A Streptomyces strain YS-943, which produced amino acid antimetabolite, was isolated from soil. During the course of screening for new amino acid antimetabolites from the culture broth of Actinomycetes, we found that the strain produced a substance active against Gram-positive bacteria and its activity was reversed by L-methionine and L-histidine on the synthetic minimal agar medium in the culture broth.The morphological and cultural characteristics serve to identify the producing organism strain YS-943 as the genus Streptomyces. Fermentation was carried out in the synthetic medium at 28$\CIRC$C for 48 hours. The fermentation yield reached about 12 mg per liter of the broth. The YS-943 substance was obtained as white powder, mp 194$\CIRC$C and has the molecular formular of C$_{4}$H$_{8}$N$_{2}$O$_{4}$. Its structure was determined to be o-carbamyl-D-serine by spectroscopic data. It is active against some Gram-positive bacteria and reversed by L-methionine and L-histidine.
The effects of casein diet supplemented with excessive levels of three basic amino acidslysine, histidine and arginine - were studied in male, weanling, I. C. R. strain mice. The relationship between weight gain and concentration of blood urea nitrogen was also discussed with the follows results : 1. The groups supplemented with basic amino acids were demonstrated depressed growth and food intake than the control ($10\%$ casein diet) group, $5\%$ L-histidine HCl supplemented group being most depressed. 2. The concentration of blood urea nitrogen in the basic amino acid supplemented groups were higher than the control group. The value of L-arginine supplemented group was highest. 3. The concentration of blood urea nitrogen was related to the amounts of nitrogen contained in the diet not related to the growth gain.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.36
no.6
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pp.766-772
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2007
The enzymatic hydrolysate of skipjack tuna cooking drip with good functionality was prepared by incubation with Alcalase for 30 min. For the preparation of functional seasoning sauce with enzymatic hydrolysate (SSE), the additives, such as concentrated enzymatic hydrolysate (100 mL), yeast extract powder (0.7 g), lactose (0.4 mL), liquid smoke (0.3 g) and sea tangle powder (1.4 g), were added to the enzymatic hydrolysate and boiled before filtration. The proximate composition of SSE was 11.8% for crude protein, 5.77 for pH and 11.9% for salinity. The SSE was higher in the crude protein, while lower in the salinity than commercial seasoning sauce. ACE inhibitory activity ($IC_{50}$) and antioxidative activity (PF) of SSE were 6.2 mg/mL and 1.14, respectively, which were superior to those (9.9 mg/mL in IC50 and 0.91 in PF) of commercial seasoning sauce. The free amino acid content (1,905.2 mg/100 mL) and taste value (58.65) of SSE were higher than in those (712.7 mg/100 mL and 34.30, respectively) of commercial sauce. Total amino acid content of SSE (10,965 mg/100 mL) was higher than that (4,818 mg/100 mL) of commercial sauce. The major amino acids of SSE were glutamic acid (12.2%), proline (11.0%), histidine (10.7%) and glycine (9.9%). The results suggested that SSE could be commercially sold.
An optically active diacid containing the L-histidine moiety was prepared by reacting pyromellitic dianhydride (1,2,4,5-benzenetetracarboxylic acid 1,2,4,5-dianhydride) 1 with L-histidine 2 in acetic acid, and was polymerized with several aromatic diamines 5a-g to obtain a new series of optically active poly(amide-imide)s (PAIs) using two different methods, such as direct polycondensation in a medium consisting of N-methyl-2-pyrrolidone (NMP)/triphenyl phosphite (TPP)/calcium chloride ($CaCl_2$)/pyridine (Py) and direct polycondensation in a tosyl chloride (TsCl)/pyridine (Py)/N,N-dimethylformamide (DMF) system as a condensation agent. The resulting new polymers 6a-g with inherent viscosity was obtained in good yield. The polymers were readily soluble in polar organic solvents, such as N,N-dimethyacetamide (DMAc), N,N-dimethyformamide (DMF), and dimethyl sulfoxide (DMSO). The obtained polymers were characterized by FTIR, specific rotation, elemental analysis as well as $^1$H-NMR spectroscopy and gel permeation chromatography (GPC). The thermal stability of the resulting PAIs was evaluated with thermogravimetric analysis techniques under a nitrogen atmosphere.
Cysteine and histidine-capped water-dispersible ZnS:Mn nanocrystals (ZnS:Mn-Cys and ZnS:Mn-His) were synthesized and their effects on E. coli and human cells were investigated. Particle sizes of these nanocrystals were found from HR-TEM images to be 3.5 nm and 4.0 nm, respectively. Their solution photoluminescence spectra showed identical broad emission peaks at 580 nm. ZnS:Mn-His significantly suppressed the growth of E. coli at $100{\mu}g/mL$ and 1 mg/mL concentrations, something not observed with ZnS:Mn-Cys. Consistent with this, greater inhibition of cell proliferation and viability were observed in HEK293 and IMR90 cells in ZnS:Mn-His at $100{\mu}g/mL$ and 1 mg/mL concentrations.
This study was carried out to investigate the optimun conditions for the isolation of low molecular weight peptides containing histidine, and to evaluate the antioxidant effects of skipjack boiled extracts(SBE). The results are summarized as follows : L-histidine contents of the ordinary muscle and dark muscle extracts were $ 83.1{\pm}1.75{\mu}M/g\;and\;11.0{\pm}2.39\;{\mu}M/g$, respectively. The L-histidine level of the dark muscle was much lower than that of ordinary muscle in the SBE. The extracts were treated with alcalase and neutrase under different pH levels, temperatures, and times. The optimum hydrolysis conditions of SBE were pH 7.0 and a $60^{\circ}$C temperature for 2 hr in the batch reactor, which hydrolyzed 63% of the SBE. HPLC analysis showed a removing effect of the ultrafiltration permeate (UFP) to high molecular weight impurities in SBE. SBE and pure carnosine participated as inhibiting agents to, which was confirmed through the autoxidation processing of linoleic acid. UFP treatment improved the inhibiting ability of SBE to the autoxidation of linoleic acid. The reducing power of the UFP-treated ordinary muscle extracts were 10-fold higher than the dark muscle extracts, and 0.7-fold higher than 20 mM pure carnosine. The UFP-treated ordinary muscle extracts had greater reducing power activity than pure carnosine. The scavenging activities on DPPH radical of the different treated-SBE and pure carnosine were also investigated. Scavenging activities of the ordinary and dark muscle extracts and the pure carnosine were 90%, 70%, and 45%, respectively. In summary, Skipjack boiled extracts (SBE) demonstrated that low molecular weight peptides containing histidine are capable of inhibiting lipid oxidation. They also possessed effective abilities as free radical scavengers and reducing agents, and these activities may increase with increasing concentrations.
This study was carried out to investigate the callus formation and to determine the composition and contents of the Hee amino acids in seedlings and callus of Rhodiola sachalinensis. The callus formation from the part of seedling-roots was the most effective on MS (Murashige and Skoog) media supplemented with 2.0 mg $L^{-1}$2,, 4-D included in 1.0 mg $L^{-1}$ kinetin than the other experimental plots which prepared with the different concentration of the various growth regulators. Free amino acids extracted from the explants and the callus were a total of 25∼26 kinds. Especially, the basic amino acids such as arginine, lysine and histidine released in callus were found relatively in a large quantity. These results suggest that the cultured callus of Rhodiola sachatinensis could induce for the mass production of the other useful ingredients.
Searches for the nutrition requirements of three strains of Brevibacterium ammoniagenes reported in the previous paper were carried out with an aim of achieving the striking accumulation of L-glutamic acid and the large multipication of cells. It was recognized that all three strains required both biotin and thiamine, together with amino acids such as histidine or cysteine, for their good growth and extracellular L-glutamic acid accumulation. The quantity of biotin required for remarkable growth of these microorganisms was quite different from that for the maximum production of L-glutamic acid. This result, however, did not apply in the case of thiamine. It was also confirmed that, of 18 amino acids, histidine and cysteine were the msot effective organic nitrogen sources, while the most available inorganic ammonium salt resulting in a large amount of L-glutamic acid-production and considerable cell gorwth was found to be only urea. Maximum accumulation of extracellular L-glutamic acid, more than 50%(w/w) of the initial sugar content, could be obtained from fermentation in the medium containing wheat-bran extract(Brev. ammoniagenes T-1 and Brev.ammoniagenes Y-2) or rice-bran extract(Brev. ammoniagenes YR-2), which confirmed us a possibility that these bacteria might be employed for industrial fermentation of L-glutamic acid.
The major flavor compounds of Takju mash which was brewed with a modified Nuruk made by inocu-lation and cultivation of Rhizopus japonicus T2, Aspergillus oryzae L2 and Hansenula sp. BC26 isolated from Nuruk, were analyzed, as compared with those with current fermenting agents such as commerical Nur-uk and rice koji of Aspergillus kawachii. The contents of isoamyl alcohol isobutyl alcohol and ethyl acet-ate which were known as aroma compounds in Takju were much higher in mash of modified Nuruk than in that of commercial Nuruk or ricd koji. The major organic acids were lactic fumalic and succinic acid in mash of modified and lactic and acetic acid in mash of commercial Nuruk and citric lactic and suc-cinic acid in mash of rice koji. The contents of total organic acids were 5,146mg/L, 1,706mg/L and 1, 388 mg/L in mash of commercial Nuruk rice koji and modified Nuruk respectively. The major free amino acids were glutamic acid alanine proline and histidine in mash of modified Nuruk and glutamic acid proline leucine and histidine in mash of commercial Nuruk and arginine proline and glutamic acid in mash of rice koji. The contents of total free amino acids were 14,090mg/L 12,202mg/L and 7,152 mg/L in mash of modified Nuruk commercial Nurcuk and rice koji respectively. Therefore it seemed that the Takju mash of modified Nuruk was better than that of commercial Nuruk or rice koji.
We have shown that carboxy-peptidase destroys the biological activity of angiotensin octa-and deca-peptides. Since Proline occurs as the seventh amino acid from the amino end of the chain and since carboxypeptidase does not cleave proline from a peptid chain, it is evident that the heptapeptid H.asp-arg-val-tyr-ileu-his-pro.OH is formed by this hydrolysis. This peptide must then be biologically inactive. In order to determine whether the phenyl group of the C-terminal amino acid was the necessary requirement for biological activity of the octapeptide, $ala^8$ angiotensin octapeptide(amino acids of peptides numbered from amino end) was synthesized. For this synthesis the four dipeptides were prepared: carbobenzoxy-L-prolyl-L-alanine-P-nitrobenzyl-ester, m.p. $134-135^{\circ}C,$ carbobenzoxy-L-isoleucyl-imidazole benzyl-L-histidine methyl ester, m.p. $114-116^{\circ}C,$ carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosine hydrazide and carbobenzoxy B-benzyl-L-aspartyl-nitro-L-arginine. The first three dipeptides were obtained as crystalline compounds. Imidazole-benzyl-L-histidine was used in the hope that it would block the histidine imidazole against side reactions in steps subsequent to the formation of the C-terminal tetrapeptide. Also, it was through that the imidazole benzylated peptides would be easier to crystallize. This, however, was not the case. The tetrapeptide, carbobenzoxy-L-isoleucyl-L-im, benzyl-histidyl, L-prolyl-L-alanine-nitrobenzyl ester was not obtained in a crystalline form. Neither could the mono-or dihydrobromide of the tetrapeptide free base be induced to crystallize. Carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosine azide was condensed with the tetrapeptide free base to yield the protected hexapeptide; carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosyl-L-isoleucyl-L-im, benzyl, histidyl-L-Prolyl-L-alanine-nitrobenzyl ester. Upon removal of the carbobenzoxy group with hydrogen bromide in acetic acid an amorphous free base hexapeptide ester was obtained. This compound gave the correct C, H, N analysis and contained the six amino acids in the correct ratio. The octapeptide was obtained by condensing this hexapeptide with carbobenzoxy-B-benzyl-L-aspartyl-nitro, L-arginine using the mixed anhydride method of condensation. This amorphous product was proven to be homogenous by chromatography in two solvent systems and upon hydrolysis yielded the eight amino acids in correct ratio. The five protecting groups were removed from the octapeptide by hydrogenolysis over palladium black catalyst. Biological assay of the free peptide indicated that it possessed less than 0.1 per cent of both pressor and oxytocic activity of the phenylalanine8 angiotensin. This suggests that the phenyl group is a point of attachment between angiotensin and its biological receptor site.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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