Boyarintsev, Alexander V.;Stepanov, Sergei I.;Kostikova, Galina V.;Zhilov, Valeriy I.;Chekmarev, Alexander M.;Tsivadze, Aslan Yu.
Nuclear Engineering and Technology
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v.51
no.7
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pp.1799-1804
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2019
The concept of a new method, the CARBEX (CARBonate EXtraction) process, was proposed for reprocessing of spent uranium oxide fuel. The proposed process is based on use of water solutions of $Na_2CO_3$ or $(NH_4)_2CO_3$ and solvent extraction (SE) by the quaternary ammonium compounds for selective recovery and purification of U from the fission products (FPs). Applying of SE allows to reach high degree of purification of U from FPs. Carrying out the processes in poorly aggressive alkaline carbonate media leads to increasing safety of SNF's reprocessing and better selectivity of separation of lanthanides and actinides. Moreover carbonate reprocessing media allows to carry out a recycling and regeneration of reagents. We have been done laboratory scale experiments on the extraction components of simulated voloxidated spent fuel in the solutions of NaOH or $Na_2CO_3-H_2O_2$ and recovery of U from carbonate solutions by SE method using carbonate of methyltrioctylammonium in toluene. It was shown that the purification factors of U from impurities of simulated FPs reached values $10^3-10^5$. The received results support our opinion that CARBEX after the further development can become more safe, simple and profitable method of spent fuel reprocessing.
Resveratrol (3,5,4'-trihydroxystilbene) is a naturally occurring, multi-biofunctional chemical existing in grapes and various other plants as a polyphenol type, and it is one of the best known natural anticancer and antiatherosclerosis reagents. In this study, we investigated the antifungal action by resveratrol in Candida albicans, which is a human infectious fungi as an agent of candidiasis. Resveratrol displayed potent fungicidal activity in an energy-dependent manner, without any hemolytic effects against human erythrocytes. It was found that the serum-induced mycelial forms, which playa crucial role in the pathogenesis of C. albicans during host tissue invasion, were disrupted by resveratrol. To understand the correlation between lethal effects and resveratrol action, we examined the physiological changes of C. albicans. A significant accumulation of intracellular trehalose was induced by stress responses to resveratrol action, and a remarkable arrest of cell-cycle processes at the S-phase in C. albicans occured. Therefore, the fungicidal effects of resveratrol demonstrate that this compound is a potential candidate as an antifungal agent in treating infectious diseases by candidal infections.
Journal of the Institute of Electronics Engineers of Korea SD
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v.43
no.2
s.344
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pp.13-17
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2006
Pentacene channel for organic thin film transistor was deposited on the SiOC film by thermal evaporation. The growth of pentacene is related with the Diels-Alder reaction and the nucleophilic reaction by the thermal induction. The surface is an important factor to control the recursive Diels-Alder reaction for growing of pentacene on SiOC far The terminal C=C double bond of pentacene molecule was broken easily as a result of attack of the nucleophilic reagents on the surface of SiOC film. The nucleophilic reaction can be accelerated by increasing temperature on surface, and it maks pentacene to grow hardly on the SiOC film with a flow rate ratio of $O_2/(BTMSM+O_2)=0.5$ due to its inorganic property. The nucleophlic reaction mechanism is $SN_2(bimolecular nucleophilic substitution)$ type.
$\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase isolated from alkalophilic Bacillus sp. HJ-12, approximate Mw 42 kDa, was generally stable in the range of pH 6-10 and below 50$\circ$C and its highest activity was observed at 60$\circ$C with pH 7-9. The isolated $\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase specifically hydrolyzed $\beta $-1, 4-galactosyl linkage that is the major structure of soybean arabinogalactan (SAG) but not $\beta $-1, 3-galactosyl linkage of the other polysaccharides. K. was estimated as 0.67 mg/ml by the method of Hanes-Woolf plot. No metals and chemical reagents inhibited the enzyme activity but urea did. The active site of this enzyme assumed to be tryptophan residue. The hydrolysis products from SAG, assayed by gel chromatography, TLC and HPLC, were predominantly galactotetraose (Gal$_{4}$) and triose (Gal$_{3}$) with a small portion. $\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase hydrolyzed ONPG as well as SAG, and the degree of hydrolysis of SAG was 15% which is lower than that by the other $\beta $-1, 4-galactanases from different sources. SAG treated with this enzyme resulted in the reduction of specific viscosity up to 70%.
A ${\beta}$-galactosidase with high transgalactosylic activity was purified from a Bacillus species, registered as KFCC10855. The enzyme preparation showed a single protein band corresponding to a molecular mass of 150 kDa on SDS-PAGE and gave a single peak with the estimated molecular mass of 250 kDa on Sephacryl S-300 gel filtration, suggesting that the enzyme is a homodimeric protein. The amino acid and sugar analyses revealed that the enzyme is a glycoprotein, containing 19.2 weight percent of sugar moieties, and is much more abundant in hydrophilic amino acid residues than in hydrophobic residues, the mole ratio being about 2:1. The pI and optimum pH were determined to be 5.0 and 6.0, respectively. Having a temperature optimum at $70^{\circ}C$ for the hydrolysis of lactose, the enzyme showed good thermal stability. The activity of the enzyme preparation was markedly increased by the presence of exogenous Mg (II) and was decreased by the addition of EDTA. Among the metal ions examined, the most severely inhibitory effect was seen with Ag (I) and Hg (II). Further, results of protein modification by various chemical reagents implied that 1 cysteine, 1 histidine, and 2 methionine residues occur in certain critical sites of the enzyme, most likely including the active site. Enzyme kinetic parameters, measured for both hydrolysis and transgalactosylation of lactose, indicated that the enzyme has an excellent catalytic efficiency for formation of the transgalactosylic products in reaction mixtures containing high concentrations of the substrate.
Ornithine decarboxylase (EC 4.1.1.17) is an essential enzyme for polyamine synthesis and growth in mammalian cells and plants. We compared the biochemical and immunological properties of rat and Nicotiana glutinosa ODC by cloning and expressing the recombinant proteins. The primary amino acid sequence between rat and N. glutinosa ODC had a 40% homology The molecular weight of the overexpressed rat ODC was 53 kDa, and that of N. glutinosa was 46.5 kDa. Adding 1 mM of putrescine to the enzyme reaction mixture inhibited both rat and N. glutinosa ODC activity to 30%. Agmatine had an inhibitory effect only on N. glutinosa ODC. Cysteine and lysine modifying reagents reduced both ODC activities, verifying the key roles of cysteine and lysine residues in the catalytic mechanism of ODC. ELISA was performed to characterize the immunological difference between the rat and plant ODC. Both the rat and N. glutinosa ODC were recognized by the polyclonal antibody that was raised against purified N. glutinosa ODC, but the rat ODC was 50-fold less sensitive to the antibody binding. These results indicate that even though both ODCs have the same evolutionary origin, there seems to be a structural distinction between the species.
A strain BL-29, which produces a extracellular lytic enzyme on E. coli was isolated from the soil. The strain was identified as belonging to the genus Bacillus sp. The lytic enzyme was purified to homogeneity by ion exchange chromatography and gel filtration. Specific activity of the purified enzyme was 28, 850 U/mg protein and yield of the enzyme was 5$%$. The purified enzyme showed a single band on SDS-PAGE and its molecular weight was estimated to be 31, 000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and gel filtration column chromatography. The optimum temperature and pH were $55^{\circ}C$ and pH 10.0, respectively. The enzyme was stable at $45^{\circ}C$ but enzyme activity was reduced by up to 50$%$ when the temperature was raised to $55^{\circ}C$ for 15 min. Stable range of pH was from 5.0 to 11.0. but Enzyme activity was inhibited by lead-acetate, mercuric chloride, ethylene glycol-bis-[$\beta$-aminoethyl ether]-N, N, $N^1, $N^1$-tetraacetic acid (EGTA), and ethylenediamine tetraacetic acid (EDTA), but not affected considerably by treatment with other chemical reagents.
[ ${\alpha}$ ]synuclein (${\alpha}$-syn) is implicated in the pathogenesis of Parkinson's disease (PD) and other related diseases. We have previously reported that ${\alpha}$-syn binds to the cell membranes in a transient and reversible manner. However, little is known about the physiologic function and/or consequence of this association. Here, we examined whether chemically induced perturbations to the cellular membranes enhance the binding of ${\alpha}$-syn, based on hypothesis that ${\alpha}$-syn may play a role in maintenance of membrane integrity or repair. We induced membrane perturbations or alterations in ${\alpha}$-syn-overexpressing human neuroblastoma cells (SH-SY5Y) by treating the cells with hydrogen peroxide ($H_2O_2$) or oleic acid. In addition, membranes fractionated from these cells were perturbed by treating them with proteinase K or chloroform. Dynamic interaction of ${\alpha}$-syn to the membranes was analyzed by the chemical cross-linking assay that we developed in the previous study. We found that membrane interaction of ${\alpha}$-syn was increased upon treatment with membrane-perturbing reagents in a dose and time dependent manner. These results suggest that perturbations in the cellular membranes cause increased binding of ${\alpha}$-syn, and this may have significant implication in the physiological function of ${\alpha}$-syn in cells.
The pabS gene of Agaricus bisporus 02 encoding a putative PABA synthase was cloned, and then the recombinant protein was expressed in Escherichia coli BL21 under the control of the T7 promoter. The enzyme with an N-terminal GST tag or His tag, designated GST-AbADCS or His-AbADCS, was purified with glutathione Sepharose 4B or Ni Sepharose 6 Fast Flow. The enzyme was an aminodeoxychorismate synthase, and it was necessary to add with an aminodeoxychorismate lyase for synthesizing PABA. AbADCS has maximum activity at a temperature of approximately 25℃ and pH 8.0. Magnesium or manganese ions were necessary for the enzymatic activity. The Michaelis-Menten constant for chorismate was 0.12 mM, and 2.55 mM for glutamine. H2O2 did distinct damage on the activity of the enzyme, which could be slightly recovered by Hsp20. Sulfydryl reagents could remarkably promote its activity, suggesting that cysteine residues are essential for catalytic function.
Proceedings of the Korean Vacuum Society Conference
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2011.08a
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pp.207-207
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2011
Aromatic nitriles possess versatile utilities and are indispensible not only in organic synthesis but also in chemical industry. In fact, the nitrile group is an important precursor for various functional groups such as aldehydes, amines, amidines, tetrazoles, amides, and their carboxyl derivatives. Representative methods for the preparation of organonitriles with cyanide-containing reagents are the Sandmeyer and Rosenmund-von Braun reactions. Recently, a catalytic route to aryl nitriles has been reported on the basis of the chelation-assisted C-H bond activation or metal-catalyzed cyanation of haloarenes. In those cyanation protocols, the "CN" unit is provided from metal-bound precursors of MCN (M=Cu, K, Na, Zn), TMSCN, or K3Fe(CN)6. Additionally, it can be generated in situ from nitromethane or acetone cyanohydrin. Herein, we report the first example of generating "CN" from two different, readily available precursors, ammonia and N,N-dimethylformamide (DMF). In addition, its synthetic utility is demonstrated through the Pd-catalyzed cyanation of arene C-H bonds.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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