• 제목/요약/키워드: Transglutaminase C

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Evaluation of Transglutaminase from Pig Plasma on the Quality of Milk Curd

  • Tseng, Tsai-Fuh;Liu, Deng-Cheng;Chen, Ming-Tsao
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제15권1호
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    • pp.106-110
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    • 2002
  • The purpose of this study was to examine the effect of different levels of crude pig plasma transglutaminase (TGase) on the quality of milk curd. Different levels (0, 0.1, 0.2, 0.4, 0.8 and 1.0%) of crude pig plasma TGase was added to fresh milk, individually, and then incubated at $35^{\circ}C$. The time of milk curdling was recorded. Simultaneously, rheological properties, L value and microstructure of the samples were measured and observed. The results showed that the time of milk curdling decreased and the curd strength of milk curd increased with increasing of TGase (p<0.05). The softness of milk curd had the highest value when 0.8% TGase was added (p<0.05). However, L value of milk curds was not significantly different among all treatments. The microstructure of milk curd observed by scanning electron microscopy (SEM) became more dense with TGase level increased.

Tissue-resident natural killer cells exacerbate tubulointerstitial fibrosis by activating transglutaminase 2 and syndecan-4 in a model of aristolochic acid-induced nephropathy

  • Wee, Yu Mee;Go, Heounjeong;Choi, Monica Young;Jung, Hey Rim;Cho, Yong Mee;Kim, Young Hoon;Han, Duck Jong;Shin, Sung
    • BMB Reports
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    • 제52권9호
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    • pp.554-559
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    • 2019
  • Despite reports suggesting that tissue-resident natural killer (trNK) cells cause ischemic kidney injury, their contribution to the development of tubulointerstitial fibrosis has not been determined. This study hypothesized that the depletion of trNK cells may ameliorate renal fibrosis by affecting transglutaminase 2/syndecan-4 interactions. Aristolochic acid nephropathy (AAN) was induced in C57BL/6 mice as an experimental model of kidney fibrosis. The mice were treated with anti-asialo GM1 (ASGM1) or anti-NK1.1 antibodies to deplete NK cells. Although both ASGM1 and NK1.1 antibodies suppressed renal $NKp46^+DX5^+$ NK cells, renal $NKp46^+DX5^-$ cells were resistant to suppression by ASGM1 or NK1.1 antibodies during the development of tubulointerstitial fibrosis in the AAN-induced mouse model. Western blot analysis showed that both antibodies increased the expression of fibronectin, transglutaminase 2, and syndecan-4. These findings indicate that trNK cells played an exacerbating role in tubulointerstitial fibrosis by activating transglutaminase 2 and syndecan-4 in the AAN-induced mouse model.

Transglutaminase를 처리한 분말 유제품의 특성 (Properties of Transglutaminase Treated Milk Product Powders)

  • 정지은;홍윤호
    • 한국식품과학회지
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    • 제37권3호
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    • pp.345-351
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    • 2005
  • 본 연구에서는 시판되고 있는 카제인 나트륨, 유청 단백질, 탈지분유 및 전지분유에 TGase를 첨가하여 이화학적 특성 및 식품첨가물 소재로서의 기능적 특성 등을 조사하였다. 카제인 나트륨의 경우 TGase효소 반응 후 pH 2, pH 4와 알칼리 범위에서, 유청 단백질은 pH 4에서 용해성이 향상되었고 탈지분유에서는 pH 4와 전지분유에서는 모든 pH 범위에서 용해성이 향상되었다. TGase를 첨가한 우유 단백질과 우유 분말 제품이 무첨가군에 비하여 pH 의존적으로 용해성, 유화활성 및 거품형성 등에 기능적 특성이 부분적으로 우수함을 알 수 있었다. 또한 TGase 첨가에 따라 일반성분의 변화가 없었으며 인체내 소화효소에 의해 가수분해가 용이하였고 점도의 증가가 관찰되었다. TGase를 첨가한 제품은 이화학적, pH 및 반응시간 등의 특징에 의하여 영향을 받으므로 식품에 응용할 경우 기능성들이 합리적으로 조절되도록 함이 바람직하다.

Setting조건이 감압 알칼리수세하여 제조한 고등어 냉동 Surimi의 Gel화 특성에 미치는 영향 (Effects of Setting on the Gelation Characteristics of Frozen Mackerel Surimi Prepared by Alkaline Washing under Reduced Pressure)

  • 박형선;박상우;양승택
    • 한국식품과학회지
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    • 제30권5호
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    • pp.1152-1157
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    • 1998
  • 양질의 고등어 냉동 surimi를 대량으로 생산하기 위한 기초자료를 얻기 위하여 상압과, 660 및 560 mmHg의 감압 하에서 알칼리수세한 육을 가지고 setting온도 및 시간을 각각 달리 하여 surimi setting gel 및 cooked gel을 제조하고 setting조건이 surimi의 gel화 특성에 미치는 영향을 검토한 결과, 고등어 surimi gel 제조를 위한 가장 적합한 setting온도는 $35^{\circ}C$이었으며 setting시간은 6시간이었다. Transglutaminase활성은 560 mmHg의 감압 하에서 수세하고 $35^{\circ}C$ 에서 6시간 setting하여 제조한 setting gel에서 3.932 nmol/mg으로써 전체 중 가장 높았으며 전자현미경사진에 의한 setting gel 조직의 관찰결과, 역시 560 mmHg의 감압 하에서 수세하고 $35^{\circ}C$에서 6시간 setting한 것이 가장 양호한 것으로 나타났다.

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Characterization of Edible Film Fabricated with Channel Catfish Ictalurus punctatus Gelatin by Cross-Linking with Transglutaminase

  • Oh, Jun-Hyun
    • Fisheries and Aquatic Sciences
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    • 제15권1호
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    • pp.9-14
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    • 2012
  • The objectives of this research were to improve the film-forming properties of Channel Catfish Ictalurus punctatus skin gelatin (CSG) by cross-linking with transglutaminase (TG), determine and optimize the TG reaction time, and characterize the mechanical and barrier properties of CSG edible film. Cross-linking of CSG was performed by TG for 0, 10, 20, 30, and 40 min at $50^{\circ}C$, and the reaction was confirmed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The color and mechanical and barrier properties of edible films fabricated with CSG cross-linked with TG were characterized. Gelatin yields from the extraction ranged from 18.2% to 23.3%. SDS-PAGE exhibited dark bands at 120 and 250 kDa, indicating successful TG-mediated cross-linking. The color of CSG film was not affected by TG cross-linking. The tensile strength of CSG films cross-linked with TG decreased from 42.59 to 21.73 MPa and the percent elongation increased from 42.92% to 76.96% as reaction times increased from 0 to 40 min. There was no significant difference in water vapor permeability of CSG films.

미생물 Transglutaminase를 이용하여 제조된 쌀 혼합 전두부의 이화학적 및 물성 평가 (Physicochemical and Rheological Evaluation of Rice-Whole Soybean Curds Prepared by Microbial Transglutaminase)

  • 진익훈;이삼빈
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제40권5호
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    • pp.738-746
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    • 2011
  • Microbial transglutaminase(MTGase)를 이용하여 쌀 가수분해물과 초미세 생대두 분말을 혼합하여 전두부를 제조한 후 조직감, 동적점탄성, 단백질 결합패턴 및 미세구조를 평가하였다. 40%(w/v) 쌀 용액을 Termamyl 효소처리($85^{\circ}C$, 20분) 하였을 때 점조도 값 및 환원당 함량이 각각 $1.27\;Pa{\cdot}s^n$, 9.0%로 나타났다. MWSP 18~22% 농도에서 MTGase 효소로 응고시킨 전두부의 물성을 측정한 결과 MWSP 22% 첨가구에서 전형적인 두부의 조직감을 얻었으며, 쌀 가수분해물 7.5% 첨가구의 경우 경도 639.6 dyne/$cm^2$, 탄성 0.96으로 나타났다. MTGase 5%의 첨가 조건에서 MWSP 18~22% 농도에 따라 동적점탄성을 측정한 결과 MWSP 22% 첨가 경우 반응 6분 이내 G'(5.1 Pa) 및 G''(9.0 Pa)값으로 높게 나타났다. MWSP 22% 첨가구에서 시간에 따른 SDS-PAGE 상에서 대부분의 콩 단백질은 30분 이내에 중합되어 고분자중합체를 형성하였으며, 쌀 가수분해물이 첨가된 경우에도 대부분의 콩 단백질들이 중합되는 유사한 경향을 보였다. 쌀이 첨가된 전두부의 미세구조는 균일한 입자로 채워진 네트워크 구조를 보였으나 냉장저장 2일 후에는 쌀을 첨가하지 않은 대조구에 비해 더욱 거칠어진 표면을 확인할 수 있었다.

Microbial Transglutaminase Modifies Gel Properties of Porcine Collagen

  • Erwanto, Y.;Kawahara, S.;Katayama, K.;Takenoyama, S.;Fujino, H.;Yamauchi, K.;Morishita, T.;Kai, Y.;Watanabe, S.;Muguruma, M.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제16권2호
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    • pp.269-276
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    • 2003
  • We studied the gel properties of porcine collagen with microbial transglutaminase (MTGase) as a catalyst. A creep meter was used to measure the mechanical properties of gel. The results showed samples with high concentration of MTGase gelled faster than those with a low concentration of MTGase. The gel strength increased with incubation time and the peaks of breaking strength for 0.1, 0.2 and 0.5% MTGase were obtained at 40, 20 and 10 min incubation time, respectively. According to SDS-PAGE, the MTGase was successfully created a collagen polymer with an increase in molecular weight, whereas no change in formation was shown without MTGase. The sample with 0.5% MTGase began to polymerize after 10 or 20 min incubation at $50^{\circ}C$, and complete polymerization occurred after 40-60 min incubation. Scanning electron microscopic analysis revealed that the gel of porcine collagen in the presence of MTGase produced an extremely well cross-linked network. The differential scanning calorimetric analysis showed the peak thermal transition of porcine collagen gel was at $36^{\circ}C$, and that with MTGase no peak was detected during heating from 20 to $120^{\circ}C$. The melting point of porcine collagen gel could be controlled by MTGase concentration, incubation temperature and protein concentration. Knowledge of the structural and physicochemical properties of porcine collagen gel catalyzed with MTGase could facilitate their use in food products.

Transglutaminase를 처리한 분말 유제품의 전기영동적 특성 (Electrophoretical Properties of Transglutaminase Treated Milk Product Powders)

  • 정지은;홍윤호
    • 한국식품과학회지
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    • 제38권2호
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    • pp.304-308
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    • 2006
  • 본 연구에서는 시판되고 있는 카제인 나트륨, 유청 단백질 분리물, 탈지분유 및 전지분유에 TGase를 첨가하여 단백질 이동특성 및 pepsin에 의한 가수분해 정도를 조사하였다. 우유 단백질과 분말 제품들을 TGase로 2시간 동안 반응시킨 후 전기영동을 실시한 결과 모든 시료에서 고분자량의 중합체를 형성하였으며 가교결합 정도는 카제인 나트륨 >탈지분유 >전지분유 >유청 단백질 분리물 순으로 감소하는 양상을 보였다. 인체 내 소화효소인 pepsin에 의하여 가수분해된 카제인 나트륨은 10kDa 이하의 펩타이드로 분해됐고, 유청 단백질은 분해 전, 후 양상이 유사하였다. 유청 단백질 중 ${\beta}-Lg$는 pepsin에 의해 거의 분해되지 않고 저항성을 보였다. 탈지분유, 전지분유 역시 더 낮은 분자량의 펩타이드가 관찰되었는 바, in vitro 상에서의 TGase작용으로 인한 교차결합은 소화효소에 의한 가수분해가 용이함을 확인하였다. 이 결과는 TGase를 첨가하여 새로운 유제품을 개발, 이용하는데 인체내에서의 소화에 거의 문제가 없을 것임을 시사하는 것으로 보인다.

미생물성 Transglutaminase에 의한 유채단백질의 겔화 (Gelation of Rapeseed Protein Induced with Microbial Transglutaminase)

  • 현은희;강영주
    • 한국식품과학회지
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    • 제31권5호
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    • pp.1262-1267
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    • 1999
  • 겔 형성이 어려운 유채단백질의 겔화를 위하여 미생물성 TGase의 촉매작용에 의하여 최적 겔화 반응조건을 겔강도(g)와 겔변형(mm)을 조사하여 검토하였다. 또한 형성된 겔의 고분자화를 SDS-PAGE 및 GL교차결합 함량 측정에 의하여 확인하였다. 단백질-TGase반응에서 효소 첨가량은 $45^{\circ}C$에서 60분 동안 반응 시 단백질농도가 10%에서 효소가 1 : 40([E] : [S])의 비로 첨가되었을 때 겔강도와 변형 값이 가장 높았다. 또한 이 조건에서 기질단백질 농도가 $4{\sim}l2%$로 증가함에 따라 겔강도는 비례적으로 증가함을 보였으나 겔의 변형을 고려할 때 10% 농도가 유채단백질 겔 제조에 적당한 농도로 조사되었다. 최적 활성을 나타내는 반응온도는 $45^{\circ}C$로 관찰되었고, 반응시간은 90분이면 적당한 것으로 조사되었다. 겔강도와 변형은 다른 pH와 비교할 때 pH 7에서 상당히 높은 값을 보여 pH 7이 최적조건이었다. SDS-PAGE분석에서 효소반응 에 따라 유채단백질의 본래 밴드들이 소별되거나 희미해지면서 고분자 밴드들이 형성되고 있음을 보여주었다. 또만 HPLC 분석 결과 GL교차결합 함량이 반응시간에 따라 $0\;{\mu}mol/g$에서 최고 $7.14\;{\mu}mol/g$ gel(반응 90분)까지 증가되고 있어 유채단백질의 겔화가 TGase에 의해 이루어지고 있다는 것을 확인할 수 있었다.

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Inconsistency in the Improvements of Gel Strength in Chicken and Pork Sausages Induced by Microbial Transglutaminase

  • Kawahara, S.;Ahhmed, A.M.;Ohta, K.;Nakade, K.;Muguruma, M.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제20권8호
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    • pp.1285-1291
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    • 2007
  • This research investigated variation in the improvement of the texture of chicken and pork sausages induced by microbial transglutaminase (MTG). The extractability of myofibrillar proteins from these sausages as well as the ${\varepsilon}-({\gamma}-glutamyl)$lysine (G-L) content were also investigated. MTG treatment of sausages significantly increased the breaking strength values in both meat types, especially for samples incubated at $40^{\circ}C$. However, values of the breaking strength in both meat types were increased differently. The variation in protein extractability of samples incubated at $40^{\circ}C$ for both meat types could lead to some consideration of the mechanisms and the high accessions of myosin heavy chain (MHC) to MTG. SDS-PAGE analysis showed significant changes in the density of the bands after adding MTG, especially for the pork samples in which the bands disappeared totally. The G-L content in the presence of MTG was double that in control samples of both meat types. This study suggests that the binding ability of myofibrillar proteins with MTG is strong. This leads us to suggest that MTG functions positively with different improvements in the texture of chicken and pork products that are treated mechanically, such as sausages. Variability in gel improvement level between chicken and pork sausages was observed; this resulted from the variation in meat proteins in response to MTG, as well as to the original glutamyl and lysine content.