• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제31권1호
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• pp.133-139
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• 2010

Photoelectrocatalytic decolorization of methlene blue (MB) in the presence of two types of carbon nanotube/titania and yttrium-treated carbon nanotube/titania electrodes in aqueous solutions were studied under visible light. The prepared composite electrodes were characterized by X-ray diffraction, transmission and scanning electron microscopy, energy dispersive X-ray analysis, and photoelectrocatalytic activity. The photoelectrocatalytic performances of the supported catalysts were evaluated for the decolorization of MB solution under visible light irradiation. The results showed that yttrium incorporation enhanced the decolorization rate of MB. It was found that the photoelectrocatalytic degradation of a MB solution could be attributed to the combined effects caused by the photo-degradation of titania, the electron assistance of carbon nanotube network, the enhancement of yttrium and a function of the applied potential. The repeatability of photocatalytic activity was also tested. The presence of yttrium enhanced the hydrophillicity of yttrium-carbon nanotubes/titania electrode because more OH groups can be adsorbed on the surface.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제27권6호
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• pp.1120-1127
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• 2017

Marasmius scorodonius secretes an extracellular laccase in potato dextrose broth, and this enzyme was purified up to 206-fold using $(NH_4)_2SO_4$ precipitation and a Hi-trap Q Sepharose column. The molecular mass of the purified laccase was estimated to be ~67 kDa by SDS-PAGE. The UV/vis spectrum of the enzyme was nontypical for laccases, and metal content analysis revealed that the enzyme contains 1 mole of Fe and Zn and 2 moles of Cu per mole of protein. The optimal pH for the enzymatic activity was 3.4, 4.0, and 4.6 with 2,2'-azino-bis(3-ethylbenzothazoline-6-sulfonate) (ABTS), guaiacol, and 2,6-dimethoxy phenol as the substrate, respectively. The optimal temperature of the enzyme was $75^{\circ}C$ with ABTS as the substrate. The enzyme was stable in the presence of some metal ions such as $Ca^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Ni^{2+}$, $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Ba^{2+}$, $Co^{2+}$, and $Zn^{2+}$ at a low concentration (1 mM), whereas $Fe^{2+}$ completely inhibited the enzymatic activity. The enzymatic reaction was strongly inhibited by metal chelators and thiol compounds except for EDTA. This enzyme directly decolorized Congo red, Malachite green, Crystal violet, and Methylene green dyes at various decolorization rates of 63-90%. In the presence of 1-hydroxybenzotriazole as a redox mediator, the decolorization of Reactive orange 16 and Remazol brilliant blue R was also achieved.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제25권9호
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• pp.1433-1441
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• 2015

Pollution resulting from the discharge of textile dyes into water systems has become a major global concern. Because peroxidases are known for their ability to decolorize and detoxify textile dyes, the peroxidase activity of Vitreoscilla hemoglobin (VHb) has recently been studied. It is found that VHb and variants of this enzyme show great promise for enzymatic decolorization of dyes and may play a role in achieving their successful removal from industrial wastewater. The level of VHb peroxidase activity correlates with two amino acid residues present within the conserved distal pocket, at positions 53 and 54. In this work, sitedirected mutagenesis of these residues was performed and resulted in improved VHb peroxidase activity. The double mutant, Q53H/P54C, shows the highest dye decolorization and removal efficiency, with 70% removal efficiency within 5 min. UV spectral studies of Q53H/P54C reveals a more compact structure and an altered porphyrin environment (λ_Soret = 413 nm) relative to that of wild-type VHb (λ_Soret = 406), and differential scanning calorimetry data indicate that the VHb variant protein structure is more stable. In addition, circular dichroism spectroscopic studies indicate that this variant's increased protein structural stability is due to an increase in helical structure, as deduced from the melting temperature, which is higher than 90℃. Therefore, the VHb variant Q53H/P54C shows promise as an excellent peroxidase, with excellent dye decolorization activity and a more stable structure than wild-type VHb under high-temperature conditions.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제34권4호
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• pp.46-53
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• 2006

본 연구는 Remazol Brilliant Blue R (RBBR) 염료의 탈색능을 이용, 리그닌분해능이 강한 백색부후균을 선발하고, 이들 균주들의 리그닌분해효소의 활성에 미치는 inducer, 2,5-xylidine 첨가효과를 검토하였다. 20종의 공시균주 가운데 9종이 RBBR의 탈색, glucose-1 oxidase (GOD), laccase (LAC) 및 Mn-peroxidase (MnP) 등 4가지의 활성을 모두 가지고 있었으며, 비교적 활성이 높은 5종의 균주는 Phlebia radiata, Trametes versicolor, Abortiporus biennis, Gleophyllum odoratum 및 Cerrena unicolor 등으로 확인되었다. 이들 균주 가운데 LAC 활성이 매우 높은 T. versicolor, G. odoratum 및 C. unicolor에 대한 최적 생육온도, 최적 pH 및 LAC 활성에 미치는 inducer 첨가효과를 조사한 결과, T. versicolor가 $28^{\circ}C$에서, G. odoratum 및 C. unicolor는 $25^{\circ}C$에서 가장 좋은 생장을 보였으며, 모든 균주의 배양 최적 pH는 5.5로 나타났다. 공시균주 모두 2,5-xylidine 첨가에 의하여 LAC 활성의 증가를 보였는데, T. versicolor는 $22,700nkat/{\ell}$로 대조구에 대하여 11.3배, G. odoratum은 최대 활성이 $15,400nkat/{\ell}$로 9배, C. unicolor는 $17,330nkat/{\ell}$로 5.5배의 활성증가를 나타냈다.

• 한국균학회지
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• 제26권1호통권84호
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• pp.8-15
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• 1998

우리 나라 자연 환경에서 분리 동정된 송곳니구름버섯(Irpex zonatus) BN2 균주의 리그닌분해효소활성과 아조(azo)계, 트리페닐메탄(triphenylmethane)계 및 헤테로싸이클릭(heterocyclic)계에 속하는 몇몇 염료의 탈색능을 조사하였다. 송곳니구름버섯 BN2 균주는 lignin peroxidase(LiP)와 veratryl alcohol oxidase(VAO)를 생산하지 않고 laccase와 manganese dependent peroxidase(MnP)를 생산했다. MnP는 배양 3일부터 생산되었으나 효소활성은 매우 낮았다. 반면 laccase는 배양 초기부터 지속적으로 생산되었고 활성은 대단히 높았다. 균주를 염료와 함께 10일간 배양했을 때 아조계 염료인 orange II, orange G, tropaeolin O 및 congo red의 탈색율은 각각 98.0%, 97.4%, 99.0% 및 95.3%로 나타났고 트리페닐메탄계 염료인 basic fuchsin, malachite green 및 crystal violet 들은 98.5%, 95.7% 및 99.4%로, 헤테로싸이클릭계 염료에 속하는 eosin Y, toludine blue, methyl blue 및 azur B는 각각 97.4% 98.7%, 99.9% 및 94.0%의 탈색율을 보였다. 송곳니구름버섯 BN2 균주에 의한 염료의 탈색은 주로 laccase에 의하여 이루어진다고 생각된다.

• KSBB Journal
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• 제18권5호
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• pp.398-403
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• 2003

고체배양을 통해 10종의 균주 중에서 선별된 고활성 균주인 T. versicolor KCTC 16781은 100 mg/L의 6가지 염료(reactive blue 19, reactive blue 49, reactive black 5, acid black 52, reactive orange 16, and acid violet 43)를 15일 이내에 효율적으로 분해하였다. T. versicolor KCTC 16781은 액체배양에서 반응 2-3일 이내에 6가지 염료의 색도를 100% 제거시켰으며, 배양 초기에 빠른 속도로 효소를 생산하여 높은 활성을 보였다. 이로 인해 색도제거 속도가 기존의 연구에 보고된 결과들보다 우수함을 입증하였다. 서로 다른 종류의 염료분해 실험에서, 효소활성이 반응 초기에 작은 차이를 보였지만, 최대 효소활성에 도달한 후의 값이 2.0$\pm$0.5 U/mL의 범위에 들어 염료의 종류에 관계없이 비슷한 범위의 활성을 보이는 것을 확인할 수 있었다. 염료의 색도제거가 완벽하게 이루어진 후에도 효소활성은 감소하지 않았으며, 배양 말기까지 2.0 U/mL 이상의 효소활성을 유지하여 고농도의 염료를 제거할 수 있는 가능성을 보였다.

• 한국환경농학회지
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• 제25권3호
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• pp.211-216
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• 2006

Coriolus hirsutus LD-1 균주의 리그닌분해효소 활성과 몇몇 염료의 탈색능을 조사하였다. 백색부후균인 LD-1 균주는 laccase(16,388.9 U/L)와 manganese- dependent peroxidase (19.81 U/L)는 생산하였으나 lignin peroxidase를 생산하지 않았다. 균주를 염료와 함께 8일간 배양했을때 염료 RBBR과 염료 BB의 탈색율은 각각 70.2%와 98%로 나타났다. Manganese-dependent peroxidase는 8일간 배양 중 효소 활성은 매우 낮은 반면 laccase는 지속적으로 생산되어 대단히 높은 활성을 나타내었다. 백색부후균인 Coriolus hirsutus LD-1에 의한 염료의 탈색은 주로 laccase에 의한 것으로 사료되었다.

• 미생물학회지
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• 제33권4호
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• pp.252-256
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• 1997

담자균류 백색부후균의 일종인 흰구름버섯(Coriolus hirsutus)을 실험균주로 하여 수종의 난분해성 방향족염료의 분해능을 측정하였다. 사용된 4종류의 염료 중, triphenyl methane 염료인 bromophenol blue가 탈색율 95% 이상으로 가장 잘 탈색되었으며, Congo red와 Poly R-478은 이보다는 낮은 57%, 55%가 탈색되었다. 그러나, heterocyclic 염료인 methylene blue는 본 균주에 의해 거의 탈색되지 않았으며, UV-visible spectrum상에서의 심색성 이동만 관찰되었다. 세포외 laccase와 peroxidase의 활성은 각 염료의 탈색율과 비례하여 나타났으며, 최대 활성 또한 최대 탈색시기에 관찰되었다. 효소의 활성 염색시 모든 염료의 탈색배지에서 공통적인 laccase와 peroxidase의 활성 띠가 관찰되었다. 이러한 결과로 볼 때, 세포외 laccase와 peroxidase가 난분해성 염료의 탈색에 중요한 역할을 할 것으로 판단된다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제19권3호
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• pp.655-661
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• 2018

본 연구는 국내 식물자원을 이용한 압착 오일의 화장품소재로서 항산화 활성 평가를 실시하였다. 4종류의 종실에서 기름을 착유하여 gas chromatography mass spectrometry(GCMS)로 지방산 성분 분석을 비교하고 항산화 활성을 확인하기 위해 DPPH radical scavenging과 ABTS radical cation decolorization 활성을 측정하였다. 호박씨 오일, 동백씨 오일, 땅콩 오일은 불포화지방산이 포화지방산 보다 높은 비율을 보였으며, 열처리 후에도 고추씨 오일을 제외하고는 불포화지방산이 포화지방산보다 높은 비율을 차지했다. DPPH에서 고추씨 오일은 농도 $200{\mu}{\ell}/m{\ell}$에서 87.84%의 가장 높은 항산화 활성을 보였고, 호박씨 오일, 땅콩오일 그리고 동백씨 오일은 $1000{\mu}{\ell}/m{\ell}$에서 각각 75.20%, 74.16%, 43.18%의 가장 높은 활성을 나타냈다. ABTS에서는 고추씨 오일은 농도 $200{\mu}{\ell}/m{\ell}$에서 76.72%의 가장 높은 항산화 활성을 보였고, 호박씨 오일, 땅콩 오일 그리고 동백씨 오일은 $1000{\mu}{\ell}/m{\ell}$에서 각각 76.25%, 73.34%, 41.26%로 가장 높은 활성을 나타냈다. 양성대조군인 올리브 오일과 비교하여 DPPH에서는 고추씨 오일, 호박씨 오일 그리고 땅콩 오일이 대조군 보다 높은 항산화 활성을 보였고, ABTS에서는 고추씨 오일, 호박씨 오일이 높은 항산화 활성을 보였다. 열처리 후 항산화 활성능력은 근소한 차이를 보여, 본 연구를 통해 4종의 오일은 화장품 용 소재로서 유용하게 활용 될 수 있는 가능성을 가진 것으로 평가되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제16권2호
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• pp.226-231
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• 2006

Several white-rot fungi are able to produce extracellular lignin-degrading enzymes such as manganese peroxidase (MnP), lignin peroxidase (LiP), and laccase. In order to enhance the production of laccase and MnP using Trametes versicolor KCTC 16781 in suspension culture, the effects of major medium ingredients, such as carbon and nitrogen sources, on the production of the enzymes were investigated. The decolorization mechanism in terms of biodegradation and biosorption was also investigated. Among the carbon sources used, glucose showed the highest potential for the production of laccase and MnP. Ammonium tartrate was a good nitrogen source for the enzyme production. No significant difference in the laccase production was observed, when glucose concentration was varied between 5 g/l and 30 g/l. As the concentration of nitrogen source increased, a lower MnP activity was observed. The optimal C/N ratio was 25 for the production of laccase and MnP. When the concentrations of glucose and ammonium tartrate were simultaneously increased, the laccase and MnP activities increased dramatically. The maximum laccase and MnP activities were 33.7 U/ml at 72 h and 475 U/ml at 96 h, respectively, in the optimal condition. In this condition, over 90% decolorization efficiency was observed.