A novel calcium binding protein (CaBP) was purified to electrophoretic homogeneity from Dunaliella salina. In the course of purification experiment, this CaBP was identified as a monomer and its molecular weight was about 21 kDand isoelectric point (pI) value was about 4.1 using isoelectrofocusing. This CaBP was able to bind Ca2+ even in the pressence of an excess MgCl2 and KCI both in solution. In the SDS-PAGE, the Ca2+-bound form was slower than the Ca2+-free form in the nondenaturing PAGE. This means that the CaBP undergoes conformational change in the Ca2+-bound condition. Furthermore, UV absorption spectrum and fluorescence intensity of this CaBP was investigated. UV absorption peak was appeared at about 258 nm and decreased somewhat in Ca2+-bound condition. In the measurement of fluorescence, maximum intensity was appeared at 303 nm and decreased in Ca2+-bound state, similarly as UV absorption spectrum. These show distinct changes upon Ca2+-binding, which indicate of structural and/or dynamic changes largely reminiscent of other members of the EF-hand Ca2+-binding protein family.
Although the blockage of a cell cycle by specific inhibitors of $Ca^{2+}/$calmodulin-dependent protein kinase II (CaMK-II) is well known, the activity profile of CaMK-II during the cell cycle in the absence of any direct effectors of the enzyme is unclear. The activity of native CaMK-II in NIH 3T3 cells was examined by the use of cell cycle-specific arresting and synchronizing methods. The total catalytic activity of CaMK-II in arrested cells was decreased about 30% in the M phase, whereas the $Ca^{2+}$-independent autonomous activity increased about 1.5-fold in the M phase and decreased about 50% at the G1/S transition. The in vivo phosphorylation level of CaMK-II was lowest at G1/S and highest in M. The CaMK-II protein level was unchanged during the cell cycle. When the cells were synchronized, the autonomous activity was increased only in M. These results indicate that the physiologically relevant portion of CaMK-II is activated only in M, and that the net activation of CaMK-II is required in mitosis.
배양중인 생쥐 난자의 성숙에 미치는 배양액 내 calcim의 영향을 알아보기 위하여 1.71mM $Ca^{2+}$을 처리한 배양액과 $Ca^{2+}$이 존재하지 않는 배양액에서 난자를 배양하여 불꽃 원자 흡수 분광 광도계를 이용하여 배양된 난자의 $Ca^{2+}$농도를 측정하였다. 1) $Ca^{2+}$처리한 배양액에서 배양된 cumulus-cell이 제거된 (denuded oocyte)난자들은 시간이 지남에 따라 $Ca^{2+}$농도가 높게 나타났고, 2) $Ca^{2+}$처리하지 않은 배양액에서는 denuded난자는 3시간째 배양될때 부터 $Ca^{2+}$양이 줄어 들었다. Cumulus-enclosed난자는 $Ca^{2+}$존재하에서는 GVBD가 일어났다고 생각되는 4시간까지 계속 증가를 보인 반면 $Ca^{2+}-free$에서는 배양되지 않은 난자와 거의 차이가 없게 나타났다. 3) 핵막붕괴가 일어난 후부터 15시간까지 배양시컸을 때에는 CEO와 denuded oocyte에서 공히 $Ca^{2+}$의 농도는 다시 증가된 상태로 계속 되었다. 이런 결과로 미루어 보아 난자 성숙시 부터 성숙과정이 끝날때가지 exteral $Ca^{2+}$이 요구되고 있음을 증명해 주고있다. 그러나 이러한 세포질내의 $Ca^{2+}$및 bound calcium이 난자 성숙시부터 어떤 역활을 하고 있는 기작에 대해서는 좀 더 연구가 있어야겠다.
Oxidation behavior of CaO added Mg and Mg-5Al alloys was investigated. At $500^{\circ}C$, oxidation rate of pure Mg was abruptly increased, while that of CaO added Mg was remarkably reduced with increasing CaO content. As a result of surface analysis by AES, there was the thin oxide layer mixed with MgO and CaO in CaO added Mg. Oxidation behavior of CaO added Mg was similar to that of Ca added Mg. Oxidation rate of 0.6CaO added Mg-5Al alloy was much lower than that of Mg-5Al alloy at $500^{\circ}C$ and both alloys showed the linear weight change at $400^{\circ}C$.
Nimopidine, one of dihydropyridine derivatives, has been widely used to pharmacologically identify L-type Ca currents. In this study, it was tested if nimodipine is a selective blocker for L-type Ca currents in sensory neurons and heterologous system. In mouse dorsal root ganglion neurons (DRG), low concentrations of nimodipine $(<10\;{\mu}M),$ mainly targeting L-type Ca currents, blocked high-voltage-activated calcium channel currents by ${\sim}38%.$ Interestingly, high concentrations of nimodipine $(>10\;{\mu}M)$ further reduced the 'residual' currents in DRG neurons from ${\alpha}_{1E}$ knock-out mice, after blocking L-, N- and P/Q-type Ca currents with $10\;{\mu}M$ nimodipine, $1\;{\mu}M\;{\omega}-conotoxin$ GVIA and 200 nM ${\omega-agatoxin$ IVA, indicating inhibitory effects of nimodipine on R-type Ca currents. Nimodipine $(>10\;{\mu}M)$ also produced the inhibition of both low-voltage-activated calcium channel currents in DRG neurons and ${\alpha}_{1B}\;and\;{\alpha}_{1E}$ subunit based Ca channel currents in heterologous system. These results suggest that higher nimodipine $(>10\;{\mu}M)$ is not necessarily selective for L-type Ca currents. While care should be taken in using nimodipine for pharmacologically defining L-type Ca currents from native macroscopic Ca currents, nimodipine $(>10\;{\mu}M)$ could be a useful pharmacological tool for characterizing R-type Ca currents when combined with toxins blocking other types of Ca channels.
In this work, effects of limestone powder on hydration of $C_3A-CaSO_4\cdot2H_2O$ system was discussed based on the XRD Quantitative analysis, and the possibility of Delayed Ettringite Formation was also discussed. The early hydration of $C_{3}A$ was delayed by addition of $CaCO_{3}$ powder. The delay effect was enhanced by increasing of $CaCO_{3}$ content and finer powder of $CaCO_{3}$ addition. After consumption of $CaSO_4\cdot2H_2O$, the reaction of $CaCO_{3}$ is started. Delayed Ettringite Formation would take place because monosulfoaluminate is not stable in presence of $CaCO_{3}$. In order to prevent the delayed ettringite formation in $C_3A-CaSO_4\cdot2H_2O-CaCo_3$ system, the reduction of monosulfoaluminate formation is important. Therefore, by increasing the amount of $CaCO_{3}$ addition and finer $CaCO_{3}$ powder addition, the delayed ettringite formation can be prevented.
Ca/sup 2+/ 이온은 식물조직의 경도 유지에 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다. 따라서, Ca/sup 2+/의 첨가가 깍두기의 가식기간 연장에 미치는 영향, 적정 농도 및 효율적 첨가방법을 알아보고자 하였다. CaCl₂의 첨가에 의해 깍두기의 숙성기간 중 pH의 감소, 산도의 증가 및 기계적 경도의 감소 속도가 억제되어 가식기간이 연장되었다. 또한, Ca/sup 2+/ 첨가에 의해 관능적 특성 중 아삭함, 신맛 및 총체적인 기호도가 개선되었다. CaCl₂의 첨가방법과 농도는, 무를 절이는 염수에 0.1%의 CaCl₂를 첨가하고 절임과정이 끝나면 수세한 후 다시 양념과 함께 0.05%의 CaCl₂를 첨가하여 깍두기를 제조하는 것이 가장 효과적인 것으로 나타났다.
감귤의 품질에 미치는 CA 저장의 효과를 알아보기 위하여 본 실험을 수행하였다. 1998년 11월 제주도에서 수확된 온주밀감을 공시재료로 사용하였다. 무게감량과 경도는 저온저장구보다 CA 처리에서 저장기간 동안 높게 유지되었고 SSC 값은 저온저장 2개월까지 뚜렷이 증가하다가 그 이후 급격하게 감소한 반면 CA 처리에서는 저장 4개월까지 지속적으로 증가하는 양상을 나타내었다. 유기산은 CA 처리에서 저온저장에서 보다 약간 높게 유지되는 형태로 저장 중 모든 처리에서 크게 감소하였다. 시장성 판정을 위한 품질평가 결과에서도 CA 조건이 저온저장에 비하여 품질유지에 비교적 효과적이었다.
전지대두분(WSF) 두부의 응고제 종류와 농도별 수율은 $CaCl_2$, $CaSO_4$, GDL, $MgCl_2$, $Ca-gluconate+CaSO_4$, $GDL+CaSO_4$ 첨가구는 0.3%에서, $Ca-gluconate+MgCl_2$, $GDL+CaCl_2$ 첨가구는 0.4%에서, 그리고 $Ca-gluconate+CaCl_2$ 첨가구는 0.5%에서 각각 가장 높았으며 0.3% $GDL+CaSO_4$ 혼합응고제를 첨가하였을 때 4.48(g/g WSF)로 최고치를 나타내었다. 응고제 농도에 따른 WSF 두부의 색도는 응고제 농도가 증가함에 따라 L과 b값은 점차 증가한 후 감소하는 경향이었고, 일반두부와 시판두부에 비해 L값이 대체로 낮았으며 b값은 현저히 높았으나 a값은 비슷하였다. WSF두부의 각 응고제 농도에 따른 견고성(hardness)은 응고제 농도가 높을수록 증가하는 경향이었으며, 응고제 종류에 따른 견고성(hardness)은 전반적으로 $CaCl_2$를 사용한 경우 비교적 높았으며 $CaSO_4$와 GDL 응고제를 사용한 첨가구에서는 낮게 나타났다. 접착성(adhesiveness)은 응고제 농도가 높아질수록 대체로 감소하는 경향이었으나 $CaSO_4$, GDL, $Ca-gluconate+CaSO_4$ 및 $GDL+CaSO_4$ 첨가구가 다른 첨가구에 비하여 비교적 낮은 경향을 보였다. 응집성(cohesiveness)은 응고제 종류와 농도에 따른 통계적인 유의적 차이가 없었고, 탄력성(springiness)은 $GDL+CaSO_4$ 혼합 첨가구에서는 응고제 농도가 높을수록 높게 나타났다. 씹힘성(chewiness)은 혼합 응고제 첨가구에서 대체로 낮은 경향을 보였으며 뭉치는 성질(gumminess)은 견고성(hardness)이 증가함에 따라 증가하였다. WSF 두부의 각 응고제 농도에 따른 관능평가 중 전체적기호도에서는 $CaCl_2$, $Ca-gluconate+CaCl_2$, $GDL+CaCl_2$ 첨가구는 0.2%에서, $CaSO_4$, GDL, $MgCl_2$, $Ca-gluconate+MgCl_2$, $GDL+CaSO_4$ 첨가구는 0.3%에서, 그리고 $Ca-gluconate+CaSO_4$ 첨가구는 0.4%에서 높게 나타났으며 그 중 0.3% $GDL+CaSO_4$ 첨가구가 적당한 경도를 가지면서도 부드럽고 고소한 맛이 강하여 가장 높은 기호도를 나타내었다.
Yoon, Mi Na;Kim, Dong Kwan;Kim, Se Hoon;Park, Hyung Seo
The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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제21권2호
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pp.233-239
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2017
Intracellular calcium ($Ca^{2+}$) oscillation is an initial event in digestive enzyme secretion of pancreatic acinar cells. Reactive oxygen species are known to be associated with a variety of oxidative stress-induced cellular disorders including pancreatitis. In this study, we investigated the effect of hydrogen peroxide ($H_2O_2$) on intracellular $Ca^{2+}$ accumulation in mouse pancreatic acinar cells. Perfusion of $H_2O_2$ at $300{\mu}M$ resulted in additional elevation of intracellular $Ca^{2+}$ levels and termination of oscillatory $Ca^{2+}$ signals induced by carbamylcholine (CCh) in the presence of normal extracellular $Ca^{2+}$. Antioxidants, catalase or DTT, completely prevented $H_2O_2$-induced additional $Ca^{2+}$ increase and termination of $Ca^{2+}$ oscillation. In $Ca^{2+}$-free medium, $H_2O_2$ still enhanced CCh-induced intracellular $Ca^{2+}$ levels and thapsigargin (TG) mimicked $H_2O_2$-induced cytosolic $Ca^{2+}$ increase. Furthermore, $H_2O_2$-induced elevation of intracellular $Ca^{2+}$ levels was abolished under sarco/endoplasmic reticulum $Ca^{2+}$ ATPase-inactivated condition by TG pretreatment with CCh. $H_2O_2$ at $300{\mu}M$ failed to affect store-operated $Ca^{2+}$ entry or $Ca^{2+}$ extrusion through plasma membrane. Additionally, ruthenium red, a mitochondrial $Ca^{2+}$ uniporter blocker, failed to attenuate $H_2O_2$-induced intracellular $Ca^{2+}$ elevation. These results provide evidence that excessive generation of $H_2O_2$ in pathological conditions could accumulate intracellular $Ca^{2+}$ by attenuating refilling of internal $Ca^{2+}$ stores rather than by inhibiting $Ca^{2+}$ extrusion to extracellular fluid or enhancing $Ca^{2+}$ mobilization from extracellular medium in mouse pancreatic acinar cells.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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