Studies on the Enzymatic Partial Hydrolysis of Soybean Protein Isolates

효소처리에 의한 분리대두 단백질의 부분 가수분해에 관한 연구

  • 이철호 (고려대학교 식품공학과) ;
  • 김찬식 (고려대학교 식품공학과) ;
  • 이삼빈 (고려대학교 식품공학과)
  • Published : 1984.06.30

Abstract

A partial hydrolysis of soybean protein isolate was carried out by using pepsin and trypsin. The degree of hydrolysis was evaluated by chemical analysis, viscometric measurements and gel electrophoresis. The functional properties of the hydrolyzates such as flow behavior, emulsion properties and foaming properties were evaluated. A selective hydrolysis of 11S protein fraction by pepsin was observed from the SDS-PAG electrophoresis. The changes in the molecular weight distribution by different conditions of enzyme hydrolysis were evaluated. The changes in the intrinsic viscosity of the protein hydrolylate by reaction time were highly correlated to the contents of TCA soluble protein and 0.03 M $CaCl_2$ soluble nitrogen. The degree of hydrolysis ($DH_{TCA}$, $DH_{Ca}$) were used to evaluate the effect of enzyme treatment on the functional properties of the hydrolyzate. The apparent viscosity and emulsion capacity and stability of the protein solution decreased as DH increased, while the foaming capacity increased linearly with the increasing DH.

탈지 대두박으로 부터 추출 분리하여 얻어진 분리대두 단백질에 효소(pepsin 및 trypsin)를 처리하여 부분적 단백질 가수분해물을 만들고 이들 제품의 가수분해 정도를 고유점도 측정, 수용성 단백질 및 유리아미노산 농도 측정과 전기영동등으로 평가하였으며 가수분해물의 유체변형성과 식품기능성외 변화를 평가하였다. 가수분해물의 고유점도는 사용된 효소의 종류와 처리시간에 따라 변화하였으며 가수분해에 의한 수용성 단백질의 농도 변화와 일반적으로 역비례 하였다. 0.03 M$CaCl_2$, 용액에서의 용해도와 ninhydrin test에 의한 TCA가용성 단백질 함량은 고유점도의 변화와 밀접한 상관관계를 나타내었으므로 가수분해 정토를 나타내는 지표로 사용될 수 있었다. S. D. S. - P. A. G. 전기영동 패턴은 사용한 효소와 처리시간에 따라 다른 형태를 나타냈으며 pepsin처리에 있어서는 가수분해 정도가 증가함에 따라 주로 11S분획이 선택적으로 분해되었으며 trypsin처리에 있어서는 7S와 11S모두 영향을 받았다. 가수분해물의 흐름형태는 4%용액에서 거의 New tonian 유체형태를 나타내었으며 apparent viscosity는 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하였다. 유화용량 및 유화안정도는 SPI보다 모두 낮은 값을 나타냈으며 같은 효소처리인 경우 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하는 경향을 나타내었다. 기포형성은 SPI보다 현저하게 증가하였으나 기포안정도는 가수분해 정도가 증가함에 따라 급격하게 감소하는 경향을 나타내었다.

Keywords