아연재련전사로부터 갈륨을 회수하기 위하여 NaOH용액을 사용한 알칼리 침출실험을 수행하였다. 실험결과 아연질산을 NaOH용액으로 알칼리 침출할 경우 주로 침출되는 원소는 Zn, K 및 Si 등이며, Fe를 비롯한 여러 base metal들은 극히 미량만이 침출되기 때문에 용매추출 공정을 통해 용이하게 갈륨을 정제할 수 있다. 한편 알칼리 침출의 특징은 알칼리 농도가 증가할수록 그리고 광액농도가 낮을수록 갈륨의 침출율이 증가하며, 특히 침출에 앞서 아연잔사를 물로 세척하여 용해성 아연화합물을 미리 제거하면 알칼리 소모량을 상당히 줄일 수 있는 것으로 나타났다. 대체로 갈륨의 적정 침출조건은 아연잔사를 물로 세척하여 용해성 아연화합물을 미리 제거하고 광액농도 333g/L NaOH 농도 1~1.25 M/L로 하여 상온$25^{\circ}C$에서 2시간 정도 침출하는 것이 효과적이며, 이 경우 약 80%이상의 갈륨을 회수 할 수있다.
This study was performed to develop the biological treatment technology of wastewater polluted with heavy metals. Zinc-tolerant microorganism, such as Pseudomonas chlororaphis which possessed the ability to accumulate zinc, was isolated from industrial wastewaters polluted with various heavy metals. The characteristics of zinc accumulation in the cells, recovery of the zinc from the cells accumulating zinc, were investigated. Removal rate of zinc from the solution containing 100 mall of Zinc by zinc-tolerant microorganism was more than 90% at 48 hours after inoiulation of the microorganisms. A large number of the electron-dense granules were found mainly on thIn cell wall and membrane fractions, when determined by transmission electron microscope. Energy dispersive X- ray spectroscopy revealed that the electron-dense granules were zinc complex with the substances binding Heavy metals. The zinc accumulated into cells was not desorbed by distilled water, but more than 80% of the zinc accumulated was desorbed by 0.1M-EDTA. The residues of the cells after combustion at 55$0^{\circ}C$ amounted to about 21% of the dry weight of the cells. EDS analysis showed that the residues were comparatively pure zinc compounds containing more than 79% of zinc.
Peroxynitrite enters erythrocytes through band 3 anion exchanger and oxidizes cytosolic proteins therein. As a protein associated with band 3, carbonic anhydrase II may suffer from peroxynitrite-induced oxidative damages. Esterase activity of carbonic anhydrase II decreased as the concentration of peroxynitrite increased. Neither hydrogen peroxide nor hypochlorite affected the enzyme activity. Inactivation of the enzyme was in parallel with the release of zinc ion, which is a component of the enzyme's active site. SDS-PAGE of peroxynitrite-treated samples showed no indication of fragmentation but non-denaturing PAGE exhibited new bands with lower positive charges. Western analysis demonstrated that nitration of tyrosine residues increased with the peroxynitrite concentration but the sites of nitration could not be determined. Instead MALDI-TOF analysis identified tryptophan-245 as a site of nitration. Such modification of tryptophan residues is responsible for the decrease in tryptophan fluorescence. These results demonstrate that peroxynitrite nitrates tyrosine and tryptophan residues of carbonic anhydrase II without causing fragmentation or dimerization. The peroxynitrite-induced inactivation of the enzyme is primarily due to the release of zinc ion in the enzyme's active site.
아연 제련잔사로부터 갈륨과 인디움을 동시에 회수하기 위한 연속공정도를 확립하고자 하였다. 갈륨만을 회수하는 알칼리처리법과는 달리 황산침출에 의할 경우 갈륨과 인디움의 동시회수가 가능하며, 2단계 중화를 통하여 용액중의 다량의 철분을 분리제거할 수 있었다. 1차처리하여 얻은 갈륨과 인디움의 침천물은 알칼리 및 산처리에 의해 갈륨과 인디움을 각각 분리회수할 수있었으며, 약산성 용액에서 저농도의 인디움을 회수하고자 할 경우 아연금속분말에 의한 cementation법을 사용하는 것이 효고적이었다.
This experiment was carried out to investigate the healing loss and the heavy metal residues such as copper, zinc, manganese, cadmium and lead In porcine visceras by inductively coupled argon plasma spectrometer(ICP), and to probe changes when porcine visceras were boiling In water treatment(BWT), heating in autoclave treatment (HAT) and heating In oil treatment (HOT) . The range of heating loss on porcine viscera were BWT(23.11∼34.53%) , HAT(18.48∼28.00%) and HOT(14.20∼25.22%)and the heart tissue were higher and liver were lower than those of the other tissues. The total value of heavy metal residues in large intestine, small intestine, heart, kidney, liver and stomach tissue were 11.298${\pm}$5.302 ppm, 27.825${\pm}$8. 177 ppm, 16.756${\pm}$6.334 ppm 21.107${\pm}$6.057 ppm, 25.369 ${\pm}$ 10.164 ppm and 12.611 ${\pm}$5.513 ppm, respectively. Heavy metal residues in porcine visceras tended to decrease according to heating methods and the variety viscera, and the change of total heavy metal residues on BWT, HAT and HOT were 4.16∼32.57%, 12.01∼28.09% and 9.60∼25.76%, respectively. The decrease of lead element of mean value were 21.76% and copper, zinc, manganese and cadmium element were 18.00∼ 18.16%. The change of heavy metal residues were not significant in the porcine visceras(P>0.05), and the these were significantly correlated among the three heating method(P < 0.05).
The ionization of tyrosine residue is known to be involved in the stabilization of transition-state in catalysis of astacin based upon the astacin-transition state analog structure. Two tyrosine residues, Tyr-216 and Tyr-219, are conserved in all MMPs related with astacin family, We replaced Tyr-216 and Tyr-219 into phenylalanine, respectively and the zinc binding properties, kinetic parameters, and pH dependence of each mutant are determined in order to examine the role of tyrosine residue in matrilysin catalysis. Both mutants contain two zinc atoms per mol of enzyme, indicating that either tyrosime does not affect the zinc binding property of the enzyme. Y216F and Y219F mutants are highly active and the kcat/Km values are only decreased 1.1-1.5-fold compared to the wild-type enzyme. The decrease in the activity of the mutants is essentially due to the increase in Km value. The pH dependencies of the kcat/Km values for both mutants are similar to the corresponding dependencies obtained with the wild type enzyme. The pKa values at the alkaline side of both mutants are not changed. These kinetic and pH dependence results indicate that the ionization of active site tyrosine residue of matrilysin is not reflected in the kinetics of peptide hydrolysin as catalyzed by astacin.
The transcription factor CP2c has been recently validated as an oncogenic protein that can serve as a promising target for anticancer therapy. We have recently documented that a recombinant protein corresponding to the putative DNA-binding region (residues 63-244) of CP2c adopted two different conformers, one of which is dominated by zinc binding. However, in the present study, a longer construct encompassing residues 63-302 appeared to form a single structural domain. This domain could be considered to adopt a functionally relevant fold, as the known specific binding of a dodecapeptide to this protein was evident. Hence, the residues 63-302 region rather than 63-244 can be regarded as a natively folded structural domain of CP2c. In addition, it was confirmed that zinc ions can bind to this putative DNA-binding domain of CP2c, which resulted in reduced stability of the protein. In this context, it is suggested that the mode of action of CP2c would resemble that of tumor suppressor p53.
아연제련잔사로부터 고순도 갈륨을 회수하기 위하여 알칼리 갈륨의 용매추출실험을 수행하였다 실험결과 Isopropyl Ether에 의한 갈륨의 추출시 수용액의 염산농도가 증가할수록 갈륨의 추출이 증가하여 약 7.4M/L의 염산농도에서 증가할수록 추출이 증가하여 갈륨과 분리하기가 매우 어렵다. 그러나 D2EHPA에 의해 추출할 경우 철은 염산농도 2M/L 까지는 100% 추출되고 있으나, 갈륨은 염산농도 2M/L에서는 거의 추출이 이루어지지 않아 수용액의 염산농도를 조절함으로써 갈륨과 철을 용이하게 분리. 회수할 수 있다. 아연제련잔사로부터 알칼리침출, 중화침전, Isopropyl Ether과 D2EHPA를 사용한 용매추출공정을 거쳐 갈륨을회수한 결과, 순도 99wt%, 이상의 $Ga_2O_3{\cdot}H_2O$를 얻을 수 있었다.
Zinc finger proteins are among the most extensively applied metalloproteins in the field of biotechnology owing to their unique structural and functional aspects as transcriptional and translational regulators. The classical zinc fingers are the largest family of zinc proteins and they provide critical roles in physiological systems from prokaryotes to eukaryotes. Two cysteine and two histidine residues ($Cys_2His_2$) coordinate to the zinc ion for the structural functions to generate a ${\beta}{\beta}{\alpha}$ fold, and this secondary structure supports specific interactions with their binding partners, including DNA, RNA, lipids, proteins, and small molecules. In this account, the structural similarity and differences of well-known $Cys_2His_2$-type zinc fingers such as zinc interaction factor 268 (ZIF268), transcription factor IIIA (TFIIIA), GAGA, and Ros will be explained. These proteins perform their specific roles in species from archaea to eukaryotes and they show significant structural similarity; however, their aligned amino acids present low sequence homology. These zinc finger proteins have different numbers of domains for their structural roles to maintain biological progress through transcriptional regulations from exogenous stresses. The superimposed structures of these finger domains provide interesting details when these fingers are applied to specific gene binding and editing. The structural information in this study will aid in the selection of unique types of zinc finger applications in vivo and in vitro approaches, because biophysical backgrounds including complex structures and binding affinities aid in the protein design area.
전기로제강분진을 환원처리하여 철원으로 활용하는 경우, 매립폐기물 감소의 환경적 효과와 아울러 폐자원의 재자원화 효과가 기대된다. 본 연구에서는 제강공장에서 발생하는 millscale을 환원제와 함께 전기로제강분진에 혼합하고 회전상로에서 환원처리하여 Fe성분함량을 높이는 가능성을 조사, 검토하였다. millscale을 전기로제강분진에 혼합하여 처리함으로써 잔사 중의 Fe성분함량을 증가시킬 수 있었으며, 50 wt% millscale혼합 시 처리잔사 중의 $\boxDr$Fe성분함량은 85% 정도를 얻을 수 있었다. 회전상로에서 환원처리시 환원된 $\boxDr$Fe성분의 재산화가 일어나지 않도록 환원성분위기에서 가급적 빠른시간에 처리할 필요가 있으며 본 실험을 통하여 얻은 최적의 환원처리시간은 40분 정도이었다. 이때 잔사 중에 잔류하는 Zn및 Pb성분함량은 각각 3% 및 0.5%정도이었다. 환원성분위기에서 빠르게 처리된 경우의 처리잔사는 매립, 폐기 시 잔사 중에 함유된 금속성분들의 상당량이 용출되므로 별도의 사전처리 없이 매립, 폐기하여서는 않되며 전기로로 재투입하는 등 재활용하는 것이 바람직하다
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[게시일 2004년 10월 1일]
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