점도 측정, 수용성 단백질 및 유리아미노산 농도 측정과 전기영동등으로 평가하였으며 가수분해물의 유체변형성과 식품기능성외 변화를 평가하였다. 가수분해물의 고유점도는 사용된 효소의 종류와 처리시간에 따라 변화하였으며 가수분해에 의한 수용성 단백질의 농도 변화와 일반적으로 역비례 하였다. 0.03 M$CaCl_2$, 용액에서의 용해도와 ninhydrin test에 의한 TCA가용성 단백질 함량은 고유점도의 변화와 밀접한 상관관계를 나타내었으므로 가수분해 정토를 나타내는 지표로 사용될 수 있었다. S. D. S. - P. A. G. 전기영동 패턴은 사용한 효소와 처리시간에 따라 다른 형태를 나타냈으며 pepsin처리에 있어서는 가수분해 정도가 증가함에 따라 주로 11S분획이 선택적으로 분해되었으며 trypsin처리에 있어서는 7S와 11S모두 영향을 받았다. 가수분해물의 흐름형태는 4%용액에서 거의 New tonian 유체형태를 나타내었으며 apparent viscosity는 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하였다. 유화용량 및 유화안정도는 SPI보다 모두 낮은 값을 나타냈으며 같은 효소처리인 경우 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하는 경향을 나타내었다. 기포형성은 SPI보다 현저하게 증가하였으나 기포안정도는 가수분해 정도가 증가함에 따라 급격하게 감소하는 경향을 나타내었다.

• KSBB Journal
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• 제13권5호
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• pp.621-625
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• 1998

The raw starch hydrolysis by amylase prepared from alkaline-tolerant Bacillus sp. were investigated. Degree of hydrolysis(%) of 5%(w/v) raw rice, corn and potato starch by this enzyme were about 40, 25 and 20%, respectively. The hydrolysis action on raw starch by change of blue value was similar to the action pattern of exo ${\beta}$-amylase. The hydrolysis products of rice starch were mainly glucose and maltose. Oligosaccarides were also detected. From the above results, this enzyme was considered as exo type ${\alpha}$-amylase. This enzyme activity on the raw starch and the gelatinized starch were 28.40 and 86.60 IU/mg protein, respectively, and the ratio of raw starch-digesting activity to gelatinized starch-digesting activity (raw starch digestivity) was about 32%. The Km values for the raw and the gelatinized starch were 4.22 and 3.0mg/mL, respectively, and the VmaX values were 0.20 and 0.31mg/mL/min, respectively.

• 한국식품과학회지
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• 제24권3호
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• pp.294-299
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• 1992

본 연구에서는 분리대두단백질에 단백질 가수분해효소를 처리하여 대두단백질에 가수분해적 변성을 야기하여 그 기능성을 변화 고찰하고 실제 식품에의 이용방법으로 효소처리된 두유로 두부를 만들어 물성실험과 관능평가를 실시하였다. 장엽에서 SPI를 제조한 후 15분간 bromelain으로 처리하여 2.7% 가수분해된 MSPI를 만들어 기능특성을 측정 비교하였다. MSPI는 전 pH범위에서 용해도가 증가하였고, 특히 등전점에서 15% 정도 증가하였다. 유화형성력과 기포팽창력은 증가하였으나 이들의 안정성은 감소하였는데, 특히 기포안정성은 알칼리쪽에서 급격히 감소하였고, 등전점에서는 가장 큰 것으로 나타났다. 표준두유와 변형두유를 혼합하여 제조한 두부로 물성실험과 관능평가를 실시하였을 때 압착실험에서는 변형두부I이 연하고 탄력성 있는 두부를 형성하는 것으로 나타났다. 각 두부의 물성모형은 spring 한개와 Maxwell 모형 세개를 가진 7요소모형으로 동일한 물성모형을 나타내었다. 관능평가에서는 표준두유와 변형두유를 3 : 1의 비율로 혼합하여 제조한 두부의 품질이 가장 우수한 것으로 평가되었다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제20권3호
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• pp.183-189
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• 2015

In the present study, an optimum protease was selected to hydrolyze the egg white liquid protein for the antioxidant peptides. Alcalase treatment yielded the highest amount of ${\alpha}$-amino groups (15.27 mg/mL), while the control (no enzymatic hydrolysis) showed the lowest amount of ${\alpha}$-amino groups (1.53 mg/mL). Alcalase also gave the highest degree of hydrolysis (DH) value (43.2%) and was more efficient for egg white liquid hydrolysis than the other enzymes. The Alcalase hydrolysate had the highest radical-scavenging activity (82.5%) at a concentration of 5.0 mg/mL. The conditions for enzymatic hydrolysis of egg white liquid with Alcalase were selected as substrate : water ratio of 2:1. Five percent Alacalse treatment did not show significant (P>0.05) increases of DH and ${\alpha}$-amino nitrogen content after 24 hhydrolysis. Thirty two hour-hydrolysis with 5% Alcalase is sufficient to make antioxidative egg white liquid hydrolysate from egg white liquid. DPPH and ABTS radical-scavenging activities were significantly (P<0.05) higher after enzymatic digestion. These results suggest that active peptides released from egg-white protein are effective radical-scavengers. Thus, this approach may be useful for the preparation of potent antioxidant products.

• KSBB Journal
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• 제10권5호
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• pp.540-546
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• 1995

bacterial alkaline protease를 이 용한 corn glu ten meal의 효소가수분해시 pH, 온도, 효소대 기질의 질량비율 등에 따른 반응특성 및 반응의 적정화 를 꾀하였고, 효소의 deactivation여부에 초점을 맞추어 효소반응속도론적 방정식을 제안조사하였다. 그 결과,$50^{\circ}C$, pH 9~10에서 가장 높은 가수분해 도를 나타내었고 $e_0/s_o$가 높을수록 반응속도 빛 최종 가수분해도가 증가하였다. 최종가수분해도는 gluten meal전체질량기준으로 17~20%, gluten meal내의 단백질질량기준으로 25 ~ 28 % 였다. 반응후반에서의 반응속도감소의 주된 원인은 기 질소진 (substrate de pletion) 이며 이때 enzyme deactivation 및 product inhibition의 영향은 미미한 것으로 확인되었다. 효소 deactivation항을 무시하여 변형시킨 model equa-tlOn에 의해 이 효소반응에 해당하는 여러 kinetic parameter들의 값을 계산분석한 결과 product inhi bition효과가 미미함을 확인하였다. 변형된 kinetic equation과 실험적으로 얻은 가수분해 데이타는 거 의 완벽하게 일치하였다. 효소반응을 $100\times$scale­u up한 결과 가수분해 profile 및 가수분해도는 $1\times$ 와 비교시 거의 일치하였으므로 이 효소반응이 용이하 게 scale-up될 수 있음을 확인하였고, 아미노산분석 결과 가수분해액을 미생물발효기질용 질소원으로 사 용할 수 있음을 제시하였다.

• 한국축산식품학회지
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• 제34권3호
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• pp.362-371
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• 2014

This study utilized commercially available proteolytic enzymes to prepare egg-white protein hydrolysates (EPHs) with different degrees of hydrolysis. The antioxidant effect and functionalities of the resultant products were then investigated. Treatment with Neutrase yielded the most ${\alpha}$-amino groups (6.52 mg/mL). Alcalase, Flavourzyme, Protamex, and Ficin showed similar degrees of ${\alpha}$-amino group liberation (3.19-3.62 mg/mL). Neutrase treatment also resulted in the highest degree of hydrolysis (23.4%). Alcalase and Ficin treatment resulted in similar degrees of hydrolysis. All hydrolysates, except for the Flavourzyme hydrolysate, had greater radical scavenging activity than the control. The Neutrase hydrolysate showed the highest 2,2-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS) radical scavenging activity ($IC_{50}=3.6mg/mL$). Therefore, Neutrase was identified as the optimal enzyme for hydrolyzing egg-white protein to yield antioxidant peptides. During Neutrase hydrolysis, the reaction rate was rapid over the first 4 h, and then subsequently declined. The $IC_{50}$ value was lowest after the first hour (2.99 mg/mL). The emulsifying activity index (EAI) of EPH treated with Neutrase decreased, as the pH decreased. The EPH foaming capacity was maximal at pH 3.6, and decreased at an alkaline pH. Digestion resulted in significantly higher 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) and ABTS radical scavenging activity. The active peptides released from egg-white protein showed antioxidative activities on ABTS and DHHP radical. Thus, this approach may be useful for the preparation of potent antioxidant products.

• 한국식품과학회지
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• 제25권1호
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• pp.39-45
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• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제18권1호
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• pp.13-20
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• 2015

Calculated chemical scores (computed in relation to the FAO/WHO reference protein) for salmon liver protein hydrolysates indicated that all amino acids (other than methionine and threonine) were present in adequate or excess quantities; thus, the raw liver material is a good source of essential amino acids. The hydrophobic amino acids contents in hydrolysates prepared from Oncorhynchus keta and O. gorbuscha were 38.4 and 39.1%, respectively. The proportion of released peptides exceeding 500 kDa was reduced when hydrolysates were treated with the commercial enzyme Alcalase, although proportions in the following MW ranges were elevated: 100-500 kDa and <50 kDa. The optimal conditions for enzymatic hydrolysis were as follows: pH 7.0, $50^{\circ}C$, and a reaction time of 1 h. Of the different proteases tested, Alcalase was the most efficient for production of salmon liver hydrolysate with the highest 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) scavenging activity. The hydrolysates prepared from salmon liver had a balanced amino acid composition. The liver protein hydrolysates contained low molecular weight peptides, some of which may be bio-active; this bio-active potential should be investigated. Inhibition of the DPPH radical increased with increased degree of hydrolysis (DH), regardless of protease type. DPPH radical scavenging abilities, antithrombotic effects and ${\alpha}$-glucosidase enzyme inhibition effects of O. keta liver hydrolysate increased in a dose-dependent manner. Thus, salmon liver hydrolysate may be useful in functional food applications and as a source of novel products.

• 한국축산식품학회지
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• 제37권5호
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• pp.646-653
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• 2017

Alcalase hydrolysis of liquid egg white was used to produce 5-hydroxytryptophan (HTP) under various conditions and investigate the sleep-potentiating activity of liquid egg white hydrolysate (LEH) on pentobarbital-induced sleep. Alcalase hydrolysis yielded the highest content of 5-HTP ($13.50{\mu}g/mL$), while neutrase hydrolysis showed the lowest 5-HTP content ($5.23{\mu}g/mL$). The liquid egg white to water ratio (1:1) was optimal for the production of 5-HTP with high amino-nitrogen (A-N) content and degree of hydrolysis. The 5-HTP, amino-nitrogen, and degree of hydrolysis increased until 24 h of hydrolysis and slightly increased thereafter during hydrolysis with 2% and 5% enzyme addition. 5-HTP administration at doses of 6 and 9 mg/kg significantly increased sleep duration and decreased sleep latency time compared to that in the control (p<0.05). LEH (150 mg/mouse), which was equivalent to 5-HTP at 6 mg/kg, significantly decreased sleep latency time and increased sleep duration time compared to that in the control (p<0.05). Oral administration of LEH showed sleep-potentiating effects because of 5-HTP. The sleep-potentiating activity of LEH may have occurred through 5-HTP in our pentobarbital-induced sleep model. LEH may be a valuable alternative to sleep enhancement and may be used as a sleep-potentiating agent.

• 한국식품영양과학회지
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• 제39권4호
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• pp.587-594
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• 2010

다양한 기능적 특성을 가지는 단백질 가수분해물의 개발을 위하여, casein, ISP, wheat gluten, gelatin의 4종류 단백질 기질을 alcalase, bromelain, papain, neutrase, trypsin 등의 효소를 이용하여 가수분해물을 제조하였다. 각 단백질에 대한 효소 분해과정을 확인하기 위하여 pH-stat 방법을 이용하여 시간에 따른 단백질 가수분해도(DH)를 측정하였고, 단백질 종류와 효소 종류에 의한 쓴맛 정도와 단백질 가수분해물의 용해성을 검토하고자 DH 10%에서 가수분해를 종결짓고, pH 6.5에서 각각의 용해성과 쓴맛을 NSI(nitrogen soluble index) 측정과 관능검사로 비교하였다. 시간에 따른 가수분해도는 단백질에 따라 다양하게 나타났으며, Casein, ISP, wheat gluten, gelatin의 순으로 높게 나타났다. 모든 단백질에서 alcalase의 가수분해도가 가장 높았으며, neutrase, bromelain, papain의 가수분해도는 비슷한 정도를 보였다. 그러나 trypsin의 경우는 casein에서는 매우 높았지만, ISP에서는 가장 낮았다. DH 10%에서 casein은 trypsin 가수분해물이, ISP와 gluten은 brolmelain과 neutrase 가수분해물이, gelatin의 경우 사용된 모든 효소 가수분해물이 쓴맛이 약하고 용해도가 높아 좋은 기질-효소 조합으로 선택될 수 있었다. 따라서 쓴맛이 적고 용해도가 높은 단백질 가수분해물은 가수분해도의 조절과 단백질과 효소 조합의 선택, 단백질 가수분해물의 농도 조절 등으로 얻을 수 있었다.