Because sulfur hexafluoride(SF6) is classified as one of the six major greenhouse gases, SF6 handling in power plant such as recovery, purification, and reuse is considered to be important. KEPCO has focused to develop the advanced recovery and purification technology of SF6 reuse. SF6 analysis includes the on-site analyses and on-line analyzer; i.e., (1) on-site analysis has an error rate of ±0.5% and (2) on-line analysis has an error rate of ±0.1%, which is possible to adjust operating conditions and to make the work more conveniently by analyzing SF6 concentration before and after purification step. This paper presents an online analysis method in the SF6 purification and reuse system. In addition, the analysis results and quality guarantees for each section of the analysis system were presented.
Pectins present in the primary cell walls and middle lamellae of plant cell walls are extracted by water, cheating agents, acid or alkali solutions. However, some neutral contaminating components are extracted in conjunction with pectins during the extraction process. Thus, the accurate characterization of physi-cochemical properties of pectins necessitates to get rid of the impurities. In this review, dialysis, alcohol precipitation, ion exchange chromatography and metal precipitation were compared as procedures to purify the pectin extracts. In addition, the chemical methods to analyze pectins are discussed in terms of three major chemical constituents, i.e., anhydrogalacturonic acid, methoxyl groups and neutral sugars.
Bacillus subtilis EBS05, an endophytic bacteria strain isolated from a medicinal plant Cinnamomum camphor, can produce antagonistic compounds that effectively inhibit plant pathogenic fungi. The greenhouse experiments showed that wheat sharp eyespot disease (WSED) was reduced by 91.2%, 88.2% and 43.0% after the treatment with fermentation broth, bacteria-free filter and a fungicide fludioxonil, respectively. The culture broth of strain EBS05 can more effectively control WSED than can fludioxonil. The fermentation broth and bacteria-free filter ability to suppress WSED was not significantly different, suggesting that an active secreted substance played a major role in controlling WSED. Separation and purification of the active compounds was carried out by serial processes, including hydrochloric acid (pH 2.0) treatment, methanol extraction and Sephadex LH-20 column chromatography, silica gel column chromatography and reverse-phase high-pressure liquid chromatography (HPLC), respectively. The purified compounds, one of active peaks in the HPLC spectrum, were obtained from the collection. Analysis of the chemical structures by time-of-flight mass spectrometry (TOF-MS) and electrospray ionization mass spectrometry/mass spectrometry (ESI-MS/MS) showed that the active substances produced by the endophytic bacteria EBS05 are mixture of the ${\beta}$-hydroxy-C12~C15-$Leu^7$ surfactin A isomers with 1035.65 Da, 1021.64 Da, 1007.63 Da and 993.65 Da molecular weights, respectively.
A simple procedure for the extraction of the lipolytic enzyme from rice bran has been developed. High activity of lipolytic enzyme was obtained by first defatting the rice bran to remove lipid components with various extraction conditions. Then, after rove cycles of aqueous extraction, rice bran lipolytic enzyme was purified using micro- and ultrafiltration apparatus. Lipolytic enzyme activity was estimated by its hydrolytic action of tributyrin. The result indicated that the standard activity curve of butyric acid showed that the potential rice bran enzyme is a hydrolytic lipase enzyme. In addition, it showed higher lipolytic activity and specific enzyme activity with further purification by micro- and ultrafiltration. The size of rice bran lipase enzyme was identified through 15 % SDS-PAGE. The molecular weight of the rice bran lipase enzyme was 41 kDa.
Polygalacturonase (PG) produced by Botrytis cinerea in the culture broth containing citrus pectin as a carbon source was partially purified and characterized. PG was produced on a range of carbon sources such as starch, glycerol, cellobiose, and Na+-PAG with total activities of 34.8, 32.0, 29.2, 27.8 units, respectively. The specific activity was highest with 2316.7 units on Na+-PGA. Proteins of culture filtrate were concentrated with polyethylene glycol and acetone and applied to a hydroxyapatite column. Among three active fractions collected from the column, the reaction containing the highest PG activity was resolved by a Q-sepharose column. The active fraction from the Q-sepharose column was further purified by HPLC Mono Q column. The partially purified enzyme was analyzed by 10% sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Among a few protein bands revealed, the amount of the protein of which molecular weight estimated to be 43 kDa coincided with the PG activity. The partially purified PG had optimal temperatures between 35~55$^{\circ}C$ and pH between 4.5~5.5.
This paper is concerned with a simultaneous design of TSK (Takagi-Sugeno-Kang)-linguistic fuzzy models with uncertain model output and the computationally efficient representation. For this purpose, we use the fundamental idea of linguistic models introduced by Pedrycz and develop their comprehensive design framework. The design process consists of several main phases such as (a) the automatic generation of the linguistic contexts by probabilistic distribution using CDF (conditional density function) and PDF (probability density function) (b) performing context-based fuzzy clustering preserving homogeneity based on the concept of fuzzy granulation (c) augment of bias term to compensate bias error (d) combination of TSK and linguistic context in the consequent part. Finally, we contrast the performance of the enhanced models with other fuzzy models for automobile MPG predication data and coagulant dosing process in a water purification plant.
The fast-migrating cationic peroxidase isozyme, named RC3, was purified from rice (Oryza sativa cv. Nak-Dong) callus. Purification of the enzyme was accomplished by ammonium sulfate fractionation, CM-cellulose ionexchange chromatography, and Sephacryl S-100 gel filtration. The molecular mass of the enzyme was about 34 KDa as determined by SDS-PACE and 38 KDa by Sephacryl-100 gel filtration. The pI value of the enzyme was 8.9. Antiserum against RC3 was raised in rabbits, and anti RC3 antiserum reacted with RC3 isozyme by Ouchterlony double immunodiffusion. The optimum pHs and Km values of the enzyme for various substrates were determined. Kinetic studies with various substrates showed that RC3 had very low Km value of 0.01 mM for ferulic acid and ascorbic acid. However, the enzyme did not use esculetin as a substrate.
A novel prepurification method was developed aiming at increasing yield and purity, also reducing solvent usage for purification of paclitaxel. The use of a micelle and precipitation in the prepurification process allows for rapid separation of paclitaxel from interfering compounds and dramatically reduces solvent usage compared to alternative methodologies. The prepurification process serves to minimize the size and complexity of the HPLC operations for paclitaxel purification. The process is readily scalable to a pilot plant and eventually to a production environment where multikilogram quantities of material are expected to be produced. As much as possible, the process has been optimized to minimize solvent usage, complexity, and operating costs.
Hong, Soon-Gyu;Choi, Ji-Young;Pryor, Barry M.;Lee, Hong-Kum
Mycobiology
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제37권3호
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pp.240-242
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2009
An improved procedure for preparing PCR cloning vectors was developed. This procedure includes the incorporation of adapters to create XcmI restriction enzyme sites in pBluescript II SK(+) vectors, digestion with XcmI followed by further digestion of the small fragment produced by XcmI digestion with additional enzymes, and purification with PCR purification kits. Using this procedure, PCR cloning vectors with high ligation efficiencies and low blue or false-positive colonies were obtained.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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