• 대한약침학회지
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• 제9권2호
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• pp.105-111
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• 2006

Objectives : This study was conducted to carry out Purification of Melittin and other peptide components from Bee Venom using gel filtration chromatography and propionic acid/urea polyacrylamide gel electrophoresis Methods : Melittin and other peptide components were separated from bee venom by using gel filtration chromatography on Sephadex G-50 column in 0.05M ammonium acetate buffer. Results : Melittin and other peptide components were separated from bee venom by using gel filtration chromatography on Sephadex G-50 column in 0.05M ammonium acetate buffer. The fractions obtained from gel filtration chromatography was analyzed by using SDS-PAGE and propionic acid/urea polyacrylamide gel electrophoresis. The melittin obtained from the gel filtration contained residual amount of phospholipase $A_2$ and a protein with molecular weight of 6,000. The contaminating proteins were removed by the second gel filtration chromatography. Conclusion : Gel filtration chromatography and propionic acid/urea polyacrylamide gel electrophoresis are useful to separate peptide components including melittin from bee venom.

• 한국작물학회지
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• 제30권4호
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• pp.405-411
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• 1985

본 실험은 보리품종의 구분에 가장 적합한 전기영동법과 효소를 구명하고자 6개 보리품종(알찬보리, 수원 216호, 조풍보리, 사천 6호, 향맥, 히노데하다가)의 종실 단백질을 7.5％ polyacrylamide slab gel, 2-30％ polyacrylamide porosity gradient tube gel, isoelectricfocusing(pH 4-9)과 starch gel을 사용 전기영동 후 protein band pattern과 esterase, acid phosphatase, malate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase 및 leucine aminopeptidase의 동위효소 pattern을 관찰하였던 결과는 다음과 같았다. 1. 7.5％ polyacrylamide slab gel에서 단백질 pattern과 2-30％ polyacrylamide porosity gradient tube gel에서의 단백질과 esterase의 band pattern이 품종간 뚜렷한 차이를 보여 보리품종구분에 가장 적합하였다. 2. Acid phosphatase, malate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase 및 leucine aminopeptidase 등의 동위효소 pattern은 모든 실험한 품종이 동일한 형태를 보여 품종구분에 이용하기에는 적합하지 않았다.

• 아시안잔디학회지
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• 제5권1호
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• pp.11-22
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• 1991

This experiment was executed to investigate the possibility of the application of taxonomic method through the isoelectric focusing with polyacrylamide gel and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis with seeds in the identification of turfgrasses. The sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis was used to investigate the pattern of seed proteins which were extracted from 18 cultivars of cool season turfgrass and 4 cultivars of warm season turfgrass. The isoelectric focusing with polyacrylarnide gel was used to investigate the activity of the three isozymes of esterase, peroxidase and phosphoglucose isomerase which were extracted from 18 cultivars of cool season turfgrass and 4 cultivars of warm season turfgrass. The results were summarized as follows. 1. The difference of the patterns of seed proteins was observed with sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The identification of intra-genus was easily detected. 2. The three isozymes of esterase, peroxidase and phosphoglucose isomerase were investigated through isoelectric focusing with polyacrylamide gel. As a result, esterase was most effective among three isozymes in the identification of turfgrass cultivars 3. In the past cultivar identification was primarily based on visual morphological characters, but there was a lot of difficulty. If we should use electrophoresis, we will be able to identifvturfgrass cultivars more effectively.

• 미생물학회지
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• 제27권4호
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• pp.436-438
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• 1989

We propose a method for rapid evaluation and permanent record of sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoretic runs. This method is based on the photocopy process, rather than on photography and requires no extensive or expensive investment. Comparison of a print obtained through this method and a 35mm photography indicated, on a balanced gel, equal sensitivity.

• 한국식품과학회지
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• 제17권1호
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• pp.1-4
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• 1985

연근별로 인삼 단백질의 생화학적 특성을 체계적으로 규명하기 위하여 polyacrylamide gel 전기영동, SDS-PAGE, gel filteration 및 아미노산 자동분석기에 의한 실험결과는 다음과 같다. 인삼의 수용성 단백질을 Sephadex G-200으로 분획하여 얻은 2개의 peak 중주 단백질은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의해 분자량은 43,000으로 추정되었다. Polyacrylamide gel 전기영동 및 SDS-PAGE에 의한 band의 수는 연근에 따라 별 차이 없이 각각 8 및 $7{\sim}11$개 확인되었다. 인삼의 수용성 단백질과 그의 주 단백질을 아미노산 분석한 결과 arginine이 각각 45.17과 57.36%로 최대의 함량을 나타내었고 methionine과 cystine의 함량은 매우 낮았다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제9권4호
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• pp.185-190
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• 1981

감자 생전분의 분해력이 강한 $\alpha$-amylase를 생산하는 Bacillus circulans F-2를 선발하고, 이 균주가 생산하는 $\alpha$-amylase를 정제하였으며, 정제효소의 polyacrylamide disc gel electrophoresis, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis 및 soluble starch에 eo한 분해산물을 검사하고 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1 조효소액을 corn starch흡착, 유안분획, Bio-Gel P-100에 의한 gel filtration 및 DE-32 column chromatography에 의하여 specific activity 50.0 u/mg protein(원 비활성의 약 23배), 수율 25. 5%의 정제효소를 얻었다. 2. 정제효소에 대하여 polyacrylamide disc gel electrophoresis를 실시한 결과 $\alpha$-amylase activity를 가지는 아주 인접된 2ro의 Band가 나타났으나, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis의 결과, polyacrylamide disc gel electrophoresis에서 나타난 2개의 Band는 charge가 약간 다른 charge isomer의 $\alpha$-amylase임을 시준하는 single band가 나타났다. 3. Polyacrylamide의 농도에 따른 2개 Band의 log mobility의 plot는 charge isomer를 가리키는 평행선을 나타내었다. 4. 두 효소단백질 Band의 작용 pattern을 알기 위하여 2개의 Band를 각각 분리하여 추출하고 soluble starch에 작용시켜 생성된 oligosaccharide의 pattern을 paper chromatography로 확인한 바 2개의 효소단백질 Band는 동일한 작용 pattern을 나타내었다. 5. Soluble starch로부터 생성되는 유일한 초기 가수분해산물은 maltohexaose이었다.

• 미생물학회지
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• 제26권4호
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• pp.324-331
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• 1988

Pleuratus ostreatus로부터 ascorbate oxidizing enzyme을 황산암모늄 침전, preparative polyacrylamide gel 전기영동, DEAE Sepharose CL-6B 이온교환크로마토그라피, Sephadex G-150 gel 여과크로마토그라피의 단계를 거쳐 순수분리 하였다. 이 효소의 분자량은 gel 여과크로마토그라피에 의하여 140,000 정도로, 효소의 소단위 분자량은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 66,000 정도로 추정되었다. Isoelectric focusing에 의하여 이 효소는 6.0의 등전점을 갖는 것으로 밝혀졌고, 최적반응온도는 $85^{\circ}C$ 정도, 최적반응 pH는 5.2 정도인 것으로 나타났다. 본 효소는 L-ascorbic acid와 D-isoascorbic acid에 대하여 동일한 친화도를 갖는 것으로 보이며, Km값은 두가지 기질에 대해 모두 2.2µM 이였다.

• 한국식물병리학회지
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• 제13권1호
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• pp.1-4
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• 1997

Viroid-like RNA molecules were detected from the low molecular weight RNAs isolated from the Korean peonies which showed typical viroid symptoms of epinasty and dwarfing. Low molecular weight RNAs including viroid RNA molecules were purified by the Qiagen anion exchange minicolumns. Viroid-like RNA molecules showed a single viroid specific band in the native polyacrylamide gel. They were separated into two bands in the denaturing gel conditions. The band of circular form of viroid-like RNAs was crossed over the horizontal band of the linear form of viroid-like RNA molecules in 0~8 M urea gradient gel under the denaturing conditions of 37$^{\circ}C$. The two circular forms of viroid-like RNA molecules were detected in the reverse polyacrylamide gel electrophoresis. The viroid-like RNA molecules purified from the peonies were supposed to be unidentified viroid RNA molecules.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제23권11호
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• pp.1511-1512
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• 2002

• Applied Biological Chemistry
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• 제21권2호
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• pp.112-118
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• 1978

소의 갑상선에서 추출한 Xanthine oxidase를 disc gel eleectrophoresis로서 정제도(Purity)를 측정하여 Xanthine oxidase 이외의 다른 불순 단백질이 나타나지 않을 때까지 정제하였다. 그 정제 과정은 Pancreatin digestion, butanol 추출, ammonium sulfate 단백질 침전, calcium phosphate gel-cellulose column chromatography, gel filtration, preparative Sephadex G-25 column electrophoresis와 Preparative polyacrylamide gel electrophoresis 등을 포함하고 있다. 이러한 과정을 통하여 갑상선 Xanthine oxidase는 1,000배 정도 정제되었다. 그러나 효소의 비활성도(Specific activity)는 우유에서 추출한 이 효소에 상응하는 정도로 정제된 효소의 비활성도와 비교 되었을 때 지극히 낮았다. 갑상선 Xanthine oxidase도 효소 반응에 필요한 기질과 electron acceptor의 특수성(Specificity)이 어느 특수한 한 기질에 한정되지 않았음을 보였고 Kinetic 성질도 우유에서 추출된 Xanthine oxidase와 비교하였을 때 가장 일반적인 Xanthine oxidase 기질에 대한 Michaelis 상수(Km)가 약간의 예외도 있었으나 상당히 비슷하였다.