Investigation on the extractability, Mg2+-, Ca2+ , EDTA-ATPase activity and solubility of actomyosin prepared from leg and breast muscle of silky fowol were as follows. The extractability of actomyosin in leg and breast muscle was 779mg/100g and 1, 318mg/100g respectively, breast muscle was higher than leg muscle . Mg2+-ATPase activity of actomyosin was high inionic strength 0.02-0.10 and Mg2+ATPase activity of low ionic strength was higher than high ionic strength not related to the part. Ca2+ ATPase activity was high in ionic strength 0.05-0.13, the activity of leg muscle was higher that breast muscle. And EDTA-ATPase activity showed low in low ionic strength and showed high in high ionic strength, and increased greatly depend ionic strength up to 0.4. The solubility of actomyosin was not different in leg and breast muscle , the solution started in KCI concentration of 0.3M and ended in DCI concentration of 0.4M.
Slushed ice와 dry chilling chamber에 각각 도계 직후 냉장한 12주생 영계의 가슴 및 다리 근육으로부터 KCl-phosphate buffer를 사용하여 도계후 $1{\sim}25$시간 사이에 함질소물을 추출했다. Extractable nitrogen의 변화는 주로 myosin의 extractability 감소, 그리고 어느정도 actomyosin의 extractability 증가 결과로 일어남이 밝혀졌으며, 한편 stroma. sarcoplasmic protein 및 비단백함질소물(none protein nitrogen)의 변화는 적었다. Myosin extractability는 도계후 처음 3시간 동안에 급격히 감소하여 그후 계속적으로 wet chilling 동안 감소했으나 dry chilling의 경우 myosin extractability의 감소는 가슴근육보다 다리근육에서 더 많았으며 extractability는 도계 17시간 후부터 증가했다. Actomyosin은 wet chilling의 경우 계속적으로 소량밖에 추출되지 않았으나 dry chilling의 경우 도계후 17시간 이후부터 증가했는데, 이런 경향은 breast muscle과 leg muscle이 동일했다.
This study was conducted to investigate the effects of carcass grade on the hardness, myofibrillar fragmentations index, protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril and actomyosin obtained from 1, 2, 3 and D carcass grade)subgrade) in Korean native cow. Proximate component, hardness, chewiness, myofibril fragmentation index, protein extractability and Mg-ATPase activity if myofibril or actomyosin were not significantly different between 1st and 2nd carcass grade loin. The hardness and chewiness of 2nd carcass grade loin's were significantly lower than 3th grade loin's, but the myofibril fragmentation index, sarcoplasmic protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril were higher. The myofibrillar protein extractability and Mg-ATPase activity of actomyosin obtained from 3th carcase grade loin's were significantly higher than D grade loin's, but the hardness, chewiness and stroma protein extractability were lower. In conclusion, the degree of toughness in Korean native cow's loin was not significantly different between 1st and 2nd grade, but 3rd and D carcass grade were significantly higher, regardless of before and after aging.
오리를 고온침탕법과 중온침탕법에 의해 털을 제거하고 다리 및 가슴부위의 골격근에서 actomyosin을 추출하여 몇가지 특성을 비교하엿다. 고온침탕 처리한 근육으로부터 추출된 actomyosin의 추출성은 다리와 가슴근육이 각각 7.84, 39.48mg/g, 중온침탕한 것은 각각 4.79, 28.04mg/g고온침탕법의 추출성이 더 높았다. Actomyosin의 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성은 고온침탕법이 다리근육의 경우에서는 중온침탕법보다 낮았으나 가슴근육은 이온강도 0.08 이하에서 중온침탕법이 높았고 그 이상에서는 고온침탕법이 높았다. Actomyosin의 $Mg^{2+}-ATPase$ 활성은 저이온강도에서 활성이 컸으며 가슴근육이 다리근육의 경우보다 침탕법에 의한 활성의 차이가 크게 나타났다. 용해도는 침탕방법과 부위에 관계없이 용해시점과 완료시점이 비슷하였다. 그리고 고온침탕 처리한 근육과 다리보다 가슴근육이 thin filament에 있는 단백질이 많이 추출되어 나오는 현상을 보였다.
This study investigated the extractability, solubility, Mg$^{2+}$-, Ca$^{2+}$- and EDTA-ATPase activity of actomyosin prepared from leg and breast muscle of dog meat. The actomyosin extractability of breast muscle(2,100.6 mg/l00 g) was higher than that of leg muscle(500.8 mg/l00 g). The Mg$^{2+}$-ATPase activity of actomyosin had a high ionic strength of 0.02$\sim$0.05 M KCI and did not differ between leg and breast muscle. The Ca$^{2+}$-ATPase activity of actomyosin had a high ionic strength of 0.02$\sim$0.10 M KCI and leg muscle had a higher level of Ca$^{2+}$-ATPase activity than breast muscle did. The EDTA-ATPase activity was lower in low ionic strength and showed higher in high ionic strength, and increased sharply with increasing ionic strength up to 0.3 M KCI. The solubility of actomyosin did not differ between leg and breast muscle, and the solubility started and ended at KCI concentrations of 0.35 M and 0.4 M, respectively.
소의 도체로부터 사태, 갈비 및 등심을 분리하고 8$^{\circ}C$에 저장하면서 actomyosin을 추출하여 부위별 저장기간에 따라 추출성 및 ATPase활성을 비교하였다. Actin과 myosin이 유리되어 형성된 actomyosin의 추출성은 저장초기 사태, 갈비 및 등심이 각각 36.74, 72.55 및 56.77mg/g이었으며, 저장기간에 의한 추출양상은 갈비와 등심이 비슷하였고, 사태는 이들과 다르게 진행되었다. 사태의 Mg- 및 Ca-ATPase활성은 저장 3일까지 상승하다가 6일째 감소하였고, 갈비는 저장기간 동안 비슷하였으며, 등심은 저장기간에 따라 조금씩 낮아지는 경향이었다. 그리고 Mg- 및 Ca-ATPase활성은 사태, 등심 및 갈비의 순으로 크게 나타났다. 사태와 갈비의 EDTA-ATPase활성은 저장기간과 이온강도에 따라 차이를 보였지만 등심은 이온강도가 커짐에 따라 계속 상승하였다.
사양기간(飼養期間)이 서로 다른 닭의 골격근에서 actomyosin 을 추출하여 추출성과 생물 활성을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin의 추출성은 사양기간(飼養期間)이 3,4,5,6,7주(週)의 순으로 각각 184.5, 364.0, 784.8, 926.1, 985.2, 1020.1 mg/100g 이었고 다리부위는 각각 28.6, 70.8, 137.9, 139.5, 608.3 그리고 646.2mg/100g 이었다. 사양기간(飼養期間)이 3,6,8주(週)인 경우 24시간 추출한 actomyosin의 EDTA-ATPpase활성은 각각 0.68, 0.59, 0.50${\mu}M$ Pi/mg protein min. 이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, 0.75 $0.50\;{\mu}M$ Pi/mg protein min.이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, $0.75\;{\mu}moles$ Pi-mg protein/min.이었다. 사양기간(飼養期間)에 관계없이 actomyosin 의 3, 6, 8 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 저(低) ion 강도에서 높은 활성과 rh(高) ion 강도에서 낮은 biphasic response를 나타내었고 $125\;{\mu}mole$ EGTA로서 Mg^{+2}$-ATPase 활성을 $0.1\;{\mu}mole/mg$ protein/min 이하로 저해시켰다.
쇠고기의 사태, 갈비 및 등심부위를 8$^{\circ}C$에 저장하면서 육질의 변화를 검토하기 위해 전단력가, 근원섬유의 소편화, actomyosin의 추출성 및 ATPase 활성을 측정하였다. 사태 및 등심부위의 전단력가는 저장 6일째 현저하게 낮아졌고, 갈비부위는 저장기간 동안 현저한 차이가 없었다. 저장초기 부위별 전단력가는 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 현저한 차이가 있었으나 저장기간이 경과하면서 갈비 및 등심부위는 비슷하였다. 근원 섬유 소편화도의 경우 사태부위는 저장 6일째 현저한 증가를 보였지만 갈비와 등심부위는 저장기간동안 계속 증가하였다. 근원섬유의 소편화율도 소편화도와 비슷한 양상이었으며, 갈비와 등심부위는 사태부위와 다른 변화를 보였다. Actomyosin의 추출성은 저장초기 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 높게 나타났으며 3일째 모든 부위가 증가하다가 등심부위는 저장 6일째 감소하였다. Acomyosin의 Mg2+-ATPase 활성의 경우, 사태부위는 저장 3일째 증가하다가 6일째 저장 0일의 수준으로 회복되었고, 갈비 및 등심부위는 비슷한 변화를 나타내었지만 0일째는 등심부위가 갈비부위보다 높게 나타났다. 그리고 사태부위의 Ca2+-ATPase 활성도 저장 3일째 증가하다가 6일째 감소하였으며, 갈비부위는 저장 중 변화가 없었고, 등심부위는 저장기간 동안 완만하게 감소하였다.
육계육의 가승근육과 다리근육을 4$^{\circ}C$ 및 -2$0^{\circ}C$에 저장하면서 근원섬유단백질과 actomyosin을 추출하고 그 추출성, 생물활성 및 용해도를 비교한 결과는 다음과 같다. 1. Myofibril의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장기간이 길어지면서 점차 높아지고. 동결저장기간이 경과되면서 다소 낮아졌다. Actomyosin의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 2. Myofibril의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 7일까지 큰 변화는 없었으며, 동결저장의 경우 2주째 가장 농은 활성을 보였고 그 이후는 감소하였다. Actomyosin의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 3 근원섬유단백질은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl, 냉장육은 가슴 및 다리근육이 각각 0.25M KCl. 0.30M KCl, 그리고 동결저장육은 가슴 및 다리근육 모두 0.30M KCl 에서 용해되었다. Actomyosin은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl에서 용go되기 시작하였고, 가슴근육은 냉장 1일에 0.25M KCl. 냉장 3. 5, 7일에 0.30M KCl, 다리근육은 냉장기간에 관계없이 모두 0.25M KCl에서 용해되기 시작하였다. 또한, 동결저장 중 가승근육은 0.30M KCl, 다리근육은 0.25M KCl에서 용해되기 시작하여 모두 0.40M KCl에서 완료되었다.
고등어 surimi를 효율적으로 생산하기 위한 연구의 일환으로 감압수세장치를 설계 제작하고 이 장치를 이용하여 각각 상압과, 560 및 660 mmHg의 감압 하에서 각각 1, 3, 5 및 7회 알칼리 수세하고 압력 및 수세횟수에 따른 고등어 surimi의 품질 특성을 검토하였다. 설계 제작한 감압수세장치는 연속수세가 가능하였으며 양질의 surimi를 효율적으로 제조할 수 있었다. 전체의 수세조건을 통하여 surimi의 수분함량은 $72.0{\sim}72.9%$, 조지방 $4.8{\sim}5.7%$ (수세하지 않은 것, 7.0%), pH $6.9{\sim}7.0$ (수세하지 않은 것, 6.0), VBN $6.9{\sim}7.0\;mg/100\;g$ 및 가압드립 $6.7{\sim}8.3%$이었으며, 단백질 추출성은 560 mmHg, 5회 수세 시 염용성, 수용성 및 기질 단백질추출성이 각각 3,694, 6,036 및 1,424 mg/100 g으로써 각각 가장 높았다. $Mg^{2+}-$ 및 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성은 560 mmHg, 5회 수세 시 각각 0.25 및 $0.17\;{\mu}mol\;Pi/min/mg$ actomyosin으로써 가장 높았다. Setting gel의 TGase 활성은 560 mmHg, 5회 수세 시 3.932 nmol/mg이었으며 gel 강도는 setting gel 및 cooked gel에서 각각 420 g cm (상압, 320 g cm) 및 485 g cm (상압, 412 g cm)로써 각각 가장 높았다. 전반적으로 보아 고등어 surimi 제조를 위한 가장 적합한 수세조건은 760 mmHg, 660 mmHg 및 560 mmHg 압력 중 560 mmHg의 감압 하에서 5회 반복 수세하는 것이었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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