• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제15권6호
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• pp.895-899
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• 2002

Lysozyme activity in buffalo milk in relation to the period of lactation, parity of animal, weather conditions and udder infections was studied. Effect of storage and heat processing of milk on lysozyme activity was determined. Lysozyme activity was higher in buffalo milk than in cow milk. Buffalo colostrum showed lysozyme activity 5 times of that in mature milk. Lysozyme activity in buffalo milk was not influenced by the parity of animal and the stage of lactation, however, it increased during extreme whether conditions (winter and summer). Lysozyme in both cow and buffalo milk exhibited maximum activity at pH 7.4. Buffalo milk lysozyme was fully stable while the cow milk lysozyme was partly inactivated by pasteurization (low temperature-long time as well as high temperature-short time treatments). Lysozyme in buffalo milk was more stable than in cow milk during storage and heat treatment. A 10 to 50-fold increase in milk lysozyme activity was observed in mastitic cows. An assay of lysozyme activity in milk can be used to diagnose mastitis in cattle but not in buffaloes. Some buffaloes exhibited 1000 fold greater lysozyme activity and moderately raised somatic cell count in milk, but there was no sign of mastitis in these animals. A possible role of milk lysozyme in prevention of mastitis in buffaloes is discussed.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제61권4호
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• pp.367-370
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• 2018

Lysozyme is an antibacterial enzyme that is found in most of body fluids. Lysozyme in tears plays a primary role in protecting eye from harmful environments; if lysozyme is degraded or inhibited, eyes are likely to be more vulnerable to bacterial infection. In this study, lysozyme activity was evaluated according to varying concentrations of heavy metals, copper, zinc, cobalt and manganese and light metal, calcium that are frequently found in airborne particulate matters and was assayed using a dye-quenching lysozyme substrate, Micrococcus lysodeikticus. Less fluorescence intensity was observed with increasing amounts of copper, zinc, manganese and cobalt but not with calcium suggesting that these metals have some affinity with lysozyme and inhibit lysozyme activity. When albumin, the second most common protein in tears, was added on the reaction of lysozyme and metals, lysozyme activity was partially restored. This finding suggests that the albumin might protect damage caused by metals on lysozyme. To identify whether the decrease in enzymatic activity was related to structural changes of lysozyme, SDS-PAGE was conducted and only with copper did lysozyme show marked smearing bands on the SDS-gel, meaning that copper degraded lysozyme consistent with the sharpest activity decrease.

• 한국염색가공학회지
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• 제30권4호
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• pp.264-274
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• 2018

Immobilization of lysozyme on chitosan non-woven using glutaraldehyde(GA) was investigated. For this, 100 % chitosan non-woven was prepared as novel support for the enzyme immobilization. In addition, free lysozyme activity was examined depending on various pH and temperature by measuring time. Moreover, the optimum immobilization conditions depending on various pH, temperature, immobilization time and lysozyme concentration was evaluated. In addition, thermal stability and storage stability of immobilized lysozyme were measured. The characteristics of immobilized lysozyme was examined by FT-IR, surface morphology, and MTT assay. The results are follows: the optimal immobilization of lysozyme were pH 7.0, $25^{\circ}C$, lysozyme concentration 1.5 mg/ml, immobilization time 240 min. The immobilized lysozyme showed higher thermal stability than the free trypsin. The immobilized lysozyme activity was retained 80 % of its initial activity at $4^{\circ}C$ over 30 days of storage. The lysozyme was immobilized effectively on chitosan non-woven by observation of surface morphology.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제3권4호
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• pp.320-323
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• 1998

Lysozyme was covalentyl conjugated with galactomannan through a amino-carbonyl reaction between the lysine $\varepsilon$-amino groups of lysozyme and the reducing ends of galactomannan at a relative humidity of 79% and 6$0^{\circ}C$. The resulting lysozyme-galactomannan conjugate (LGC) was investigated for its antibacterial activity against Escherichia coli. Lysozyme alone did not exhibit antibacterial activity against E. coli. in contrast , significant bactericidal effect was observed for LGC, depending on the reaction temperature. The degree of conjugation between lysozyme and galactomannan was dependent on the incubation time, which affected the antibacterial efficiency against E. coli. This study demonstrated that the amino-carbonyl reaction between lysozyme and galactomannan could be a potential tool to modify lysozyme toward broadening its antibacterial spectrum to Gram-negative bacteria.

• 한국가금학회지
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• 제17권2호
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• pp.109-114
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• 1990

양이온 교환수지를 이용하며 추출한 난백 lysozyme의 분리방법에 따른 역가측정과 역가 측정방법에 따른 차이를 비교 검토하고 pH와 열에 대한 안정성을 구명하였다. Lysozyme의 역가를 측정하는데 있어서 시료 무게당 lysozyme량으로 정의할 경우는 순도 높은 표준품의 구입이 필요하나 반복에 따른 측정 오차의 범위가 적었다. 반면 시료 무게당 units으로 할 때 오차의 범위는 조금 넓었지만 간편 신속하게 측정할 수 있었다. 난백 lysogyme을 pH6.3인 0.066M 인산염 완충액에 넣어 $37^{\circ}C$에서 2시간동안 항온시켰을 때 Micrococus lysodeiktius의 용균작용이 가장 활발히 일어났다. CM Sephadex C-25로 O.D. 1.0이상의 용액에서 회수한 lysozyme의 역가는 36,000units/mg으로 처리구 중 가장 높았다. 추출 lysozyme은 가열함에 따라 역가가 감소하였으며 인산염 완충액에서 $100^{\circ}C$, 15분간 가열하였을 때 35%이상이 감소하였다. 추출한 lysozyme용액을 pH별로 $100^{\circ}C$에서 15분간 가열했을 때 산성영역에서는 매우 안정되었으나 pH6.0 이상의 알칼리 영역에서 급격히 불활성화 되었다.

• 공업화학
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• 제9권6호
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• pp.857-863
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• 1998

Beer의 법칙을 이용하여 lysozyme-M. lysodeikticus cell의 용해반응속도 및 lysozyme의 활성을 측정할 수 있는 간단하고 새로운 실험방법을 제시하였다. M.lysodeikticus cell의 농도에 따라 용액의 UV 투과도를 측정하였으며 이것은 Beer의 법칙에 따르는 것으로 나타났다. 또한 용액 내의 lysozyme 농도 및 용해반응에 의해 생성되는 생성물은 UV 투과도에 전혀 영향을 미치지 않는 것으로 실험적으로 증명되었다. 따라서 lysozyme의 용해반응이 진행되는 동안 용액내에 존재하는 M. lysodeikticus cell의 농도는 UV-분광광도계를 이용하여 in-situ로 측정될 수 있었다. 이렇게 얻어진 M. lysodeikticus cell의 농도변화를 Michaelis-Menten식을 이용하여 lysozyme-M. lysodeikticus cell의 용해 반응속도 상수들을 결정하였다. 최대반응속도상수 $k_3$은 약 $0.1734sec^{-1}$로 나타났으며 Michaelis-Menten 상수는 약 $9.83{\times}10^{-6}M$으로 나타났다. Lysozyme의 용해반응속도가 활성에 의존하므로 이와 같은 측정을 통해 lysozyme의 활성도도 측정할 수 있었다.

• Journal of Oral Medicine and Pain
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• 제33권1호
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• pp.1-8
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• 2008

타액에 존재하는 여러 항균물질은 상호작용을 통하여 부가적이거나 상승작용을 나타내고 때로는 저해작용을 나타내는 것으로 알려져 있다. 본 연구는 in vitro 상에서 lysozyme과 peroxidase 사이의 상호작용을 효소활성 측면에서 조사하고자 시행되었다. Lysozyme과 peroxidase의 상호작용은 hen egg-white lysozyme(HEWL)과 bovine lactoperoxidase(bLP)를 혼합하는 방법으로 조사되었고, peroxidase system이 lysozyme에 미치는 영향은 potassium thiocyanate와 hydrogen peroxide를 추가적으로 첨가하는 방법으로 조사되었다. Lysozyme 활성은 Micrococcus lysodeikticus 기질용액의 혼탁도 변화를 측정하는 방법으로 측정되었고, peroxidase 활성은 NbsSCN 법으로 측정되었다. Wilcoxon signed rank 법을 이용하여 lysozyme과 peroxidase 효소활성 변화를 대조군과 비교하였다. 생리적 농도범위에서 bLP는 HEWL의 효소활성을 증가시켰으며(P < 0.05), 그 효과는 bLP의 농도증가에 따라 영향을 받았다. 하지만 HEWL는 bLP의 효소활성에 영향을 주지 못하였다. Thiocyanate는 HEWL의 효소활성에 영향을 주지 못하였고, potassium thiocyanate와 hydrogen peroxide를 추가한 peroxidase system도 HEWL 효소활성의 추가적인 상승을 유도하지는 못하였으며, hydrogen peroxide의 농도변화도 영향을 미치지 못하였다. 본 연구의 결과는 타액 항균 물질을 포함하고 있는 구강건강용품이나 구강에서 lysozyme과 peroxidase의 상호작용을 이해하는데 필요한 중요한 정보를 제공해준다.

• 환경생물
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• 제33권4호
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• pp.476-483
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• 2015

We are aim to evaluate lysozyme and antibacterial activity of cultured catfish, Silurus asotus, that fed supplementally with Galla rhois extracts for eight weeks. Lysozyme activity in the spleen and serum of administrated group was higher than not administrated group, but in mucus of the lysozyme activity was no regular than other organ. The lysozyme activity of the spleen, kidney, serum of administrated fishes were increased after 2 weeks and that was highest after 8 weeks. Ht and GLU in serum of administrated fishes were gradually increased but GOT was decreased after 8 weeks. There is no significant differences in HB (Hemoglobin) and TP (Total Protein) each groups. Furthermore, there is no pathohistological changes of kidney and liver of tested fishes. The cumulative survival rates of administrated group after intraperitoneal injection of Aeromonas veronii with $6.5{\times}10^6cfu\;mL^{-1}$ was presented 33% in 9 days. As the Results, Galla rhois extracts has any beneficial effects for immunity elevation and antibacterial activity in catfish, Silurus asotus.

• 한국안광학회지
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• 제2권1호
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• pp.85-90
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• 1997

안구의 각막과 결막은 외계에 노출되어 있어서 손상을 받기 쉽고, 손상부위에 병균이 감염되면 염증이 유발되어 심한 시력장애를 초래하기도 하는데, 누액 속에 포함되어 있는 lysozyme은 이러한 병균에 대해 항균작용을 가지므로 평소에는 안구가 노출되어 있어도 각 결막염이 발생하지 않는다. 본 연구는 lysozyme의 항균효과를 조사하고자 각 결막염의 원인균 중 5가지를 선별하여 배양하였고, 그 배양액에 lysozyme을 농도별로 첨가하면서 생육저해 정도를 측정하였다. 그 결과, 배지 중의 lysozyme 농도가 증가할수록 공시균의 생육은 저해되었다. 1mM 농도의 lysozyme에 의해 Pseudomonas는 43%, Neisseria는 41%, KlebsielIa는 35%, Staphylococus는 22% 생육이 저해되었고, 그람음성균은 그람양성균인 Staphylococus보다 lysozyme에 대한 감수성이 약 1.5~2.0배 큰 것으로 나타났다. 그러나 lysozyme은 진균인 Fusarium의 생육에는 매우 미약한 저해양상을 나타내었다.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권4호
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• pp.447-451
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• 1996

Bacillus sp. TA-11에 대한 오골계 난백 lysozyme과 일반 난백 lysozyme의 용균성을 비교분석 하였다. 오골계 난백 lysozyme의 용균활성은 Bacillus sp. TA-11를 5$0^{\circ}C$에서 18시간 정치배양한 대수기 후기의 세포에 대하여 가장 높았고, lysozyme의 농도는 0.25%가 최적이었다. 또한 lysozyme의 최적반응 pH와 온도는 각각 4.5와 35$^{\circ}C$였다. 일반 난백 lysozyme의 용균활성은 시험균주를 24시간 배양한 정지기의 세포에 대하여 가장 높았고 lysozyme의 최적 농도는 0.5%였으며 반응 최적 pH와 온도는 각각 5.5와 4$0^{\circ}C$이었다.